有机化学13氨基酸蛋白质a.ppt

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1、第十三章 氨基酸 多肽蛋白质,Amino acides Polypeptide Protein,13-1 氨基酸,氨基酸的结构、分类、命名氨基酸的化学性质氨基酸的制备,蛋白质是一类天然的含氮高分子化合物，是生物体内一切组织的基本组成部分生命的物质基础。结构最复杂的化合物。蛋白质的功能及其分子，各不相同：负责输送氧气的色蛋白(血红蛋白)；在新陈代谢中起调节作用的激素；催化作用的酶；预防疾病的抗体；与生物遗传有关的核蛋白等。恩格斯说过：生命是蛋白质的存在形式。并预言：只要把蛋白质的化学成分弄清楚，化学就可以着手制造活的蛋白质。1956年我国首次成功地合成了具有生理活性的蛋白质牛胰岛素(16种共51

2、个氨基酸组成的多肽51肽),植物可以通过吸收空气和土壤中的CO2、H2O、NH3(N2)和无机盐类化合物合成氨基酸直至蛋白质。动物则需通过摄取植物蛋白，然后在体内分解成氨基酸，再进行合成体内特中的蛋白质。蛋白质是生物体内各种生物化学变化最重要的组分。生命的基本特征就是蛋白质的不断自我更新核酸是与蛋白质有着密切关系的另一类生物高分子化合物。生物体的遗传就是依靠核酸完成。在酸、碱、酶的作用下，蛋白质可水解成多种氨基酸的混合物。蛋白质分子是以氨基酸为单位结合而成。氨基酸是蛋白质的基石。,氨基酸的结构、分类、命名,在分子中既具有氨基，又具有羧基就叫做氨基酸。因此氨基酸既具有胺的化学性质，又具有羧酸的化

3、学性质，属取代酸范围。氨基酸分为-氨基酸、-氨基酸、-氨基酸等，其中-氨基酸最为重要。并且天然的氨基酸(除甘氨酸外)都具有旋光活性，构型属L型天然氨基酸目前已知的有100多种，但组成蛋白质的主要有20余种-氨基酸，其中15种中性氨基酸，2种酸性氨基酸，3种碱性氨基酸。有8种是人体不能合成，必须通过食物摄取得道的称为必需氨基酸。,一、氨基酸的分类和名名：根据氨基酸分子中氨基和羧基的数目分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。系统命名与羟基酸相同，但更多地使用俗名，且常使用代号。1.酸性氨基酸,2-氨基丁二酸 天门冬氨酸 asp,2-氨基戊二酸 谷氨酸 glu,2.碱性氨基酸,2,6-二氨基己酸

4、赖氨酸 lys,精氨酸 arg,组氨酸 his,3.中性氨基酸,氨基乙酸 甘氨酸 gly,2-氨基丙酸 丙氨酸 ala,3-甲基-2-氨基丁酸缬氨酸 val,4-甲硫基-2-氨基丁酸蛋氨酸 met,亮氨酸 leu,异亮氨酸 ile,脯氨酸 pro,2-氨基-3-羟基丁酸 苏氨酸 thr,色氨酸 trp,3-苯基-2-氨基丙酸苯丙氨酸 phe,2-氨基-3-羟基丙酸丝氨酸 ser,半胱氨酸 cys,酪氨酸 tyr,天门冬酰胺 asn,谷酰胺 gln,二、氨基酸的构型,天然的-氨基酸除甘氨酸外，-C原子都是手性碳原子。具有旋光活性，而且其构型是L-型。氨基酸构型的确定是以-C原子为标准。通过与乳酸

