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1、第三章 蛋白质(Proteins),3.1 氨基酸 3.2 蛋白质 3.3 蛋白质的变性 3.4 蛋白质的功能性质 3.5 新蛋白质资源 3.6 食品加工对蛋白质功能性质和 营养价值的影响,恼乌喜本剑碳磁确侮煮磋泳剐彰淑黄康裙坍敢涟辟娇蛔作筐闭剧仕净亨勺蛋白质Proteins蛋白质Proteins,概况：,蛋白质由碳、氢、氧、氮、硫、磷以及某些金属元素锌、铁等组成的复杂大分子，它是生命细胞的主要成分(占干重50以上)。作用：*是维持生命活动和生长所必需的物质；*部分蛋白质还可以作为生物催化剂(酶和激素)控制机体的生长、消化、代谢、分泌及能量转移等化学变化；*蛋白质是机体内生物免疫作用所必需的物

2、质，可以形成抗体以防止机体感染；*在食品中蛋白质对食品的质地、色、香、味等方面还起着重要的作用。化学组成：蛋白质虽然是复杂大分子，但从其化学组成上来看，它们都含有基本结构单元,途郁瘟袍粕蛮突左噶裤舅撅因歉嚣虹氖英燎熊羚悔慈捌率馋基富芝滨位眼蛋白质Proteins蛋白质Proteins,氨基酸，蛋白质就是由不同的氨基酸由酰胺键连接而成的，不同蛋白质分子之间的区别就在于其氨基酸组成及排布次序的不同。蛋白质一般可分为三大类：单纯蛋白：仅由氨基酸组成的蛋白质；结合蛋白：由氨基酸和非蛋白质化合物组成；衍生蛋白：由酶或化学方法处理蛋白质后得 到的相应化合物。为了满足人类对蛋白质的需要，不仅要充分利用现有的

3、蛋白质资源，研究影响蛋白质结构、性质的加工处理因素，改进蛋白质的性质，尤其是蛋白质的营养价值和功能性质，而且还应寻找新的蛋白质资源和开发蛋白质利用新技术。,垛兰葵庙盆痕舵蜕页侠衣仑官材况影脏燎颁孜止疽守创假舱眯戊癸察营鳞蛋白质Proteins蛋白质Proteins,3.1 氨基酸(Aminoacids)氨基酸为组成蛋白质的基本单元，天然蛋白质中一般含有20种氨基酸，另外还有一些其它较少见的氨基酸存在于自然界中并具有特殊的生物功能。一、结构与分类：结构：除脯氨酸外，所有的氨基酸都是-氨基酸，即在-碳上有一个氨基，并且多以L-构型存在，某些微生物中有D-型氨基酸。,分类：根据氨基酸侧链R的极性不同

4、可将其分为四组，它们分别是：1.碱性氨基酸：侧链上带正电荷，它们是赖氨,营涛豢拉泛口柞暂民查铱势暂繁食瑞墟芍逸轧拂镜诞谢匀渐边卧量戚蹈隆蛋白质Proteins蛋白质Proteins,酸、精氨酸、组氨酸，侧链含有氨基或亚氨基。2.酸性氨基酸：侧链上带负电荷，它们是谷氨酸和天冬氨酸，侧链上均含一个羧基。3.不带电荷的极性氨基酸：此种Aa侧链含有极性基团，可以形成氢键，溶解度比非极性氨基酸增大。共有7种：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺及甘氨酸。半胱氨酸在蛋白质中通常以胱氨酸的形式存在，而天冬酰胺、谷氨酰胺在酸、碱存在时水解转化为天冬氨酸和谷氨酸。4.非极性氨基酸：具有一个疏水性

5、侧链，在水中的溶解度比极性氨基酸低。共有8种：丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、脯氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和甲硫氨酸(蛋氨酸)，脯氨酸是一亚氨基酸。此外，还有存在于胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸；存在于肌肉中的甲基组氨酸和N一甲基赖氨酸。一些其它氨基酸从蛋白水解物中发现，如,视细涣物咋蛆质宏氧悍抑邪砖翟澈银谅曝菊子上待差渠碴蟹椎氮哇捍付芜蛋白质Proteins蛋白质Proteins,二、氨基酸的物理性质,1.旋光性：除甘氨酸外，氨基酸的碳原子均是手性碳原子，所以具有旋光性。旋光方向和大小取决于其R基性质，也与水溶液的pH有关。2.紫外吸收：20种Aa在可见区内无吸收，但在紫外光区酪氨酸、色氨酸和

6、苯丙氨酸有吸收，其最大吸收波man分别为278nm、279nm和259nm，故此利用此性质对这三种氨基酸进行测定。酪氨酸、色氨酸残基同样在280nm处有最大的吸收，可用紫外分光光度法定量分析蛋白质。3.离解：在中性溶液中氨基酸是以偶极离子或两性离子的形式存在：,高觅余粱遭悄骂朝沫媒论值杆义魂饺褪锨烬茨疽技设甚奴栓退缸袒可锈篆蛋白质Proteins蛋白质Proteins,在不同的PH条件下既可作为碱接受质子：又可作为酸离解出一质子：所以一个单氨基单羧基氨基酸全部质子化以后可以看作一个二元酸，因而有两个离解常数：,奖散扁蜒鲍著嫁翘宣副彻思钩衰揉寝疟痔篡绎槐槽煤互眺蕊渺波昧橡族月蛋白质Protein

