蛋白质消化与吸收.ppt

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1、第三章 蛋白质消化与吸收,第一节 蛋白质功能和营养性第二节 食物蛋白质的利用及营养性评价第三节 食物蛋白质的消化和吸收第四节 蛋白质的代谢第五节 食品加工与蛋白质功能变化,第一节 蛋白质,要点：(Essential amino acid,EAA)人体不能合成或很成速度不能满足机体需要，必须从事物中直接获得的氨基酸。(amino acid pattern)蛋白质中各种氨基酸的构成比例。(reference protein)以人体蛋白质结构为比较的，较为接近的食物蛋白质，如卵蛋白。(limting amino acid)食物蛋白质中相对含量较低的必需氨基酸。(nitrogen balance)反应

2、机体摄入氮和排除氮的量的比较，有零氮平衡、正氮平衡和负氮平衡。,必需氨基酸,氨基酸模式,限制氨基酸,参考蛋白,氮平衡,第一节 蛋白质,食物蛋白质在机体消化道内被分解的程度和消化后的氨基酸、肽被吸收的程度。机体吸收的来自于食物的蛋白质。机体内部分泌的活性成分和酶以及含氮成分化合物，这些成分中有些也参与体内氮代谢或组成新的蛋白质。成熟动物的体蛋白质是经常的反复合成与分解，以动平衡(dynamic equilibrium)的方式保持着代谢转换(turnover)。,蛋白质消化率,外源性蛋白,Folin两元学说,内源性蛋白,第一节 蛋白质功能和营养性,一、蛋白质的生物功能：人体必需六大类营养物质：蛋白

3、质、脂类、碳水化合物、维生素、矿物质及水。在六大类营养物质中，起着特殊而又中心性作用的是蛋白质，蛋白质的生物学功能可以表述为：机体及机体一切细胞的基本构成物质。构成机体几乎所有的生命活性物质，包括酶类、激素类、抗体及免疫物质类，以及形成机体的渗透压，引发机体的各种活动。蛋白质是机体内很多重要的代谢物质、营养物质的载体，多种营养成分需要蛋白质携带和转运。各种类蛋白质由各种不同的氨基酸组成，这是六大类营养物质中特有的，是生命活动的需求。,第一节 蛋白质功能和营养性,二、蛋白质对组成生命和生命活动的作用：体内结构性：蛋白质是一切生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。蛋白质是构成人体组织的主要成分，是

4、供给氮的唯一来源，其含量约占人体总固体量的45。人体的一切细胞组织都由蛋白质组成。许多具有重要生理作用的物质，缺少蛋白质就不存在。(酶，蛋白激素，运输、肌动、胶原蛋白，免疫球蛋白 等)。供给热量：供给热能不是蛋白质的主要功用。但是在组织细胞不断更新过程中，蛋白质分解成氨基酸后，有一小部分不再利用而分解产热；也有一部分吸收的氨基酸，由于摄食过多或不符合体蛋白合成的需要，则氧化产热(1015%)(不断分解与合成的动平衡之中)。,第一节 蛋白质功能和营养性,三、蛋白质的营养性：机体储存蛋白质的量很少，在营养充足时，也不过只有体蛋白总量的1%左右。这种蛋白质称为易动蛋白，主要储于肝脏、肠粘膜和胰腺，丢

5、失后对器官功能没有改变。当膳食蛋白缺乏时，组织蛋白分解快、合成慢，导致如下一系列生化、病理改变和临床表现：肠粘膜和消化腺较早累及，临床表现为消化吸收不良、腹泻；肝脏不能维持正常结构与功能，出现脂肪浸润；血浆蛋白合成发生障碍；,第一节 蛋白质功能和营养性,三、蛋白质的营养性：酶的活性降低，主要是黄嘌呤氧化酶和谷氨酸脱氢酶降低；由于肌肉蛋白合成不足而逐渐出现肌肉萎缩；因抗体合成减少，对传染病的抵抗力下降；由于肾上腺皮质功能减退，很难克服应激状态；胶原合成也会发生障碍，使伤口不易愈合；儿童时期可见骨骼生长缓慢、智力发育障碍。蛋白质长期摄入不足，可逐渐形成营养性水肿，严重时导致死亡。,第一节 蛋白质功

6、能和营养性,四、必需氨基酸和非必需氨基酸的要求性：蛋白质分子的基本单位是氨基酸。有20种氨基酸在体内能参与蛋白质合成，都是人体所不可缺少的。必需氨基酸：异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、组氨酸9种,在体内不能自行合成，或合成速率不能满足机体需要，必须由食物供给。这些氨基酸称为必需氨基酸。9种中的组氨酸是婴幼儿必需氨基酸，婴儿缺乏时患湿疹。,第一节 蛋白质功能和营养性,四、必需氨基酸和非必需氨基酸的要求性：蛋白质分子的基本单位是氨基酸。有20种氨基酸在体内能参与蛋白质合成，都是人体所不可缺少的。半必需氨基酸：半胱氨酸和酪氨酸在体内能分别由蛋氨酸和苯丙氨酸合成，这