5、的构型相关联得到。如果以R/S构型标记法确定，则大多数天然氨基酸属S-型。但也存在R-型，如：半胱氨酸。,COOH,CH3,HO,H,COOH,CH3,H2N,H,L-乳酸,L-丙氨酸,L-苏氨酸,D-苏阿糖,苏氨酸是与D-苏阿糖相关联，但苏氨酸确定构型的手性碳是-C，因此，为L-型。,13.1.2 氨基酸的化学性质,因此氨基酸既具有胺的化学性质，又具有羧酸的化学性质。两性与等电点水合茚三酮反应脱水脱氨反应与金属成盐,-氨基酸都是无色晶体，易溶于水，熔点较高，熔化时易分解。属双官能团化合物。氨基和羧基相互影响，而产生一些特殊的性质。,一、两性与等电点（IP）,两性离子pH=pI,阴离子pHpI

6、,阳离子pHpI,氨基酸分子中既含有碱性基-NH2，又含有酸性基-COOH。形成内盐以偶极离子形式存在。具有低挥发，高熔点，难溶于有机溶剂。在水中存在着两个平衡。,氨基酸具有两性，与强酸和强碱都能生成盐。但其酸式电离和碱式电离都很弱，例：甘氨酸pKa=1.610-10；pKb=2.510-12。而大多数的羧酸pKa10-5；脂肪胺pKb10-4。由于氨基酸中羧基和氨基的离子化程度(电离)并不相等，因此，中性氨基酸水溶液的pH值并不等于7(略小于7)，在5.06.5之间；酸性氨基酸在2.73.2；碱性氨基酸：9.510.7。当氨基酸处于等电状态(所有的分子都以偶极离子形式存在)，此时溶液的pH值

7、成为该氨基酸的等电点。氨基酸的溶解度最小，在电场中不移动。是氨基酸的物理常数p.283。,二、羧基反应：与有机羧酸性质相似。,OH-PCl5ROHNH3LiAlH4,成盐 RCHNH2COO-酰卤羧酸衍生物 酯 酰胺,-醇胺脱羧 RCH2NH2 伯胺,H+HNO2(CH3CO)2O氧化剂,成盐 RCHNH3COOHRCH-COOH+N2RCH-COOHRC-COOH RCCOOH,三、氨基反应：,+,R-CHCOOH,黄色,四、与甲醛的反应,氨基酸分子中的氨基与甲醛作用，使氨基的碱性消失。可用于氨基酸中羧基含量的测定。,NH2,R-CH-COOH+HCHO,N=CH2,R-CH-COOH+H2

8、O,NH2,R-CH-COOH+2 HCHO,N(CH2OH)2,R-CH-COOH,五、络合性质 与金属离子作用，用于鉴别分离,蓝色晶体,六、茚三酮反应,-氨基酸在碱性介质与茚三酮作用，生成蓝色或紫红色的物质。可用于-氨基酸的鉴别。脯氨酸不具有游离的氨基，不发生水合茚三酮反应,紫色,氨基和茚三酮反应，然后脱羧，生成西佛碱，水解后得到氨基茚二酮，再和一分子茚三酮反应得到紫色的化合物。,+H2O,茚三酮,水合茚三酮,+RCHO,紫色,受热脱水脱氨反应,与羟基酸加热分解相似，产物随基团的相对距离而定。-氨基酸脱水生成哌嗪-羟基酸脱氨气生成,-不饱和酸,-羟基酸脱水生成内酰胺,七、-氨基酸的颜色反应

9、：1.黄蛋白反应：芳香族氨基酸与浓硝酸作用，生成黄色沉淀。可用于鉴别苯丙氨酸、色氨酸。2.米伦反应：米伦试剂：Hg+HNO3(浓)Hg22+Hg2+HNO3 与酪氨酸反应，产生白色沉淀，加热后变红。,酪氨酸,氨基酸的制备,蛋白质水解卤代酸氨解丙二酸酯合成法哌嗪合成法,苯丙氨酸,13-2 多肽,-氨基酸可以与普通羧酸一样形成酰胺。一分子的-氨基酸的羧基与另一分子的氨基脱水，形成的酰胺化合物称为肽，肽分子中的酰胺键称为肽键。定义：-氨基酸分子间羧基与氨基失水，以酰胺键相连的化合物为肽(即含有多个氨基酸单元的聚合物)。根据肽分子中氨基酸的数目称为二肽、三肽、多肽等,天然多肽是由不同的-氨基酸单元组成

