蛋白质的功能性质.ppt

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1、55蛋白质的功能性质Functional Properties of Proteins,5.5.1 引言1、蛋白质的功能性质定义：在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。2、决定蛋白质功能性质的物理化学性质包括：分子大小、形状;氨基酸组成和顺序;净电荷和电荷分布;疏水性和亲水性之比;二级、三级、四级结构;分子柔性和刚性;蛋白质分子间相互作用于和同其它组分作用的能力。3、食品蛋白质在食品体系中功能作用,食品蛋白质在食品体系中的功能作用,552蛋白质的水合Properties Hydration of Proteins,1、水对蛋白质的作用 水能改

2、变蛋白质的物理化学性质 水-蛋白质相互作用，决定了蛋白质的许多功能（分散性,润湿性，肿胀，溶解性，增稠，粘度，持水能力，胶凝作用，凝结，乳化，起泡）水能同蛋白质分子的一些基团相结合。基团包括：带电基团（离子-偶极）、主链肽基团、酰胺基、羟基（偶极-偶极）和非极性基团（偶极-诱导偶极）,2、蛋白质结合水的能力：当干蛋白质粉与相对湿度为9095%水蒸气达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数。含带电基团AA残基结合 6mol H2O/mol残基 不带电的极性残基结合 2 mol H2O/mol残基 非极性残基结合 1 mol H2O/mol残基 计算水合能力的经验公式：a=fc+0.4fP+0.2f

3、N a:水合能力，g H2O/g蛋白质 fc、fP、fN：蛋白质分子中带电、极性的、非极性的残基所占的分数 计算值与实际值存在不同差别：单体球状蛋（相符）、低聚蛋白质（偏高）、酪蛋白胶团（偏低）。,氨基酸残基的水合能力,3、蛋白质与水结合是一个逐步过程,各种蛋白质的水合能力,蛋白质结合水,温度,pH,盐的种类,离子强度,3.影响蛋白质结合水能力的因素,在pI由于蛋白质 蛋白质相互作用增强，使得蛋白质与水相互作用最弱，所以蛋白质水合力最低；而高于或低于pI，由于净电荷和推斥力的增加，使蛋白质肿胀结合较多水。大多数蛋白质结合水能力在pH=910比任何pH来的大。,pH：,离子强度：,低盐浓度（0.

4、2mol/L）盐能提高蛋白质的结合水能力。盐离子与蛋白质的结合并没有影响蛋白质分子上带电基团的水合壳层，蛋白质结合水能力的增加基本上来自于结合离子自身缔合的水；高盐浓度，更多的水与盐离子结合，导致蛋白质脱水。,T：,T，蛋白质结合水的能力一般下降（由于H键作用和离子基团的水合作用的减弱）。变性蛋白质结合水能力：一般比天然蛋白质高约10%（变性，原埋藏疏水基团暴露，表面积与体积之比）；变性导致蛋白质 聚集，蛋白质 蛋白质相互作用结合水能力,553 溶解度,一、概述1、Pro.溶解度影响的功能性质(增稠,起泡,乳化,胶凝)。2、影响Pro.溶解性主要相互作用：疏水、离子相互作用。疏水相互作用促进P

5、ro.-Pro.作用,使Pro.溶解度 离子相互作用促进Pro.-水作用，使Pro.溶解度3、蛋白质离子化残基使溶液中Pro.分子产生两种推斥力 第一种推斥力：除pI外的任何pH时，由蛋白质分子带净的正电荷或负的电荷而在蛋白质分子间产生静电推斥。第二种推斥力：在蛋白质分子的离子基团的水合壳层之间的推斥。,蛋白质-蛋白质,+,溶剂-溶剂,蛋白质-溶剂,实质,疏水相互作用,离子相互作用,蛋白质的溶解度大小,+,溶解度,4、Bigelow认为Pro.溶解度基本上与AA残基的 平均疏水性和电荷频率有关。平均疏水性gg残基n g残基：每一种AA残基的疏水性；n：Pro.总残基数 电荷频率=(n+n)/n

