003细胞质和细胞器2.ppt

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1、第十三章 线粒体,mitochondrion,1890年，Altamann(德)首次发现，命名为bioblast;1897年，von Benda根据它的形态学特征命名为mitochondrion，沿用至今；1900年，Michaelis发现线粒体具有氧化作用；1948年，Green，1949年，Kennedy和Lehninger分别发现三羧酸循环和脂肪酸氧化是在线粒体内完成的；19611980年，Mitchell提出了氧化磷酸化的化学偶联假说；1963年，Nass首次发现线粒体DNA；,第十三章 线粒体mitochondrion第一节 线粒体的结构,一、线粒体的形态、大小、数量及分布,光镜下线

2、粒体的形态,an TEM image of mitochondrion,二、线粒体的亚微结构,线粒体的亚微结构(from De Witt,1977),线粒体立体结构模式图,第十三章 线粒体mitochondrion第二节 线粒体的化学组成及酶定位,一、线粒体的化学组成,DNA、RNA、核糖体,蛋白质脂质,脂质(25%30%),蛋白质(65%70%),细胞色素a(a3、b、c、c1):含血红素铁，通过Fe3+/Fe2+变化传递电子，其中a、a3含有铜原子。,铁硫蛋白：分子结构中每个铁原子和4个硫原子结合，通过Fe3+/Fe2+互变进行电子传递，有2Fe-2S和4Fe-4S两种类型。,二、线粒体中

3、酶的定位分布,线粒体主要酶的分布,第十三章 线粒体mitochondrion第三节 线粒体的功能,一、细胞氧化及其基本过程,线粒体中主要代谢反应简略图,Hans Adolf KrebsBorn：25 August 1900,Hildesheim,GermanyDied:22 November 1981,Oxford,United KingdomAffiliation at the time of the award:Sheffield University,Sheffield,United Kingdom,The Nobel Prize in Physiology or Medicine 19

4、53 to him:“for his discovery of the citric acid cycle”,二、呼吸链,Cytc,Q,胞液侧,基质侧,线粒体内膜,Electron Transport Chain,二、呼吸链(一).复合物INADH-CoQ 还原酶,复合物INADH-CoQ还原酶：组成：42条肽链，分子质量：850kDa；呈L型；二聚体(单体：一个FMN，6个以上Fe-S)；作用：催化NADH的2个电子至CoQ，同时由M(matrix)侧转移4个质子至C(cytosol)侧；,电子传递：NADH FMN Fe-S CoQ,NADH+CoQ+4H+M NAD+CoQH2+4H+C

5、,二、呼吸链(二).复合物琥珀酸-CoQ还原酶,复合物琥珀酸-CoQ还原酶：组成：由4条不同肽链构成的跨膜蛋白质，分子质量：140kDa；单体：一个FAD，2个Fe-S;1个cyt b；作用：催化琥珀酸的低能电子至CoQ，不转移质子；,电子传递：琥珀酸 FAD Fe-S CoQ,琥珀酸+CoQ 延胡索酸+CoQH2,二、呼吸链(三).复合物CoQ-细胞色素c还原酶,复合物CoQ-细胞色素c还原酶：组成：11条肽链，分子质量：250kDa；二聚体(单体：cyt b566，cyt b562，cyt c1，Fe-S)；作用：催化电子从CoQ传给细胞色素c，每转移1对电子转移4个H至C侧；,2还原态c

6、yt c1+CoQH2+4H+M 2氧化态cyt c1+CoQ+4H+C,电子通过复合物途径的Q循环,Q cycle,二、呼吸链(四).复合物细胞色素c氧化酶,复合物细胞色素c氧化酶：组成：13条肽链，分子质量：160kDa；二聚体(单体：cyt a，cyt a3，2Cu)；作用：将从细胞色素c接受的电子传给氧，每转移一对电子，在M侧消耗2个质子，同时转移2个质子至C侧；,cyt c CuA hema a a3 CuB O2,2还原态cyt c+4H+M+O2 2氧化态cyt c+2H+C+H2O,molecular basis of oxidation:electron transport

