生物化学蛋白质化学.ppt

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1、第二章 蛋白质化学,生物化学之,上海理工大学医疗器械与食品学院,讲解内容:,1.蛋白质的定义及功能2.蛋白质的组成3.氨基酸的结构及性质4.蛋白质的结构5.蛋白质的重要性质6.蛋白质的分类,定义：是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；,催化功能 结构功能 贮藏氨基酸 运输功能 运动功能 调节功能 异常功能,生物功能：,一、蛋白质的定义及功能,二、蛋白质的元素组成,主要含C、H、O、N、S等元素。,经典蛋白测定方法-凯氏定氮法测定基础优缺点?,三、蛋白质的结构单位,除脯氨酸外，其他19种的结构共同点为:,(二)蛋白质的组成单位氨基酸,参与蛋白质组成的常见氨基酸只有2

2、0种;,(2)除甘氨酸外,其它氨基酸分子中-碳原子都为手性碳原子,因此：A.氨基酸都具有旋光性。B.每种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。,构成蛋白质的20种氨基酸,氨基酸名称缩写:,为方便表达蛋白质或多肽结构的需要,氨基酸的名称常使用三字母或单字母的简写符号表示;例如:Val-Lys-Tyr-Leu或VKYL;,1.脂肪族氨基酸 中性氨基酸：Gly,Ala,Val,Leu,Ile；酸性氨基酸及其酰胺：Asp,Glu,Asn,Gln；碱性氨基酸：Arg,Lys；含羟基或硫氨基酸：Met,Cys,Ser,Thr;2.芳香族氨基酸：Phe,Tyr,T

3、rp;3.杂环族氨基酸：His,Pro;,四、氨基酸的分类,按R基的化学结构分类：,按R基的极性性质分：,非极性R基团-(CH2)nCH3,-S-CH3,-(CH2)nC6H6极性不带电R基团-H,-OH,-SH,-CO-NH2极性带电R基团 极性带正电(positive charge):NH3+极性带负电（negative charge):COO-,非极性 Ala Val*Leu*Ile*Met*Phe*Trp*Pro,极性不带电 Gly Ser Thr*Asn Gln Tyr Cys,极性带正电 Lys*Arg His,极性带负电 Glu Asp,必需氨基酸与非必需氨基酸,营养学上将氨基酸

4、分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类；,一、物理性质,晶形 白色晶体，每种氨基酸都有特殊结晶形状。溶解度 除胱氨酸和酪氨酸外，一般都溶于水，脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇或乙醚中；紫外吸收 可见光区无光吸收，红外区和远紫外区有光吸收，近紫外区只有芳香族氨基酸有光吸收；旋光性 除甘氨酸外，均含有手性碳原子，均具有旋光性；,五、氨基酸的重要理化性质,兼性离子：同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子。,二、氨基酸的解离性质,解释：氨基酸在结晶状态或水溶液中，以兼性离子亦称偶极离子形式存在；,氨基酸的熔点很高？氨基酸能使水的介电常数增高？,氨基酸的等电点（isoel

5、ectric point),当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。等电点处，氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于等电兼性离子状态。,氨基酸pI的计算,中性氨基酸：pI=(pK1+pK2)/2酸性氨基酸：pI=(pK1+pKR-COO-)/2 碱性氨基酸：pI=(pK2+pKR-NH2)/2-中性氨基酸的pI都在6.0左右；-酸性氨基酸的pI小于6.0;-碱性氨基酸的pI大于6.0。,1 与茚三酮反应,用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。,三、氨基酸的化学反应,茚三酮,水合茚三酮,2 成肽反应

6、,用途：是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。,AADNFB+多肽 蛋白质,3、与2、4-二硝基氟苯（DNFB）反应,用途：可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基酸。亦称Sanger反应,DNP-AA+游离AA,酸解,4、与苯异硫氰酸酯（PITC）反应,用途：可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基酸.亦称Edman反应,AAPITC+多肽 蛋白,5、与丹磺酰氯（DNS）反应,用途：可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基酸.,DNS+,弱碱,酸解,DNS-AA+游离AA,6侧链基团的化学性质,(1)巯基（-SH）的性质,作用：这些反应可用于巯基的保护。,（2）羟基的性质,作用：可用于修饰蛋白质。（Ser),酪氨酸 max275nm；苯丙氨酸 max257nm；色氨酸 max280nm；,