蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式.ppt
《蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式.ppt》由会员分享,可在线阅读,更多相关《蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式.ppt(90页珍藏版)》请在三一办公上搜索。
1、第一章 蛋白质(Proteins),什么是蛋白质?,蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。,组成蛋白质的元素,主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘。,蛋白质的分类,根据蛋白质组成成分,根据蛋白质形状,每克样品中所含蛋白质的克数=每克样品中的含氮量(克)6.25,蛋白质的生物学重要性,1.蛋白质是生物 体重要组成成分分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分子,占人体干重的45,某些组织含
2、量更高,例如脾、肺及横纹肌等高达80。,1)作为生物催化剂(酶)2)代谢调节作用3)免疫保护作用4)物质的转运和存储5)运动与支持作用6)参与细胞间信息传递,2.蛋白质具有重要的生物学功能,3.氧化供能,一、蛋白质的基本组成单位氨基酸,存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外)。,非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸,(一)氨基酸的分类,*20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:,甘氨酸 glycine Gly G 5.97,丙氨酸 alanine Ala A 6.00,缬氨酸 valine Val V 5.96,
3、亮氨酸 leucine Leu L 5.98,异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02,苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48,脯氨酸 proline Pro P 6.30,非极性疏水性氨基酸,目 录,色氨酸 tryptophan Try W 5.89,丝氨酸 serine Ser S 5.68,酪氨酸 tyrosine Try Y 5.66,半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07,蛋氨酸 methionine Met M 5.74,天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41,谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65,苏氨酸 thr
4、eonine Thr T 5.60,2.极性中性氨基酸,目 录,天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97,谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22,赖氨酸 lysine Lys K 9.74,精氨酸 arginine Arg R 10.76,组氨酸 histidine His H 7.59,3.酸性氨基酸,4.碱性氨基酸,目 录,几种特殊氨基酸,脯氨酸(亚氨基酸),半胱氨酸,胱氨酸,(二)氨基酸的理化性质,1.两性解离及等电点,氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。,等电点(isoelectric point,pI)在某一pH的溶液中,氨基酸解
5、离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。,pH=pI,pHpI,pHpI,氨基酸的兼性离子,阳离子,阴离子,2.紫外吸收,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。,大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm吸光值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便方法。,芳香族氨基酸的紫外吸收,3.茚三酮反应,氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。,茚三酮反应(ninhydrin reaction),茚三酮 氨基酸 茚三
6、酮(还原型)醛,茚三酮 蓝色或紫色化合物,2,二、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式肽键,*肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。,(一)肽(peptide),+,甘氨酰甘氨酸,肽键,*肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。,*两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨基酸缩合则形成三肽,*肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基(residue)。,*由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide),由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。,N 末端:多肽链中有自由氨基的一端C 末端:多
7、肽链中有自由羧基的一端,多肽链有两端,*多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。,N末端,C末端,牛核糖核酸酶,(二)几种生物活性肽,1.谷胱甘肽(glutathione,GSH),GSH过氧化物酶,GSH还原酶,NADPH+H+,NADP+,体内许多激素属寡肽或多肽,神经肽(neuropeptide),2.多肽类激素及神经肽,蛋白质的分子结构包括:一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure),第
8、二节 蛋白质的分子结构The Molecular Structure of Protein,定义蛋白质的一级结构(primary structure)是指蛋白质分子中多肽链的氨基酸排列顺序。,一、蛋白质的一级结构,主要的化学键肽键,有些蛋白质还包括二硫键。,一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。,目 录,测序前的准备 N端分析以确定蛋白质的多肽链数目 断裂二硫键 分离单一多肽链 测定多肽链的氨基酸组成多肽链氨基末端与羧基末端分析 二硝基氟苯(1-fluoro-2,4-dinitrobenzene)法 丹酰氯(dansyl chloride)法多肽链的氨基酸序列测定和重叠组合 对多肽链
9、进行限制性水解成小片段 Edman降解法进行小片段肽段的序列分析 对各片段序列进行比较叠加,拼出完整的多肽序列,(二)多肽链的氨基酸序列分析(自学),二、蛋白质的二级结构,蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。,定义,主要的化学键:氢键,(一)肽单元,参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面,C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptide unit)。,蛋白质二级结构的主要形式,-螺旋(-helix)-折叠(-pleated sheet)-转角(-
10、turn)无规卷曲(random coil),(二)-螺旋,目 录,-螺旋的基本要点,1.右手螺旋;2.每3.6氨基酸上升一个螺旋,螺距为0.54 nm,每个氨基酸上升0.15 nm;3.螺旋的稳定靠氢键;4.甘氨酸和组氨酸不能形成-螺旋,(三)-折叠,(四)-转角和无规卷曲,-转角,无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。,-螺旋,-转角,HTH模体结构示意图螺旋-转角-螺旋模体由2个螺旋和1个转角组成。HTH模体是DNA结合蛋白三维结构中的一部分,每一DNA结合蛋白含一个HTH模体,位于分子表面。DNA结合蛋白常以二聚体形式存在,两个HTG模体相距3.4nm,与DNA的螺距相当,
11、分别结合于DNA分子中相邻的两个深沟中。HTH模体约由20个氨基酸残基组成,第1个螺旋含7个氨基酸残基,转角含4个氨基酸残基,第2个螺旋含9个氨基酸残基。第2个螺旋是DNA识别部位,结合于DNA分子的深沟中。,螺旋,螺旋,转角,N,C,模体:在许多蛋白质的分子中,常发现几个(多为23个)具有二级结构的肽段相互靠近,形成具有特定功能的空间构象;或者仅是一个具有特定功能的很短的肽段。,模体(motif),三、蛋白质的三级结构,疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。,主要的化学键,整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。,定义,目 录,肌红蛋白
12、(Mb),(三)蛋白质的四级结构,含有两条以上具有独立三级结构的多肽链的蛋白质,其多肽链通过非共价键相互连接形成的多聚体结构。每个具有独立三级结构的多肽链程为亚基。蛋白质四级结构是蛋白质分子中各亚基之间的空间排布。稳定蛋白质四级结构的化学键是氢键、离子键、疏水作用和Van der Waals力等次级键。,三、胶原蛋白的分子结构,胶原蛋白(collagen)简称胶原,是纤维状蛋白质,主要存在于细胞外基质。胶原分子又称原胶原(tropocollagen),是富含甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的三股螺旋结构。胶原分子一级结构特点:富含甘氨酸和脯氨酸和羟脯氨酸,存在长段的由三个氨基酸组成 的重复顺序:甘-脯
- 配套讲稿:
如PPT文件的首页显示word图标,表示该PPT已包含配套word讲稿。双击word图标可打开word文档。
- 特殊限制:
部分文档作品中含有的国旗、国徽等图片,仅作为作品整体效果示例展示,禁止商用。设计者仅对作品中独创性部分享有著作权。
- 关 键 词:
- 蛋白质 基本 组成 单位 氨基酸 及其 连接 方式
链接地址:https://www.31ppt.com/p-6058526.html