沟通人体代谢的媒介.ppt

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1、清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1689,19,沟通人体代谢的媒介血液,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1690,19.1 血液概述,19.2 血浆蛋白质,19.3 血液凝固,19.4 血细胞代谢,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1691,19.1 血液概述,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1692,（1）体液的重要部分，约占体重的8%。（2）血浆和血细胞组成。（3）沟通内外环境，维持内环境稳定。（4）物质交换的场所。（5）反映体内代谢状况。（6）血清(serum)是血液凝固后析出的淡黄色透明液体。,1、血液的基本功能,目 录,清华版教材

2、医学生物化学与分子生物学课件,1693,2 血浆成分,（1）水占90%以上。（2）蛋白质。（3）非蛋白含氮化合物：尿素、肌酸、肌酐、尿酸、胆红素、氨等非蛋白氮（non-protein nitrogen，NPN）。（4）不含氮的有机化合物：葡萄糖、乳酸、酮体、脂类等。（5）无机盐：Na+、K+、Ca2+、Mg2+、C1-、HC03-、HPO42-等。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1694,19.2 血浆蛋白质,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1695,1 血浆蛋白的分类,（1）盐析法：白蛋白(清蛋白，a1bumin)、球蛋白(globulin)纤维蛋白原(fi

3、brinogen)A/G约为1.52.5（2）醋酸纤维薄膜电泳：白蛋白、球蛋白（1、2、）。（3）聚丙烯酰胺凝胶电泳。（4）等电聚焦与聚丙烯酰胺凝胶组合的双向电泳：200多种。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1696,血 清 蛋 白 电 泳 图 谱,B,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1697,按来源分二类：,（1）血浆功能性蛋白质：抗体、补体、凝血酶原、生长调节因子、转运蛋白等。组织细胞合成后分泌入血，在血浆中发挥作用，质量变化反映机体代谢状况。（2）血红蛋白、淀粉酶、转氨酶等。细胞更新或破坏时溢入血浆，反映有关组织的更新、破坏或细胞通透性改变。,目 录,清

4、华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1698,按功能分8类：,（1）凝血和纤溶系统蛋白质：各种凝血因子(除外)、纤溶酶等。（2）免疫防疫系统蛋白质：各种抗体和补体。（3）载体蛋白：白蛋白、脂蛋白、运铁蛋白、铜蓝蛋白等。（4）酶：血浆功能酶和非功能酶。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1699,（5）蛋白酶抑制剂：酶原激活抑制剂、血液凝固抑制剂、纤溶酶抑制剂、激肽释放抑制剂、内源性蛋白酶及其他蛋白酶抑制剂。（6）激素：促红细胞生成素、胰岛素等。（7）参与炎症应答蛋白：C-反应蛋白、2酸性糖蛋白等。（8）未知功能的血浆蛋白质。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,17

5、00,2 血浆蛋白的特点,（1）大多由肝细胞合成，少数由内皮细胞合成，球蛋白由浆细胞合成。（2）肝合成后分泌入血时间为30分钟到数小时。分泌入血前经剪切信号肽、糖基化、磷酸化等加工变为成熟蛋白质。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1701,（3）白蛋白、视黄醇结合蛋白和C-反应蛋白等不含糖，几乎都是糖蛋白，含有N或O连接的寡糖链。糖蛋白（glycoprotein）含糖量小于40%；蛋白多糖(proteoglycan)含糖量达90%95%。（4）糖链参与三级结构形成、合成后的定向转移，细胞间相 互识别等。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1702,（5）都有特征性

6、的半衰期，如正常成人的白蛋白的半衰期为20天。糖链可使半衰期延长。（6）许多有多态性(polymorphism)。多态性指在同种人群中，有两种以上且发生频率不低于 1%的表现型，如ABO血型物质。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1703,（7）在人体炎症反应中发挥一定作用。急性炎症或组织损伤，某些血浆蛋白增加50%1 000倍，称急性时相蛋白（acute phase protein，APP）。白细胞介素-1是单核吞噬细胞释放的多肽，能刺激肝细胞合成许多急性时相蛋白。白蛋白、运铁蛋白等在急性炎症时含量下降。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1704,3 血浆蛋白