10、，与多糖化合物有截然不同的形式。淀粉、纤维素个是由单一的D-(+)-葡萄糖聚合而成的同多糖，是聚合程度不等的混合物。而多肽则完全不同，每一种多肽分子都有自己明确的分子量，且是由不同的氨基酸缩合而成。多肽和蛋白质没有明显的区别，一般将分子量超过10000的多肽称为蛋白质。多肽和蛋白质不仅组成的氨基酸单元较多、较复杂，并且其高级结构也相当复杂。与其生理活性密切相关。,一、肽链的结构：-氨基酸通过肽键相连形成肽链。在肽链中，一端具有的氨基-NH2，N-端；另一端存在自由的羧基-COOH，C-端。,多肽的结构、命名,甘-丙二肽,丙-甘二肽,C-端,N-端,其区别在N-端和C-的结构不同，既连接的顺序不

11、同。因此，两者是不同的物质。,二、多肽的命名：以多肽分子中的含游离羧基的C-端氨基酸为母体，其余的氨基酸将酸改为酰排列顺序从N-端开始，从左至右进行。,谷氨酰-半光胺酰-甘氨酸还原型谷胱甘三肽(GSH),氧化型谷胱甘三肽(GS-SG),谷胱甘三肽存在于大部分的细胞内，其氧化型和还原型很易转化。因此，在生物体中其氧化还原作用(电子的传递作用)。多肽在自然界中极为普遍它们在生物体内起着不同的作用。后叶催产素、增压素都是八肽；胰岛素是由胰脏分泌的一种51肽激素，是碳水化合物进行正常代谢的必需物质。在多肽分子中氨基酸之间以酰胺键相连成多肽长链，其他基团则为肽链上的侧链,酪胺酰-苯并胺酰-赖氨酰-天门冬

12、氨酰-丝氨酰-缬氨酰-丙氨酸 N-端 七肽 C-端,CH2,这些侧链的基团具有不同的性质：酸性基团、碱性基团；亲水基团、疏水基团。这些基团的存在对蛋白质和多肽的理化、生理性质产生影响，并对蛋白质的多肽长链形成一定的空间结构具有重要的作用。,多肽的结构的测定和端基分析,多肽的化学性质与氨基酸相同。因为，太分子中具有游离的氨基和羧基，可分别发生反应。由于多肽具有的严格而精细的分子结构，因此，每一种多肽具有固定的分子量可供精确测定。进而水解测定其组成的氨基酸种类和数量(氨基酸的定性、定量分析)。最困难和复杂的是：多肽分子中氨基酸的连接顺序的测定。现代的分析仪器的发展，使这些工作大大加快。一般的方法原

13、理如下：,一、端基分析：对多肽链中的N-端(游离的氨基)和C-端(游离的羧基)进行确定。然后逐步向链中间进行，直至全部测得连接顺序。1.2.4-二硝基氟苯法(桑格法)：2.4-二硝基氟苯(DNFB)于多肽链中游离的氨基作用，生成2.4-二硝基苯基(DNP)衍生物，在酸中水解测定。主要缺点：当水解分离DNP-N-端氨基酸时，整个多肽链发生全部水解。,F,NHCH-COOH+其他各种氨基酸,DNP-N-端氨基酸,2.异硫氰酸苯酯法(爱德曼降解法)：异硫氰酸苯酯与N-端氨基酸反应，生成苯基硫脲衍生物。在有机溶剂中，用无水HCl处理，N-端氨基酸以咪唑衍生物形式从肽链上断裂。用萃取法分离。肽链区域部水

