蛋白质的降解与氨基酸的代谢江大食品生化.ppt

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1、第八章 蛋白质的降解与氨基酸的代谢,第一节 蛋白质的酶水解第二节 氨基酸分解代谢的公共途径第三节 氨基酸合成的公共途径,蛋白质在生物体中的主要生物功能(1)结构物质胶原蛋白(2)免疫功能免疫球蛋白(3)运动功能肌动蛋白(4)运输功能血红蛋白(5)催化功能酶(6)供能4.1Kcal/g=4.14.18kj/g，占机 体需要的10-15%,第一节 蛋白质的酶水解生物体利用外源蛋白质物质作为营养时，需要将蛋白质分解成氨基酸(或寡肽)才能被吸收利用。体内的蛋白质也需不断的转换更新，其目的：（1）排除那些不正常的蛋白质，它们的积累对细胞有害；（2）排除积累过多的酶和调节蛋白，使细胞代谢的井然有序得以维持

2、。,水解,胞外酶,氨基酸,吸收入,作为氮源和能源进行代谢。,蛋白质不能储备。,外源蛋白质,细胞内能有选择的降解“过期蛋白”，而不影响细胞的正常功能？,内源过期蛋白质,水解,氨基酸,？,泛肽识别并在溶酶体中水解过期蛋白,泛肽（ubiguitin）给选择降解的蛋白质加以标记,泛肽：是一个由76个氨基酸组成的蛋白质，由于它无所不在，而且在真核细胞中含量丰富而得名,过期蛋白质,泛肽,复合体,溶酶体,游离于细胞质中，过于微小难以观察,小分子单元,溶酶体,白细胞杀菌时被该细菌同样溶解,白细胞杀菌、细胞自溶也与之有关,一、蛋白酶（proteinase）的分类催化蛋白质分子中的肽键水解的一类酶，称为蛋白酶。1

3、、按来源分 动物蛋白酶 植物蛋白酶 微生物蛋白酶2、按作用位点分 内肽酶 外肽酶 二肽酶外肽酶：氨肽酶 羧肽酶A 羧肽酶 羧肽酶B,提问：不同蛋白酶之间功能上区别是什么？,内肽酶胃蛋白酶（Pepsin）：芳香族氨基酸及其它疏水氨基酸（NH2端及COOH端）胰凝乳蛋白酶（Chymotrypsin）：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶（Elastase）：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端）胰蛋白酶（Trypsin）：碱性氨基酸（COOH端),外肽酶羧肽酶A：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B：碱性氨基酸 羧肽末端的肽键（Carboxypeptidase）氨肽酶

4、（Aminopeptidase）：氨肽末端的肽键二肽酶（Dipeptidase）：要求相邻两个氨基酸上的-氨基和-羧基同时存在,3、根据作用的pH分 碱性蛋白酶，pH 9-11 中性蛋白酶，pH 7-8 酸性蛋白酶，pH 2-5二、蛋白质的酶水解大分子的蛋白质受内肽酶、外肽酶和二肽酶的协同催化，逐步降解生成多肽 寡肽 二肽 氨基酸Polypeptide oligo di蛋白质的酶水解在食品工业中有广泛的应用,三、氨基酸的吸收及氨基酸代谢库在人和动物体内，氨基酸被小肠粘膜吸收后，通过粘膜的微细血管进入血液，并运送到肝脏及其他器官中进行代谢。,由于氨基酸是蛋白质、核酸等生物分子合成的原料，细胞内总

5、有相当数量的游离氨基酸存在，这些游离氨基酸一部分是从外界吸收的；一部分是由细胞自身合成的；也有的是由体内蛋白质更新释放的。细胞内所有这些游离存在氨基酸称为氨基酸库。氨基酸库内的氨基酸不断被利用，又不断被补充，始终处于动态平衡。,蛋白质的需要量和营养价值,氮平衡机体摄入的蛋白质量和排出量在正常情况下处于平衡状态，称为氮平衡处于生长、发育或患疾恢复的机体，其摄入的氮量大于排出的氮量，称为正氮平衡当摄入的氮量小于排出的氮量时，称为负氮平衡生理需要量成人每日最低需要3050g蛋白质,阜阳”大头娃娃”奶粉事件,蛋白质的营养价值必需氨基酸与非必需氨基酸,必需氨基酸：是指人和动物体内需要，而又不能自身合成，