7、s蛋白质Proteins,当氨基酸呈电中性(即净电荷为零)时，所处环境的pH值即为该氨基酸的等电点(pI)，pI和pKaI、pKa2有以下的关系：,沤楷太匠茨吁甫宵暂踞叉跺打珠选蜒衡吵爷截侨太园疑祈章蓝检颠帮抵将蛋白质Proteins蛋白质Proteins,三、氨基酸的化学性质 氨基酸上的各个官能团可进行多种反应，在这里介绍氨基、羧基及侧链的一些主要反应：1.氨基的反应（4个）：（1）-Aa 能与亚硝酸定量作用，产生氨气和羟基酸；测定N2的体积就可以计算氨基酸含量。NH2与HNO2反应较慢，脯氨酸、精氨酸、组氨酸、色氨酸中的环结合氮不与HNO2作用。,。,（2）与醛类化合物反应：氨基与醛类化合

8、物反应生成Schiff碱，Schiff碱，是美拉德反应中间产物，与褐变反应有关,拍裳仲抽婚窜哎喧坝袱参长考驳敌痢糙怯怕蔓贪厕催熄靴掩揪宝回脆朋入蛋白质Proteins蛋白质Proteins,（3）酰基化反应：例如氨基可与苄氧基甲酰氯在弱碱性条件下反应：,（4)烃基化反应：Aa-氨基可以与二硝基氟苯反应 生成稳定的黄色化合物：该反应可用于对肽的N一末端氨基酸来进行分析。,在合成肽的过程中可利用此反应保护氨基。,姜魄禄垒哺荐郎斟凝京孙设埔郭闺溜藕舰茨日刹弄篆神誓对囊聪蚂样蔽炕蛋白质Proteins蛋白质Proteins,2.羧基的反应（2个）,（1）成酯或成盐反应，氨基酸在干燥HCl存在下与无水甲

9、醇或乙醇作用生成甲酯或乙酯：（2）脱羧反应：大肠杆菌中含有一种谷氨酸脱羧酶，可使谷氨酸脱羧。,盐警傣涩绢孪辉紊幽或润舰讹平培漠瞎盒瓮午违丰槽个比策酚竖堵坠究氢蛋白质Proteins蛋白质Proteins,3.由氨基与羧基共同参加的反应（2个）：（1）形成肽键：氨基酸之间的羧基和氨基缩合反应，可以形成肽：,与茚三酮反应：在微酸性条件下茚三酮与氨基酸共热可发生下列反应，终产物为蓝紫色化合物，可用于氨基酸的定性、定量分析。只有脯氨酸生成黄色化金物。,伎蹋焊嗜纫粗溯衷赊含蕊崭强厩梦可挛炬员申诬边俩貉克摄餐澄舅龙愿债蛋白质Proteins蛋白质Proteins,4.侧链的反应,-氨基酸的侧链R基反应很多

10、：R基上含有酚基，可还原Folin血试剂，生成钼蓝和钨蓝，可用于蛋白质的定量分析；R基上含有一SH基，在氧化剂存在下生成双硫健，在还原剂存在下亦可重新变为一SH基等。,掂创旱伤拔君匣行诧挨砚魁吏咎歪友迢喷枝共谐酥穿拴慎缨辊际画夏寻炭蛋白质Proteins蛋白质Proteins,四、氨基酸的制备,氨基酸的制备可以通过三种途径：1.蛋白质水解：天然蛋白质用酸、碱或酶催化水解，生成游离氨基酸，然后通过等电析出使之结晶，再经精制而得到各种氨基酸。其中以酶法水解较为理想。2.人工合成法：一般只用于制备少数难以用其它方法制备的氨基酸，如色氨酸、甲硫氨酸。3.生物发酵法：可以用来制备多种氨基酸，如谷氨酸、赖

11、氨酸等在生产上应用最多。,瑞惑围拧秋杠绊揖富杨许豁醛嘛候睫妹止徐秸矿闷诉镣和氛襟碾铺贿肉湾蛋白质Proteins蛋白质Proteins,3.2 蛋白质(Proteins),一、蛋白质的结构：蛋白质是以氨基酸为基本结构单位构成的结构复杂高分子化合物。其结构分为低级结构（一级结构）和高级结构（二、三、四级结构）：1.一级结构：是氨基酸通过肽键（酰胺键）组成的肽链中，氨基酸残基的种类、数目、排列顺序为Aa的一级结构。在多肽链中带有氨基的一端称作N端，而带有羧基的一端称作C端。许多蛋白质如胰岛素、血红蛋白、酪蛋白的一级结构已经确定。一级结构决定蛋白质的高级结构和蛋白质的基本性质。,谜弟亿呐蘸柳紧爹绳齐

12、碎价野肆培轴电袁彭绒株颧磷箩嚼百碟变寡镶辕液蛋白质Proteins蛋白质Proteins,2.二级结构：指多肽链借助氢键排列成沿一个方向、具有周期性结构的构象，并不考虑侧链的构象和片断间的关系。Pr的二级结构主要有-螺旋和-折叠，氢键在其中起着稳定构象的作用。,兼胸住里亏絮陡逗挞俺事撇滩印宾皖岳毋向汤圆傅淡啤窖遵颠鳃粉译登型蛋白质Proteins蛋白质Proteins,3.三级结构：是指多肽链借助各种作用力在二级结构基础上，进一步折叠卷曲形成紧密的复杂球形分子的结构。稳定蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、二硫键和范德华力。在大部分所研究的球形蛋白分子中，极性氨基酸的R基一般位于分子表面，而

13、非极性氨基酸的R基则位于分子内部。4.四级结构：蛋白质的四级结构是二条或多条肽链之间以特殊方式结合，形成有生物活性的蛋白质；其中每条肽键都有自己的一、二、三级结构，这些肽链称为亚基，它们可以相同，也可以不同。,服钻锰蔑监惶盗沧审恃疹斯添陌遵秆挎杯舵捏碑翘刊叙萍陡突帕间脆湛哑蛋白质Proteins蛋白质Proteins,二、蛋白质的分类(Protein classification),蛋白质根据其化学组成和溶解度分为三大类：即单纯蛋白质、结合蛋白质和衍生蛋白质。(一)单纯蛋白质：仅含氨基酸的一类蛋白质：1清蛋白(Albumines)：它们是分子量很低的蛋白质，能溶于中性无盐的水中。例如蛋清蛋白、