6、Bigelow观点：平均疏水性愈小/电荷频率愈大，Pro.溶解度愈高。缺点：没考虑比起整个Pro.分子的平均疏水性和电荷频率，与周围水接触的Pro.表面的亲水性是决定Pro.溶解度更为重要的因素。Pro.分子结构表面疏水性小区数目愈少，Pro.溶解度越大。,5、分类：根据蛋白质的溶解性质分成四类：清蛋白 能溶于pH=6.6水 例:血清清蛋白质,卵清蛋白质球蛋白 能溶于pH=7.0稀盐溶液 例:大豆蛋白质谷蛋白 溶于酸(pH=2)碱(pH=1.2)溶液 例:小麦谷蛋白质醇溶谷蛋白 能溶于70%乙醇 例:玉米醇溶蛋白质,6、术语:水溶性蛋白质（WSP）water soluble protein水可

7、分散蛋白质（WDP）water despersion蛋白质分散性指标（PDI）protein dispersibility index氮溶解性指标（NSI）nitrogen solubility index,二、pH和溶解度 Pro.在低于和高于pI的pH时，Pro.分别带有净的正电荷和净负电荷，则带电氨基酸残基的静电推斥和水合作用促进了Pro.的溶解。Pro.在pI附近，由于缺乏静电推斥作用，疏水相互作用导致Pro.聚集和沉淀，溶解度最低。,pH和溶解度,大多数食品Pro.酸性（即Pro.分子中AspGlu 残基总和大于LysArgHis残基总和），pH=45沉淀所以，大多数食品蛋白质溶解度

8、pH图是一条U形曲线。最低溶解度出现在蛋白质pI附近反例：-乳球蛋白质（pI=5.2）牛血清清蛋白（pI=4.8）在pI高度溶解。解释：因为这些蛋白质分子中表面亲水性残基数量远远高于表面疏水性残基数量。热变性会改变蛋白质的pH-溶解度关系曲线,三、离子强度和溶解度 离子强度 0.5Ci Zi2盐 析：盐 溶：在相同的，各种离子对蛋白质溶解度有特异的离子效应。遵循Hofemister系列 阴离子提高蛋白质溶解能力顺序：SO42FClBrICl4SCN 阳离子降低蛋白质溶解度能力顺序：NH4+KNaLiMg2Ca2,盐溶,低浓度时，中性盐可以增加蛋白质的溶解度 盐溶作用机理：蛋白质吸附盐类离子，带

9、电表层使蛋白质分子被此排斥，蛋白质与水分子的作用加强，溶解度提高。同样浓度（摩尔数/升）的两价离子的中性外，如MgCl2（NH4）2SO4对蛋白质溶解度的影响效果，要比单价离子的中性盐如NaCl,NH4Cl大得多。,盐析,当离子强度增加到足够高时，例如,饱和或半饱和程度，很多蛋白质从水溶液中沉淀出来，这种现象叫盐析。盐析原理:大量中性盐的加入，使水的活度降低，原来的溶液中的大部分自由水转变为盐离子的水化水。降低蛋白质极性基团与水分子间的相互作用，破坏蛋白质分子表面的水化层。,四、温度和溶解度 在恒定pH和离子强度，大多数蛋白质溶解度在0-40范围内随T，而特例：-酪蛋白和一些谷类蛋白质其溶解度

10、与T呈负相关性。原因：当T40热动能导致蛋白质结构展开（变性）于是原先埋藏在蛋白质结构内部的非极性基团暴露，促进了聚集和沉淀使蛋白质溶解度,五、有机溶剂和溶解度加入有机溶剂，例能与水互溶的乙醇或丙酮，蛋白质溶解 度原因：有机溶剂降低了水的介电常数，提高了分子内和分子间的静电作用力，静电斥力导致蛋白质分子结构的展开。在此状态，而介电常数促进暴露的肽基团间分子间H键形成和带相反电荷的基团间的分子间静电相互吸引。分子间极性相互作用导致蛋白质在有机溶剂-水体系中溶解度下降或沉淀。而疏水相互作用对非极性残基有增溶作用。,554蛋白质的界面性质(Interfacial properties of prot