7、两种氨基酸如果在膳食中含量丰富，则有节省蛋氮酸与苯丙氨酸两种必需氨基酸的作用。非必需氨基酸：上述20种氨基酸除须氨基酸外的11种在体内能自行合成，称为非必需氨基酸。,注：*必需氨基酸*脯氨酸的全结构，不是R结构,注：*必需氨基酸*脯氨酸的全结构，不是R结构,第一节 蛋白质功能和营养性,五、体内的蛋白质与氨基酸之间的动态：蛋白质的生物合成和周转：蛋白质有高度的特异性。食物蛋白必须经过消化水解成为氨基酸而吸收，再合成人体所需要的各种蛋白质。各种氨基酸在各自的搬运工具携带下，在装配机上按照模板的要求有次序地相互结合，生成具有一定氨基酸排列顺序的特定多肽链。合成后的多肽链，有的经过一定处理，有的与其他

8、多肽链、糖、脂质等结合后形成具有生物活性的蛋白质。当合成原料(特别是必需氨基酸)供给不足时，可引起细胞内蛋白质合成减缓或停止。,第一节 蛋白质功能和营养性,五、体内的蛋白质与氨基酸之间的动态：蛋白质-能量营养不良(protein-energy malnutri-tion,PEM)是因食物供应不足或因某些疾病等因素而引起的一种营养不良，因食物供应不足所引起的原发性蛋白质-能量营养不良多发生在饥馑、战争时期或贫困的国家和地区的人群中,在世界各地都有发生;因疾病等因素所引起的继发性蛋白质-能量不良则散发在世界各地的各类人群中。严重的蛋白质-能量营养不良可直接造成死亡；轻型慢性蛋白质-能量营养不良常被

9、人所忽视,但对儿童的生长发育和患者的康复都很有影响,所以蛋白质-能量营养不良是临床营养学上的一个重要问题。,第二节 食物蛋白质的利用,一、食物蛋白质：食物来源于动、植物，其中氮的存在形式有很大差别。动物性食用蛋白质：肉类绝大部分的氮以蛋白质形式存在，仅有少量游离氨基酸或肽以及核酸、磷脂氮、肌酸、鹅肌肽；鱼类则非蛋白氮含量丰富，约占总氮量的1030%；乳氮约20%属于非蛋白氮。例如，核苷酸、尿素、胆碱、肉碱、肌酸、唾液酸和寡糖(含氮碳化合物)等。,第二节 食物蛋白质的利用,一、食物蛋白质：植物性食物含氮化合物的成分差异更大：种子类几乎95%的氮存在于蛋白质；根茎类如土豆、胡萝卜等，蛋白质少于50

10、%，多数氮以肽和游离氨基酸的形式存在，特别是土豆富含谷氨酰胺和门冬氨酸。植物组织中含有不少非蛋白氨基酸，这些氨基酸有些能在体内代谢，而多数原样不变从尿排出；还有少量是有毒的，如刀豆中的刀豆氨酸、蚕豆中的氰基丙氨酸。,第二节 食物蛋白质的利用,一、食物蛋白质：微生物的食用蛋白质：新的蛋白质来源如单细胞蛋白含核蛋白很高，其量可达蛋白质总量的50%。由于核酸在人体内最终代谢产物为尿酸，大量食用可引起血浆尿酸浓度增高，易形成尿结石和痛风症。因此，单细胞蛋白不经去核酸处理，不宜作为人类食物的来源。,第二节 食物蛋白质的利用,二、食物蛋白质的主要类别：动物性的蛋白质：纤维蛋白fibrous protein

11、：是各种组织结构不可缺少、作为组织支持物质的蛋白质。动物的瘦肉、肌腱、韧带等含量较多。还包括角蛋白、(血)纤维蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白等。在所有食用蛋白中消化最难的蛋白类。球蛋白globular protein：动、植物都含有的，包括血清球蛋白、大豆球蛋白及肌肉球蛋白、奶酪蛋白原、卵白蛋白、血浆白蛋白、血浆球蛋白等。这一类蛋白质比纤维蛋白易于消化，含有人体所需要的多种氨基酸。,第二节 食物蛋白质的利用,二、食物蛋白质的主要类别：植物性的蛋白质：麦谷蛋白glutelins：这是植物性蛋白的主要来源，麦谷蛋白、醇溶蛋白、米谷蛋白等都属于此类。小麦的麦麸基本上是由麦醇蛋白和麦谷蛋白组成，在水中的混合

