蛋白质的组成与结构.ppt
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1、究竟是先有鸡还是先有蛋?,这一经典问题困扰了人类数百年。近日,英国科学家宣称已经破解了这个谜团,答案就是先有鸡后有蛋,理由是他们发现一种能够催化蛋壳形成的蛋白质只存在于鸡的卵巢内。,英国的谢菲尔德大学和华威大学的研究人员日前撰写了一篇题为蛋壳蛋白质晶核的结构控制的论文,文中详细阐述了科学家用一台超级电脑“放大”鸡蛋形成过程所得出的结论:一种名为ovocledidin-17(简称OC-17)的蛋白是加速蛋壳生长的催化剂,没有OC-17蛋白,鸡蛋的外表就无法结晶形成蛋壳。这种蛋白将碳酸钙转换为构成蛋壳的方解石晶体。方解石晶体存在于许多骨骼和蛋壳内,但母鸡形成方解石晶体的速度比任何物种都快每24小时
2、生成6克蛋壳。,谢菲尔德大学工程材料系博士科林弗里曼介绍说:“科学家以前就发现了OC-17蛋白,并猜测它与鸡蛋形成有关。但在展开细致研究后,我们终于了解到它是如何控制鸡蛋形成过程的。有趣的是,各种禽类似乎都有类似OC-17这样可催化蛋壳形成的蛋白。”弗里曼下结论说:“有了蛋壳、蛋黄和保护小鸡的液体才有地方住,要是没有鸡卵巢里的OC-17蛋白就不可能有鸡蛋。因此,一定是先有鸡再有蛋。”,第2章 蛋白质的组成与结构,一、蛋白质的元素组成二、蛋白质的基本组成单位-氨基酸三、肽键和肽,1 蛋白质的组成单位,生物大分子:也称“生物高分子”,不但有生物功能,而且分子量较大,其结构也比较复杂。生物大分子是生
3、物体的重要组成成份,是生命活动的主要物质基础,因而被称为生命物质。生物大分子的主要类型有蛋白质、核酸、多糖。,什么是蛋白质?,蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。,蛋白质的生物学重要性,1.蛋白质是生物体重要组成成分分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分子,占人体干重的45,某些组织含量更高,例如脾、肺及横纹肌等高达80。,1)作为生物催化剂(酶)2)代谢调节作用3)免疫保护作用4)物质的转运和存储5)运动与支持作用6)参与细胞间信息传递,2
4、.蛋白质具有重要的生物学功能,3.氧化供能,组成蛋白质的元素,主要有C、H、O、N 和 S。C(5055%)、H(68%)、O(2023%)N(1518%)、S(04%)有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘。,各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16。,由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:,100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数 6.25100,1/16%,蛋白质元素组成的特点,知识点 1,一、蛋白质的元素组成二、蛋白质的基本组成单位-氨基酸三、肽键和肽,1 蛋白质的组成单位,
5、1.氨基酸的结构通式 2.分类 3.几种特殊氨基酸 4.氨基酸的两性离解和等电点 5.芳香族氨基酸的紫外吸收 6.氨基酸的应用,二、蛋白质的基本组成单位-氨基酸,氨基酸组成蛋白质的基本单位,存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20 种,且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外)。,知识点 2,科学家首次合成第21种氨基酸,生物体能按照DNA上的遗传信息生产氨基酸,再用氨基酸合成蛋白质。几乎所有的生物都能产生20种氨基酸。美国科学家通过改变大肠杆菌的基因,使大肠杆菌能够产生一种叫做“对氨苯丙氨酸”的新型氨基酸。并且,从理论上来说,利用类似方法还能够生成其他的氨基酸。,1.氨基酸的