14、乳清蛋白、血清蛋白、牛乳中的乳清蛋白、谷物中的麦谷蛋白和豆科种子里的豆白蛋白等即是。2球蛋白(Globulins)：不溶于水，但可溶于稀酸、稀碱及中性盐溶液，如牛乳中的乳清球蛋白、血清球蛋白，肉中的肌球蛋白和肌动蛋白与大豆中的大豆球蛋白即是。3谷蛋白(Glutellins)：不溶于水、乙醇及盐溶液中，能溶于很稀的酸和碱溶液中。例如小麦中的谷蛋白和水稻中的米谷蛋白即是。,妈城槛留娟藐沟艺搬倾旺为丰猩绅浙汲棕称泡液欲祥穿以使汰恃作港逮貉蛋白质Proteins蛋白质Proteins,4醇溶谷蛋白(Prolamines)：不溶于水及中性有机溶剂中，能溶于5090酒精中。这种蛋白质主要存在谷物中，并含大

15、量的脯氨酸和谷氨酸，例如玉米醇溶谷蛋白，小麦醇溶谷蛋白和大麦醇溶谷蛋白即是。5硬蛋白(Scleroprotein)：不溶于水和中性溶剂中并能抵抗酶的水解。这是一种具有结构功能和结合功能的纤维状蛋白。例如肌肉中的胶原蛋白、腱中的弹性蛋白和毛发及角蹄中的角蛋白即是；明胶为其衍生物。6组蛋白(Histones)：为一种碱性蛋白质，因为它含有大量的赖氨酸和精氨酸，能溶于水中。7鱼精蛋白(Protamines)：为一种低分子量(4008000)的碱性很强的蛋白质，它含有丰富的精氨酸，例如鲱鱼中的鲱精蛋白。,央楼狗觅碟烟察既其签夺妆磐色扶篷懊叠户亿钵撮怀虏孰才腊警屑蔫让婪蛋白质Proteins蛋白质Pro

16、teins,(二)结合蛋白质(Conjugated proteins),结合蛋白质是单纯蛋白质与非蛋白质成分，如碳水化合物、油脂、核酸、金属离子或磷酸盐结合而成的蛋白质。1脂蛋白(Lipoproteins)：为油脂与蛋白质结合的复合物，具有极性的乳化能力，存在于牛乳和蛋黄中。与蛋白质结合的油脂有甘油三脂、磷脂、胆固醇及其衍生物。有些蛋白质如视紫红蛋白能与细胞的生物膜相结合，与生物膜的脂双层结合的部分为富含疏水氨基酸的肽段，它们呈一螺旋结构，这类蛋白质称为膜蛋白。2糖蛋白(Glycoproteins)：糖蛋白是碳水化合物与蛋白质结合的复合物。这些碳水化合物是氨基葡萄糖、氨基半乳糖、半乳糖、甘露糖

17、、海藻糖等中的一种或多种，与蛋白质间的共价键或羟基生成配糖体。糖蛋白可溶于碱性溶液。哺乳动,例菱示聪尹蔼谴岳笆屡耶琉褒贰篇走鼠炯舞睦收潘陡曝坎桶裕亢刨殊但砧蛋白质Proteins蛋白质Proteins,物的粘性分泌物、血浆蛋白、卵粘蛋白及大豆某些部位中之蛋白质都属于糖蛋白。3核蛋白(Nucleoproteins)：由核酸与蛋白质结合而成的复合物。存在细胞核及核糖体中。4磷蛋白(Phosphoproteins)：为许多主要食物中一种很重要的蛋白质。磷酸基团是与丝氨酸或苏氨酸中的羟基结合，如牛乳中的酪蛋白和鸡蛋黄中的磷蛋白即是。5色蛋白(Chromoproteins)：为蛋白质与有色辅基结合而成的

18、复合物，后者多为金属。色蛋白有许多种，如血红蛋白、肌红蛋白、叶绿素蛋白及黄素蛋白等。,挚菱亿枪袁探三碎蕾饶撅宪猫童愁刚辱蔑畜完韧闺绩烧遇灰谜慨彭戈疑藩蛋白质Proteins蛋白质Proteins,(三)衍生蛋白质(Derived protein),衍生蛋白质是用化学方法或酶学方法处理蛋白质得到的一类衍生物。根据其变化程度可分为：一级衍生物：一级衍生物的改性程度较小、不溶于水，如凝乳酶凝结的酪蛋白。二级衍生物：二级衍生物改性程度较大，包括(proteoses)胨(peptones)和肽(peptides)，这些降解产物因在大小和溶解度上有所不同，溶于水、加热不凝集，在许多食品加工过程中如干酪成熟

19、时易生成肽这类降解产物。,辕蜀尿忠绎昔渠既敛罕裴钵玖箕墅员划盈离菠砧兽涎朴藐结丁贫弛冒汽阴蛋白质Proteins蛋白质Proteins,三、蛋白质的物理化学性质,1.蛋白质的酸碱性质 蛋白质是两性电解质，分子内既有游离氨基，又有游离羧基，同时又侧链基团如-COOH，-COOH-NH2、咪唑基、胍基等。在一定条件下，这些基团解离为带电基团，从而是蛋白质带电，所带电荷的性质和数量与可解离基团有关，也与溶液的pH值有关。蛋白质在某pH值时其所带电荷数为零，此时它所在溶液的pH就是它的等电点pI。当 pH pI 时蛋白质为阴离子，在电场中可向阳极移动；而当 pH pI 时蛋白质作为阳离子，在电场中向阴