11、eins),一、概述1、天然的两亲物质 蛋白质不同于低相对分子量的表活剂，蛋白质能 在界面形成高粘弹性薄膜，且能经受保藏和处理 中的机械冲击，所以比低相对分子量表面活性剂对泡沫、乳状液、分散体系稳定性更强。,2、影响蛋白质表面活性的因素 内在因素：AA组成、非极性AA与极性AA之比、疏水性基团与亲水性基团的分布、二级三级 和四级结构、二硫键和游离巯基、分子大小和形状、分子柔性 外在因素：pH、离子强度和种类、蛋白质浓度、时间、温度、能量输入,影响蛋白质界面性质的因素,3、理想表活性蛋白质具有3个性能 能快速地吸附至界面；能快速地展开并在界面上再定向；一旦到达界面，能与邻近分子相互作用于形成具有

12、强粘结性和粘弹性的膜，能经受热和机械运动。,（1）快速能附到界面 能否快速能附到界面取决于：其表面疏水和亲水小区分布模式，（即蛋白质表面分子特性）蛋白质表面疏水小区数目，蛋白质自发的吸附到界面的可能性蛋白质表面非常亲水，不含可辨别疏水水区，不发生吸附。蛋白质表面单个疏水性残基未形成小区，不发生吸附,（2）展开和在界面上定向 低相对分子量表活剂，亲水端、疏水端在界面定向吸附。蛋白质具有庞大体积和折叠，一旦吸附界面，分子一大部分仍留在体相，一小部分束缚在界面上。蛋白质部分吸附在界面的牢固程度取决于：A 固定在界面上肽片段的数目和这些片段与界面相互作用的能量。当肽片段与界面相互作用于的自由能变化（负

13、值）在数值上远远大于蛋白质分子的热动能时蛋白质才保留在界面上。B 分子构象的柔性。高度柔性，易于吸附。,（3）界面蛋白质膜的机械强度取决于内聚的分子间相互作用于力：吸引的静电相互作用、H键、疏水相互作用 a、若疏水相互作用太强，会导致蛋白质在界面聚集、凝结最终沉淀，损害膜完整性。b、若静电推斥力远大于相互吸引力，也会妨碍粘结厚膜的形成。所以吸引、推斥和水合作用力之间的平衡是形成稳定粘弹性膜的必要条件。,4、多肽链在界面形成的三种构象卧式（train）直接铺展在表面上的链节的平面排列尾式（tail）与表面无接触的链节伸入溶剂的排列环式（loop）连接两个卧式的不接触表面的链节的空间排列,二、乳化

14、性质,1、测定蛋白质乳化性质的方法评定食品乳化性质的方法有：油滴大小分布 乳化活力 乳化能力 乳化稳定性,、由蛋白质稳定乳状液物理和感官性质取决于形成液滴的大小 和总界面面积。测定平均液滴大小的方法 有：光学显微镜法、电子显微镜法、光散射法、Coulter计数器测知平均液滴大小后计算总界面面积 A=3/R 分散相的体积分数；R乳状液粒子平均半径 乳化活力指标（EAI）：单位质量 的蛋白质 所产生的界面面积。EAI=3/Rm,浊度法测EAI 浊度 T=2.303A/l A:吸光度;l:光路长度据光散射Mie理论：乳状液界面积是它浊度2倍。则：EAI=2T/(1-)：油的体积分数；：每单位体积 水

15、相中的蛋白质缺陷：是根据单个波长500nm 测定的浊度而计算的。可采用此法定性比较 不同蛋白质乳化活力或蛋白质经不同方式处理后乳化活力的变化。,2、蛋白质的载量 吸附在乳状液油-水界面上的蛋白质量与乳状液稳定性有关。测定方法：将乳状液离心分离出水相重复地洗涤油相离心以除去任何松散地被吸附的蛋白质。则:最初乳状液中总蛋白质量-乳状液洗出液洗出的液体中蛋白质量=吸附在乳化粒子上的蛋白质量已知乳化粒子的总界面积，可得每平方米界面积吸附蛋白质的量。蛋白质载量在1-3mg/m2界面面积范围内。,3、乳化能力（EC）EC定义：指在乳状液相转变前，每克蛋白质所能乳化的油的体积。EC随相转变到达时，蛋白质浓度

