第七章酶.ppt
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1、第七章 酶,第一节 酶的概述 第二节 酶的结构和作用机制 第三节 影响酶促反应的因素 第四节 重要的酶类,生命过程的基本特点就是新陈代谢。新陈代谢过程包含着许多复杂而有规律的物质变化和能量变化。人、动物和植物在新陈代谢中的一切化学反应,不需要高温高压或强烈的酸碱条件,就很容易地在一切生物体内进行。其中必须要有一种奇特的物质参加,这就是酶。酶与烹饪的关系很密切。如动物屠宰后,酶的作用可使肉嫩化,改善肉类原料的风味和质构。蔬菜、水果在成熟过程中,由于酶的作用可使其具有一定的色香味等。,第一节酶的概述,酶(E),产物(P),酶促反应,底物(S),酶由活细胞产生具有催化功能的蛋白质,酶促反应:酶所催化
2、的反应叫酶促反应。底物:在酶促反应中被催化的物质称为底物。产物:反应的生成物称为产物。酶活性:酶所具有的催化能力称为酶活性。酶原激活:使酶原获得活性的过程叫酶原激活。酶的失活:使酶失去活性的过程叫失活。,相关概念,一、酶的催化的特性,(一)高度的催化效率,酶对所作用的底物有一定的选择性,相对专一性:一种E能催化一类S,绝对专一性:一种E只能催化一种S,立体异构专一性:一种E只能催化一种S的某一种特定构型,(三)反应条件温和-不稳定性,(四)自我更新与调节,(二)高度的催化专一性(特异性),酶的催化特性举例,(一)具有很高的催化效率酶的催化效率极高,可比一般催化剂高1061013倍。例如,1分子
3、过氧化氢酶,每分钟可催化5106个过氧化氢分子分解为水和氧,比铁粉催化过氧化氢分解的效率高1010倍。又如,1g结晶的细菌-淀粉酶在56、15min内可使2吨淀粉水解为糊精。,(二)高度的专一性,一种酶可作用于一类化合物或一种化学键,这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶不仅水解脂肪,也能水解简单的酯类。磷酸酶对一般的磷酸酯都有作用,无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。,相对专一性:一种E能催化一类S(一种化学键/水解酶类),如脲酶,只能催化尿素水解成NH3和CO2,而不能催化甲基尿素水解。,绝对专一性:一种E只能催化一种S(脲酶),立体异构专一性:一种 E 只能催化一种 S
4、 的某一种特定构型,酶对底物的立体构型的特异要求,称为立体异构专一性或特异性。如-淀粉酶只能水解淀粉中-1,4-糖苷键,不能水解纤维素中的-1,4-糖苷键;L-乳酸脱氢酶的底物只能是L型乳酸,而不能是D型乳酸。,(三)反应条件温和-不稳定性,酶催化的反应是在常温、常压和近中性的溶液条件下进行。酶本身是蛋白质,故强酸、强碱、高温、高压、紫外线、重金属盐等一切导致蛋白质不可逆变性的因素,都能使酶受到破坏而丧失其催化活性。,(四)酶的活性是被调节控制的,生命现象表示了它内部化学反应历程的有序性。这种有序性是受多方面的因素调节和控制的。在生物体内,酶和酶之间,酶和其他蛋白质之间都存在着相互作用,机体通
5、过调节酶的活性和酶的量,控制代谢速度,以满足生命的各种需要和适应环境的变化。调控方式很多,包括抑制物的调节、酶原激活及激素控制等。这些调控保证酶在体内新陈代谢中发挥其恰如其分的催化作用,使生命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、协调一致地进行。,二、酶的命名,习惯命名系统命名,(一)习惯命名,1、根据其所催化的底物命名。如催化水解淀粉的称为淀粉酶,催化水解蛋白质的称为蛋白酶等。2、根据其所催化的反应性质来命名。如水解酶、脱氢酶、脱羧酶、氧化酶、转移酶、异构酶等。,(一)习惯命名,3、根据底物和反应性质命名。例如琥珀酸脱氢酶是根据其作用底物是琥珀酸和所催化的反应为脱氢反应而命名的。4、在这些命名
6、的基础上有时还加上酶的来源和其它特点以区别同一类酶。如胃蛋白酶和胰蛋白酶,指明其来源不同。碱性磷酸酶和酸性磷酸酶则指出这两种磷酸酶所要求的酸碱度不同等。,(二)系统命名,按照国际系统命名法原则,每一种酶都有一个系统名称和一个习惯名称。习惯名称比较简单,便于使用,系统名称应明确标明酶的底物及催化反应的性质。,表7-1 酶命名法举例,系统命名原则,1、列出底物,并用“:”隔开。2、指明反应性质。3、若底物之一是水时,可将水略去不写。4、底物的名称必须确切。,实例:,如:L-丙氨酸+-酮戊二酸丙酮酸+L-谷氨酸上例中应将两个底物“L丙氨酸”及“-酮戊二酸”同时列出,并用“:”将它们隔开。它所催化的反