7、chain,三、电子传递偶联的氧化磷酸化,电子载体的种类：黄素蛋白(FMN或FAD)；细胞色素；泛醌(UQ)或辅酶Q(CoQ);铁硫蛋白;铜原子;,NADH可以产生3分子ATP；FAD则可以产生2分子ATP。,呼吸链的组分、排列及氧化磷酸化的耦联部位,电子载体排列顺序,电子传递链中几种电子载体的氧化还原电位及其形成的自由能；红色箭头示质子跨膜为形成ATP的部位。,生物氧化产生ATP的统计:动物细胞80%的ATP来源于线粒体；一个葡萄糖分子经过细胞呼吸全过程产生多少ATP？,丙酮酸氧化脱羧：产生2NADH(线粒体)，生成：6ATP,三羧酸循环：底物水平的磷酸化产生(线粒体)：2ATP,产生6NA

8、DH2(线粒体)，生成：18ATP,产生2FADH2(线粒体)，生成：4ATP,总计生成：36或38ATP,糖酵解：底物水平的磷酸化产生4个ATP，己糖活化消耗2个ATP，脱氢反应产生2个NADH2，经电子传递链生成4或6个ATP，净产生6或8个ATP;Krebs循环：底物水平的磷酸化产生2个ATP，脱氢反应产生8个NADH2和2个FADH2，8个NADH2经电子传递链生成24个ATP，2个FADH2经电子传递链生成4个ATP，净产生30个ATP。,关于物质出入线粒体的穿梭机制:苹果酸穿梭系统：通过苹果酸-天门冬氨酸穿梭(malate-aspartate shuttle)进入线粒体，然后将线粒

9、体中NAD+还原成DADH2；磷酸甘油穿梭系统：通过甘油-磷酸穿梭(glycerol-phosphate shuttle)，将电子传递给线粒体的FAD，使其还原形成FADH2；,四、氧化磷酸化的偶联机制(一).化学渗透假说的主要论点,1961年，Michell(英)化学渗透假说(chemi-osmotic coupling hypothesis)，他认为：H+不能自由通过线粒体的内膜；电子沿呼吸链传递时，形成跨内膜的电化学质子梯度(electrochemical proton gradient)，所释放的能量将质子从内膜基质侧(M侧)泵至膜间隙(C侧)，形成质子动力势；在质子梯度的驱动下，H+

10、穿过内膜上的ATP合成酶流回至基质，其能量促使ATP合成酶催化合成ATP，完成氧化磷酸化过程，实现能量的转换;,胞液侧,基质侧,化学渗透假说详细示意图,Peter D.MitchellBorn:29 September 1920,Mitcham,United KingdomDied:10 April 1992,Bodmin,United KingdomAffiliation at the time of the award:Glynn Research Laboratories,Bodmin,United Kingdom,The Nobel Prize in chemistry 1978 to

11、 him：“for his contribution to the understanding of biological energy transfer through the formulation of the chemiosmotic theory”,四、氧化磷酸化的偶联机制(二).化学渗透假说的特点See：P112,质子转移与质子动力势的形成：H+的跨内膜转移，在内膜两侧形成质子浓度差(pH);H+的跨内膜转移，在内膜两侧形成电位差();和 pH合称为电化学梯度(electro-chemical gradient)，以质子动力势(proton motive force,p)来表示。三

12、者关系如下：,pH=pH梯度，=电位梯度，T=绝对温度，R=气体常数，F为法拉第(Faraday)常数，当温度为25时P的值为220mV左右。,五、线粒体质子泵ATP 合成酶(一).线粒体ATP合成酶的形态结构,ATP偶联因子1(coupling factor,F1)的负染电镜照片,电镜照片,立体结构模型,纵剖面及横剖面,ATP合成酶形态结构示意图,五、线粒体质子泵ATP 合成酶(二).线粒体ATP合成酶的分子结构,五、线粒体质子泵ATP 合成酶(三).线粒体ATP合成酶的工作机制,线粒体ATP合成酶的工作机制:1979年，Boyer提出结合变化机制(binding change mechan