6、结构通式 2.分类 3.几种特殊氨基酸 4.氨基酸的两性离解和等电点 5.芳香族氨基酸的紫外吸收 6.氨基酸的应用,二、蛋白质的基本组成单位-氨基酸,氨 基 酸 的 通 式,HOOC COOH H2N C H H C NH2 R R L-氨基酸 D-氨基酸,构型与构象的区别,构型(configuration)是指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向,如氨基酸的D型和L型等,只有分子的共价键断裂,才能使一种构型变成另一种构型。构象(conformation)也是一种分子的立体结构。是指取代基团当单键旋转时可能形成的不同空间立体结构。,构型与构象的区别,构象的改变并不改变其共价键结构(原子只在
7、单链周围旋转)。例如酶与底物,抗体与抗原,生物的受体与配体的相互作用,往往涉及酶、抗体、受体等蛋白质的构象改变。,镜子,COOH,NH2,C,NH2,COOH,C,R,L-构型,D-构型,H,R,H,氨基酸的镜像结构,-氨基酸的立体异构体,C,+,N,H,3,C,O,O,-,H,1.氨基酸的结构通式 2.分类 3.几种特殊氨基酸 4.氨基酸的两性离解和等电点 5.芳香族氨基酸的紫外吸收 6.氨基酸的用途,二、蛋白质的基本组成单位-氨基酸,非极性AA(7种)极性中性AA(8种)酸性AA(2种)碱性AA(3种),2.氨基酸的分类,氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类,极性AA,CH-COO-,N
8、H3+,H,甘 氨 酸 Gly,R,=,非极性脂肪族氨基酸,甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸脯氨酸苯丙氨酸,丙 氨 酸 Ala,非极性脂肪族氨基酸,甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸脯氨酸苯丙氨酸,CH-COO-,NH3+,CH3,R,=,缬 氨 酸 Val,非极性脂肪族氨基酸,甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸脯氨酸苯丙氨酸,CH-COO-,NH3+,CH3-CH,R,=,CH3,亮 氨 酸 Leu,非极性脂肪族氨基酸,甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸脯氨酸苯丙氨酸,CH-COO-,NH3+,CH3-CH-CH2,R,=,CH3,异亮氨酸 Ile,非极性脂肪族氨基酸,甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮
9、氨酸脯氨酸苯丙氨酸,CH-COO-,NH3+,CH3-CH2-CH,R,=,CH3,脯氨酸 Pro,非极性脂肪族氨基酸,甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸脯氨酸苯丙氨酸,苯丙氨酸 Phe,CH-COO-,NH3+,R,=,CH2,非极性脂肪族氨基酸,甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸脯氨酸苯丙氨酸,丝氨酸 Ser,CH-COO-,NH3+,OH-CH2,R,=,丝氨酸苏氨酸半胱氨酸蛋氨酸天冬酰胺谷胺酰胺酪氨酸色氨酸,极性中性氨基酸,苏氨酸 Thr,CH-COO-,NH3+,CH3-CH OH,R,=,极性中性氨基酸,丝氨酸苏氨酸半胱氨酸蛋氨酸天冬酰胺谷胺酰胺酪氨酸色氨酸,半胱氨酸 Cys,CH-C
10、OO-,NH3+,SH-CH2,R,=,极性中性氨基酸,丝氨酸苏氨酸半胱氨酸蛋氨酸天冬酰胺谷胺酰胺酪氨酸色氨酸,蛋氨酸 Met,CH-COO-,NH3+,CH3SCH2CH2,R,=,极性中性氨基酸,丝氨酸苏氨酸半胱氨酸蛋氨酸天冬酰胺谷胺酰胺酪氨酸色氨酸,天冬酰胺 Asn,CH-COO-,NH3+,H2N-C-CH2,R,=,O,极性中性氨基酸,丝氨酸苏氨酸半胱氨酸蛋氨酸天冬酰胺谷胺酰胺酪氨酸色氨酸,谷胺酰胺 Gln,CH-COO-,NH3+,H2N-C-CH2CH2,R,=,O,极性中性氨基酸,丝氨酸苏氨酸半胱氨酸蛋氨酸天冬酰胺谷胺酰胺酪氨酸色氨酸,酪氨酸 Thr,CH-COO-,NH3+,