6、必须由食物供应的氨基酸。共有8种：亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸和赖氨酸。,半必需氨基酸：尽管自身能够合成，但合成量不能满足需要。如组氨酸和精氨酸非必需氨基酸：可以在体内合成满足需要的氨基酸。,第二节 氨基酸分解代谢的公共途径各种不同的氨基酸代谢的主要公共途径有脱氨基作用脱羧基作用脱氨脱羧作用氨基酸在脱氨、脱羧后，生成的有机酸、胺、氨、CO2等产物可被进一步分解利用或排出体外。,体内脱氨基的反应有三类脱氨基作用 转氨作用 联合脱氨基作用,一、氨基酸的脱氨基作用氨基酸经酶催化脱去氨基的作用称为脱氨基作用。,1、氧化脱氨基作用(1)氧化脱氨基作用的一般过程R

7、 R 2 HC NH3+O2 2 C=O+2 NH3 COO-COO-,(2)催化氧化脱氨基作用的酶 1)L-氨基酸氧化酶它是一个黄素蛋白，这种酶有两种类型：一类是以FAD为辅基的；另一类是以FMN为辅基的(人和动物体中)。在体内分布不广，活性不强。2)D-氨基酸氧化酶该酶以FAD为辅基。该酶存在于脊椎动物的肝、肾细胞。在体内分布广，活性也强，但生物体内的氨基酸大多数是L型的。,3)氨基酸脱氢酶它是不需氧脱氢酶类，它的辅酶有两种，一种是NAD+/NADH，另一种是NADP+/NADPH，脱下的氢不直接交给氧，而是经电子传递链产生H2O和ATP。氨基酸脱氢酶种类很多，但最重要的是L-谷氨酸脱氢酶

8、，该酶分布很广，在动、植物及微生物中都存在，有较强的活性。,2、氨基酸的非氧化脱氨基作用非氧化脱氨基作用大多数在微生物中进行。非氧化脱氨的方式有以下几种(1)还原脱氨基作用(2)水解脱氨基作用(3)脱水脱氨基作用(4)脱硫氢基脱氨基作用,3、氨基酸的脱酰胺基作用谷氨酰胺和天冬酰胺可在谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶的作用下，分别发生脱酰胺基作用通生成相应的氨基酸。,二、氨基酸的转氨基作用转氨基作用是-氨基酸和酮酸之间氨基的转移作用。转氨酶催化转氨反应的酶称为转氨酶。转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛，其功能是携 带氨基(-NH2)。大多数转氨酶需要以-酮戊二酸为氨基受体；以谷氨酸为氨基供体。转氨酶对其催化反应中两

9、个底物中的一个是专一的。,三、联合脱氨基作用联合脱氨基作用是由转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶联合作用脱去氨基的方式。联合脱氨基作用是氨基酸的-氨基先借助转氨作用转移到-酮戊二酸的分子上，生成相应的酮酸和谷氨酸；然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下脱氨基，生成-酮戊二酸同时释放出氨。它的逆反应是氨基酸合成的重要途径。,腺苷酸琥珀酸,草酰乙酸,嘌呤核苷酸联合脱氨基,NH3,天冬氨酸,次黄苷酸,H2O,NH3,H2O,苹果酸,谷-草转氨酶,反应物,四、氨基酸的脱羧基作用机体内部分氨基酸可进行脱羧基作用，生成相应的一级胺。它是氨基酸分解的另一条共同途径。催化脱羧反应的酶称为脱羧酶，这类酶的辅酶是磷酸吡哆醛，