12、物具有一定的粘性，制成馒头或面包是有松软的特性，而含量较少的大麦、玉米、燕麦、黑麦、米等无次特性。醇溶蛋白与组蛋白protamines and histone：这是以低分子量蛋白质为基础构成的蛋白质，常与核酸结合，在鱼子和机体细胞的核蛋白中含量丰富。,第二节 食物蛋白质的利用,三、食物蛋白的主要分类法：按照蛋白质的结构和溶解度分类：简单蛋白 包括动、植物组织中的白蛋白、球蛋白和植物组中的谷蛋白、麦醇溶蛋白，还有动物组织中含碱性氨基酸比较多的鱼精蛋白、组蛋白。硬蛋白 包括溶解度最低、不易消化的毛发、指甲、蹄、角中的角蛋白和皮肤、骨胳中的胶原蛋白、弹性蛋白。结合蛋白 包括在蛋黄中与磷酸组成的磷蛋白

13、、与脂肪或类脂组成的脂蛋白和在骨胳、肌腱、消化液中与糖结合的粘蛋白、糖蛋白，与核酸、血红素、金属结合的核蛋白、血红蛋白、金属蛋白等。,第二节 食物蛋白质的利用,三、食物蛋白的主要分类法：按照蛋白质中必需氨基酸的含量分类：完全蛋白 蛋白质组成中含有全部的人体必需氨基酸，如乳蛋白、卵蛋白。不完全蛋白 蛋白质组成中缺乏一种或几种人体必需氨基酸，如白明胶。按照蛋白质的功能分类：活性蛋白 包括在生命活动过程中一切有活性的蛋白质：如酶、激素蛋白、输送和储存蛋白、肌动蛋白、受体蛋白等。非活性蛋白 包括不具活性的、担任生物保护和支持作用的蛋白质：如胶原、角蛋白、弹性蛋白等。,第二节 食物蛋白质的利用,四、常用

14、食物的蛋白质含量：人体的热量需要决定了食物的摄取量。因此，食物作为蛋白质来源的价值也决定于其本身的热值。如我国成年男子从事轻体力劳动时，每日膳食热能供给量为10920kJ(约2610kcal)，蛋白质供给量为80g。由食物蛋白提供的热能约占总热能的11%。适宜的食物，其中蛋白质提供的热能占总热能的1015%。因此，将食物中蛋白质用蛋白质的热能占食物总热能的百分数表示，可以大体判断该食物作为蛋白质来源的价值。花生、黄豆、鱼、瘦猪肉都是很好的食物蛋白的来源；如果选择大米作为膳食唯一的食物来源。其蛋白质显然不能满足人体蛋白质的需要量。,几种食物的蛋白含量及其热能与食物总热能的比（%）,a:食物成分表

15、;b:按食物成分表计算得出,第二节 食物蛋白质的利用,五、膳食蛋白质的质量评价：膳食的蛋白质的营养价值在很大程度上，取决于为机体合成含氮化合物所能提供必需氨基酸的量和模式。所有评定蛋白质质量的方法都是以此概念作为基础的。评价的方法有许多种，但任何一种方法都以一种现象作为评定指标，因而具有一定的局限性，所表示的营养价值也是相对的，因此，具体评价一种食物或混合食物蛋白时，应该根据不同的方法综合考虑。以下叙述几种常用的评价方法。,第二节 食物蛋白质的利用,五、膳食蛋白质的质量评价：蛋白质消化率（digestibility,D）食物的蛋白质消化率是指食物蛋白受消化酶水解后吸收的程度，用吸收氮量和总氮量

16、的比值表示：D=吸收N/摄入N100 食物蛋白质真实消化率(ture digestibility,TD)可用进食实验测得：TD=摄入N-（粪N-粪代谢N）/摄入N100 表观消化率(apparent digestibility,AD)AD=(摄入N-粪N)/摄入N100如果粪代谢氮忽略不计，即为AD。,第二节 食物蛋白质的利用,五、膳食蛋白质的质量评价：蛋白质消化率（digestibility,D）食物蛋白质真实消化率（ture digestibility,TD）可用进食实验测得：TD=摄入N-（粪N-粪代谢N）/摄入N100粪氮不全是未消化的食物氮，其中有一部分来自脱落肠粘膜细胞、消化酶和肠

17、道微生物。这部分氮称为粪代谢氮，可在受试者摄食无蛋白膳时，测得粪氮而知，其量约为0.91.2g/24h。动物性食物蛋白的消化率要低，但纤维素经加工软化破坏或除去后，植物蛋白的消化率可以提高。如大豆蛋白消化率为60%，加工成豆腐后，可提高到90%。,第二节 食物蛋白质的利用,五、膳食蛋白质的质量评价：表观消化率(apparent digestibility,AD):如果粪代谢氮忽略不计，即为AD=(摄入N-粪N)/摄入N100表观消化率比真实消化率低，对蛋白质营养价值的估计偏低，因此有较大的安全系数。此外，由于表观消化率的测定方法较为简便，故一般多采用。用一般烹调方法加工的食物蛋白的消化率为：奶