16、的增加而减少。（未吸附的蛋白质积累在水相）测定方法：T一定，将油加至连续搅拌的蛋白质-水溶液。根据粘度，颜色的突变或电阻的增加检测相转变。测电导：水电导油电导，则O/WW/O电导 测：水油，则O/WW/O 通常油相中加染料,4、乳状液稳定性ES(emulsion stability)由蛋白质稳定的乳状液一般在数月内稳定测定方法：ES=乳油层体积/乳状液体积100%在乳状液经受标准化的离心处理后测得 可采用浊度法，ESI评价稳定性 重量法：30静置48h，从试管底部取样，分别测定放置前后管底的脂肪含量与总固形物含量，计算脂肪上浮率CR与沉淀率SR,5、影响蛋白质乳化作用的因素 内在因素：pH、离

17、子强度、温度、存在的低相对分子量表活剂、糖、油相体积、蛋白质类型、使用的油的熔点。外在因素：制备乳状液设备类型、能量输入速度、剪切速度,蛋白质溶解度 在25-80%溶解度范围内，蛋白质溶解度与乳化性质之间无确定关系。然而pro.一定的溶解度是必需的。界面膜稳定性取决于pro.-油相，pro.-水相的相互作用例：香肠，0.5mol/LNaCl盐溶作用提高蛋白质溶解度和展开程度，促进乳化性 大豆分离蛋白质，热处理降低溶解度降低乳化性能,pH影响蛋白质稳定的乳状液形成及稳定。在pI有高溶解度的蛋白质（例：明胶，蛋清蛋白，）在此pH具有最高乳化活力和乳化能力。原因：在pI时缺乏净电荷静电推斥相互作用有

18、助于在界面达到最高蛋白质载量促使高粘弹性膜的形成。静电斥力相互作用在某些情况下促进絮凝和聚结，降低乳状液稳定性。大多数食品蛋白质在等电点微溶，则在此pH它们一般不具良好的乳化能力。,蛋白质表面性质影响乳化能力 蛋白质乳化性质与它表面疏水性存在一个弱正相关,然而与平均疏水性不存在此关系 测定方法：疏水性荧光探测剂（顺十八碳四烯酸）与蛋白质结合的量而定。油-水界面蛋白质分子的柔性可能是决定蛋白质乳化性质重要因素,蛋白质乳化作用前的部分变性（展开），若没有造成不溶解，能改进其乳化性质。例：-乳球蛋白，热处理使原内部-SH暴露-SH+-SH-S-S-，使蛋白质在界面上有限的聚合作用，提高了-乳球蛋白膜

19、强度，有助于稳定乳状液。,三、起泡性质Foaning Properties,1、概念：泡沫：是由一个连续的水相和一个分散的气相所组成的。例：面包，蛋糕，糖果，啤酒。蛋白质的起泡性质：是指它在汽-液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。蛋白质起泡能力：是指pro.能产生的界面面积的量。膨胀率:(overrun)=（泡沫体积起始液体的体积）/起始液体的体积100%起泡力:(FP)=并入的气体的体积/液体的体100%泡沫稳定性：50%液体从泡沫中排出所需的时间，或泡沫体积减少50%所需的时间。泡沫强度：指一柱泡沫在破裂前所经受的最大重量。,不同蛋白质溶液的起泡力,补充：泡沫也是一种乳状液，特

20、点如下：气泡比乳状液粒子大的多，气态在水中的溶解度比油大气泡界面张力比乳状液大泡沫更易于分层，(气泡体积大，密度小）气泡具有很大的压缩性，比乳状液大105倍，易于变形液态泡沫比乳状液更易受外界条件影响,2影响泡沫形成和稳定的蛋白质分子性质 a.作为一有效的起泡剂，蛋白质必须满足的基本要求：必须快速地吸附到气水界面 必须易于在界面上展开和重排 必须通过分子间相互作用形成粘合性膜 b.影响蛋白质起泡性质的分子 性质 溶解度、疏水性（或双亲性）、分子（或链段）的柔性、具有相互作用活性的链段、带电基团的配置、极性基团的配置 蛋白质的起泡力与平均疏水性正相关,蛋白质分子的性质与起泡性的关系,c.区分起泡

