《蛋白质核酸》PPT课件.ppt

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1、1、组成蛋白质的主要元素有哪些？,蛋白质由C、H、O、N、S、P等元素组成。相对分子质量很大，一万到几千万，是天然的高分子。,2、如何理解氨基酸与蛋白质关系？,蛋白质在一定条件下水解生成氨基酸；氨基酸通过肽键相互连接成蛋白质。,3、常见的氨基酸？,(1)甘氨酸（-氨基乙酸）,(2)丙氨酸（-氨基丙酸）,羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。,什么是氨基酸？,(3)谷氨酸（-氨基戊二酸）,(4)苯丙氨酸（-氨基-苯基丙酸）,-氨基酸分子中氨基连接在离羧基最近的碳原子上。,迄今人类在自然界已发现数百种氨基酸，但是从蛋白质水解得到的氨基酸，最常见的大约有20种。,20种常见氨基酸在结

2、构上的相似之处？不同之处？,氨基酸如何命名？,人体内不能合成的氨基酸（必需氨基酸）有几种？,采用系统命名比较繁琐，常采用俗名，通常采用缩写省去氨酸，如甘氨酸，中文缩写甘，英文glycine缩写为Gly。,8种,都是-氨基酸，R-基不相同,结 构：,性 质：（1）具有两性：碱性和酸性,4、氨基酸分子的结构有什么特点？,5、氨基酸有哪些重要的性质？,（2）成肽（缩合）反应,L-丙氨酸 D-丙氨酸,含有-NH2 及-COOH,氨基酸,（一）物理性质：,（二）结构分析,无色晶体，有特殊香甜味，熔点较高（200以上），能溶于强酸或强碱溶液中，一般能溶于水，（难溶于乙醇、乙醚）。,(三)化学性质,（1）两

3、性,阴离子,阳离子,酸性,碱性,两性离子(内盐中),为什么-NH2能结合H+,利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的分离氨基酸及多肽或蛋白质。,（2）成肽（缩合）反应,2NH2CH2COOH,当溶液中的氨基酸主要以两性离子的形式存在时，氨基酸在水中的溶解度最小，可以形成晶体析出。,不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。,氨基酸在酸或碱的存在下加热，通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键的化合物，叫做成肽反应。,成肽的两个氨基酸分子（可以相同，也可以不同）,成肽反应是分子间脱水反应，属于 反应。,取代,两个氨基酸分子脱去一个水分子而形成二肽,多个氨基酸分子脱去水分子

4、而形成多肽.,蛋白质,多肽,两个氨基酸可以结合成为一个二肽分子。结合中失去一个H2O分子，得到一个肽键。这样由于可以结合无数的氨基酸分子，所以蛋白质分子很大。,氨基酸的成肽反应,注意：,(2)氨基酸的缩合反应也可能成环，试写出下列反应的产物：,NH2CH2COOH的分子间脱水：,NH2CH2 CH2 CH2 CH2COOH的分子内脱水：,(1)二个氨基酸缩合生成二肽，三个氨基酸缩合生成三肽，多个氨基酸缩合生成多肽，n个氨基酸缩合生成蛋白质。,二、蛋白质,2012年10月,（一）蛋白质的概念,蛋白质是由氨基酸通过肽键等相互连接而形成的一类具有特定结构和一定生物学功能的生物大分子。,（二）蛋白质的

5、存在,主要的存在于生物体内，肌肉，发，皮肤，角蹄，酶，激素，抗体，病毒；在植物中也很丰富，比如大豆，花生，谷物。是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。,思考：,蛋白质与多肽的区别？,（三）蛋白质的性质,思考：,蛋白质能否溶于水？蛋白质溶于水形成溶液还是胶体？蛋白质是由氨基酸缩聚而成，哪它是否也有两性？蛋白质还有什么性质？如何提纯蛋白质？如何检验蛋白质？福尔马林防腐的原理？为什么重金属中毒的病人能利用鸡蛋清解毒？还有别的办法吗？,下列物质中既能与盐酸反应，又能与NaOH溶液反应的是NaHCO3;(NH4)2S;Al(OH)3;NH4Cl；H2N-CH2-COOH;CH3-COOHA.B.C.D.,