18、类9798%、肉类9294、蛋类98%、大米82%、土豆74%。植物性食物蛋白由于有纤维包围，比动物性食物蛋白的消化率要低，但纤维素经加工软化破坏或除去后，植物蛋白的消化率可以提高。如大豆蛋白消化率为60%，加工成豆腐后，可提高到90%。,第二节 食物蛋白质的利用,五、膳食蛋白质的质量评价：蛋白质的生物价值(biological value,BV)：蛋白质的生物价值是为维持和/或生长而在体内保留氮和吸收氮的比值：BV=摄入N-(粪N-粪代谢N)-(尿N-尿内源N)/摄入N-(粪N-粪代谢N)100蛋白质生物价值受很多因素的影响。对不同食物蛋白的生物价值进行比较时，实验条件应该一致，否则即使同一

19、种食物也会得出不一致的结果。如鸡蛋蛋白的热能占总热能8%时，生物价值为91；占16%时为62。一般情况下，实验动物多采用初断乳的大鼠，饲料中蛋白质含量占10%。,几种食物蛋白的生物价值,第二节 食物蛋白质的利用,五、膳食蛋白质的质量评价：蛋白质净利用率(net protein utilization,NPU)：蛋白质生物价值没有考虑在消化过程中未吸收而丢失的氮，所以Miller等建议将生物价值乘以消化率，称之为蛋白质净利用率：NPU=BVD=保留N/摄入NIK=B组N摄入量也可测定实验动物尸体的干重和含水量，利用已知的幼鼠尸体N/H2O的平均比值计算尸体含氮量，则操作更为简便。,第二节 食物蛋

20、白质的利用,五、膳食蛋白质的质量评价：蛋白质净利用率(net protein utilization,NPU)：动物的蛋白质净利用率也可用体氮法进行测定。用同窝断乳大鼠分别饲以含维持水平蛋白质的实验饲料（A组）和无蛋白的饲料（B组）各10d。记录各组每日摄食量。实验终了时测定各组动物尸体总氮量和饲料含氮量，按下列计算：NPU=（BF-BK+IK）/IF式中:IF=A组N摄入量BF=A组尸体总N量BK=B组尸体总N量IK=B组N摄入量,第二节 食物蛋白质的利用,五、膳食蛋白质的质量评价：蛋白质效力比(protein efficiency ratio,PER)：蛋白质效力比是摄入单位重量蛋白质的体

21、重增加数：PER=体重增加（g）/摄入蛋白质（g）Osborne等证明PER随饲料中蛋白质的水平而改变，因而建议在适宜的蛋白质的水平上进行实验。习惯上用含10%蛋白质的饲料，AOAC提出的标准步骤则用含9.09%蛋白质的饲料饲养动物。此测定最大的缺点是没有把维持所需的蛋白质考虑在内，因而所得结果常不成比例。例如PER为2时，其质量不等于PER为1时的两倍。不同实验测得的PER的重复性往往不佳，为了减少实验室间的变异，假设酪蛋白（参考蛋白）的PER值：校正的PER=PER（2.5/酪蛋白的实测PER）,第二节 食物蛋白质的利用,五、膳食蛋白质的质量评价：相对蛋白质价值(realative pro

22、tein value,RPV)：相对蛋白质价值是动物摄食受试蛋白的剂量-生长曲线斜率(A)和摄食参考蛋白的剂量-生长曲线斜率(B)比：RPV=A/B100,第二节 食物蛋白质的利用,五、膳食蛋白质的质量评价：相对蛋白质价值(realative protein value,RPV)：以含34种不同剂量的受试食物蛋白喂养断乳大鼠，将大鼠体重增长数（Y）对受试蛋白的进食克数（X）绘制回归方程，求其斜率（A）。同时用含不同剂量的乳白蛋白（参考蛋白）喂养动物，同法得剂量-生长回归方程及斜率（B）。假设前一回归方程为Y1=2.35X1-0.36，后一回归方程为Y2=4.12X2-0.28，则此受试蛋白的相

23、对蛋白质价值可计算如下：RPV=2.35/4.12100=57由受试蛋白测得的回归方程，斜率越大蛋白质利用率越高。,第二节 食物蛋白质的利用,五、膳食蛋白质的质量评价：氨基酸评分(amino acid score)或化学评分(chemical score)与氨基酸营养性有关的名词解释：氨基酸模式amino acid pattern：某种蛋白质中各种氨基酸的构成比例。参考蛋白reference protein：与人体蛋白质氨基酸模式最为接近的食物蛋白质，如卵、奶蛋白质等。限制氨基酸limiting amino acid：食物蛋白质中必需氨基酸相对含量较低的氨基酸，其中含量最低的称之为第一限制氨基