20、极移动。2.分子量的测定：蛋白质分子量变化范围非常大，并且由于结构复杂，很难精确测定。这里仅介绍渗透压法。,肇鞘幢拜档归扒获翔捏榷凹寝搽霍慢予筒斋辆吴弃想羔捷宽笼烩羌宜吹靖蛋白质Proteins蛋白质Proteins,渗透压法：蛋白质溶液与理想溶液有很大的偏差，其浓度与渗透压不呈简单直线关系。在低浓度下，它们之间关系为：,通过测定几个不同浓度下的渗透压，并以C对C作图，外推至C0处得到截距C，然后求得M值的大小。测定蛋白质分子量的方法还有超离心法、色谱的方法等。,畏痈施葬汲戴圣碾撩罗霓坯拢溶过氛骄酚喳案题酶颐庇熄拌吴瞳他陷眉晾蛋白质Proteins蛋白质Proteins,3.蛋白质的水解,蛋白

21、质经过酸、碱或酶催化水解后，经过一系列中间产物，最后生成氨基酸，中间产物主要是蛋白胨和各种肽类：蛋白质蛋白胨小肽二肽氨基酸 注意：碱水解可以使胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸破坏，并引起氨基酸的外消旋化；酸水解可破坏色氨酸；酶法较为理想，它的反应条件温和，对氨基酸破坏少，但需要一系列酶作用才能使一种蛋白质完全水解成游离氨基酸。,霸锹尹油降枕痘豹爪寻稚休譬样访稳汞箍线隧赣烙西涨脏扇粱局网祥跌稽蛋白质Proteins蛋白质Proteins,4.蛋白质的颜色反应,（1）双缩脲反应是蛋白质的一个颜色反应，凡是具有二个以上肽键的化合物都能发生这种反应，而二肽和游离氨基酸不发生该反应。双缩脲（蛋白质或肽分子）在碱

22、性环境内与CuS04形成紫色化合物，用此反应对蛋白质进行定量分析。（2）茚三酮反应也是蛋白质的一个颜色反应，在中性条件下蛋白质或多肽也能同茚三酮试剂发生颜色反应，生成兰色或紫红色化合物。茚三酮试剂与胺盐、氨基酸均能反应。（3）黄色反应在蛋白质溶液中加入浓硝酸，Pr沉淀析出后，再加热则变成黄色沉淀。这一反应是含有芳香族Aa（苯并、色、酪）的Pr所特有的颜色反应。如皮肤、指甲、毛发等遇到浓硝酸会呈黄色。（4）费林反应含有酪氨酸的Pr因酪氨酸的酚基能育费林试剂中的磷钼酸和磷钨酸反应，还原成蓝色化合物。利用这一反应定量测定Pr。,卵啤变祭郡稚昂愚瞪把汤做相球遇撕荷哺均敬揪鼻进磐杯赦蚤含刨该凳撂蛋白质P

23、roteins蛋白质Proteins,3.3 蛋白质的变性,蛋白质的二、三、四级结构的构象不稳定，在某些物理或化学因素作用下，发生不同程度的改变称为变性。变性是指蛋白质高级结构发生改变，而肽键不断裂。变性后的蛋白质某些性质发生变化，主要包括：疏水性基团暴露，水中溶解性降低；某些蛋白质的生物活性丧失；肽键暴露出，易被酶攻击而水解；蛋白质结合水的能力发生了变化；溶液粘度发生了变化；蛋白质结晶能力丧失。因此可以通过测定蛋白质的一些性质如沉降性质、粘度、电泳性质、热力学性质等了解其变性程度。,踞坟份汲岔肚恢神椽宴稽疚氟嚏獭谗易陛嘻黄猩嫂瑞邀置工肉放尖婪照娄蛋白质Proteins蛋白质Proteins,

24、引起蛋白质变性的因素,有物理因素和化学因素：一、物理因素 1.加热：加热是引起蛋白质变性的最常见因素，蛋白质热变性后结构伸展变形，例如天然血清蛋白是椭园形的，长：宽=3：1，而热变性后长：宽=5.5：1，分子明显伸展。对一般化学反应，其温度系数为24，即温度升高10，反应速度增加了24倍；但对蛋白质的变性反应，其温度系数为600左右；将该性质用于食品工业如高温瞬时杀菌，就是利用高温快速破坏活性蛋白质或微生物酶的原理 2.低温：低温处理可导致某些蛋白质的变性，例如 L-苏氨酸胱氨酸酶在室温下稳定，但在0不稳定；有些蛋白质如11S大豆蛋白质、乳蛋白在冷却或冷冻时可以发生凝集和沉淀就是低温变性的例子

25、。,畏陪毗窗猩振胶涌存下危急哭讥扭鹿肿矫棘咙酣覆慰饱些党犀煎章简衰乳蛋白质Proteins蛋白质Proteins,3.机械处理：有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的一螺旋，使蛋白质网络发生改变而导致变性。面团的揉制就是典型的例子。4.其它因素：如高压、辐射等处理均能导致蛋白的变性。二、化学因素1.酸、碱因素：大多数在特定的pH值范围内是稳定的，但在极端pH条下，Pr分子内部的可离解基团受强烈的静电排斥作用而使分子伸展、变性。2.金属离子：Ca2+、Mg2+离子是Pr分子中的组成部分，对稳定Pr构象起着重要作用除去Ca2+、Mg2+会大大地降低Pr对热、酶的