21、力和稳定泡沫能力 一般地说，具有良好起起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往显示不良的起泡力。蛋白质起泡力影响因素：蛋白质吸附速度、柔性、疏水性蛋白质泡沫稳定性：蛋白质膜的流变性质，即决定于水合作用，厚度和有利的分子间相互作用,稳泡：、仅部分展开和保留一定程度的折叠结构的蛋白质比那些在气-水界面上完全展开的蛋白质通常形成较厚密的膜和较稳定的泡沫。（折叠结构，以环的形式伸展至表面，这些环状结构之间的非共价相互作用促使凝胶网状结构形成而此结构具有卓越的粘弹性和力学性质）、电荷密度，与稳泡呈相反关系,3、影响蛋白质起泡性质的环境因素 pH 若在pI不聚结，蛋白质稳定的泡沫在

22、蛋白质的等电点比任何pH更为稳定 在pI缺乏推斥相互作用，有利于在界面上的蛋白质-蛋白质相互作用和形成粘稠的膜。同时，缺乏斥力，被吸附至界面的蛋白质数量上升，故提高蛋白质起泡力和泡沫稳定性。,若pI时蛋白质溶解度很低度(多数食品蛋白质),形成泡沫数量级很少，然而，泡沫稳定性却很高。之所以稳泡是由于那些不溶解的蛋白质粒子的吸附增加了蛋白质膜的粘合力。提高了泡沫的稳定性。在pI以外的pH，蛋白质的起泡能力往往是好的，但泡沫稳定性差。,盐 盐对蛋白质起泡性质的影响取决于盐的种类和蛋白质的性质在指定盐溶液中，蛋白质被盐溶时，则显示较差的起泡性 蛋白质被盐析时，则显示较好的起泡性 盐离子好的起泡和稳泡性

23、，皆归于蛋白质分子的交联和形成具有较好粘弹性的膜。,糖蔗糖、乳糖等加入蛋白质溶液往往会损害降低蛋白质的起泡力，而改进泡沫稳定性。稳泡：因为它提高了体相粘度，从而降低了泡沫结构中薄层液体的排出速度。起泡：因为在糖溶液中蛋白质结构较稳定，所以当蛋白质分子吸附到界面上进较难展开，这就降低了蛋白质在搅打时产生大的界面面积和泡沫体积的能力。在加工蛋糕时，在搅打后加糖。,脂：稳泡性脂类尤其是磷脂，具有比蛋白质更大的表面活性，所以它们以竞争方式在界面上取代蛋白质，故减少膜厚度和粘合性最终因膜的削弱而导致泡沫稳定性降低。蛋白质浓度蛋白质浓度越高，泡沫愈坚硬。泡沫硬度是由小气泡和高粘度造成的。高蛋白质浓度提高了

24、粘度有助于在界面形成多层的粘合蛋白质膜。一般大多数蛋白质在浓度28%范围显示最高起泡能力。,温度a 温度降低导致疏水相互作用减少，从而使界面上形成不良的蛋白质膜 例：-乳球蛋白质，膨胀率25-3稳泡性降低8倍b 部分热变性能改进蛋白质起泡性质 例：乳清分离蛋白质70加热1min，起泡性得以改进；90加热5min起泡性变差。因为蛋白质通过-SH+-SH-S-S-形成广泛聚合而相对分子质量很高的聚合物，在起泡过程中不能吸附至汽-液界面。,夏天或冬天会出现蛋糕面糊搅打不起现象。解释：蛋清在1720其胶粘性维持在最佳状态，起泡性能最好。T太高，蛋清变得稀薄，胶粘性减弱，无法保留打入空气；T太低，蛋清粘