24、酸。,第二节 食物蛋白质的利用,五、膳食蛋白质的质量评价：氨基酸评分（amino acid score）或化学评分（chemical score）1946年Block等指出在合成蛋白质的场所，构成蛋白质所必需的氨基酸（AA）必须同时存在，缺乏其中任何一种就会影响合成，因此用食物蛋白氨基酸的组成评价蛋白质。查表计算或测定某种受试食物蛋白或混合食物蛋白中每一种必需氨基酸的含量，与参考蛋白进行比较，以每种氨基酸与参考蛋白氨基酸的比值表示。比值最低的那种氨基酸，即为第一限制氨基酸，此最低比值即受试食物蛋白的氨基酸评分或化学评分。,第二节 食物蛋白质的利用,五、膳食蛋白质的质量评价：氨基酸评分(amin

25、o acid score)氨基酸评分可计算如下：氨基酸评分=每克受试蛋白的某种AA含量（mg）/每克参考蛋白的该种AA含量（mg）100或 氨基酸评分=受试蛋白每克N的某AA含量(mg)/参考蛋白每克N的该种AA含量（mg）100食物蛋白中氨基酸的含量可用比较的参考蛋白的关系表示或用每克氮的关系表示。Block等原用卵蛋白作为与受试蛋白比较的参考蛋白，经后人修改现多采用FAO/WHO（1973）根据学龄前儿童最低需要量制定的理想氨基酸需要量模式与受试蛋白进行比较。,几种营养素的食物能值和生理能值,几种食物蛋白的氨基酸评分,根据Pellett,PL et al(1978):“Nutritiona

26、l Evaluation of Protein Foods”计算,理想的氨基酸需要量模式,FAO/WHO（1973）根据学龄前儿童最低需要量制定的理想氨基酸需要量模式,第二节 食物蛋白质的利用,六、蛋白质的互补作用：食物结构：几种食物混食，由于必需氨基酸的种类和数量互相补充，而能更接近人体需要量的比值，使生物价值得到相应的提高，这种现象称为蛋白质的互补作用。如小麦、小米、牛肉、大豆各个单独食用时，其蛋白质生物价值分别为67、57、69、64，而混食的生物价值可高达89。中美洲和巴拿马营养研究所制成一种植物混合食物，称为“Incaparina”，其中含玉米粉29%、高梁29%、棉籽粉38%、啤酒

27、酵母3%、碳酸钙1%及维生素A。这种混合食物是营养不良地区低蛋白膳食的良好补助食物，其蛋白质的生物价值仅略次于牛乳蛋白。,第二节 食物蛋白质的利用,六、蛋白质的互补作用：限制氨基酸：用限制氨基酸补充到相应的食物中，如用赖氨酸补充谷类蛋白，用蛋氨酸、赖氨酸和苏氨酸补充花生粉，同样可以起到互补作用。如在面粉中添加赖氨酸0.2%，面粉蛋白的生物价值可由47提高到71，学龄儿童食用这种赖氨酸强化食品一年后，身高、体重和抵抗力等均较对照组有显著提高。膳食蛋白质组分：因为组成蛋白质氨基酸必须同时存在才能合成蛋白质，而且机体内氨基酸的储存量很少，因此膳食中不同蛋白质必须在同一餐摄入才能起到互补作用。如每3h

28、单独以一种必需氨基酸饲养大鼠，氨酸的利用不佳，大鼠不能生长。,第三节 食物蛋白质的消化和吸收,一、蛋白质的消化蛋白质消化有关酶类：食物蛋白在胃液消化酶的作用下，初步水解，在小肠中完成整个消化吸收过程。胃蛋白酶的作用较弱、专一性较差，除粘液蛋白外，只能促进各种水溶性蛋白质水解成为多肽，主要水解苯丙氨酸、酪氨酸和亮氨酸组成的肽键。因此，作过胃切除术的人，食物蛋白未经胃蛋白酶的作用，其消化率并不受到严重的影响。胰液中有胰蛋白酶、胰液乳蛋白酶、弹性蛋白酶等内肽酶和羧基肽酶A与B等外肽酶。胰酶催化蛋白质水解的作用和专一性都较强。,第三节 食物蛋白质的消化和吸收,一、蛋白质的消化蛋白质消化有关酶类：胰蛋白