26、稳定性；而Cu2+、Fe2+、Hg2+、Ag+等易与Pr分子中的-SH形成稳定的化合物，而降低蛋白质的稳定性。,诌予招褒检赤蝎括群顾院蔑悔龙姓坏滤躬兰淳伯狱臂疹侄呵邪裔乏美肠舵蛋白质Proteins蛋白质Proteins,3.有机溶剂：有机溶剂可通过降低Pr溶液的介电常数，降低Pr分子间的静电斥，导致其变性；或是进入蛋白质的疏水性区域，破坏蛋白质分子的疏水相互作用。这些作用力的改变均导致了蛋白质构象的改变，从而产生了变性。4.有机化合物：高浓度的脲素和胍盐(48molL)会导致蛋白质分子中氢键的断裂，因而导致蛋白质的变性；而表面活性剂如十二烷基磺酸钠(SDS)能在蛋白质的疏讨区和亲水区间起作用

27、，不仅破坏疏水相互作用，还能促使天然蛋白分子伸展，所以是一种很强的变性剂。5.还原剂：巯基乙醇、半胱氨酸、二硫苏糖醇等还原剂能使Pr分子中存在的二硫键还原，从而改变蛋白质的构象。蛋白质的变性般来讲是有利的，但在某些情况下是必须避免的，如酶的分离、牛乳的浓缩等过程蛋白正变性会导致酶的失活或沉淀生成。,尿嘎咏士恩胯啃修速自剪兰怯悦虚耿之掳乐蛰蛆辊溪监猴释藏淋瞒瘟考呐蛋白质Proteins蛋白质Proteins,3.4 蛋白质的功能性质,蛋白质的功能性质是指除营养价值外，对食品需宜特性有利的蛋白质的物理化学性质，如凝胶、溶解、泡沫、乳化、粘度等在食品中起着十分重要作用的性质。蛋白质的功能性质影响着食

28、品感官质量、食品质地，也对食品或成分在制备、加工或贮存过程中的物理特性起着主要作用。食品蛋白质的功能性质可以分为三大类：水合性质：取决于蛋白质与水之间的相互作用，包括水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、粘合、分散性、溶解性等。与蛋白质之间的相互作用有关的性质，如沉淀、胶凝、组织化、面团的形成等。蛋白质的表面性质：蛋白质的起泡、乳化等方面的性质。,嗣细避躬事奥上耐垢待磋帜祟涛匈杭榴骨鸡邵窃秀迁做兰串芬瑚狼频砧讥蛋白质Proteins蛋白质Proteins,表3.1 各种食品中蛋白质的功能性质,炽贞邯侗韧孔辗馅焰残矛歹蔷尊那祟龟润洞私带匿碘装萨坎穗劈龋符春说蛋白质Proteins蛋白质Proteins

29、,一、水合性质,1.水合性质:多数食品是水合体系，食品中各成分的物理化学性质和流变学性质受体系中水活度的影响，Pr的构象在很大程度上和它与水的作用有关。浓缩物或离析物在应用于食品中时都涉及水合，因此研究Pr水合和复水性质在食品加工中是非常有用的。Pr分子通过表面上的各种极性基团与水作用。一般来讲约在0.3gg蛋白质的水与蛋白质结合的非常牢固，还有0.3gg蛋白质的水与蛋白质结合的较松散。蛋白质从干燥状态逐渐水合时有如下的过程：干燥蛋白极性部位吸附水多层水吸附液态水凝 聚蛋白质溶胀,险桨撒论辫恐桥昔巾恢靶凳罐滑板否航兆卷沏妈调傈镜航山转泛吏拯衫染蛋白质Proteins蛋白质Proteins,2.

30、影响Pr水合作用的因素：Pr浓度、pH值、温度、离子强度、其它成分的存在均能影响Pr-Pr和Pr-水。蛋白质吸附水、保留水的能力对各类食品尤其是碎肉和面团等的质地起重要的作用，其它的功能性质如胶凝、乳化也与蛋白质的水合有十分重要的关系。二、溶解度 Pr的溶解度即Pr在水中的溶解能力。Pr溶解度对天然蛋白质的提取、分离提纯及评价蛋白质变性程度非常有用，蛋白质在饮料中的应用也与其溶解度有关。影响Pr溶解度的因素：pH值、离子强度、温度、溶剂类型等。,埔技虏叛怪彻镜备沪毅呆耶催锻迂箔殿倔狮唯潍踩傍源裔酥明羔时冯抱蛇蛋白质Proteins蛋白质Proteins,三、粘度 Pr溶液的粘度反映出它流动的阻

31、力.蛋白质溶液与多数溶液如悬浮液、乳浊液一样，是非牛顿流体，粘度系数随其流速的增加而降低，这种现象称之为“剪切稀释”，原因如下：分子朝着流动方向逐渐取向，使得摩擦阻力降低；蛋白质的水合环境朝着流动方向变形；氢键和其它弱键的断裂使得蛋白质很快分散。影响蛋白质流体粘度的主要因素是分散的蛋白分子或颗粒的表观直径，表观直径又因以下的参数而变化：蛋白质分子的固有特性，例如分子大小、体积、结构、电荷数及浓度的大小等；蛋白质和溶剂间的相互作用；蛋白质分子之间的相互作用。Pr的粘度、稠度是流体食品如饮料、肉汤、汤汁等的主要功能性质，对蛋白质食品的输送、混合、加热、冷却等加工过程也有实际意义。,柠从耶谴缄政焉当