25、胶性过浓，在搅打时不易拌入空气。,4、制备泡沫的方法：制备泡沫的方法影响蛋白质的起泡性质。鼓泡或压缩空气经喷雾器搅动液体形成气泡较大的湿泡沫。在适当速度下搅打液体形成小气泡泡沫。（剪切导致蛋白质在吸附前部分变性）,5.5.5 风味结合,蛋白质本身没有气味，然而它能结合风味化合物从而影响感官品质。例：大豆蛋白质，豆腥味，青草味，结合了不饱合脂肪酸氧化的（醛，酮，醇等）蛋白质可作为风味物的载体和改良剂。蛋白质与风味物牢固结合并在加工中保留住它们，当食品在口中被咀嚼时，风味物又能释放出来。,一、蛋白质的构象与风味物的结合 1、蛋白质与风味物结合机制 干蛋白质粉与风味物结合机制：主要通过范德华力、H键

26、、静电相互作用，风味物被物理截留于干蛋白质粉的裂缝和毛细管中。液态或高水分食品与风味的结合机制：非极性配位体（风味物）与蛋白质表面的疏水性小区或空穴相互作用；风味物也能与蛋白质极性基团（羟基、羧基）通过H键和静电相互作用。2、结合的性质：风味物与蛋白质相互作用于通常是完全可逆的（非共价结合）。,二、影响风味结合的因素 疏水相互作用1、温度 温度对风味结合影响很小。除非蛋白质发生显著的热展开。热变性蛋白质与风味物结合能力较强。2、盐 盐对蛋白质风味结合影响与它的盐溶和盐析性质有关。盐溶类型的盐使疏水相互作用去稳定，降低风味结合；盐析类型的盐提高风味结合。,3、PH PH对风味结合的影响一般与pH

27、诱导的蛋白质构象变化有关。通常在碱性PH比酸性PH更能促进风味结合。4、化学改性 化学会改变蛋白质的风味结合性质。蛋白质中二硫键被亚硫酸盐裂开引起蛋白质结构展开，提高风味结合能力。5、蛋白质经酶催化水解，原分子结构中疏水区被打破，疏水区数减少，则降低蛋白质风味结合能力（这也是从油料种子蛋白质除去不良风味方法）,5.5.6 粘度,流体具有流动性，即没有固定形状，在外力作用下，其内部产生相对运动；另一方面，在运动的状态下，流体还有一种抗拒内在的向前运动的特性，称之为粘性。粘性是流动的反面。,以管为例，管道内任意一点速度不等，中心速度最大；管壁速度为0；各层速度不同，层与层之间发生相对运动，速度大的

28、对相邻速度小的层发生一个推动其向运动方向前进的力，速度小的流体层对速度大的流体层也有一个大小相等、方向相反的力。这种运动着的流体内部相邻两流体层间相互作用力称为流体的内摩擦力，又称为粘性摩擦力。推动力 F（/y）S,溶液粘度与它在一个力（剪切力）作用于下流动的阻力有关.对一理想溶液剪切力直接比例于剪切速度，（剪切力：单位面积上的作用力，F/A，剪切速度：两层液体之产的粘度梯度d/dr）表示：F/A=d/dr 牛顿流体溶液流动性质主要取决于溶质的类型.若相对而言分子质量相同，随机线团形大分子溶液粘度比紧密折叠状大分子溶液粘度大。,蛋白质溶液尤其是高浓度蛋白质溶液不具有牛顿流体的性质，当剪切速度上

29、升，下降，即剪切变稀，称之为假塑性（果酱，果胶）服从 F/A=m(d/dr)n m：粘度系数；n：流动性质指数造成蛋白质假塑性大原因蛋白质分子将主轴沿流动方向定向，以减小摩擦阻力。蛋白质的水合范围沿着流动方向形变H键和其他微弱相互作用力而形成的二聚体和低聚体离解成单体,5.5.7 凝胶化作用（Gelation）,1、凝胶化作用应用：果冻、烧煮鸡蛋产品、重组肉制品、豆腐、香肠、仿真海产品、牛乳的凝结、面团网状结构形成2、食品蛋白质凝胶制备：加热蛋白质溶液溶胶状态蛋白质变性“预凝胶”状态（不可逆）预凝胶冷却凝胶化作用(热动能降低，使得功能基团之间形成稳定的非共价键)3、凝胶网状结构形成所涉及的相互