14、解，得到一个新的N-端，继续测定。,咪唑衍生物,肽链的剩余部分,应用此法，1950年成功测定了40个N-端氨基酸。现已制成测定仪,曾对肌红蛋白(153肽)的结构进行了N-端前60个氨基酸的鉴定。,3.C-端-A-羧酸多肽酶法：该酶是催化C-端氨基酸水解的特效酶。只水解带游离羧基的C-端氨基酸，肽链的其余部分不变。二、部分水解法：上述的端基分析法，一步只能测定一个氨基酸，测定周期长。因此，往往结合部分水解法，对一个多肽链进行同时鉴定。选择特定的蛋白酶，对多肽链进行部分水解催化。例：糜蛋白酶只能打断苯丙氨酸、色氨酸及酪氨酸羧基上的肽键；胰蛋白酶可打断精氨酸及赖氨酸羧基上的肽键；胃蛋白酶打断苯丙氨酸

15、、酪氨酸及色氨酸氨基上的肽键。为多肽结构测定提供更多的信息和便利。,例：有一寡肽甲经测定组成为六种九个氨基酸。分别是：丙氨酸；2甘氨酸；赖氨酸；3苯丙氨酸；丝氨酸；缬氨酸。端基分析知：C-端为苯丙氨酸；N-端为甘氨酸。经部分水解得甲1和甲2两部分，甲1完全水解得2甘氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸；甲2得丙氨酸、赖氨酸、2苯丙氨酸、丝氨酸。甲1部分水解得：(甘缬)、(苯丙缬)、(苯丙甘)；甲2部分水解得：(赖丝)、(丙赖)、(苯丙丝)。写出甲的可能结构。解：N-端为甘氨酸；C-端为苯丙氨酸甲1：甘、甘、苯丙、缬；甲2：丙、赖、苯丙、苯丙、丝 甘-缬-苯丙-甘 丙-赖-丝-苯丙-苯丙 或 甘-苯丙-缬-甘

16、不可能的组合：甲1 甘-缬-甘-苯丙 或 甘-苯丙-甘-缬 甲2 丙-赖-苯丙-丝-苯丙 因此，寡肽甲的可能结果如下：甘-缬-苯丙-甘-丙-赖-丝-苯丙-苯丙九肽 或：甘-苯丙-缬-甘-丙-赖-丝-苯丙-苯丙九肽,例：有一多肽经酸性水解测定，含8种氨基酸：丙、亮、赖、苯丙、脯、丝、酪、缬。其含量1:1。分子量测定为八肽。端基分析：N-端为丙氨酸；C-端为亮氨酸。用糜蛋白酶水解的酪氨酸、一个三肽(N-端为丙氨酸，C-端为苯丙氨酸)和一个四肽(N-端为苯丙氨酸，C-端为亮氨酸)。三肽在胃蛋白酶的作用下，水解为苯丙氨酸和一个二肽(丙-脯)。四肽在胰蛋白酶作用下水解为赖氨酸和一个三肽；N-端为丝氨酸。

17、解：根据以上信息得出：丙-脯-苯丙-酪-赖-丝-缬-亮八肽,13-3 蛋白质,多肽和蛋白质之间没有严格的区别。一般将分子量超过10000的多肽(相当于100个氨基酸单位)称为蛋白质。13.3.1 蛋白质的分类和功能一、分类：1.根据蛋白质的形状(或水溶性)a.纤维蛋白质：不溶于水，分子呈线状。动物组织的主要结构材料：丝蛋白、角蛋白、肌蛋白、骨胶蛋白。动物的毛发、角、丝羽毛、皮肤等。b.球状蛋白质：溶于水呈球状。清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、蛋白激素等。,2.根据化学组分：a.单纯蛋白：有多肽链组成，水解最终产物为-氨基酸。白蛋白、球蛋白、谷蛋白等。b.结合蛋白：由单纯蛋白与非蛋白质结合而成。非蛋白