11、R,=,CH2,HO,丝氨酸苏氨酸半胱氨酸蛋氨酸天冬酰胺谷胺酰胺酪氨酸色氨酸,极性中性氨基酸,NH3+,色氨酸 Trp,CH-COO-,R,=,丝氨酸苏氨酸半胱氨酸蛋氨酸天冬酰胺谷胺酰胺酪氨酸色氨酸,极性中性氨基酸,谷氨酸 Glu,酸性氨基酸,谷氨酸天冬氨酸,CH-COO-,NH3+,HOOCCH2CH2,R,=,天冬氨酸 Asp,酸性氨基酸,谷氨酸天冬氨酸,CH-COO-,NH3+,HOOCCH2,R,=,天上的谷子有点酸,赖氨酸 Lys,碱性氨基酸,赖氨酸精氨酸组氨酸,NH3+,CH-COO-,NH2(CH2)3CH2,R,=,精氨酸 Arg,碱性氨基酸,赖氨酸精氨酸组氨酸,CH-COO-
12、,NH3+,H2NCNH(CH2)2CH2,R,=,NH,组氨酸 His,碱性氨基酸,赖氨酸精氨酸组氨酸,CH-COO-,NH3+,R,=,HC=CCH2,N NH,耐(赖)经(精)煮(组),1.氨基酸的结构通式 2.分类 3.几种特殊氨基酸 4.氨基酸的两性离解和等电点 5.芳香族氨基酸的紫外吸收 6.氨基酸的用途,二、蛋白质的基本组成单位-氨基酸,3.几种特殊氨基酸,脯氨酸(环状亚氨基酸),半胱氨酸,胱氨酸,-,OOC,-,CH,-,CH,2,-,SH,+,NH,3,-,OOC,-,CH,-,CH,2,-,SH,+,NH,3,HS,-,CH,2,-,CH,-,COO,-,+,NH,3,HS
13、,-,CH,2,-,CH,-,COO,-,+,NH,3,-,OOC,-,CH,-,CH,2,-,S,+,NH,3,S,-,CH,2,-,CH,-,COO,-,+,NH,3,-,OOC,-,CH,-,CH,2,-,S,+,NH,3,S,-,CH,2,-,CH,-,COO,-,+,NH,3,甘氨酸 Gly丙氨酸 Ala半胱氨酸 Cys 脯氨酸 Pro谷氨酸 Glu天冬氨酸 Asp,重要的氨基酸,知识点 3,1.氨基酸的结构通式 2.分类 3.几种特殊氨基酸 4.氨基酸的两性离解和等电点 5.芳香族氨基酸的紫外吸收 6.氨基酸的用途,二、蛋白质的基本组成单位-氨基酸,4.氨基酸的两性离解和等电点,氨
14、基酸在结晶形态或在水溶液中,并不是以游离的羧基或氨基形式存在,而是离解成两性离子。在两性离子中,氨基是以质子化(-NH3+)形式存在,羧基是以离解状态(-COO-)存在。,在不同的pH条件下,两性离子的状态也随之 发生变化。,调节氨基酸溶液的pH,使氨基酸分子上的-NH3和-COO-的解离程度完全相等时,即所带净电荷为零,此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。,等电点,知识点 4,等电点的用途,氨基酸(蛋白质)在等电点时,溶解度最小。根据等电点的大小判断氨基酸(蛋白质)的酸碱性。根据等电点差别分离纯化氨基酸(蛋白质)沉淀法、电泳法,1.氨基酸的结构通式 2.分类 3.几种特殊
15、氨基酸 4.氨基酸的两性离解和等电点 5.芳香族氨基酸的紫外吸收 6.氨基酸的用途,二、蛋白质的基本组成单位-氨基酸,芳香族氨基酸的吸收光谱,多数蛋白含这两种氨基酸残基,测定蛋白溶液280nm光吸收值可快速简便分析蛋白含量。,光密度,5.紫外吸收,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。,知识点 5,1.氨基酸的结构通式 2.分类 3.几种特殊氨基酸 4.氨基酸的两性离解和等电点 5.芳香族氨基酸的紫外吸收 6.氨基酸的用途,二、蛋白质的基本组成单位-氨基酸,医药工业 氨基酸输液 必需氨基酸:苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸 半必需氨基酸:精氨酸、组