30、作用力：H键、疏水、静电相互作用力、金属离子的交联相互作用、二硫键,4、凝胶结构的可逆性：依靠非共价相互作用维持的凝胶网状结构是可逆的依靠疏水相互作用形成的凝胶网状结构是不可逆的由二硫键形成的共价网状结构也是不可逆的。5、蛋白质形成凝胶两类：凝结块（不透明）凝胶和透明凝胶,6、影响形成凝胶类型的因素 结构和分子性质，例：平均疏水性、净电荷、相对对分子量、蛋白质浓度。31.5%的非极性AA残基蛋白质凝结块类型凝胶31.5%的非级性AA残基蛋白质半透明类型凝胶 7、影响凝胶形成因素：pH,金属离子，蛋白质浓度,7、凝胶机制：吸引的疏水相互作用和推斥的静电相互作用之间的平衡控制着凝胶体系 Pro.-

31、Pro.相互作用 Pro.-溶剂相互作用 沉淀或凝结块 Pro.-Pro.相互作用 Pro.-溶剂相互作用 不凝结 当疏水性和亲水性作用之间的关系处于两个极端之间 凝结块凝胶或半透明凝胶。8、蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用 果冻、豆腐、香肠、重组肉制品,56在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化,营养质量的变化和有毒化合物的形成 一、适度热处理的影响 1、蛋白质的部分变性，能改进其消化率和必需AA的生物有效性。2、适度热处理能使一些酶失活。例：蛋白质酶、脂酶、淀粉酶、脂肪氧合酶、多酚氧化酶。若不能使这些酶失活将导致食品在保藏期间产生不良的风味，酸败，质构变化和变色。3、植物蛋白质含有蛋白

32、质类的抗营养因子，热处理可以改善。例：豆，油料种子蛋白质含胰蛋白质酶和胰凝乳蛋白质抑制剂外源凝集素，加热使之失活。4、引起氨基酸脱硫胱酰胺异构化 5、有养存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏。T200，碱性条件下，色氨酸发生异构化。6、剧烈热处理引起蛋白质生成环状衍生物,二、在提取和分级时组成的变化从生物材料制备分离蛋白质的一些操作单元，提取、等电点沉淀、盐沉淀、热凝结、超滤。粗提取液中的一些蛋白质可能损失。例pI沉淀，而一些富含S的清蛋白质在pI是可溶的。三、AA的化学变化在高温加工时，蛋白质经受一些化学变化，包括：外消旋、水解去硫、去酰胺。这些变化大部分是不可逆的，甚至形成有毒AA。例：碱性

33、条件热加工，L-AA外消旋D-AA，而D-AA残基肽键难被胃和胰蛋白酶水解，使蛋白质消化率下降，D-AA有易被小肠吸引，即使吸引，也不能在体内被用来合成蛋白质。,四、蛋白质交联 一些食品中同时含有分子 内和分子间的交联。1、天然蛋白质的一些交联使代谢性蛋白质水解降到最低；2、加工蛋白质尤其在碱性条件下，也能诱导交联的形成，这种非天然性的共价交联降低了包含在或接近交联的必需AA的消化率和生物有效性。3、离子辐照导致蛋白质聚合。,DHA与赖氨酸、鸟氨酸、半胱氨酸形成交联,3,2,NH,2,+,五、氧化剂的影响 过氧化氢、过氧化苯甲酰、次氯酸钠；食品加工中也会产生内源氧化性化合物，这些高活性氧化剂能