7、的功能,（1）稳定作用。（2）运输作用。（3）催化作用。（4）免疫作用。（5）凝血与抗凝血。（6）营养作用。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1705,（1）稳定作用,血浆蛋白的浓度和分子大小决定血浆胶体 渗透压的大小。2)白蛋白含量多而分子小，血浆胶体渗透压的75%左右由白蛋白产生。白蛋白占血浆总蛋白的60%。多数血浆蛋白的分子质量在160180kD之间，白蛋白分子质量仅为69kD。3)血浆蛋白为弱酸，其中一部分与Na+结合成弱酸盐，弱酸与弱酸盐组成缓冲对，参与维持血浆正常pH值。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1706,（2）白蛋白降低的原因及后果,1)合

8、成原料不足，如营养不良等；2)合成能力降低，如严重肝病等；3)丢失过多，如肾脏疾病、大面积烧伤等；4)分解过多，如甲亢、发热等；5)白蛋白由肝合成，占肝合成分泌蛋白质总量 的50%。白蛋白含量下降会导致血浆胶体渗透压下降，产生水肿。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1707,（3）运输作用,1)某些血浆蛋白可与血浆中那些难溶于水、易从尿中丢失、易被酶破坏、易被细胞摄取的小分子物质专一性结合而运输。2)白蛋白能与许多物质结合，使其水溶性增加而便于运输。如游离脂酸、胆红素、性激素、甲状腺素、肾上腺素、金属离子、磺胺药、青霉素G、双香豆素、阿司匹林等。3)金属结合蛋白（如结合珠蛋白、

9、运铁蛋白、铜蓝蛋白）与金属离子（如铁、铜）结合运输，可防止金属离子丢失。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1708,结合运输的意义,1)防止血液中小分子物质由肾流失；2)增加难溶物质的水溶性，使其能够运输；3)解除某些药物的毒性并促进排泄；4)调节组织细胞摄取被运输物质。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1709,（4）催化作用,血浆功能酶：大多由肝合成后分泌入血，主要在血浆中发挥作用，如凝血及纤溶系统的蛋白水解酶。血浆非功能酶：在细胞内合成并在细胞中发挥作用，正常人血浆中含量极低，有临床诊断价值。包括细胞酶和外分泌酶。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物

10、学课件,1710,（5）免疫作用,1)免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)由浆细胞产生，电泳时主要出现在球蛋白区域,能识别结合特异性抗原形成抗原-抗体复 合物，激活补体系统从而消除抗原对机体的损伤。2)分五大类，都是由四链单位构成的单体:IgG、IgD、IgE为单体，IgA为二聚体,IgM为五聚体。3)四链单位由两条相同的长链或重链(heavy chain，H链，450aa)和两条相同的短链 或轻链(1ight chain，L链，210230aa)组成。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1711,血浆蛋白质组,国际人类蛋白质组组织于2002年首先选择了血浆蛋白质组作

11、为人类蛋白质组首期执行计划之一,初期目标是：比较各种蛋白质组分析技术平台的优点和局限性；用这些技术平台分析人类血浆和血清的参考样本；建立人类血浆蛋白质组数据库。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1712,19.3 血液凝固,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1713,案例分析,患儿牟x x，男，5岁，因反复鼻出血，关节肿痛10余天入院。,辅助检查：1血常规：Hb 85g/L；RBC3.571012/L；WBC1.251010/L；PLT 6.21011/L；N56；L44。2试管法凝血时间：12min。3简易凝血活酶生成及纠正试验：PT对照16s，病人15s；简易

12、凝血活酶生成最短时间22s；纠正：加吸附血浆14s，加储存血清21s（正常人15s）。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1714,问题讨论,2.患儿的凝血过程发生何种异常？,1.血液凝固的机制是什么？,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1715,血液凝固概述,定义：血液由流动的液体状态变成不流动的凝胶状态的过程。,实质：血浆中的可溶性纤维蛋白原转变成不溶性的纤维蛋白的过程。,过程：,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1716,1 凝血因子与抗凝血成分,（1）凝血因子（coagulation factor）,血浆与组织中直接参与血液凝固的物质,统称为凝