29、酶作用于有碱性氨基酸残基的羧基组成的肽键；胰凝乳蛋白酶主要作用于有芳香族氨基酸残基的羧基组成的肽键；弹性蛋白酶作用于有脂肪族氨基酸残基的羧基组成的肽键；羧基肽酶A作用于中性氨基酸残基C端的肽键；羧基肽酶B作用于碱基氨基酸残基的C端的肽键,第三节 食物蛋白质的消化和吸收,一、蛋白质的消化蛋白质在酶作用下的分解：食物蛋白在胃液消化酶的作用下，主要的消化产物为朊、胨等大分子肽类。肠液中肽酶极少,胰酶水解蛋白的产物，仅1/3为氨基酸，其余为寡肽(10个氨基酸以下的肽链)；在肠粘膜细胞的刷状缘和胞液中，分别含有多种寡肽酶，能从肽链的N端逐步水解肽链，称之为氨基肽酶；刷状缘含有的酶能水解2个氨基酸组成的肽

30、；肠液中的酶主要水解二肽、三肽。,第三节 食物蛋白质的消化和吸收,二、蛋白质的吸收(外源性蛋白)：L-氨基酸和二、三肽主要通过耗能需钠主动转运从肠壁吸收。在肠粘膜细胞膜上，具有吸收不同种类氨基酸和二、三肽的高度专一性的转运体系。D-氨基酸(扩散吸收)可能与相应的的L-氨基酸利用同一转运系统，但它和该系统的亲和力远不及L-氨基酸。在蛋白质代谢产物的吸收中，二、三肽的吸收速率比氨基酸快，中性和较为亲水的氨基酸的吸收速率又比碱性和较为疏水的氨基酸为快。,第三节 食物蛋白质的消化和吸收,二、蛋白质的吸收(内源性蛋白)：肠道中的蛋白质并非全部来自膳食，还有来自脱落粘膜的上皮细胞和消化酶等内源性蛋白质。据

31、估计成人每天有内源性蛋白35130g（蛋白质摄入量低时少些）参与体内蛋白质代谢。内源性蛋白不受烹煮和胃酸的作用，而且表面被肠液粘蛋白保护，故较难消化。大部分内源性蛋白质需进入回肠才能充分消化吸收。在回肠末段和大肠中细菌的酶也能分解蛋白质，但人的结肠不能吸收氨基酸，生成的氨基酸只能随粪便排出。,第四节 蛋白质的代谢,一、吸收的氨基酸代谢趋向 摄食蛋白质后，门静脉血中氨基酸的浓度和模式都有改变，但体循环血中氨基酸的变化不大。这是由于肝脏是必需氨基酸（支链氨基酸除外）进行分解代谢的主要场所，肝脏能控制吸入的氨基酸，并能按照机体的需要调节其代谢速率。大量进食氨基酸后，多余的氨基酸大部分由肝脏降解为尿素

32、，小部分在肝脏用于合成蛋白质。如Elwyn(1970)给狗大量肉食（140g）后，吸入的氨基酸约57%降解为尿素，14%合成肝脏蛋白，6%合成血浆蛋白，其余23%进入体循环。,成人不同膳食每日尿氮排出量（g）,第四节 蛋白质的代谢,蛋白质代谢的Folin两元学说：从婴儿到成年人，由于身体各组织器官生长需要而吸收一定量的蛋白质。但成年人的组织器官不再增加，每日仍然需要摄取一定量的食物蛋白质。Folin进行高蛋白食物和低蛋白食物进食后的尿液N素成分对比发现，无论何种食物进食，肌酸酐(reatinine)的排泄量无变化，但是尿素排泄量差异很大。因而提出了过量的食物蛋白质不是构成身体内蛋白质的组成，成

33、熟动物的体蛋白质是经常的反复合成与分解，以动平衡(dynamic equilibrium)的方式保持着代谢转换(turnover)。体内蛋白质代谢分为外源性蛋白质(食物)和内源性蛋白质(体内分泌)。,高蛋白食物、低蛋白食物的尿中N素变动,第四节 蛋白质的代谢,一、吸收的氨基酸代谢趋向 氨基酸进入肝脏过多时，可以通过酶的作用加以控制。正常情况下，肝脏中分解氨基酸的酶含量相对较少，大量供给氨基酸时，酶的含量适应性地增加，使超过身体需要量的氨基酸分解破坏。肝脏中蛋白质的合成量，取决于氨基酸摄入量和氨基酸的模式。这可从核蛋白体的合成反映出来。当氨基酸摄入量很少或不平衡时，多核蛋白体解聚为低核蛋白体和单

34、核蛋白体，核糖核酸分解；氨基酸摄入量充足和比例适宜时则相反。,第四节 蛋白质的代谢,三、氨基酸在体内代谢氨基酸在体内代谢途径可以归纳为三种：1.掺入组织蛋白。经过一 段时间后，随着组织蛋白的分解，又重入游离氨基酸库；2.进行分解代谢。其碳架形成CO2呼出、或转化为糖原和脂肪蓄积，其氨基形成尿素排出；3.合成其他含氮化合物，如嘌呤碱、肌酸、肾上腺素。这些物质继续降解不再返回游离氨基酸库。此外，还合成其他非必需氨基酸。,第四节 蛋白质的代谢,三、氨基酸在体内代谢 氨基酸转变为生理活性物质：氨基酸在体内主要是用来合成蛋白质，少量用于合成其他一些有生理活性的物质。合成非必需氨基酸：酪氨酸和半胱氨酸分别