10、其反应过程,氨基酸的脱羧酶的专一性很高，一般是一种氨基酸一种脱羧酶，而且只对L-型氨基酸起作用。在脱羧酶中只有组氨酸脱羧酶不需要辅酶。有些氨基酸的脱羧产物(胺类)具有生理活性。如组胺可以使血管舒张，降低血压；酪胺、5-羟色胺能增高血压；谷氨酸脱羧生成的-氨基丁酸是重要的 神经介质。,蛋白质腐烂后发出的臭味即由于腐胺和尸胺的缘故。,绝大多数胺类对动物有毒，但体内有胺氧化酶，能将它们氧化成醛和氨，醛进一步氧化生成酸，氨可被机体用来合成尿素、酰胺以及新的氨基酸或变成铵盐，排出体外。,五、氨基酸脱氨、脱羧产物的进一步代谢1、-酮酸的代谢有三条途径(1)用于氨基酸的再合成；(2)转变成糖和脂；(3)进入

11、TCA循环，氧化生成CO2和H2O。,生糖氨基酸碳骨架能转变成糖的氨基酸称为生糖氨基酸。能生成丙酮酸和TCA循环的中间产物的氨基酸可经糖异生作用转变成糖。生酮氨基酸氨基酸脱氨后生成的酮酸经复杂的变化后，可变成乙酰乙酰辅酶A，进而转化为酮体，它们在动物体内不能转变成糖，只能转变成脂肪，这类氨基酸称为生酮氨基酸。（有五种：phe、tyr、leu、trp、lys）phe、tyr即可以生糖也可以生酮。,-酮酸的转化,(1)合成氨基酸（合成代谢占优势时）(2)进入三羧酸循环彻底氧化分解!,(3)转化为糖及脂肪,除亮氨酸、赖氨酸外的氨基酸可由？转化为糖。,糖异生,碳骨架的氧化（肝脏中）,乙酰乙酰CoA,苯

12、丙氨酸酪氨酸亮氨酸赖氨酸色氨酸,丙氨酸苏氨酸甘氨酸丝氨酸半胱氨酸,丙酮酸,精氨酸组氨酸谷氨酰胺脯氨酸,谷氨酸,异亮氨酸甲硫氨酸缬氨酸,苯丙氨酸酪氨酸,天冬酰胺谷氨酰胺,三羧酸循环焚烧炉,2、氨的代谢氨对人体及动物是有毒的，在体内不能大量积存。游离的氨形成后应立即代谢。各种生物体处理氨的方式有所不同。如大部分水生生物，氨是直接排到水中；鸟类及爬行动物，氨代谢成尿酸；两栖类生物，氨代谢成尿素排出体外；陆栖的高等动物，氨代谢成尿素。,水生生物直接扩散脱氨（NH3）,哺乳、两栖动物排尿素,各种生物根据安全、价廉的原则排氨。,直接排氨，毒性大，不消耗能量。转化为排氨形式越复杂，越安全，但越耗能。,？,体

13、内水循环迅速，NH3浓度低，扩散流失快，毒性小。,？,体内水循环较慢，NH3浓度较高，需要消耗能量使其转化为较简单，低毒的尿素形式。,(1)形成酰胺储存起来最重要的酰胺是天冬酰胺和谷酰胺。天冬氨酸+NH3+ATP 天冬酰胺+ADP+Pi催化该反应的酶分别是天冬酰胺合成酶 谷酰胺酶储存在酰胺基上的-NH2可用于合成新的氨基酸或其他含氮化合物(如嘌呤、嘧啶以及核苷酸等)，也可直接参与蛋白质的合成。,人体氨的代谢方式主要有以下几种形式,（2）合成新的氨基酸（3）合成氨甲酰磷酸氨甲酰磷酸是合成嘧啶、尿素和精氨酸的重要前体物质，也是重要的高能磷酸化合物之一。该反应是由无机氮合成有机氮的重要反应。,(4)

