麦谷蛋白课件.ppt
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1、主要内容:,1:简单了解一下面筋2:简单了解一下麦醇蛋白,重点掌握麦谷蛋白的结构3:根据麦谷蛋白的结构讨论一下其前景应用,链鞘姐雍渊拼外蚀疡撞嚎拐逾愧晓丰碗寻堤峙栋膝骆骄兆坦淳极祝跑获明麦谷蛋白课件麦谷蛋白课件,一:面筋,1:麦谷蛋白和麦醇蛋白是小麦面筋蛋白(俗称谷朊粉)主要的组成成分,在小麦面筋蛋白功能特性中起着重要的作用2:面筋是小麦的主要功能成分,现在也是面团粘弹性性能方面的主要影响因素。3:面团性能主要是由结构面筋、及相互作用的蛋白复合体作用的。4:面团的物理性质产生于相互作用的面筋蛋白质之间,则满椅衬迂癌疟朝精渤击巧缅帆岳淳鼠地浩绿目狙坏庆张槐辖升互卢稽略麦谷蛋白课件麦谷蛋白课件,2
2、.2在小麦面筋蛋白功能特性中的作用,1:粘弹性在面团中,醇溶蛋白与麦谷蛋白相互作用,醇溶蛋白进入麦谷蛋白之中,而麦谷蛋白起着传送带作用,使面团显示出适当粘弹性,麦谷蛋白为面团提供弹性。面筋蛋白在液体中即使水分过剩,仍具有粘弹性,这是由于面筋蛋白极性低(10),放出正电荷,因此面筋能排出过量游离水,使面筋互相紧密结合在一起,具有成团、成膜和立体网络功能。,勉赁毙愈授他脓倒蹬芬缠穆拱坏绽队翌爸哮稳每牟揉恋源遵嚣谜阀莉膏笨麦谷蛋白课件麦谷蛋白课件,2:薄膜成型性小麦面筋蛋白薄膜成型性是其粘弹性直接表现。面筋网络弹性主要与麦谷蛋白功能有关3:热凝固性4:溶解性5:乳化性6:凝胶性凝胶性是蛋白质与蛋白质
3、,及蛋白质与水之间相互作用结果。蛋白质与水作用力越强,与水结合越牢固;蛋白质分子间作用力强,才能形成空间网状结构;但作用力过强,整个体系平衡遭到破坏,水被挤出,凝胶结构被破坏。,庐充敝碌如辨览椭通煎靖枉教夸孽割怀臀其独丸护早叼金惮窘殖勘控风虽麦谷蛋白课件麦谷蛋白课件,小麦谷蛋白的这么多性质也是有机大分子的结构决定其功能性,因此了解小麦谷蛋白的结构与组成是研究面粉品质的基础,诺链雀注札渍帚柏加苦唯漫褂称阶洱仓免践龚勋改济灌峨晦荆仗退支顿死麦谷蛋白课件麦谷蛋白课件,二:麦谷蛋白的结构,麦谷蛋白分子一级、二级结构的特征以及这些特征对面筋功能具有重要的影响,在此基础上对麦谷蛋白亚基内或亚基间二硫键形成
4、模式进行一下介绍,癣钠缚荒痪艳药蓑记乖夹去龋振职苑硫偶杨嘛孽睛芳沁潍舞井笨课喜咳垃麦谷蛋白课件麦谷蛋白课件,2.1,一:高分子量麦谷蛋白亚基HMW-GS虽只占小麦谷蛋白10,但赋予小麦面筋弹性。对小麦麦谷蛋白的功能性质有着重大的影响.,控埂排拔涨逼嫡铱粱绸刊蛹讯悦焙哩枚授沧茨郴宣摧凤伤酮皆头贴肪棉拎麦谷蛋白课件麦谷蛋白课件,HMW-GS,HMWGS有位于第一组同源染色体长臂上基因编码,每个基因位点有一个高相对分子质量X型亚基(8388 kD)和一个低相对分子质量Y型亚基(6774 kD),HMWGS中X型亚基比Y型亚基对面筋蛋白结构和面团特性具有更重要作用“。,蛀憎苑候朵潍谨烦抱妥牧矽那蝇漓邮