35、由苯丙氨酸和蛋氨酸衍生而来，其他非必需氨基酸可由柠檬酸循环所产生的-酮戊二酸或其他氨基酸与酮酸形成；嘌呤和嘧啶的生物合成：嘌呤和嘧啶碱可从食物供给，也能在体内自行合成。合成的主要原料是门冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸等；,第四节 蛋白质的代谢,三、氨基酸在体内代谢 氨基酸转变为生理活性物质：肌酸和肌酸酐的生物合成：肌酸由食物供给，也可以在体内从蛋氨酸、甘氨酸和精氨酸合成。肌酸由血液送至肌肉，被主动吸收，每天转换率为2%。体内大部分肌酸以肌酸和磷酸肌酸的形式储于骨胳肌。在静止的肌肉中则以磷酸肌酸为主，而在疲劳的肌肉中，磷酸肌酸浓度却很低。这是由于磷酸肌酸在磷酸肌酸转移酶的作用下，转变为肌酸和ATP的结

36、果：,肌酸,ATP,磷酸肌酐,+,磷酸肌酸转移酶,非必需氨基酸的合成,氨基酸在体内主要是用来合成蛋白质，少量用于合成其他一些有生理活性的物质。合成非必需氨基酸：酪氨酸和半胱氨酸分别由苯丙氨酸和蛋氨酸衍生而来，其他非必需氨基酸可由柠檬酸循环所产生的-酮戊二酸或其他氨基酸与酮酸形成,第四节 蛋白质的代谢,二、氨基酸的降解 有7种必需氨基酸主要在肝脏降解，其余异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸3种必需氨基酸(支链氨基酸)主要在肌肉中以及肾、脑中降解。支链氨基酸在肌肉中经转氨基作用变为丙酮酸和谷氨酸，继而分别形成丙氨酸和谷氨酰胺，再经血循环分别送到肝脏和肠。在肠壁转变为丙氨酸和谷氨酸。丙氨酸经门静脉送入肝脏，其

37、氨基形成尿素、碳架经糖原异生作用转为糖。,第四节 蛋白质的代谢,二、氨基酸的降解 尿素的形成几乎全部局限在肝脏中，因肝脏是唯一含有精氨酸酶的组织。首先是氨和CO2合成氨甲酰磷酸，然后经过瓜氨酸、精氨（酸代）琥珀酸、精氨酸等一系列合成反应，最后精氨酸在精氨酸酶的催化下分解为尿素和鸟氨酸。鸟氨酸重返尿素合成的循环，尿素随尿排出。,第四节 蛋白质的代谢,三、血液氨基酸浓度的调节 1.血浆游离氨基酸是氨基酸在各组织间转运的主要形式。肝脏通过维持血浆氨基酸的浓度，调整不同摄入量和组织需要量之间的平衡。正常成人血浆游离氨基酸总浓度为350650mgL-1，昼夜周期性相差约30%，个别氨基酸昼夜差一般不大于

38、50%。2.血浆氨基酸是受肝脏调节，但当氨基酸摄入量超过代谢限度时，血浆氨基酸的浓度会急剧上升。3.血浆氨基酸浓度也受膳食糖的影响。在进食糖后，胰岛素的分泌增多。在胰岛素的作用下，大多数氨基酸进入肌肉，而使血浆中的浓度下降。,第四节 蛋白质的代谢,四、骨骼肌的作用 骨胳肌是身体最大的组织，约占体重的45%。因此，在蛋白质代谢中，肌肉氨基酸的代谢占相当重要的位置。肌肉是氨基酸代谢的场所，也是支链氨基酸代谢的主要场所，在肌肉氨基酸代谢中，胰岛素起重要的调节作用。它能促进氨基酸，特别是支链氨基酸，进入肌肉组织，促进肌肉蛋白的合成，并减缓其分解。肾上腺皮质激素和胰岛素的作用则相反。,第四节 蛋白质的代

39、谢,五、蛋白质的需要量和供给量营养素的需要量是维持人体正常生理功能和健康所必需的最低量；供给量是能满足人群中绝大多数人需要的摄取量，是根据需要量制订的。蛋白质需要量的测定方法有要因加算法、氮平衡法两种。,第四节 蛋白质的代谢,五、蛋白质的需要量和供给量要因加算法(factorial method):是用测定必需丢失氮(obligatory nitrogen loss)来确定蛋白质需要量的方法。人(或动物)在进食无蛋白膳的条件下所丢失的内源氮，包括尿、粪氮和皮肤氮等，称为必需丢失氮。为维持健康，每日丢失的氮必须给予补偿，从补偿量可以得出蛋白质的需要量。人从摄入普通膳改为无氮膳后，氮的排出量会逐日