34、导致一些AA残基的氧化和蛋白质的聚合。最敏感的AA残基是Met、Cys、Trp,半胱氨酸的氧化,蛋氨酸的氧化,色氨酸的氧化,六、羰胺反应蛋白质的羰-胺反应后，感官、营养受到较大影响，除还原糖外，食品中的醛、酮也能参与羰-胺反应。例：鱼肌肉冷冻期间变硬，是甲醛与鱼蛋白质反应。七、食品中蛋白质的其它反应 1、与脂肪反应：不饱和脂肪氧化产生烷氧自由基和过氧化氢自由基，这些自由基与蛋白质反应生成脂-蛋白质自由基，它能使蛋白质聚合交联。fat的氢过氧化物分解的醛、酮与pro.发生mailard 反应 2、与多酚反应：酚醌，醌与蛋白质巯基和氨基发生不可逆反应；单宁与蛋白质-SH、-NH2结合。降低AA消化

35、率和生物有效性。,3、与硝酸盐的反应：肉制品中加亚硝酸盐，改进色泽，防止细菌生长。亚硝盐与第二胺（在某种程度上与第一、三胺）反应，生成N-亚硝胺，是最具毒性的致癌物。4、与亚硫酸盐的反应：亚硫酸盐还原蛋白质中二硫键产生S-磺酸盐衍生物 P-S-S+SO32P-S-SO3+P-S,5.6.2 加工因素与蛋白质功能性质,例常用提取蛋白方法等电点沉淀：分离后蛋白质成分不同与原料中蛋白质成分，这是因为原料中一些次要蛋白质在主要蛋白质等电点PH仍然是溶解的而没有沉淀下来。其蛋白质组成成分 的变化显然会影响蛋白质的功能性质。超滤（UF）：制备乳清浓缩蛋白时，由于除去了乳清中部分乳糖和灰份而显著的影响WPS

36、的功能性。若UF采用一定温度（50-55）处理，进而改变WPS的水合能力、凝胶能力、起泡能力和乳化作用,一、蛋白质的化学和酶法改性1、化学改性 不利因素：化学改性往往是必需氨基酸；化学改性蛋白和它的消化产物可能有毒；所使用的化学改性剂的毒性以及在蛋白质中任何残留物的毒性 常见蛋白质的化学改性：乙酸酐和琥珀酸酐作为酰化试剂对蛋白质的酰化作用：改进蛋白质的乳化性质和热稳定性蛋白质的化学磷酸化改性：磷酸处理后的大豆蛋白、-乳球蛋白、酪蛋白在水中的溶解度均有所提高，同时提高了对Ca2+的亲和力。盐酸改性：处理面筋蛋白，以提高蛋白质溶解度、乳化性和起泡性。,2、酶法改性 酶催化蛋白质主链的水解；酶催化分

37、子内和分子间交联；酶催化引入特定化学基团酶催化水解食品蛋白质水解常用的酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、木瓜蛋白酶、微生物蛋白酶。蛋白质水解后的变化：选用酶控制蛋白质部分水解可以改善蛋白质的溶解性、泡沫性和乳化性。蛋白质水解会释放出苦味肽，肽的苦味与蛋白质的平均疏水性有关。部分寡肽具有生理活性。,苦味肽是蛋白质水解产生苦味原因,疏水性氨基酸对苦味肽苦味是必要的。苦味肽分子中均含有一个或者多个疏水性氨基酸，如亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸和颉氨酸等。且这些疏水性氨基酸一般位于肽链末端。另外，氨基酸排列顺序有时对苦味产生也起到重要作用，如在肽链中残留一定量脯氨酸或其羧基末端含有芳香族及支链氨基酸时，其苦味明显增强,几种苦味氨基酸阀值,胃合蛋白反应 蛋白质部分水解后再经过木瓜蛋白酶或胰凝乳蛋白酶作用生成高相对分子量的多肽。包括：蛋白质的水解，酶催化肽键的重新组合。蛋白质的交联,将分子间或分子内的共价交联并入食品蛋白质可改进食品的质构性质。,转谷氨酰胺酶催化蛋白质间的共价交联。,5.7 食品蛋白质,肌肉蛋白质酪蛋白乳清蛋白小麦蛋白质大豆蛋白质,食品中蛋白质的含量,一些蛋白质的含氮量,