13、血因子。已知凝血因子14种，其中12种依发现的先后顺序用罗马数字统一编号。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1717,1）因子是血清中活化的因子,不再视为独立的凝血因子。2）因子是Ca2+，其余均为蛋白质，以酶原形式存在，通过其他酶的水解而暴露或形成活性中心后，才具有酶的活性，这一过程称为凝血因子的激活。在凝血因子右下角加a（activated）表示其活化型，如被激活为a。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1718,3）除外，其他凝血因子存在于新鲜血浆中，多数在肝内合成。当肝严重病变时，可出现凝血功能障碍。4）因子、的合成需要维生素K参与，故又称依赖维生素K的凝

14、血因子，这些凝血因子含谷氨酸，与Ca2+结合后发生变构，暴露出与磷脂结合的部位参与凝血。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1719,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1720,（2）抗凝血成分(anti-coagulation components),主要的抗凝成分有三个：抗凝血酶-蛋白C系统组织因子途径抑制物,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1721,抗凝血酶-（antithrombin-，AT-）主要由肝合成的一种糖蛋白，是血浆中最重要的生理性抗凝成分。能持久灭活凝血酶，还能抑制凝血因子a、a、Ia、a以及激肽释放酶等。,目 录,清华版教材医学

15、生物化学与分子生物学课件,1722,蛋白C系统包括蛋白C（PC）、蛋白S（PS）和蛋白C抑制物。PC是肝合成的蛋白酶原，可被凝血酶、胰蛋白酶及高浓度的因子a激活成APC，APC可使因子a及a水解灭活，阻止因子a与血小板结合，大大降低其凝血活性，还能促进纤维蛋白溶解。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1723,组织因子途径抑制物（TFPI）一种单链糖蛋白，通过抑制因子a而抑制凝血。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1724,2 凝血途径(coagulation pathway),凝血因子被激活是使凝血酶原活化的关键步骤。,激活有两条途径：,(1)来自血液的凝血因子

16、参与的凝血过程称内源性凝血途径（intrinsic coagulation pathway）。(2)来自血液之外的组织因子（tissue factor，TF）暴露于血液而启动的凝血过程称外源性凝血途径（extrinsic coagulation pathway），又称组织因子途径。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1725,(1)内源性凝血途径,接触活化阶段，因子和活化。因子的激活。因子的激活。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1726,(2).外源性凝血途径,组织因子暴露，激活因子。a激活因子，a可正反馈激活。a还可以激活，a可以激活。a-组织因子复合物的形成

17、，使内源性 凝血途径和外源性凝血途径相互联系。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1727,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1728,(1)血凝块的形成,血液凝固是一系列复杂的酶促反应过程。血浆中的可溶性纤维蛋白原转变成不溶性的纤维蛋白。纤维蛋白交织成网，把血细胞及血液的其他成分网罗在内，形成血凝块，即血栓。,3 血凝块的形成和溶解,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1729,(2)纤维蛋白原,两条、两条、两条链组成。、三条肽链绞合成索状，两条索状肽链的N端再通过二硫键相连成纤维状。、链的N端各有16aa和14aa的短肽，称纤维肽A和纤维肽B。凝血酶

18、切除两个短肽，使纤维蛋白原变为纤维蛋白。刚形成的血凝块不牢固，在因子a催化下链C端的谷氨酰胺与邻近肽链的赖氨酸的-氨基共价结合，链之间也同样发生共价交联，使纤维蛋白网牢固。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1730,(3)血凝块的溶解,纤维蛋白原或纤维蛋白被纤维蛋白溶解系统分解液化的过程称为纤维蛋白溶解，简称纤溶。纤溶系统包括四种成分：纤溶酶原、纤溶酶、纤溶酶原激活物和纤溶抑制物。纤溶过程分两个阶段：在纤溶酶原激活物的作用下，纤溶酶原激活成为纤溶酶。在纤溶酶的作用下，纤维蛋白原或纤维蛋白降解。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1731,(4)纤溶酶原激活物,血管