40、下降。约814天后达到稳定的最低值，此值即内源氮。FAO/WHO专家委员会在1965年介绍了要因加算法，1973年作了修改。,第四节 蛋白质的代谢,五、蛋白质的需要量和供给量要因加算法的应用计算平均必需丢失氮加上两个标准差(个体差异)可以得到满足97.5%人群需要的供给量，也可按照生物学个体差异的规律加上两个15%以计算供给量。此处按后者计算，54mg加上30%得70mg。为补偿丢失氮，用参考蛋白作用标准来换算蛋白质需要量。,第四节 蛋白质的代谢,五、蛋白质的需要量和供给量要因加算法的应用计算由于卵蛋白在常规大鼠实验中的利用率为9598%，1965年用其作为天然参考蛋白，但以后在人体氮平衡实验

41、中证明卵蛋白的利用率仅70%左右。因此，在1973年的计算中，为校正卵蛋白利用率的不足，在70mg氮上增加30%得91mg。以0.091g/kg体重氮乘上6.25,得蛋白质供给量0.57g/kg(体重)。有些国家在这种方法的基础上加以修改，提出本国蛋白的供给量。如美国(1980年)为0.8g/kg体重，日本(1980年)为1.18g/kg(体重)。,第四节 蛋白质的代谢,五、蛋白质的需要量和供给量2.氮平衡法（nitrogen balance method）是在控制膳食中有同量蛋白质的情况下，求出达到维持氮平衡时的蛋白质摄入量，作为机体蛋白质的需要量。这种方法虽然古老，而且测定值又受体内蛋白质

42、储备和热能摄入量的影响，但目前国际上仍作为测定人体蛋白质需要量的一种方法。,第四节 蛋白质的代谢,五、蛋白质的需要量和供给量2.氮平衡法估计的蛋白质需要量 我国膳食以植物性食品为主，植物蛋白的生物价值稍低。因此，每日膳食中蛋质的供给量应按1.1g/kg体重，成年男子63kg体重为70g(1988年第五届全国营养学术会议修订)。儿童时期需要更多的蛋白质以保证生长发育，1岁以内婴儿蛋白质的需要量：人乳喂养者为2g/kg体重；牛乳喂养者3.5g/kg体重；混合喂养者4g/kg体重。1岁以后逐渐减少，直至成年人的1.1g/kg体重。,第五节 食品加工与蛋白质功能变化,一、加工对食物蛋白营养价值的影响：

43、加热变性：食物加工的方法有加热、冷冻、搅拌、高压、盐腌等，其中以加热对蛋白质的影响最大。蛋白质经过加热处理，构型(Configuration)改变，固有的生物活性丧失，这种变化称为变性。如蛋清受热凝固、瘦肉受热收缩变硬都是变性现象。各种蛋白质的耐热性能不一，多数在6080开始变性。变性不同于变质，蛋白质的一级结构未变。,第五节 食品加工与蛋白质功能变化,二、加工对食物蛋白营养价值的影响：高温烹调：烹调和防止食物腐败往往采用100200的加热法。在上述温度下和没有糖存在时，蛋白质发生变性，维持蛋白质空间构象(Conformation)的次级键发生断裂，破坏了肽键原有的空间排列。原来在分子内部的一

44、些非极性基团暴露到分子表面，使蛋白质的溶解度降低，甚至凝固。同时各种反应基团如-NH2、-COOH、-OH、-SH释放出来，使蛋白质易于酶解，也变得容易消化。食物中氨基酸的损失不大。超高温产生致癌物：某些氨基酸在500700的高温会产生脱羧基分解反应，形成间接致突变物。,第五节 食品加工与蛋白质功能变化,七、加工对食物蛋白营养价值的影响：某些食物中含有阻碍酶作用的抑制剂。如大豆中的抗胰蛋白酶、血球凝集素，蛋清中的卵粘蛋白等受热后因变性而失去活性。解除了对酶的抑制作用，从而提高了食物的营养价值。大部分食品除蛋白质外，还含有具还原性的糖类。蛋白质过度加热，尤其在有还原糖存在的条件下，可产生非酶作用的美拉德（Maillard）反应。食物变成棕褐色，其中氨基酸主要是赖氨酸遭到破坏，减低了蛋白质的生物价值。同时蛋白质的酶解也下降，使食物不易消化。美拉德反应的过程甚为复杂，即使在较低温度下也能进行，只是反应速率相当缓慢。,本章到此结束,请继续学习下一章脂类消化代谢,