13、ism)，他认为：质子梯度的作用并不是用于形成ATP，而是使ATP从酶分子上解脱出来；F1的3个亚基催化位点，分别有3种不同的分子构象，从而使它们对核苷酸具有不同亲和性；质子跨膜通过F0时，引起c亚基构成的环旋转，带动亚基旋转，亚基端部高度不对称，引起亚基3个催化位点构象的周期性变化(L、T、O)，L T O不断将ADP和Pi加合在一起，形成ATP；复合体转变成O型则会释放ATP;,五、线粒体质子泵ATP 合成酶(四).线粒体ATP合成酶的工作机制的证据,Paul D.BoyerBorn:31 July 1918,Provo,UT,USAAffiliation at the time of t

14、he award:University of California,Los Angeles,CA,USA,John E.WalkerBorn:7 January 1941,Halifax,United KingdomAffiliation at the time of the award:MRC Laboratory of Molecular Biology,Cambridge,United Kingdom,The Nobel Prize in chemistry 1997 one half to them：“for their elucidation of the enzymatic mec

15、hanism underlying the synthesis of adenosine triphosphate(ATP)”,Jens C.SkouBorn:8 October 1918,Lemvig,DenmarkAffiliation at the time of the award:Aarhus University,Aarhus,Denmark,The Nobel Prize in Chemistry 1997 one half to him：“for the first discovery of an ion-transporting enzyme，Na+，K+-ATPase”,第

16、十三章 线粒体mitochondrion第四节 线粒体的半自主性,一、mtDNA,二、mtDNA的功能,三、线粒体蛋白质的运送,(一).线粒体蛋白质跨膜转运的特点:后翻译转移；导肽指导转运；导肽的特征:线粒体前体蛋白质N端的一段信号序列称为导肽；导肽由大约2080个氨基酸构成；含大量碱性氨基酸及其羟基氨基酸(丝)；不含酸性氨基酸；形成一个两性螺旋，带正电荷和不带电荷的疏水氨基酸残基分别位于螺旋的两侧；前体蛋白质在跨膜转运前后，需分子伴侣的参与完成解折叠(unfolding)和重折叠(refolding);,mitochondrial protein import,(二).转运涉及转位因子等多种

17、蛋白:TOM(translocase of outer membrane)复合体：负责通过外膜；TIM(translocase of inner membrane)复合体：TIM23负责将蛋白质转运到基质，或安装在内膜上；TIM22负责将某些转运器蛋白质插入内膜；OXA复合体：负责将线粒体合成的蛋白质和某些进入基质的蛋白质插到内膜上;(三).内外膜间的接触点:线粒体内、外膜之间存在着接触点，导肽牵引蛋白质前体运送时，可通过内外膜的接触点，一步进入基质;,Contact Sites of Mitochondria,第十三章 线粒体mitochondrion第五节 线粒体的生物发生,一、线粒体的增

18、殖,线粒体的分裂增殖,FtsZ ring structures around the division site of a chloroplast and mitochondrion,二、线粒体的起源,第十三章 线粒体mitochondrion第六节 线粒体与医学,第十四章 核糖体ribosome,1930s年，Claude在暗视野显微镜下发现；称之为微体(microsome)；1955年，Palade在电镜下观察腺细胞时也发现，并称其为Palade particle；1958年，Roberts命名为ribosome；核糖体为非膜性的细胞器。,George E.Palade Born:19 N

19、ovember 1912,Iasi,RomaniaDied:7 October 2008,Del Mar,CA,USAAffiliation at the time of the award:Yale University,School of Medicine,New Haven,CT,USA,Albert ClaudeBorn:24 August 1898,Longlier,BelgiumDied:22 May 1983,Brussels,BelgiumAffiliation at the time of the award:Universit Catholique de Louvain,L

20、ouvain,Belgium,Christian de Duve Born:2 October 1917,Thames Ditton,United KingdomAffiliation at the time of the award:Rockefeller University,New York,NY,USA,Universit Catholique de Louvain,Louvain,Belgium,The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1974 to them:“for their discoveries concerning the st