7、应性质为氨基转移,也需要指明,所以它的系统名称为“L-丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶”。又如:乙酰辅酶A水解酶(习惯命名),可以写成乙酰辅酶A:水解酶(系统命名),而不必写成乙酰辅酶A:水水解酶。例如若有不同构型,则必须注明L-、D-型及-、-型等。,小结,1.酶的概念2.酶促反应的相关概念3.酶的催化特性4.酶的命名 习惯命名 系统命名,三、酶的分类,国际系统分类法将所有的酶促反应按反应性质分为六大类。,催化氧化还原反应。反应通式:A2H+B A+B2H 2H2O2 2H2O+O2如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶,(一)氧化还原酶类,乳酸脱氢酶(NAD+):烟酰胺腺嘌呤二核苷酸,乳酸
8、(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应,(二)转移酶类,转移酶催化基团转移反应,即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。反应通式:AB+C=A+BC如转氨酶、转甲基酶等。例如,谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。,(三)水解酶类,催化水解反应。反应通式:AB+HOH=AOH+BH唾液淀粉酶、胃蛋白酶、核酸酶、脂酶等例如,脂肪酶催化的酯的水解反应,催化非水解地从底物上移去一个基团的反应或其逆反应。催化一种化合物分裂为两种化合物的反应反应通式:AB=A+B 或催化有两种化合物合成一种化合物的反应反应通式:A+B=AB如醛缩酶、柠檬酸合成酶。如 果糖-1,6-2P 磷酸二羟基丙酮3-磷酸
9、甘油又如,延胡索酸水合酶催化的反应。,(四)裂解酶(裂合酶或脱加酶)类,异构酶催化各种同分异构体的相互转化,即底物分子内基团或原子的重排过程。反应通式:A=B如磷酸葡萄糖异构酶、磷酸甘油酸磷酸变位酶等。3磷酸甘油酸 2磷酸甘油酸又如,6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应,(五)异构酶类,(六)合成酶类(或称连接酶类),催化两个分子合成一个分子的反应。能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。反应通式:A+B+ATP=AB+ADP+Pi如谷氨酰胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等。ATP+L-谷氨酸+NH3=ADP+磷酸+L-谷氨酰胺,谷氨酰胺合成酶,四、酶的化
10、学本质及组成,(一)酶的化学本质 关于酶是否为蛋白质,曾有过争论,自20世纪30年代科学家获得了蛋白酶的结晶以后,酶是蛋白质的观点才逐渐被接受。随着研究的深入,特别是1969年核糖核酸酶的合成成功,更充分地证明 酶的化学本质就是蛋白质,酶是蛋白质的证据有:,酶的元素组成和含氮量与蛋白质相同。一般蛋白质的元素组成是C、H、O、N四大主要元素,它们的含量依次是5052,6.87.7,2228,1518。酶的元素组成与含量与其相似,特别是含氮量。,化学结构与空间构象与蛋白质相同。,酶同蛋白质一样,都是由氨基酸以肽键形成肽链,并且有二级、三级或四级的空间构象。维持构象的次级键也与蛋白质一样容易受到理化
11、因素的影响而使酶变性,酶变性后活性消失。,酶两性离子的性质与蛋白质相同。,酶与蛋白质一样,在不同的酸碱溶液中呈现不同的离子状态。在电场中,这些大分子常聚集于电极的一端,当不移向任何一端时则为等电点。溶解度此时表现为最低。,酶的胶体性质与蛋白质相同。,酶与蛋白质一样是大分子胶体化合物,不能透过半透膜。,酶的其它性质也与蛋白质相同。,酶所具有的酸碱性质、降解作用、颜色反应(如双缩脲反应等)、变性反应等理化性质与蛋白质相同。以上所述这些现象都充分说明酶的化学本质是蛋白质。,单纯蛋白酶单纯蛋白质水解产物:氨基酸 水解酶胃蛋白酶、脲酶、木瓜蛋白酶等,结合蛋白酶,酶蛋白+辅助因子,(全 酶),辅基与辅酶:
12、,与酶蛋白共价结合,牢而不易分离(辅基),与酶蛋白非共价结合,疏松而易分离(辅酶),(二)酶的组成,决定催化 反应的特异性(选择E催化的S),决定催化 反应的类型(递电子、氢或一些基团),单成分酶的蛋白质本身即具有催化活性。,双成分酶其酶蛋白必须与特异的辅酶(或辅基)互相结合才具有活性,若酶蛋白和辅酶(或辅基)单独存在,则均无催化活性。一种辅酶可以和多种酶蛋白结合组成功能不同的多种全酶。例如:辅酶+酶蛋白但是,一种酶蛋白只能与某一特定的辅酶(或辅基)结合形成一种全酶。如果该辅酶被另一种辅酶替换,就不表现出催化活性了。,乳酸脱氢酶苹果酸脱氢酶3-磷酸甘油醛脱氢酶,活性基(辅助因子)的成分有两类:
13、,一类是低分子有机化合物如NAD、NADP、FAD、FMN等,一类是无机金属离子,如Fe3、Cu2、Zn2、Mn2等。NAD(辅酶)烟酰胺核糖磷酸磷酸核糖腺嘌呤NADP(辅酶)烟酰胺核糖磷酸磷酸核糖腺嘌呤 磷酸FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)异咯嗪核醇磷酸磷酸核糖腺嘌呤FMN(磷酸核黄素 黄素单核苷酸)异咯嗪核醇磷酸,本次课程总结,1.酶的分类根据催化反应的性质分类2.酶的化学本质3.酶分子的组成 单纯蛋白酶,结合蛋白酶,辅酶,辅基,思考题,1、什么是酶?酶有何特点?2、什么是全酶?辅酶和辅基如何区别?3、为什么说酶的化学本质是蛋白质?,第二节 酶的结构和作用机制,酶分子都具有球状蛋白质分子所共有
14、的一级、二级、三级结构,许多酶还具有四级结构或更高级的结构。问题是为什么构成酶的蛋白质有催化活性而非酶蛋白质就没有呢?,作为酶的蛋白质在结构上还是有其特殊的地方,活性中心,必需基团,结合基团,催化基团,接触基团,辅助基团,结构基团,非必需基团,非活性中心,一、酶的活性中心,(一)酶的活性中心酶与底物的结合不是随意的,酶分子有一定的区域与底物相合,这一区域中的一些基团还直接参与化学键的形成与断裂。这一特定区域称为酶的活性中心。,对于不需要辅酶的酶来说-单纯蛋白酶,活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基的某些基团,它们在一级结构上相距可能很远,通过肽链的盘绕、折叠而
15、在空间构象上相互靠近。对于需要辅酶的酶来说-结合蛋白酶,辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。,(二)酶的必需基团,存在于酶的活性中心的,直接参与化学键的形成与断裂的,与酶的催化活性密切相关基团,称为酶的必需基团。,氨基酸侧链,未折叠蛋白,折叠,结合位点,折叠蛋白,氢键,活性中心内的必需基团分为两种:,结合基团:与底物结合的称为结合基团。催化基团:促进底物发生化学变化的 称为催化基团。有些必需基目兼有这两种作用。既是结合基团又是催化基团。,Ser195-His57-Asp102,三者构成一个氢键体系,His57的咪唑基是Ser195的羟基和Asp102的羧基之间的桥梁,这
16、个氢键体系称为电荷中继网。通过电荷中继网,进行酸碱催化及共价催化。Ser195的羟基是活性中心的底物结合基团,His57的咪唑基是活性中心的催化基团。,丝氨酸,组氨酸,天冬氨酸,结合基团,催化基团,(丝-组-天冬),活性中心是酶起专一性催化作用的关键部位。,(1)接触残基:它们与底物接触,参与底物的化学转变,此类a.a残基的一个或几个原子与底物分子中一个或几个原子的距离都在一个键距离之内(1.5-2A)。它们的侧链起与底物结合作用的称为结合基团,起催化作用的称为催化基团。(2)辅助残基:它不与底物接触,而是在使酶与底物结合及协助接触残基发挥作用方面起作用。上述两类残基构成酶活性中心。,非活性中
17、心,(3)结构残基:在维持酶分子正常三维构象方面起重要作用,它们与酶活性相关,但不在酶活性中心范围内,属于酶活性中心以外的必需残基。上述三类残基统称酶的必需基团,若被其它氨基酸取代,往往造成酶失活。(4)非贡献残基(非必需基团):它们对酶活性的显示不起作用,可由其它氨基酸代替,且在酶分子中占很大比例。它们可能在免疫,酶活性调节,运输转移,防止降解等方面起作用。,酶原,酶,在一定条件下经适当的作用,酶原的激活,不具有生物活性的酶的前体物质,激活剂,胰蛋白酶原,肠激酶,胰蛋白酶,二、酶原激活,图71 胰蛋白酶原的激活,酶原激活本质:胰蛋白酶原的激活,实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。去除抑制性
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