18、部分称为辅基。蛋白质+核酸=核蛋白 蛋白质+糖=糖蛋白(粘蛋白)蛋白质+脂类=脂蛋白 蛋白质+磷酸=磷蛋白 蛋白质+有色化合物=色蛋白,二、功能：蛋白质的功能及其复杂，一般可分为活性蛋白则非活性蛋白。1.活性蛋白：包括在生命运动过程中，一切具有生理活性的蛋白质。按生理作用的不同分起催化作用的酶；起调节作用的激素；其免疫作用的抗体；主管生物体运动的收缩蛋白；在生物体内起输送作用的输送蛋白等。2.非活性蛋白：包括担任生物的保护和支撑作用,不具有生物活性。起储存作用的储存蛋白清蛋白、酪蛋白；其构造作用的结构蛋白角蛋白、丝蛋白、弹性蛋白胶原。,13.3.1 蛋白质的结构,蛋白质是由氨基酸构成，在蛋白质

19、分子中氨基酸的含量、排列顺序构成了肽链的长短、数目。肽链的结合方式与不同层次称为蛋白质的结构。分为：一级结构(初级结构)、二级四级结构(高级结构)。蛋白质分子具有严密的空间构型。在蛋白质分子中，每个原子的相对位置都是极为精确的。除了肽链为蛋白质分子的主架外，其还依靠侧链上的各种基团所形成的副键和疏水交互作用，来维持和稳定蛋白质的高级空间结构。,一、蛋白质的副键和疏水交互作用1.二硫键：由含巯基(-SH)的半胱氨酸之间通过氧化还原作用连接(-S-S-)2.酯键：多肽链中游离的羧基(-COOH)与含羟基(-OH)氨基酸结合形成酯。(-CO-O-)3.盐键：酸性氨基酸的羧基与碱性氨基酸的氨基形成离子

20、键(-COO-NH3+)，通过静电作用结合。在多肽链中的带电基团都可形成盐键。4.氢键：是蛋白质中最重要的一种副键。多肽链中存在有较多的O、N、S、H原子为形成氢键提供了条件。根据形成氢键的状况分为两种,1)主链的肽键之间形成的氢键。2)侧链与侧链或侧链与主链之间形成的氢键。,5.疏水交互作用：多肽链中的侧链较多的是弱极性的疏水基团(-)。当蛋白质长链卷曲成特定的构象时，疏水基侧链受到水的极性的排挤，向内部靠拢，发生作用(范德华力)。,二、蛋白质的结构1.一级结构：租船蛋白质的氨基酸种类、数目和连接方式及顺序。即由肽键连接的肽链。2.二级结构：肽链通过氢键，形成的-螺旋卷曲、-折叠片、-转角和

21、无规则卷曲。1969年IUPAC规定二级结构是主链原子的局部排列。不包括与其它链端的相互关系以及侧链的构象。,1-螺旋右螺旋 2-折叠和-转角 3无规则卷曲没有确定规律性。,肽链的构象(二级结构),-螺旋卷曲和-折叠片的区别在肽键之间形成氢键的方向上。-螺旋：每圈由3.6个氨基酸单位组成，每个氨基酸单位的氨基与其相隔的第五个氨基酸单位的羧基形成氢键。天然的为右手螺旋。氢键与螺旋的长轴平行。p.289-折叠：由氢键将一条或两条肽链结合形成片状。肽链在结合过程中可以是平行或反平行。但从能量角度考虑，反平行更加稳定。-转角：蛋白质分子中肽链出现回转，在回折角处存在-转角结构，其特点是第一个残基的羧基

22、 和第四个残基的亚氨基 形成氢键。,3.三级结构：在二级结构单元的基础上，蛋白质分子进一步卷曲形成具有特定构象形式。1969年IUPAC规定：三级结构是蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布。但不包括亚基间或分子间的空间排布。亚基：某些蛋白质作为一个活性单位时，有两条或多条肽链组成。这些肽链相互以非共价键联结成一个相当稳定的单位。以各种副键和疏水交互作用而使肽链卷曲，形成的各侧链构象以及主链构象单元相互间的空间关系就是蛋白质的三级结构。,4.四级结构：按IUPAC规定：四级结构是亚基的立体排布，亚基间相互作用以及接触部位的布局。但不包括亚基内部的空间结构。蛋白质分子或亚基的缔合，其部位在空间结构