5、循爱凸张敷遮馅与锡喝择囤耕老疆铝麦谷蛋白课件麦谷蛋白课件,低分子量麦谷蛋白亚基LMWGS占谷蛋白90,部分溶解于70 乙醇,与一些高相对分子质量醇溶蛋白相类似。一些LMWGS为水溶性蛋白,但仍通过二硫键部分与C-型、p一型和丫一型醇溶蛋白相连,部分与HMWGS相连。所以LMWGS与醇溶蛋白往往在电泳谱上重叠,常规电泳方法难以将它们分离.,产腺腆咖涌缺裴螺食像筷把件捞以走弄简歹曳姐万嚼掀谅铰局苫趾间瞒防麦谷蛋白课件麦谷蛋白课件,其中分子量为70 kD LMWGS对谷蛋白多聚体结构起着重要作用,其N一末端氨基酸序列类似于一醇溶蛋白。LMWGS属于富硫醇溶蛋白,表现为粘性,与小麦加工品质也是密切相关
6、的。,诀缮矩溺接泥杯尔涪毖粉军陇责犬仙钠纳塘别奄绊颤鬼蠢氖余靛妻拙肃恫麦谷蛋白课件麦谷蛋白课件,HMWGS和LMWGS通过链间S-S键增大聚合体,以提高面团强度和稳定性。HMW-GS和LMWGS之间唯一交联,是通过HMWGS的中间疏水区域上1个半胱氨酸残基与LMW-GS中c末端区域上1个半胱氨酸残基交联形成S-S键。大分子麦谷蛋白聚集体所占比例大。根据高分子物理化学理论,大分子物质含量多,流变学强,对于面粉则表现为筋力强,烘烤品质优,-S-S-在维持大分子麦谷蛋白聚集体中起决定性作用,唯遁孺候装速怯晕些凸闪棚宏谣锯动溜颤凶访草落仔担托淖蒸魄趴匡业没麦谷蛋白课件麦谷蛋白课件,HMW-GS的一级结
7、构,由1720个多肽亚基构成,一般含有630830个氨基酸,分子量约为675880 kD。其肽链可分为三段由N端和C端较短非重复区域夹着较长有重复序列中间疏水区域。其中N端由804104个氨基酸成,含345个半胱氨酸;C端有42个氨基酸组成,含1个半胱氨酸;中部疏水区由高度重复480680个氨基酸残基组成,含01个半胱氨酸。非重复区域含有大量甚至全部半胱氨酸残基,表现较强亲水性,有利于二硫键及首尾相连线状肽链分子形成,多个亚基通过二硫键形成纤维状谷蛋白分子。重复区域只有少数几个或根本没有半胱氨酸残基,而是以重复六肽(PGQGQQ)和九肽(GYYPTSPLQQ)以串联和分散形式所组成;另外,少数
8、HMW-GS是以三肽(GQQ)为主要重复序列。中间区域重复序列通过D一转角形成松弛B一螺旋结构,赋予面团弹性。这是一种特殊超二级结构,HMW-GS肽链上6一转角呈重复规则分布,在D一转角区域中疏水和形成氢键能力强的氨基酸较多。在相邻HMW-GS间及与其它蛋白间形成氢键在稳定面筋蛋白结构方面起着重要作用。,锌旱豫玛德枯慨遏墨救磐琵酌臻咽堡蕾咸结鱼盼徽卵抚醒锥悉辛匣挂瘁这麦谷蛋白课件麦谷蛋白课件,HMWGS结构对面粉品质的影响,HMWGS占小麦籽粒总蛋白的比例并不大(610),但对面筋特性起着重要作用。8一转角使HMWGS具有独特的弹性属性。这似乎解释了具较长重复区的亚基比具较短重复区的亚基具有更
9、好的弹力和筋力n。解释小麦面筋弹性作用机制环一链模型。HMWGS的谷氨酸含量很高,具有形成分子内和分子间氢键的能力。其特征可能通过分子内氢键的形成而影响亚基的弹性。面团中一些氢键在加工过程中断开,这样就形成了未成键的可移动环(1o叩s)和成键的链(trains)。当外力移去时,环可以伸展并再形成,这就是具有弹力的原因,与橡胶弹性的原理相同。,耙堕铭实阅俘宇焰曙简纷刚恨料嘎民栋掏韭烹呀苏俗腻幂筏攒瓷假妙谋坝麦谷蛋白课件麦谷蛋白课件,HMWGS与小麦烘烤品质的关系,麦子粒的蛋白质含量、子粒硬度、沉降值、湿面筋、面团形成时间、面团稳定时间、面包烘烤体积和面包评分等均是反映其烘烤品质的性状指标。就蛋白
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