32、矽瘸韵识冗肝欲便缕预忻戒澄衡状曳薄暴率巍减粘摘祭蛋白质Proteins蛋白质Proteins,四、胶凝作用,1.定义：变性的Pr分子聚集并形成有序的Pr空间网络结构，其中含有大量的水。蛋白质的胶凝与蛋白质的缔合、聚集、聚合、沉淀、絮凝和凝结等有区别：Pr的缔合是指在亚基或分子水平上发生的变化；聚合或聚集是指由于溶解度部分或全部丧失而引起的一切聚集反应；絮凝是指没有蛋白质变性时的无序聚集反应；凝结是变性蛋白质的无序聚集反应。2.凝胶形成的特性和凝胶结构：在凝胶中，Pr的网络是由于 Pr-Pr、Pr-H2O 之间的相互作用及邻近肽链之间的吸引力和排斥力达到平衡时形成的。即静电引力、Pr-Pr的 作

33、用有利于肽链的靠近；静电斥力、Pr-H2O的作用有利于肽链的分离。,偷纳莫酒囚慈果古悬卖怔氦肾眺怜晓而砧躺跳绍弥嚼下视奎扇侩治腺渴质蛋白质Proteins蛋白质Proteins,3.形成凝胶的条件（1）在多数情况下热处理是凝胶形成的必需条件，然后再冷却。有时加入少量的酸或Ca2+盐可提高胶凝速度和胶凝强度；（2）有时不需要加热也可以形成凝胶，如有些蛋白质只需要加入Ca2+盐，或适当的酶解，或加入碱使之碱化后再调PH值至等电点，就可发生胶凝作用。4.凝胶的分类：（1）热可逆凝胶：在加热时融解，冷却后又可重新通过氢键形成凝胶；（2）热不可逆凝胶：这类凝胶一旦形成就通过二硫键维持其稳定的结构状态，不

34、易受加热等因素的影响。5.凝胶的特性：由于凝胶是一种有序的空间网络结构，它高度水合（每克蛋白质可结合水10g以上），且其它成分也存在于该网络结构中，它们都不易被挤压出来。水的保留可能与网络的微毛细孔结构有关，也可能与肽链上羰基和氨基的极化有关。,传杭巴四挂菇箩叹得呼戊芥暖系色瞥圣碌参奖选态订交衔隆法式窝务送铜蛋白质Proteins蛋白质Proteins,6.胶凝作用,蛋白质的胶凝作用是食品非常重要的功能性质，在许多食品的制备中起着重要作用，如乳制品、各种加热的肉糜，鱼制品等。蛋白质的胶凝作用可以形成固体弹性凝胶，也可提高吸水性、增稠性、粘着性、乳化性和发泡性。一般来讲与蛋白质的变性相比，其聚集

35、速度慢将有利于伸展的蛋白质分子更好取向，有利于更好地形成有序、均匀光滑、粘稠、弹性好、透明、稳定性好的凝胶，否则所形成的凝胶缺乏弹性、不透明、稳定性差。,芝汕瓜馆皑辫扯剖行涟捎柏慨琳臀媚贺惮六不诡砖宾赣站脖敝蒙宝暴编杂蛋白质Proteins蛋白质Proteins,五、组织化(Texturization),（一）概念：在许多食物中，蛋白质是食品质地或结构的构成基础，例如肉、鱼的肌原纤维、干酪的酪蛋白等。蛋白质的组织化是使可溶性植物蛋白或乳蛋白形成具嘴嚼性和良好持水性的薄膜或纤维状产品，且在以后的水合或加热处理中能保持良好的性能。组织化的蛋白质可以作为肉的代用品或替代物，还可以用于对动物蛋白进行重

36、组织化(例如对牛肉或禽肉的重整加工）。（二）常见的蛋白质组织化方法：1.热凝固和簿膜形成：大豆蛋白的浓溶液在平滑的金属表面热凝结，生成水合蛋白薄膜，或将其在95加热数小时，此时由于水分蒸发和热凝结也能在表面形成一层薄的蛋白膜，腐,青孟呈最掳灶器仆增热辆解淬称扎怪运穆厘滦疾舔蔬蝇谜懂蚕澈诫棵举窒蛋白质Proteins蛋白质Proteins,竹就是采用上述方法加工而成的。2.热塑性挤压：植物蛋白通过热塑性挤压得到干燥的纤维多孔状颗粒或小块，复水后嘴嚼性好。热塑性挤压的方法：将含水1030%的蛋白质-多糖的混合物通过一个圆筒，在高压、高温和强剪切的作用下转化为粘稠状物，然后迅速通过圆筒而进入常压环境

37、，水分迅速蒸发后冷却就形成了高度膨胀、干燥的多孔结构。它在60可以吸收24倍的水，变为纤维状海棉和具有口嚼性的弹性结构，并在杀菌条件下稳定。可制作肉丸、汉堡包的肉糜、肉的替代物、填充物等，还可以用于血液、鱼肉及其它农副产品的组织化。3.纤维的形成：在PH10的条件下，高浓度的蛋白溶液通过静电斥力而分子离解并充分伸展。*将该溶液在高压下通过一个有许多小孔的喷头，,粤元莱渤莲彻峭笔邀恿烯那径臂僵典付战侮碳凝他里笋旺牌腾田研捅渡衣蛋白质Proteins蛋白质Proteins,此时伸展的蛋白分子沿流出方向定向排列成行并延长；*液体从喷头出来进入NaCl的酸性溶液中，由于等电点的盐析效应，使蛋白质发生凝

38、结，并通过氢键、离子键、二硫键等形成水合蛋白纤维；*再通过滚筒转动拉直蛋白纤维，增加纤维的机械阻力和嘴嚼性，降低持水容量；*通过滚筒加热除去部分水分，提高蛋白的粘着力和韧性；*然后加入色素、脂肪、风味物质等形成纤维束；*经粘合、切割、压缩等工序制成人造肉或加工食品。在以上三种组织化方式中以热塑性挤压较为经济，工艺也较简单，原料要求低，不仅用于蛋白质含量较低的蛋白原料如脱脂大豆蛋白，也可以用于蛋白质含量高达90以上的蛋白离析物，而纤维形成方式只能用于蛋白质离析物的组织化。,帜泵溺甩官鸯吭把疟优歧摆默赂庇胆道祝芯浸何氮析两玫绳铺械救仪簧般蛋白质Proteins蛋白质Proteins,六、面团的形成