23、上必须相互满足，镶嵌互补。在某些缔合中亚基构象会产生某种程度的变化，结果导致其功能部位的构象更加适合于发挥生物活性变构现象。血红蛋白的四级结构是由四个相当于肌红蛋白的三级结构形式的亚基缔合而成。,13.3.1 蛋白质的化学性质,一、两性和等电点：蛋白质在水溶液中同样存在酸式电离和碱式电离，其电离程度和离子化性质与溶液的pH值以及蛋白质分子中游离基团的性质、数目有关。,阳离子 偶极离子 阴离子pH pI,2.等电点：多肽和蛋白质的等电点接近于5。冬至物体的pH一般为中性或弱酸性，因此，蛋白质在体内大多以阴离子形式存在。与蛋白质两性有关的有两个主要性质。3.蛋白质的缓冲能力：在动植物体内蛋白质大多

24、以阴离子形式存在，但也有部分为偶极离子。构成一个缓冲对，在生物体内起主要缓冲作用。对代谢所产生的酸碱起到缓冲在作用，为此生物体的一定pH值。,Pr-(盐)HPr(酸),4.电泳：在电场中，蛋白质的电泳方向取决于所带电荷的性质。而电泳的速度则取决于所带电量的多少和质点的体积。各种不同的蛋白质，pI不等，体积不同，因此在同一电场条件下，蛋白质混合物中各组分的移动方向、速度具有较大的差别，可用于蛋白质的分离鉴定。,二、胶体性质与沉淀作用蛋白质是大分子化合物，分子颗粒的直径在胶粒幅度之内（0.10.001）呈胶体性质。蛋白质颗粒表面都带电荷，在酸性溶液中带正电荷，在碱性溶液中带负电荷，达到帮助带有同性

25、电荷就于周围电性相反的的离子构成稳定的双电层。由于同性电荷相斥，颗粒互相隔绝而不粘合，形成稳定的胶体体系。蛋白质与水形成的亲水胶体，也和其它胶体一样不是十分稳定，在各种因素的影响之下，蛋白质容易析出沉淀。,(1)可逆沉淀(盐析)(2)不可逆沉淀蛋白质与重金属盐作用，或在蛋白质溶液中加入有机溶剂(如丙酮、乙醇等)则发生不可逆沉淀。如70-75%的酒精可破坏细菌的水化膜，是细菌发生沉淀和变性，从而起到消毒的作用。三、蛋白质的变性作用蛋白质在一定条件下，共价键不变，但构象发生变化而丧失生物活性的过程成为蛋白质的变性作用。,变性条件：物理因素：干燥、加热、高压、振荡或搅拌、紫外线、X射线、超声等。化学

26、因素：强酸、强碱、尿素、重金属盐、生 物碱试剂(三氯乙酸、乙醇等)。变性后的特点：丧失生物活性 溶解度降低 易被水解(对水解酶的抵抗力减弱)。,变性作用的利用：消毒、杀菌、点豆腐等；排毒（重金属盐中毒的急救）；肿瘤的治疗（放疗杀死癌细胞）；四、蛋白质的颜色反应(1)缩二脲反应：蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液反应,呈紫色，称为缩二脲反应。(2)蛋白黄反应：蛋白质中含有苯环的氨基酸，遇浓硝酸发生硝化反应而生成黄色硝基化合物的反应称为蛋白黄反应。,13-4核酸,核酸是除多糖、蛋白质以外的又一类具有生物功能和生理活性的生物该分子化合物。分布于所有的生物体内，存在于细胞核内。与生物的生长、繁殖、遗传密切

27、相关。核酸是控制生物遗传和支配蛋白质合成的模型 没有核酸，就没有蛋白质。因此，核酸是最根本的生命的物质基础。对核酸的研究是现代科学研究领域最吸引人的课题。,核酸的组成,核酸分为核糖核酸(RNA)与脱氧核糖核酸(DNA)核酸分子中含有C、N、H、O、P五种元素，是具有阴离子性质的酸性物质。核酸水解时，根据水解程度的不同，可得到不同的中间体。完全水解后，得到杂环碱(嘌呤类和嘧啶类)、五员糖(核糖或脱氧核糖)、磷酸。,1.核糖和2-脱氧核糖,2碱基核苷酸中的碱基主要有五种，都是嘧啶或嘌呤的衍生物。它们是：胞嘧啶C，脲嘧啶U，胸腺嘧啶T，腺嘌呤A，鸟嘌呤G。DNA中存在C、T；RNA中包含C、U。而嘌