14、合成尿素尿素是生物体蛋白质代谢的一种产物。在高等动物中，形成尿素后即排出体外，是一种重要的解毒方式。在植物、微生物中也能形成尿素，但其作用是储存氨，必要时在尿素酶的作用下，分解成NH3和CO2使用,(主要是肌肉),NH3的转运与排泄,各组织细胞,脱氨,NH3,谷氨酸,-酮戊二酸,谷氨酸,丙酮酸,丙氨酸,谷氨酰胺,血液,肝脏,脱氨，转化为排泄形式,肌肉剧烈运动,丙酮酸,NH3,丙氨酸,糖异生,糖原,脱氨,酵解,蛋白质分解产能,尿素的形成尿素循环,部位肝脏细胞,氨基酸,（外来的或自身的）,-酮戊二酸（转氨作用）,谷氨酸,谷氨酸,酮戊二酸,NH4+,CO2,2ADP+Pi+H+,2ATP,Pi,鸟氨

15、酸,瓜氨酸,氨甲酰磷酸,Pi,瓜氨酸,转氨基氨,精氨琥珀酸,ATP,AMP+PPi,延胡索酸,鸟氨酸,精氨酸,H2O,尿素,消耗4ATP能量,尿素生物合成的反应过程可分三个阶段1)CO2、NH3与鸟氨酸作用生成瓜氨酸；2)瓜氨酸与Asp作用生成Arg；3)精氨酸被精氨酸酶水解后放出尿素，并形成鸟氨酸构成一循环(即鸟氨酸循环，又称尿素循环)。,3、CO2的去路大部分直接排到细胞外，小部分可通过丙酮酸羧化支路被固定，生成草酰乙酸或苹果酸。4、胺的代谢,5、氨基酸分解代谢途径小结,必需分解不可逆，缺乏碳骨架供给。,氨基酸的合成,由糖代谢中间产物转化而来。,蛋白质,氨基酸,非必需氨基酸(10种),糖,

16、必需氨基酸(10种),酮体,动物,CO2+H2O,戊糖磷酸途径,葡萄糖,葡糖-6-磷酸,3磷酸-甘油酸,丙酮酸,三羧酸循环乙醛酸循环,核糖-5-磷酸,酵解,组氨酸,色氨酸 苯丙氨酸酪氨酸,丝氨酸 半胱氨酸甘氨酸,亮氨酸 异亮氨酸缬氨酸 丙氨酸,草酰乙酸,-酮戊二酸,天冬氨酸天冬酰胺甲硫氨酸苏氨酸,微生物和植物可以合成所有类型氨基酸。,谷氨酸 谷氨酰胺赖氨酸 精氨酸 脯氨酸,第三节 氨基酸合成的公共途径,合成氨基酸的主要原料是NH3和-酮酸 NH3来源于蛋白质的分解；-酮酸主要来自中心代谢途径(糖酵解、TCA循环和HMP途径)主要介绍氨基酸合成的公共途径氨基化作用 转氨作用,一、氨基化作用1、还

17、原氨基化作用它是氨基酸分解代谢中L-氨基酸脱氢酶催化氧化脱氨基的逆反应。,L-谷氨酸脱氢酶普遍存在于动、植物及微生物中，它有两种辅酶形式在真核细胞的线粒体中的L-谷氨酸脱氢酶，以NAD为辅酶，主要用于分解代谢；存在于细胞浆液中的L-谷氨酸脱氢酶，以NADP为辅酶，主要用于合成代谢，催化-酮戊二酸还原氨基化，生成谷氨酸。,谷氨酸通过转氨作用，将氨基转给其它-酮酸，以合成其他氨基酸，因此，L-谷氨酸脱氢酶催化的还原氨基化反应在所有氨基酸合成中都有重要意义。该反应是生物同化氨、固定氨的重要反应。,2、直接氨基化作用有些有机酸可以直接氨基化来生成氨基酸。3、酰胺化作用在动物、植物和微生物中普遍存在谷酰胺合成酶和天冬酰胺合成酶，利用ATP提供能量，催化Glu和Asp合成Gln和Asn。,二、转氨作用它是氨基酸合成的重要途径生物体中的转氨酶对谷氨酸和-酮戊二酸有很高的专一性，容易将谷氨酸的氨基转给其他酮酸，来生成其他氨基酸。当转氨作用与谷氨酸的合成反应联合进行时，则可生成生物体内的大部分氨基酸。只有苏氨酸和赖氨酸不参加转氨反应。转氨作用是沟通蛋白质和糖代谢的桥梁。,个别氨基酸的代谢略,