21、ructural and functional organization of the cell”,第十四章 核糖体ribosome第一节 核糖体的形态结构与存在形式,一、形态结构,非膜性细胞器;电镜：高电子密度的圆形或椭圆形致密小颗粒；,真核细胞核糖体的外形及其剖面,原核生物,大亚基,小亚基,柄,中心突,嵴,平台,头部,裂沟,基部,50S,30S,mRNA,mRNA,tRNA,多肽,中央管,真核生物,Venkatraman RamakrishnanBorn:1952,Chidambaram,Tamil Nadu,IndiaAffiliation at the time of the awar

22、d:MRC Labo-ratory of Molecular Biology,Cambridge,United KingdomField:Biochemistry,structural chemistry,Thomas A.SteitzBorn:23 August 1940,Milwaukee,WI,USAAffiliation at the time of the award:Yale University,New Haven,CT,USA,Howard Hughes Medical InstituteField:Biochemistry,structural chemistry,Ada E

23、.YonathBorn:22 June 1939,Jerusalem,IsraelAffiliation at the time of the award:Weizmann Institute of Science,Rehovot,IsraelField:Biochemistry,structural chemistry,The Nobel Prize in Chemistry 2009 to them:“for studies of the structure and function of the ribosome”,二、存在形式,+,+Mg+110mmol/L,-Mg+1mmol/L,单

24、体 80S,60S,40S,+Mg+10mmol/L,二聚体 120S,多聚核糖体,Mg+,第十四章 核糖体ribosome第二节 核糖体的基本类型与化学成分,一、核糖体的基本类型,根据来源的生物类群不同:,原核生物核糖体,真核生物核糖体,细胞器核糖体,细胞质核糖体,叶绿体核糖体,线粒体核糖体,二、核糖体的化学成分,70S核糖体,50S,30S,80S核糖体,60S,40S,23S RNA,16S RNA,28S RNA,5.8S RNA,5S RNA,18S RNA,34种蛋白质,21种蛋白质,49种蛋白质,33种蛋白质,5S RNA,rRNA的主要作用：具有肽酰转移酶的活性；为tRNA提供

25、结合位点(A位点、P位点和E位点)；为多种蛋白质合成因子提供结合位点;在蛋白质合成起始时参与同mRNA选择性地结合以及在肽链的延伸中与mRNA结合；核糖体大小亚单位的结合、校正阅读(proof reading)、无意义链或框架漂移的校正、以及抗菌素的作用等都与rRNA有关;,r蛋白质的主要功能：对rRNA折叠成有功能的三维结构是十分重要的；在蛋白质合成中,某些r蛋白可能对核糖体的构象 起“微调”作用；在核糖体的结合位点上甚至可能在催化作用中,核糖体蛋白与rRNA共同行使功能;,第十四章 核糖体ribosome第三节 核糖体的生物发生与自组装,组装场所：核仁(真核细胞)；rRNA是高度保守的，有

26、些序列是完全一致的。尽管不同种的rRNA一级结构可能有所不同，但它们都折叠成相似的二级结构；,核糖体小亚单位rRNA的二级结构(a)E.coli 16S rRNA；(红色为高度保守区)(b)酵母菌18S rRNA，它们都具有类似的40个臂环结构;,E.Coli(a).核糖体小亚单位中的部分r蛋白与rRNA的结合位点(b).及其在小亚单位上的部位;,核糖体的自我装配过程,第十四章 核糖体ribosome第四节 核糖体的功能,一、核糖体的功能位点,与蛋白质合成有关的结合位点与催化位点：与mRNA的结合位点；氨酰基位点（A位点）与新掺入的氨酰-tRNA的结合位点；肽酰基位点（P位点）与延伸中的肽酰-

27、tRNA的结合位点；E位点（exit site）肽酰转移后与即将释放的tRNA的结合位点;肽酰基转移酶位点（EF-Tu/EF-G）A位点转移到P位点的转移酶的结合位点;,EF-Tu/EF-G site,二、蛋白质合成的基本过程(一).多聚核糖体,二、蛋白质合成的基本过程(二).蛋白质合成的基本过程,IF3,IF3,IF3-mRNA-30S 三元复合物,IF2-30S-mRNA-fMet-tRNAf,IF2,IF3,IF2,A位,IF3-mRNA-30S三元复合物,IF2 GTP,IF3,A位,1.起始,fMet,U A C,C G G,2.肽链的延长,U G A,U G A,3.肽链合成的终止