19、激活物：丝氨酸蛋白酶，对纤维蛋白具有特异性结合作用。当血管内出现纤维蛋白沉着、各种应激刺激、血流停滞、肌肉运动、儿茶酚胺等均可刺激血管内皮细胞分泌血管激活物，内皮细胞释放的内皮素可抑制其分泌。组织激活物：存在于很多组织，肾合成和分泌的尿激酶就属于组织激活物，能防止肾小管中纤维蛋白沉着。a、PKa、a：这些活化的蛋白酶均可激活纤溶酶原，促进纤维蛋白溶解。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1732,(5)纤维蛋白降解,(+),目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1733,(6)纤溶抑制物,广泛分布于组织和体液中，有的能抑制纤溶酶原转变成纤溶酶，有的能抑制纤溶酶对纤维蛋白

20、的分解（抗纤溶酶）。肝合成分泌的2抗纤溶酶能与纤溶酶高亲和力结合，使纤溶酶失去活性，是主要的纤溶抑制物。2巨球蛋白、1抗胰蛋白酶等也有抑制纤溶酶的作用。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1734,19.4 血细胞代谢,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1735,1 红细胞代谢(Metabolism of RBC),红细胞产生于红骨髓，由造血干细胞依次分化为原始红细胞、幼红细胞、网织红细胞，最后成为成熟红细胞，进入血循环。红细胞在成熟过程中要经历一系列形态和代谢的改变。,（1）红细胞概况,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1736,成熟红细胞与其前体细

21、胞的代谢能力比较,“+”，“-”分别表示该途径有或无*晚幼红细胞为“-”,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1737,（2）血红蛋白的生物合成,血红蛋白(hemoglobin，Hb)占红细胞内蛋白质总量的95%，主要功能是运输氧气和二氧化碳。成熟之前合成，先分别合成血红素(heme)和珠蛋白(globin)，两者再缔合成血红蛋白。ALA胆色素原尿卟啉原及粪卟啉原血红素血红蛋白,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1738,1)ALA的生成（线粒体）,ALA合成酶(ALA synthetase)催化，琥珀酰辅酶A与甘氨酸缩合成-氨基-酮基戊酸（ALA）。ALA合成酶的辅

22、酶是磷酸吡哆醛，是血红素合成的限速酶，该酶由两个亚基组成，每个亚基分子质量为60kD。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1739,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1740,2)胆色素原的生成（胞液）,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1741,3)尿卟啉原及粪卟啉原的生成（胞液）,尿卟啉原I同合酶(又称卟胆原脱氨酶)、尿卟啉原同合酶、尿卟啉原脱羧酶依次催化。4分子胆色素原线状四吡咯尿卟啉原(UPG)粪卟啉原(CPG)。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1742,4)血红素的生成（线粒体）,粪卟啉原氧化脱羧酶催化，粪卟啉原的2、4位两

23、个丙酸基氧化脱羧变成乙烯基，生成原卟啉原；原卟啉原氧化酶催化，连接4个吡咯环的甲烯基氧化为甲炔基，变为原卟啉(protoporphyrin)；亚铁螯合酶（又称血红素合成酶)催化，原卟啉与Fe2+结合生成血红素。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1743,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1744,5)珠蛋白的生成,珠蛋白多肽链合成后，一旦容纳血红素的空穴形成，立刻有血红素与之结合，并使珠蛋白折叠成最终的立体结构，再形成稳定的二聚体，最后由两个二聚体构成有功能的四聚体的血红蛋白。珠蛋白的合成受血红素调节，血红素的氧化产物高铁血红素能抑制cAMP激活蛋白激酶A的作用，