16、氨酸是幼儿所必需的。,6.氨基酸的用途,治疗药剂 精氨酸:对治疗高氨血症、肝机能障碍等疾病颇有效果;天冬氨酸:钾镁盐可用于恢复疲劳;治疗低钾症心脏病、肝病、糖尿病等。半胱氨酸:能促进毛发的生长,可用于治疗秃发症;甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎等;组氨酸:可扩张血管,降低血压,用于心绞痛,心功能不全等疾病的治疗,食品工业营养强化剂;谷氨酸钠味精;天冬氨酸钠:可用于清凉饮料,能增加清凉感并使香味浓厚爽口;天冬氨酰苯丙氨酸甲酯-甜味素APM,味精的是非?,“中国餐馆症候群”从头到上肢有麻木感和全身倦怠的特定症状等。WHO用双盲法进行了严密的检查。其结果是,摄取了34.4克味精的人群未发现任何症状。一般
17、每人每日摄入量以不超过6克为宜,过多可使血液中谷氨酸钠含量增高,引起短时的头痛、心跳加快、恶心、口干等症状。由于味精在155时可生成焦谷氨酸钠而失去鲜味,并产生毒性。,化妆品工业 氨基酸能调节皮肤pH的变动,对细菌的防护作用,也可作为皮肤、毛发的营养成分,增加皮肤、毛发的光泽。防止皮肤干燥的自然保湿因子的主要成分是甘氨酸、羟基丁氨酸、丙氨酸、天冬氨酸、丝氨酸等游离氨基酸。在化妆品中添加天冬氨酸或其衍生物以及一些维生素,可防止皮肤老化。,一、蛋白质的元素组成二、蛋白质的基本组成单位-氨基酸三、肽键和肽,1 蛋白质的组成单位,三、肽键和肽 1.什么是肽和肽键?2.重要的多肽 3.多肽链,一个氨基酸
18、的-羧基和另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而成的化合物称为肽(peptide)。氨基酸之间脱水后形成的键称肽键(peptide bond 酰胺键)。,定义:,知识点 6,+,甘氨酸,甘氨酸,甘氨酰甘氨酸,肽键的形成,*两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨基酸缩合则形成三肽甘氨酸甘氨酸,*肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基(residue)。,*由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide),由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。,蛋白质与多肽的区别:,三、肽键和肽 1.什么是肽和肽键?2.重要的多肽 3.多肽链,谷胱甘肽(glutath
19、ione,GSH),2.重要的多肽,知识点 7,Glu、Cys、Gly彼此连接形成的三肽,特殊的是Glu与Cys形成是-肽键,活性基团是-SH。作用有:是细胞内重要的还原剂;它保护巯基蛋白和巯基酶免受过氧化物的氧化;维持红细胞膜结构的稳定,消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。,GSH与GSSG间的转换,体内许多激素属寡肽或多肽,多肽类激素及神经肽,脑啡肽:为五肽,具有镇痛作用,它们在中枢神经系统中形成,是体内自己产生的一类鸦片剂。,Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu,牛催产素与加压素:牛催产素 S S CysTyrIleGlnAsnCysProLeuGly-NH2牛加压素 S S CysT
20、yrPheGlnAsnCysProArgGly-NH2,牛催产素与加压素:均为九肽,分子中含有一对二硫键,两者结构类似。前者第八位为Leu,后者为Arg。前者可刺激子宫的收缩,促进分娩。后者可促进小动脉收缩,使血压升高,也有抗利尿作用,参与水、盐代谢的调节。,三、肽键和肽 1.什么是肽和肽键?2.重要的多肽 3.多肽链,多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。,3.多肽链,(polypeptide chain),肽链的两个末端,肽键,多肽链结构示意图,通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基,称为氨基端或N-端;在另一端含有一个游离的-羧基,称为羧基端或C-端。多肽链的骨架应该是 H2