28、与释放,二、蛋白质合成的基本过程(三).合成蛋白质的类型,结构蛋白：由游离核糖体合成，多分布细胞基质中。某些结构蛋白（膜镶嵌蛋白、溶酶体酶蛋白等）是由附着核糖体合成的；外输蛋白（分泌蛋白）：由附着核糖体合成，大多从细胞分泌出去；,第十四章 核糖体ribosome第五节 核糖体与医学,第十五章 细胞骨架,cytoskeleton,细胞骨架（cytoskeleton）：是指位于细胞内的、由蛋白质纤维组成的网架系统。是真核细胞所特有的非膜性细胞器。,狭义的：指细胞质骨架,微管,中间纤维,微丝,广义的：,细胞膜骨架,细胞外基质,细胞核骨架,细胞质骨架,Microtubules in green,act

29、in in red and DNA in blue,Microtubules in red and DNA in blue,红色：高尔基复合体;蓝色：微丝;黄色：细胞核,黄色：高尔基复合体;红色：微丝;蓝色：细胞核,第十五章 细胞骨架cytoskeleton第一节 微管,一、微管的一般形态结构及组成,微管的形态结构：中空的圆柱状结构。,从横切面上看：它是由13根原纤维纵向围绕而成。,5-9nm,1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,11,12,13,微管横断面,微管的化学组成：,微管蛋白(55KDa 450aa),微管蛋白(55KDa 455aa),异二聚体,GTP与GDP结合位点。,秋水

30、仙素、长春花碱结合位点。,微管蛋白,Mg2+与Ca2+结合位点。,微管蛋白(55KDa 455aa)：,以-微管蛋白环状复合物(-tubulin ring complex,-TuRC)的形式存在于微管组织中心；,微管蛋白,微管蛋白,异二聚体,原纤维,微管,（13）,微管的组装过程,二、微管的组装(一).微管组装的条件和影响因素,二、微管的组装(二).微管蛋白合成与微管组装的体内调控,二、微管的组装(三).微管的组装过程,1972年，Richard Weisenberg从小鼠分离微管蛋白体外组装:,+,-,踏 车,微管的体外组装:,微管组装和去组装：踏车现象,微管组织中心(MTOC)：微管在生理

31、状态或实验处理解聚后重新装配的发生处称为微管组织中心（microtubule organizing center,MTOC）。间期细胞MTOC 中心体（动态微管）；分裂细胞MTOC 有丝分裂纺锤体极（动态微管）；鞭毛纤毛细胞MTOC 基体(永久性结构);,三、微管相关蛋白(一).微管相关蛋白的主要 类型,微管,微管蛋白,类型I MAPs,微管结合蛋白(微管相关蛋白)(MAPs),微管聚合 蛋白(Tua),MAP1A,MAP1B,类型II MAPs,MAP2,MAP4,1.碱性的微管结合结构域,2.酸性的突出结构域,作用：1.抵抗解聚、稳定微管、在体外加速微管蛋白聚合。2.调节微管与其他细胞成分

32、的相互关系。,NH2,三、微管相关蛋白(二).微管相关蛋白的主要 功能,微管相关蛋白的主要功能：对微管组装的调节控制作用；对细胞骨架结构的建立、稳定和增强作用;参与胞内物质的轨道定向转运过程;参与和介导细胞的信号转导;,四、微管的存在形式,SEM Microtubules,EM Microtubules,五、微管的主要功能,构成细胞的网架支架，维持细胞的形态，固定和支持细胞器的位置；参与细胞的收缩与变形运动，是纤毛和鞭毛等细胞运动器官的主体结构成分；参与细胞器的位移和细胞有丝分裂过程中染色体的定向移动；参与细胞内大分子颗粒物质及囊泡的定向转送运输；参与细胞内的信号转导。,细胞器的定位,深绿：微