6、【小结】既能与酸反应又能与碱反应的物质,(1)多元弱酸的酸式盐；(2)弱酸的铵盐；(3)具两性的物质；(4)氨基酸和蛋白质；,D,性质1:具有两性,水解原理：,注意：不同的蛋白质水解最终生成各种氨基酸，但天然蛋白质水解均生成-氨基酸,(结构中含有肽键),性质2:能够水解,1、下图表示蛋白质分子结构的一部分,图中(A)、(B)、(C)、(D)标出分子中不同的键。当蛋白质发生水解反应时，断裂的键是（）,C,实验：,鸡蛋白溶液,蛋白质凝聚,蛋白质重新溶解,结论：,1、蛋白质溶液中加浓的无机盐溶液如Na2SO4、(NH4)2SO4等,可使蛋白质的溶解度减小,破坏了蛋白质溶解形成的胶体结构，使蛋白质转变

7、为沉淀而从溶液中析出-盐析。,2、盐析是一个可逆的过程，故不影响蛋白质的性质,应用：,利用多次盐析的方法分离、提纯蛋白质。,浓无机盐,水,性质3:盐析,什么样的盐？,这是为什么？,实验：,鸡蛋白溶液,加 热,蛋白质凝结,加水,不再溶解,鸡蛋白溶液,蛋白质凝结,加水,不再溶解,结论：,在热、强酸、强碱、强氧化性物质、重金属盐、甲醛、酒精、苯酚溶液、紫外线等作用下，蛋白质失去原有的可溶性而凝结，同时丧失了生理活性。这种过程是不可逆的。,应用：,消毒原理,乙酸铅,性质4:变性,学 与 问1、为什么医院里用高温蒸煮、照射紫外线、喷洒苯酚溶液、在伤口处涂抹酒精溶液等方法来消毒杀菌？2、为什么生物实验室用

8、甲醛溶液（福尔马林）保存动物标本？3、为什么在农业上用波尔多液（由硫酸铜、生石灰和水制成）来消灭病虫害？,4、钡盐也属于重金属盐，医院在做胃透视时要服用“钡餐”BaSO4为何不会中毒？能否改服BaCO3？,浓的无机盐溶液,受热、紫外线、酸、碱、重金属盐和某些有机物等,物理变化(溶解度降低),化学变化(蛋白质性质改变),可逆,不可逆,分离提纯,杀菌消毒,概念对比,实验：,结论：,蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色反应。,应用：,用于鉴别蛋白质的存在,性质5:颜色反应,双缩脲试剂,仅含苯环的蛋白质才有此性质,用于区别合成纤维与蛋白质(如真丝、蚕丝、纯毛、毛线等),归纳：检验蛋白质的方法(1)燃烧；

9、(2)颜色反应。,鉴别织物成分是蚕丝还是“人造丝”，在如下各方法中正确的是()滴加浓HNO3,滴加浓硫酸,滴加酒精,灼烧 A.B.C.D.,C,颜色反应与金属的焰色反应,颜色反应:一般在溶液中指有明显颜色变化的化学反应,如苯酚与FeCl3溶液呈紫色;碘与淀粉呈蓝色；某些蛋白质与浓硝酸呈黄色。,焰色反应:是指某些金属及其化合物在灼烧时能使火焰体现出一定的颜色。,颜色反应和焰色反应都可用于物质的检验,概念对比,【练习】,1、下列过程中，不可逆的是（）A.蛋白质的盐析 B.酯的水解 C.蛋白质白变性 D.氯化铁的水解2、欲将蛋白质从水中析出而又不改变它的性 质应加入（）A.甲醛溶液 B.CuSO4溶

10、液 C.饱和Na2SO4溶液 D.浓硫酸,C,C,3、蛋白质、淀粉、脂肪是三种重要的营养物质，其中_不是高分子化合物，这三种物质水解的最终产物分别是蛋白质_；淀粉_；脂肪_；在蛋白质水解的最终产物分子中，含有 _ 官能团。,脂肪,氨基酸,葡萄糖,高级脂肪酸和甘油,氨基和羧基,4、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟基结合成水分子)后可得n肽，过程中形成了(n1)个肽键。今有一种“多肽”，其分子式为C55H70O19N10，已知将它彻底水解后只得到下列四种氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸。问：(1)这个多肽是 肽。(2)该多肽水解后有 个谷

11、氨酸分子。(3)该多肽水解后有 个苯丙氨酸。,十,（四）蛋白质的结构,思考：,为什么蛋白质数目众多，结构复杂？蛋白质可能包含一条或多条肽链，不同肽链中所包含的氨基酸数量以及它们的排列方式各不相同，多肽链本身以及多肽链之间还存在空间结构问题。各种蛋白质的特殊功能和活性主要取决于什么？取决于组成多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序和其特定的空间结构。即蛋白质的结构。什么是蛋白质的一级、二级、三级和四级结构？,一级结构：二级结构：三级结构：四级结构：,蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序叫蛋白质的一级结构。蛋白质的生物活性首先取决于蛋白质的一级结构。（教材P 105）,多肽链卷曲盘旋和折叠的空间