21、N-C-CN-C-CN-C-C的重复。AA残基中的R基不参与成键,伸展向外.,一、蛋白质的一级结构二、蛋白质的二级结构三、超二级结构四、蛋白质的三级结构五、蛋白质的四级结构 六、蛋白质结构与功能的关系,2 蛋白质的分子结构,蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure),一、蛋白质的一级结构二、蛋白质的二级结构三、超二级结构四、蛋白质的三级结构五、蛋白质的四级结构 六、蛋白质结构与功能的关系,2 蛋白质的分子结构,定义:蛋白
22、质的一级结构指蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。,主要的化学键肽键,有些蛋白质还包括二硫键。,例:牛胰岛素的一级结构,牛胰岛素的一级结构 A链(含21个氨基酸残基)B链(含30个氨基酸残基)胰岛素的 3 个二疏键 A链内含1个二硫键 A链与B链间含2个二硫键,人胰岛素晶体,猪胰岛素晶体,胰岛素是第一个被人们分离纯化的蛋白质,是第一个被完成序列分析的蛋白质,是第一个被人工合成的蛋白质。许多人因为做了胰岛素的工作而获得了诺贝尔奖。在二十世纪大部分时间内,胰岛素成为众多蛋白质所羡慕的明星。有关胰岛素方面所取得的成就,可谓是几代人前赴后继、辛勤劳动的结晶。这里面包含了许多有趣的故事。,出尽风
23、头的胰岛素,1889年,明科夫斯基(Minkowski)和冯梅林(von Mering)首先发现切除胰腺会引发糖尿病。于是把糖尿病与胰腺联系在一起。后来,德国病理学家朗格汉斯(Langerhans)和迪亚马雷(Diamare)经过解剖学研究发现,是没有导管的胰岛细胞分泌了抗糖尿病的因子。为了纪念这一重大发现者,胰岛细胞被称为朗格汉斯细胞。谢弗(Sharpey Schafer)把此抗糖尿病因子称为insulin,我国译为胰岛素。1908年,齐尔泽(Zuelzer)对六例糖尿病人试用胰腺的乙醇提取液进行治疗,取得了良好的效果。,出尽风头的胰岛素,1938年英国剑桥大学的桑格(Frederick S
24、anger)开始从事胰岛素结构的研究工作。他发明了从多肽链的氨基末端逐一测定各氨基酸组成的方法,带领他的研究组,用了10余年 的时间,耗费了100克蛋白质,终于于1952年成功地分析出牛胰岛素的一级结构。,这一成功不仅第一次把一个蛋白质的结构展现于人类面前,为人类认识对于生命活动至关重要的蛋白质的结构打开了大门,而且还给人类提供了分析所有蛋白质结构的流程。为此,桑格于1958年获得诺贝尔化学奖。桑格后来又因测定DNA序列于1980年第二次获诺贝尔化学奖。桑格说过:“做科研有三件事:思考、谈论、实验。我比较擅长实验,能够思考,但不善言谈。”,在桑格工作的基础上,许多科学家试图人工合成胰岛素。当时
25、由于不能拆开的胰岛素的二条链再连接起来,许多人放弃了这一计划。1959年,在中国国家科委的组织领导下,北京大学化学系、中国科学院生物化学研究所和上海有机化学研究所钮经义、王应睐、龚岳亭、邹承鲁、杜雨苍、季爱雪、邢其毅、汪猷等科学家共同开始了人工合成胰岛素的研究。1965年终于人工合成了牛胰岛素结晶。,经鉴定,人工合成的牛结晶胰岛素在结构、理化性质、结晶形状、生物活性等方面都与天然的胰岛素无异。同年,诺贝尔委员会主席来中国考察授奖事宜,使人为难的是,诺贝尔奖规定授奖对象不能超过三人,而中国从事此项工作的主要骨干就有二十余人。这使这项在世界上引人瞩目的伟大成就与诺贝尔奖擦肩而过。但无论如何,中国在
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