33、管浅兰：内质网黄色：高尔基体,上：内质网抗体染色下：微管抗体染色,上：高尔基抗体染色下：微管抗体染色,引擎（马达）蛋白（Motor proteins）,肌球蛋白(myosins)家族：以肌动蛋白纤维作为运行轨道;,驱动蛋白(kinesins)家族:,动力蛋白(dyneins)家族:,以微管作为运行轨道;,运动方向：（-）（+）,运动方向：（+）（-）,六、微管与细胞病理,第十五章 细胞骨架cytoskeleton第二节 微丝,一、微丝的主要组成及结构(一).微丝的基本结构成分,微丝（microfilament）：是一类由蛋白纤维组成的实心纤维细丝。长短不一。在细胞中可成束、成网或纤维状分散分布

34、；,Nucleus and Filamentous Actin,光镜下平滑肌细胞：兰色：细胞核，红色：肌动蛋白纤维,红色：线粒体;蓝色：微丝;黄色：细胞核,黄色：高尔基复合体;蓝色：微丝;红色：细胞核,纤维状肌动蛋白(fibrous actin,F-actin)，为肌动蛋白聚合体;,-肌动蛋白(肌细胞)；,肌动蛋白,球状肌动蛋白(globular actin,G-actin)，为肌动蛋白单体；单体呈哑铃形；,成份：,类型,根据等电点的不同：,一、微丝的主要组成及结构(二).微丝的结构及组装,G-actin,F-actin,+,-,踏 车,微丝的组装：G-actin F-actin 微丝,肌动蛋

35、白的踏车行为,Treadmilling of microfilament,踏车行为：单体可同时在(+)端添加，在(-)端分离。,二、微丝结合蛋白及微丝特异性药物(一).与肌肉收缩系统直接相关的几种微丝结合蛋白,肌纤维(肌节)TEM照片,1.原肌球蛋白（tropomyosin,Tm）,.肌球蛋白(myosin)：、和型；,型：参与肌丝的滑动；,.肌钙蛋白(troponin,Tn)：,Tn-C：与Ca2+特异性地结合；,Tn-T：与原肌球蛋白高度亲合；,Tn-I：抑制肌球蛋白ATP的活性，调节肌肉的收缩；,二、微丝结合蛋白及微丝特异性药物(二).与微丝的组装和功能调节密切的其他微丝结合蛋白P132

36、 表15-1,二、微丝结合蛋白及微丝特异性药物(三).微丝特异性药物,影响微丝聚合与解聚的特异性药物与离子：细胞松弛素：特异性的破坏微丝组装（对肌纤维不起作用？）：同微丝的正端结合，并引起F-肌动蛋白解聚，阻断亚基的进一步聚合；鬼笔环肽：稳定微丝、促进微丝聚合；抑制了微丝的解体，因而破坏了微丝聚合和解聚的动态平衡；在含ATP和Ca2+、低浓度的单价离子(Na+、K+等）溶液中微丝趋向解聚，形成G-actin;在含Mg2+和高浓度的Na+、K+离子溶液中微丝趋向聚合（G-actin F-actin）;,三、微丝的主要功能,组成细胞骨架，维持细胞形态;,应力纤维，其结构与骨骼肌细胞中的肌原纤维相似

37、,参与细胞质运动；肌肉收缩；胞质环流、变形运动；胞质分裂；构成细胞间的连接装置;,两个英国研究小组的科学家们提出滑动丝模型解释肌收缩的机理。他们推测:肌节的缩短并不是因纤丝的缩短而引起,而是由纤丝互相滑动所致。细肌丝向肌节中央滑动,肌丝滑进了A带之中导致重叠部分增加,使得I带和H带的宽度缩小,其结果是缩短了肌节，减少了肌纤维的长度。,第十五章 细胞骨架cytoskeleton第三节 中间纤维,中间纤维(intermediate filament)：10nm丝：8-10nm；中间(等)纤维：大小介于粗肌丝和细肌丝之间(或微管与微丝之间)；IF结构稳定：既不受秋水仙素也不受细胞松弛素B影响，并且也