28、呤碱没有区别。,碱基存在互变异构，在生物体的条件下，主要以酮式存在。1*和3*N原子上的H具有一定的酸性。这在核酸结构的稳定上极其重要。,3核苷核苷是核糖的-苷羟基与碱基氮原子上的氢脱水而形成的苷，根据核糖的不同，核苷有两类：(1)核苷(由RNA水解而得),(2)2-脱氧核苷(由DAN水解而得),4核苷酸：核糖C5上的羟基与磷酸酯化便得到单核苷酸。(也可在C3羟基连接),核酸的结构,核酸是核苷酸单体中核糖的3位羟基和5 位上的磷酸基酯化而成的高分子化合物。核酸和蛋白质一样，也有单体排列顺序和空间关系问题，因此，核酸也有一级结构、二级结构和三级结构的问题。1核酸一级结构核苷酸的顺序组成了核酸的一

29、级结构。RNA中的多核苷酸链如下图：,RNA或DNA中的多核苷酸链，用简化的示意法来表示。如上图可简化如下：,其中R1、R2、R3、R4表示碱基，P表示磷酸基，一竖表示核糖分子，2、3、5表示糖分子中C原子编号。还可以进一步简化成PA-C-G-UP。RNA与DNA的区别：核糖RNA中为核糖，DNA中为2-脱氧核糖碱基RNA中为A、U、C、G；DNA中为A、T、C、G。,2核酸的二级结构DNA的二级结构为右手双股螺旋结构。,两条螺旋链以相反的走向，通过一条链的碱基和另一条链的碱基配对(以氢键结合)交织起来形成相当稳定的构象(双螺旋结构)。象螺旋式的梯子。碱基配对只能是A与T(RNA中是A与U)配

30、对,G与C配对。,原因是：(1)只有当一个嘌呤环和一个嘧啶环成对排列时，碱基的连接才吻合。(2)只有腺嘌呤与胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤与胞嘧啶成对才能吻合。这在生物上称为碱基互补。碱基间通过氢键相互联系，化学分析证明无论从何处得到的DNA分子，碱基的配对都是一定的。A:T=1:1；C:G=1:1。但A+T与C+G的数值是不同的。不同的生物表现出不同的比值。在DNA中A与T、C与G的配对关系称为碱基互补。它们紧密结合形成相当稳定的构象。在RNA中，其碱基互补的关系为A:U、C:G。,核酸的生物功能,核酸在生物的遗传变异、生长发育及蛋白质的合成中起重要作用。DNA遗传基因，转录副本，将遗传信息传到子代。

31、是蛋白 质合成的模板。RNA决定蛋白质的生物合成（合成蛋白质的工厂）,根据在蛋白质合成中所起的作用，RNA分为三类：1信使核酸（mRNA）传递DNA的遗传信息，合成模板2核糖体核酸（rRNA）合成蛋白质的场所。3转移核糖核酸（tRNA）搬运工具在蛋白质的合成中tRNA按照mRNA传递的指令，将某一氨基酸搬运到指定的位置进行合成。tRNA的专一性很高，一种tRNA只能搬运一种氨基酸。,在核苷酸分子中，每三个核苷酸组成一个联体，决定着生物体内合成蛋白质中的一种氨基酸，即遗传密码。现在三联密码已全部弄清，变成明码了在多肽链的合成中，氨基酸是基本原料，mRNA是模板，tRNA是运载工具，rRNA是合成肽链的现场（工作台）。合成中所需能量由GTP（鸟苷三磷酸）、ATP（腺苷三磷酸）供应。,