24、使翻译起始因子-2（eIF-2）保持去磷酸化的活性状态，有利于珠蛋白合成。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1745,高铁血红素对eIF-2的调节,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1746,6)血红蛋白的生成（胞液）,血红素与珠蛋白结合成为血红蛋白。正常人每天约合成6g血红蛋白，相当于210mg血红素。成人的血红蛋白由两条链、两条链组成，每条多肽链各结合一分子血红素。编码人珠蛋白的基因有族和族两组，分别位于16和11染色体上。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1747,血红蛋白的结构,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1748,(3

25、)血红素合成的特点及调节,血红素是含铁的卟啉化合物，卟啉由四个吡咯环组成，铁位于其中，由于血红素具有共轭结构，性质较稳定。血红素是血红蛋白、肌红蛋白(myoglobin)、细胞色素（cytochrome）、过氧化氢酶(catalase)、过氧化物酶(peroxidase)的辅基，具有重要生理功能。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1749,血红素结构,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1750,1)血红素合成的特点,大多数组织能合成血红素，主要部位是骨髓和肝。早幼红细胞开始合成血红素，网织红细胞仍可合成，成熟红细胞不能合成。合成的原料是琥珀酰辅酶A、甘氨酸及Fe2

26、+等，中间产物的转变主要是吡咯环侧链的脱羧和脱氢反应。合成起始和终末在线粒体进行，中间过程在胞液进行，这种定位对终产物血红素的反馈调节具有意义。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1751,2)血红素合成的调节,ALA合酶是血红素合成的限速酶，半衰期仅1小时，易受酶合成抑制的影响。血红素可与一种阻遏蛋白结合，使其有活性，抑制ALA合酶合成，在调节中发挥主要作用；血红素能反馈抑制ALA合酶的活性。血红素合成速度大于珠蛋白合成速度时，过量的血红素会被氧化成高铁血红素(hematin)，后者是ALA合酶的强烈抑制剂，还能阻遏ALA合成酶的合成。磷酸吡哆醛是ALA合酶的辅酶，缺乏维生素B

27、6将减少血红素生成。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1752,卟啉症(porphyria),铁卟啉合成代谢异常导致卟啉或其他中间代谢物排出增多。先天性卟啉症是某种血红素合成酶遗传缺陷；后天性卟啉症主要是铅或某些药物中毒引起铁卟啉合成障碍。铅等重金属能抑制ALA脱水酶、亚铁螯合酶及尿卟啉合成酶，从而抑制血红素的合成，是铅中毒的重要标志。亚铁螯合酶需谷胱甘肽等还原剂的协同作用，还原剂减少会抑制血红素合成。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1753,促红细胞生成素(erythropoiefin，EPO),人EPO基因位于染色体7q21，4个内含子和5个外显子，编码1

28、93aa多肽，分泌过程中水解去除信号肽，成为166aa成熟肽。总分子质量34kD，糖基占30%。糖基在EPO合成后分泌及生物活性方面有重要作用。成人EPO主要由肾合成，胎儿和新生儿主要由肝合成。血液红细胞容积减低或机体缺氧时，肾分泌EPO增加，释放入血并到达骨髓，作用于骨髓红细胞受体，诱导ALA合成酶合成，促进血红素及血红蛋白生物合成。EPO能促使原始红细胞繁殖和分化，加速有核红细胞的成熟。基因工程制造的EPO治疗肾病引起的贫血。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1754,巨幼红细胞性贫血,FFH4，一碳单位载体，参与核苷酸合成。叶酸缺乏，核苷酸特别是胸苷酸合成减少，红细胞DN

29、A合成受阻，细胞分裂增殖速度下降，细胞增大，染色质疏松，导致贫血。VitB12是N5-CH3-FH4转甲基酶的辅酶，参与甲硫氨酸循环。B12缺乏，转甲基反应受阻，影响FH4周转，间接影响胸苷酸生成，导致贫血。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1755,(4)成熟红细胞的代谢特点,能量代谢比一般细胞单纯。特有糖酵解的侧支循环2,3二磷酸甘油酸支路（2,3-DPG bypass）。通过氧化还原系统保持自身结构的完整和正常功能。脂类几乎都位于细胞膜，通过主动摄取和被动交换不断与血浆进行脂质交换。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1756,1)能量代谢,成熟红细胞不含糖