38、没有极性;,IF in red and Golji complex in yellow,一、中间纤维的类型,角蛋白、结蛋白、波形纤维蛋白、胶质原纤维酸性蛋白、神经纤丝蛋白：具有组织特异性，不同类型细胞含不同IF；通常一种细胞含有一种IF，少数含2种以上;肿瘤细胞转移后仍保留源细胞的IF;角蛋白(keratin)：表皮细胞特有，分和两类，型存在于细胞中，型构成头发、指甲；单体分为：酸性角蛋白(I型)、中性或碱性角蛋白(型)。通过两者的异二聚体形成角蛋白纤维；,角蛋白(Keratin),结蛋白(desmin)：又称骨骼蛋白(skeletin),存在于肌肉细胞中，主要功能是使肌纤维连在一起；波形纤维

39、蛋白(vimentin)：存在于间充质细胞及中胚层来源的细胞中；胶质原纤维酸性蛋白(glial fibrillary acidic protein)：存在于星形神经胶质细胞和许旺细胞,起支撑作用；神经纤丝蛋白(neurofilament protein)：是由三种分子量不同的多肽组成的异聚体，功能是提供弹性使神经纤维易于伸展和防止断裂；,波形蛋白,二、中间纤维的分子结构与组装(一).中间纤维蛋白的分子结构,中等纤维的基本组成单位中等纤维单体,中等纤维单体共同结构域,-螺旋杆状区,非螺旋区,：310个氨基酸残基(I-IV型和VI型IF)或356个氨基酸残基(V型IF)组成。,头部(N-端),尾部

40、(C-端),35 101 19 121,二、中间纤维的分子结构与组装(二).中间纤维的组装,中等纤维的组装：,原丝,原丝,三、中间纤维结合蛋白,中间纤维结合蛋白（intermediate filament associated protein,IFAP）：已知的IFAPs约15种左右，分别与特定的中间纤维结合，如：flanggrin、Plectin、Ankyrin;特点：具有细胞特异性;功能：使中间纤维交联成束、成网；把中间纤维交联到质膜或其它骨架成分上；,四、中间纤维的主要功能,增强细胞抗机械压力的能力;支架作用，特别是对细胞核的定位和固定；与微管、微丝一起定向运输物质；角蛋白参与桥粒的形成

41、和维持；结蛋白纤维是肌肉Z盘的重要结构组分，对于维持肌肉细胞的收缩装置起重要作用；神经元纤维在神经细胞轴突运输中起作用；与mRNA的运输有关，并对mRNA在细胞内的定位和翻译有决定性的作用；参与细胞内的信号转导，影响DNA的复制和转录；,五、中间纤维与医学,第十五章 细胞骨架cytoskeleton第四节 中心体和中心粒,光镜下蝾螈白细胞中心粒模式图,一、中心粒的亚微结构,中心粒结构模式图,A：在三联体附近有中心粒卫星;B：风车状的中心粒有时出现细丝状结构;,二、中心体和中心粒的功能,三、中心粒的起源,中心体的复制周期,第十五章 细胞骨架cytoskeleton第五节 鞭毛与纤毛及其运动,一、

42、纤毛的形态结构,ultrastructure of a eukaryotic flagellum or cilium,纤毛和鞭毛都含有一个规则排列的由微管相互连接形成的骨架，称为轴丝(axoneme)。轴丝的外面由膜包裹。组成轴丝的微管呈规律性排列，即9组二联管在周围成等距离地排列成一圈,中央有两根单个的微管,成为“9+2”的微管形式。中央的两个微管之间由细丝相连,外包有中央鞘。周围的9组二联管,近中央的一根称为A管,另一条为B管。,二、纤毛与鞭毛的主要化学成分,三、纤毛和鞭毛的运动,纤毛和鞭毛的运动形式,纤毛和鞭毛的运动机制:微管滑动模型(sliding-microtubule model)。学说主要内容：纤毛和鞭毛的动力蛋白头部与相邻二联管的B微管接触，促进同动力蛋白结合的ATP水解，并释放ADP和Pi;由于ATP水解，改变了A微管动力蛋白头部的构象，促使头部朝向相邻二联管的正极滑动，使相邻二联管之间产生弯曲力；新的ATP结合，促使动力蛋白头部与相邻B微管脱离；ATP水解，使动力蛋白头部的角度复原；带有水解产物的动力蛋白头部与相邻二联管的B微管上的另一位点结合，开始下一个循环。,