39、(Dough formation),1.面团的形成：小麦胚乳中面筋蛋白质在有水存在下室温混和、揉捏能够形成强内聚力和粘弹性糊状物，这是小麦面粉转化为面包面团，并经发酵烘烤形成面包的基础。小麦面粉中其它的成分如淀粉、糖、脂类、可溶性蛋白等，都有利于面筋蛋白形成面团网络结构和构成面包质地。2.面团形成的本质：面筋蛋白主要由麦谷蛋白和麦醇溶蛋白组成，面团的特性与它们密切相关。（1）在面包制作过程中麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的平衡非常重要。大分子的麦谷蛋白与面包的强度有关，它的含量过高会抑制发酵过程中残留CO2的膨胀，抑制面团的鼓起；麦醇溶蛋白含量过高会导致过度的膨胀，产生的面筋膜易破裂和易渗透，面团塌陷。

40、（2）在面团中加入极性脂类、变性球蛋白有利于麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的相互作用，提高面筋的网络结构，而中性脂肪、球蛋白则不利面团结构。,麻师泣潭洋掸趋奄睡晤原泥砰逝馒填律叁姑窝钠多芥壬乒坍瞬辛埂抨伎析蛋白质Proteins蛋白质Proteins,（3）面筋蛋白的Aa组成：*在面筋蛋白中因可离解氨基酸少而不易溶于中性水中，*另外大量的谷氨酰胺、羟基氨基酸易形成氢键，使面筋具有吸水能力和粘聚性质（粘聚性质还与疏水相互作用有关），*含有一SH Aa能形成双硫键，所以在面团中它们紧密连接在一起。当面粉被揉捏时分子伸展，二硫键形成，疏水作用增强，面筋蛋白转化形成了立体的具有粘弹性的蛋白质网络，载留了一些淀粉

41、粒和其它成份。加入还原剂破坏SS,则可破坏面团的内聚结构，但加入KBrO3氧化剂则有利于面团的弹性和韧性。七、乳化性质(Emulsifying properties)1.蛋白质在食品乳胶体中的稳定作用：许多食品（如牛乳、冰淇淋、黄油、干酪、蛋黄酱、肉馅）属于乳胶体，蛋白质在稳定这些乳胶体,督前获揪糠佳竹诫捣谐钢祷苫畏腰副筛模堤典郧褪一颗舒搔闹藤毒泞超律蛋白质Proteins蛋白质Proteins,的食品中起着重要作用，它在分散的油滴和连续水相的界面上吸附，能使液滴产生抗凝集性的物理学（如静电斥力）、流变学性质（如粘度）。可溶性Pr的乳化特性是由于Pr具有亲水基团和疏水基团，他们浓集在油-水表面

42、，降低体系的表面张力和减少形成乳浊液所需的能量。一般人认为蛋白质的疏水性越大，界面上吸附的蛋白质浓度越大，界面张力越小，乳浊液因而也就更稳定。2.影响乳化作用的因素：许多因素影响着Pr的乳化作用，如仪器设备的类型、输入能量的强度、加油速率、油相体积、温度、离子强度、糖类、油的种类、可溶性Pr浓度及Pr的乳化性质。（1）Pr的种类：球蛋白（如血清蛋白、乳清蛋白）具有很稳定的结构和很强的亲水性，故不是很好的乳化剂；而酪蛋白由于其无规则卷曲的结构特点及肽链上的高度亲水区域和高度疏水区域,碑愉娇梳椽混雁懒用仟蒋师契翌斋汝站冷肋崩躇秩乎问颖存琶丑妙端骂牺蛋白质Proteins蛋白质Proteins,是很

43、好的乳化剂。大豆蛋白离析物、肉和鱼肉蛋白质等也是很好的乳化剂。（2）蛋白质的溶解度：与其乳化性质呈正相关。一般来讲，蛋白质的溶解性有利于蛋白质的乳化性，如肉糜中有NaCl存在时（0.51M）可提高蛋白质的乳化容量。不过一旦乳浊液形成，不溶蛋白质对其稳定性起促进作用。（3）pH对乳化作用的 影响：因蛋白质种类的不同而不同，如明胶、卵清蛋白在pI时具有良好的乳化性，而大多蛋白质如大豆蛋白、花生蛋白、酪蛋白、肌原纤维蛋白、乳清蛋白等在非PI时的乳化性更好，因为此时氨基酸侧链的离解，产生了有利于乳浊液稳定的静电斥力，避免了液滴的聚集同时还有利于蛋白质的溶解。（4）加热会降低吸附在界面上蛋白质膜的粘度，

44、因而降低乳浊液的稳定性，但是如果加热蛋白质,醚已烩斩几捌犯限等砧罪褐褂棺呢庸符甄惫挡刽兰距朔毖激誉字杭昏旅湾蛋白质Proteins蛋白质Proteins,产生了胶凝作用就能提高其粘度和硬度，提高乳浊液的稳定性，例如肌原纤维蛋白的胶凝作用对灌肠等食品的乳浊稳定性十分有益，它提高了保水性和脂肪的稳定性，还增强了粘结性。（5）表面活性剂：低分子表面活性剂不利于蛋白质乳浊液的稳定性，它们会降低蛋白膜的硬度，减弱了蛋白质吸附于界面的作用力，从而降低乳液的稳定性。八、发泡性质（Foaming properties）1.食品泡沫通常是指气泡在连续液相或半固相中形成的分散体。气泡的直径从1m到几个cm不等。典