12、结构称为蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基上的氢原子与羰基上的氧原子之间的氢键而实现。（教材P 106）-螺旋结构和-折叠结构,蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的三维结构。,蛋白质分子中亚基的立体排布、亚基间的相互作用与布局称为蛋白质的四级结构。,（四）蛋白质的结构,（教材P 106）,（教材P 107）,一级 二级 三级结构,蛋白质的结构,桑格(英国生物化学家）,桑格在20世纪40年代测定出牛胰岛素分子中全部氨基酸的排列顺序，并证明了其内部氨基酸的结 合方式，于1958年获得诺贝尔化学奖。这一发现首次揭示了蛋白质结构的奥秘，为人工合成牛胰岛素奠定了

13、基础。,（发现蛋白质的一级结构）,螺旋(helix)-二级结构元件.,美国科学家鲍林提出氢键理论与蛋白质分子的螺旋结构模型,平行（A）和反平行（B）折叠片中氢键的排列,蛋白质的分子图象,血红蛋白,血红蛋白由四个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是-链，另两个是-链，其四级结构近似椭球形状。,生物体、植物无时无刻都在进行着化学反应，并且这些反应在生物体存在的条件下温和地进行，而且会随着环境、身体的情况而随时自动、精确的改变，是什么让这些反应可以实现的？,【自主学习】P107-108,1、酶的概念（来源、功能和类别）？2、酶的催化作用特点？3、影响酶作用的因素？4、酶的应用？,（五）神奇的蛋白质酶

14、,1、酶的概念,（1）酶的来源：活细胞产生的（2）酶的功能：具有生物催化作用 反应结束后，酶本身保持不变（3）酶的类别：是蛋白质,酶是一类由活细胞产生的对生物体内的化学反应具有催化作用的蛋白质。,理解：,2、酶的催化特点：,（1）条件温和，不需加热（在接近体温和接近中性的条件下）（2）具有高度的专一性（每种酶只催化一种或一类化合物的化学反应）（3）具有高效催化作用（相当于无机催化剂的1071013倍）,3、影响酶作用的因素：,（1）酶作用要求适宜的温度（2）酶作用要求适宜的pH（在接近体温和接近中性的条件下）,4、酶的应用：,（1）淀粉酶应用于食品、发酵、纺织、制药等工业；（2）蛋白酶应用于医

15、药、制革等工业；（3）脂肪酶应用于脂肪水解、羊毛脱脂等；（1）酶还可用于疾病的诊断。,1、酶的正确表述是（）A酶是具有催化能力的一类物质 B酶是活细胞产生的特殊蛋白质 C酶是活细胞产生的有催化作用的蛋白质 D酶是活细胞产生的有活性的蛋白质,C,【课堂练习】,2、一份唾液淀粉酶能催化100万份淀粉水解，说明酶具有（）A专一性 B高效性 C多样性 D稳定性,B,三、核 酸,核酸与蛋白质一样，是一切生物机体不可缺少的组成部分。核酸是现代生物化学、分子生物学和医学的重要基础之一。,【自主学习】P 109-110,1、核酸的概念？2、核酸的分类和分布？3、核酸的功能？4、核酸的化学组成和水解的产物？,1

16、、核酸的概念,核酸是一类含磷的高分子化合物，是由其结构单体核苷酸通过3,5-磷酸二酯键聚合而成的长链，继而形成具有复杂三维结构的大分子化合物。,（1）核酸的分类 根据核酸的化学组成，分为两类:核糖核酸（简写为：RNA）脱氧核糖核酸（简写为：DNA）,2、核酸分类和分布,（2）核酸的主要分布 DNA：主要分布在真核细胞的细胞核中。RNA：主要分布在真核细胞的细胞质中。,（1）DNA是主要遗传物质，是遗传信息的载体。DNA同时还指挥着蛋白质的合成、细胞的分裂和制造新的细胞。（2）RNA在蛋白质生物合成中起重要作用。根据DNA提供的信息控制体内蛋白质的合成。,3、核酸的重要功能,核酸的组成：,4、核酸的化学组成,核酸的元素组成:C、H、O、N、P 其中P在各种核酸中的含量比较恒定：RNA平均含磷量8.9%DNA平均含磷量9.1%,核酸的基本单元，核苷酸一个接一个形成的聚核苷酸链就是核酸,