30、原，须不断从血浆摄取葡萄糖，葡萄糖通过协助扩散被吸收到红细胞。每天约消耗2530g葡萄糖，其中90%95%进入糖酵解途径，5%10%进入磷酸戊糖途径。糖酵解是产生ATP的唯一途径。ATP维持红细胞的正常形态和功能。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1757,ATP的作用,维持红细胞膜钠泵正常运转，内外离子平衡失调会导致细胞膨大甚至破裂。维持红细胞膜钙泵正常运转，将Ca2+泵入血浆，维持红细胞内低钙状态。缺乏ATP，钙将聚集并沉积于红细胞膜，使膜失去柔韧性而趋于僵硬，红细胞流经狭窄的脾窦时易被破坏。维持红细胞膜与血浆脂蛋白进行脂质交换状态，缺乏ATP，脂质更新受阻，红细胞的可塑性

31、降低，易于破坏。活化葡萄糖，启动糖酵解。用于谷胱甘肽和NAD+的生物合成。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1758,2)2,3-DPG bypass,红细胞中存在DPG变位酶和2,3-DPG磷酸酶，使15%50%的1,3-DPG转变为2,3-DPG。2,3-DPG对DPG变位酶的负反馈作用大于对3-磷酸甘油酸激酶的抑制作用，所以红细胞中葡萄糖主要经糖酵解生成乳酸。2,3-DPG磷酸酶活性较低，结果2,3-DPG的生成大于分解。2,3-DPG的浓度远高于糖酵解其他中间产物。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1759,2，3-二磷酸甘油酸支路,目 录,清华版教材医

32、学生物化学与分子生物学课件,1760,2,3-DPG的主要功能,调节Hb运氧功能。2,3-DPG浓度升高有利于HbO2放氧，下降有利于Hb与氧结合。在肺泡，血液pH高，DPG变位酶受抑制，而2,3-DPG磷酸酶活性强，结果2,3-DPG的浓度降低，有利于Hb与O2结合；在外周组织，血液pH下降，2,3-DPG的浓度升高，有利于HbO2放氧。红细胞不能储存葡萄糖，但含有较多2,3-DPG，它氧化时可生成ATP，因此2，3-DPG也是红细胞中能量的储存形式。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1761,2,3-DPG负电性很高，可与血红蛋白结合，结合部位在Hb分子4个亚基的对称中心孔

33、穴内。2,3-DPG的负电基团与孔穴侧壁的2个亚基的正电基团形成盐键，使两个亚基保持分开状态，使血红蛋白由紧密态变成松驰态，从而减低血红蛋白对氧的亲和力。人在短时间内由海平面上升至高海拔处或高空时，可通过红细胞中2,3-DPG浓度的改变来调节组织的供氧状况。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1762,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1763,3)红细胞内氧化还原系统,GSSG/GSH来自谷胱甘肽代谢；NAD+NADH来自糖酵解和糖醛酸循环；NADP+NADPH来自磷酸戊糖旁路。非酶促还原系统：GSH和抗坏血酸。酶促还原系统：NADH和NADPH。,目 录,清华版

34、教材医学生物化学与分子生物学课件,1764,谷胱甘肽代谢,红细胞可以合成GSH，含量很高，几乎全是还原型。主要是防止氧化剂（如H2O2等）对巯基的破坏，保护细胞膜中含巯基的蛋白质和酶不被氧化，维持其生物活性。,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1765,谷胱甘肽的氧化与还原,目 录,清华版教材医学生物化学与分子生物学课件,1766,2 白细胞代谢(Metabolism of WBC),(1)糖代谢：糖酵解为主，提供能量；磷酸戊糖途径产生的NADPH经氧化酶的电子体系使O2 还原产生超氧阴离子、H2O2、OH等自由基，起杀菌作用。(2)脂代谢：不能从头合成脂肪酸；可将花生四烯酸转变成血栓素、前列腺素、白三烯等活性物。(3)氨基酸和蛋白质代谢：组胺。,目 录,