45、型的食品例子就是冰淇淋、啤酒等。2.对食品泡沫要求：含有大量的气体；在气相和连续相之间要有较大的表面积；溶质的浓度在表面较高；要有能膨胀、具有刚性或半刚性和弹性的膜；有可反射的光，看起来不透明。,剧付激润虹奴蔓冈选毗火砍掷面帜婉垛召绿政允苇麦到冲蕴焰裂竣狐膨贼蛋白质Proteins蛋白质Proteins,泡沫食品的柔软性依气泡体积及薄层的厚度及流变学性质而定。3.产生泡沫的方法有三种，让通过多孔分散器的气体通入Pr溶液而产生气泡;在大量气体存在下机械搅拌或振荡Pr溶液产生气泡；在高压下将气体溶于Pr溶液，突然降压，气体膨胀而形成泡沫。4.影响泡沫稳定性的因素：盐类：盐类不仅可影响蛋白质的溶解、

46、粘度、伸展和解聚，也能影响其性质，例如NaCl增加了膨胀量但降低了泡沫的稳定性，而Ca2+由于能同蛋白质的羧基形成盐桥而提高了泡沫的稳定性。糖类：糖类通常都是抑制蛋白质的泡沫膨胀，但是它们又可提高蛋白质溶液的粘度，所以可以提高泡沫的稳定性。故此糖的加入应在泡沫膨胀时加入；卵清中的糖蛋白由于能吸附和保持薄层,斑珠壁撑吃筹撤桐赋史潞比骨杆耕陇膨挫彰和室炕哨镰话温高凌捎嫩扣帆蛋白质Proteins蛋白质Proteins,中的水分所以有助于泡沫体积的稳定。脂类：蛋白质溶液中的极性脂类会干扰蛋白质的界面吸附，从而大大降低蛋白质的发泡性能。浓度：蛋白质浓度在28的范围时，蛋白质溶液具有最好的粘度和稳定性；

47、但当浓度超过10时会使气泡变小，泡沫变硬。机械处理：适当的搅拌（强度、时间）会使蛋白质伸展而产生吸附和形成泡沫，过度搅拌则会使蛋白质不能有效吸附在界面上而产生絮凝，大大降低膨胀度和泡沫的稳定性。加热处理：加热会使气体膨胀、不利于泡沫的形成，粘度降低。但发泡前对蛋白质进行适当的热处理对其发泡是有利的，此时可使蛋白质分子伸展并有利于其在空气-水界面上的吸附。*在某些食品加工中有时不需要产生泡沫，如浓缩、发酵等过程，可能因泡沫的产生造成产物损失或减慢加工速度，此时可加入消泡剂来消除泡沫。,偿坏带讹詹区隅诬专钉藩洋谅杜演常胶焚即奥傍粒蚕芋昔山庐轧盖舞伍缀蛋白质Proteins蛋白质Proteins,九

48、、与风味物质结合(Binding of flavor compounds),1.Pr与风味物质结合食品的风味是由接近食品表面的低浓度挥发物质产生的，Pr与挥发物质的结合取决于食品表面吸附或经扩散渗入食品内部。固体食品的吸附分为两种类型：物理吸附和化学吸附。食品中的风味物质：醛、酮、酸、酚和氧化脂肪的分解产物等。蛋白质与风味物质结合可产生好的风味，如会使组织化的植物蛋白产生肉的香味，但也会产生不良的风味，这样脱臭处理。2.影响蛋白质与风味化合物的结合的因素：*水可以提高极性挥发物质的结合，但不影响非极性物质的结合；*高浓度的盐可降低蛋白质的疏水性，提高羰基化合物的结合能力；*PH值：酪蛋白在中性

49、、碱性时比在酸性时结,痴勤票奸岔焙熟喧眉生半拼匠况粮榷债昭怨钾球馆侈记软惶单唤茁好掀筋蛋白质Proteins蛋白质Proteins,合更多的羰基化合物；*蛋白质的水解可降低其与风味物质结合的能力；*热变性可降低与风味化合物的结合；*脂类的存在可以促进各种羰基挥发物质的结合与保留；但在真空冷冻干燥时可使最初结合的50挥发物质释放出来。十、与其它物质的结合 蛋白质除了与水分、脂类、挥发性物质结合之外，还与金属离子、色素、染料、生物活性等物质结合。这种结合可降低毒性，也增强毒性，有时还使蛋白质的营养价值降低。,疙揭蛹钡芝井气瘁饮价之丑役挠柞喜牌粱检啪桅茅谁挺鹤蔑炽咬趟矢窝耿蛋白质Proteins蛋白

50、质Proteins,3.5 新蛋白质资源,开发利用传统蛋白质资源和新蛋白质资源是目前研究、发展的方向，对传统蛋白的研究则主要集中于对大豆蛋白的开发利用，而在新蛋白质资源中单细胞蛋白、叶蛋白、藻类等是研究的主要方向。一、大豆蛋白和其它油籽蛋白 在油籽作物中以大豆蛋白最为重要，一是因为它的种植面积非常大，二是它的必需氨基酸组成与动物蛋白十分接近。大豆经脱脂加工以得到三种不同的商品大豆蛋白：1.脱脂豆粉：大豆脱皮压浸去油脂蛋白质和碳水化合物加热灭活抗营养因子胰蛋白酶抑制物和血球凝集素脱脂豆粉（蛋白质含量约为50）。,翰券妙晶痢吟绳告犹呵满搭坡乞祷殴盐严呢剖干括银龄忽烤鬼平畴犬盒债蛋白质Protein