基础生物化学复习资料.docx

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1、一、名词解释1. 蛋白质的空间结构 ：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。2. 蛋白质的变性与复性 ：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响， 分子的空间构象被破坏， 从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。3. 氨基酸的等电点 ：在一定的 PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的 PH称为氨基酸的等电点4. 肽平面 ：多肽链中从一个 C到相邻 C之间的结构。5. DNA的变性与复性 ：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为

2、变性；缓慢恢复原始条件，变性 DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。6. 增色效应与减色效应 ：当 DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时， 它在 260nm处的吸收便增加， 这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其 A260 降低，称减色效应。7. 熔解温度 ：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的 50%时的温度称为核酸的熔解温度 (Tm) 或熔点。8. 同工酶 ：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。9. 多酶体系 ：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。10. 全酶 ：由蛋白质和非蛋白的小分

3、子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。11. 酶的活性中心 ：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。12. 亲核催化 ：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。13. 诱导契合学说 ：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时， 可诱导酶蛋白构象发生变化， 这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。14. 糖异生作用 ：以非糖物质 ( 如丙酮酸、 甘油、 乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等 ) 为前体合成为葡萄糖的作用。15. 回补反应 ：由于中间产物的离开， 引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转， 因此必须不断

4、补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应16. 底物水平磷酸化 ：高能化合物将高能磷酰基转移给 ADP形成 ATP的过程。17. 糖酵解 ：葡萄糖经过一系列酶促反应最终被降解为丙酮酸并伴随 ATP产生的过程。18. 三羧酸循环 ：在线粒体中，乙酰 CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸， 而后经过一系列代谢反应，乙酰基被氧化分解，草酰乙酸再生的循环反应过程。19. 电子传递链 ：又称呼吸链，是指代谢物上脱下的氢（质子和电子）经一系列递氢体或电子传递体依次传递，最后传给氧而生成水的全部体系。20. P/O：指每消耗 1mol 氧原子，所消耗的无机磷的摩尔数。21. 氧化磷酸化 ：伴随电子从

5、底物沿呼吸链到 O2的传递， ADP被磷酸化生成 ATP的偶联反应。22. 解偶联 ：指电子传递释放的能量没有用于 ADP磷酸化生成 ATP，即氧化与磷酸化过程解偶联。23. 脂肪酸 氧化: 脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的 -C 原子发生氧化，碳链在 -C 原子与 -C 原子间发生断裂，每次生成一个乙酰 CoA和较原来少两个碳单位的脂酰 CoA，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程就叫 氧化。24. 乙醛酸循环 ：是油料作物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物的途径， 它将 2 分子乙酰 COA转变为 1 分子琥珀酸的过程。25. 生物膜 ：生物体内所有膜的总称，包括细胞质膜和各种细胞器的膜。26

6、. 逆转录 ：以 RNA为模板，根据碱基配对原则，按照 RNA的核苷酸顺序 (RNA中的 U用 T 替换) 合成 DNA27. 半保留复制 ：每个子代 DNA分子中，一条链来自于亲代 DNA，另一条链是新形成的这种复制方式28. 半不连续复制 ：DNA复制时，复制叉上的一条新链是连续合成的（前导链） ，而另一条链是以一系列不连续的冈崎片段方式合成的，最后连接成一条完整的 DNA新链（随从链） ，这种复制方式被称为半不连续复制。29. 不对称转录 ：在生物体内， DNA的两条链中仅有一条链（或某一区段）可作为转录的模板。30. 反义链 ( 或模板链 ) 与有义链 ( 编码链 ) ：基因的 DNA

7、双链中作为模板指导转录的那条单链称为反义链或模板链；与反义链互补的那条 DNA 单链被称为有义链 ( 编码链 ) 。31. 复制叉 ：在 DNA的复制原点， 双股螺旋解开， 成单链状态， 在起点处形成一个“眼”状结构， 在“眼”的两端，则出现两个叉子状的生长点，称为复制叉。32. 核酸内切酶 ：是一类能从多核苷酸链的内部水解 3,5 - 磷酸二酯键降解核酸的酶。33. 生物固氮 ：指固氮微生物在常温常压下将大气中的氮气转化为氨的过程。34. 密码子 ：mRNA分子上由三个相邻的核苷酸组成一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。35. 同工受体 tRNA：携带相同氨基酸而反密码子不

8、同的一组 tRNA 称为同工受体 tRNA。36. 诱导酶 ：在正常代谢条件下不存在，当有诱导物（底物）存在时才合成的酶，常与分解代谢有关。37. 操纵子 ：是 DNA分子上一个结构连锁、功能相关的基因表达协同单位，它包括启动基因（ P）、操纵基因（ O）与结构基因 (S) 。38. 反馈抑制 ：代谢过程中后面的产物对其前某一调节酶活性具有抑制作用。39. 级联放大系统 ：在连锁反应中， 一个酶被共价修饰后，连续地发生其它酶被激活， 导致原始调节信号放大的反应体系。二、问答题1. 简述蛋白质一，二，三，四级结构特点，并指出维系各级结构稳定的作用力。名称 结构特点 主要作用力（化学键）蛋白质一级

9、结构 （以胰岛51 个氨基酸组成；两条肽链；三对二硫键二硫键，肽键 素为例）1. 右手单螺旋2. 螺旋每圈包含 3.6 个氨基酸残基，螺距为 0.54nm螺旋 氢键3. 相邻两个氨基酸残基之间的轴心距为0.15nm 蛋白质 4. 侧链基团伸出螺旋二级结构5. 链内氢键平行于长轴1. 两条或多条肽链伸展呈锯齿状2. 侧链交替位于锯齿状结构的上下方 ? 折叠氢键 3. 链间氢键垂直于长轴4. 有平行和反平行片层结构1. 一条多肽链构成，有 153 个氨基酸残基和一个血红素辅基 主要是次级键（如氢键，离子键， 蛋白质三级结构2. 球状蛋白巯水键，范德华力） ； （以肌红蛋白为例）3. 极性氨基酸残基

10、在分子表面；也包括二硫键非极性氨基酸残基在分子内部蛋白质四级结构 次级键1. 共有 574 个氨基酸残基（以血红蛋白为例）2. 由四条亚基 （2 条链和 2 条 ? 链） 组成3. 四亚基各有一个血红素辅基4. 亚基的三级结构与肌红蛋白相似2. 组成蛋白质氨基酸结构通式如何？按照基极性不同， 20 种氨基酸可被分为哪四类？写出各类包含的氨基酸及其相应的三字符缩写。AA通式：1. 非极性基团 2. 极性不带电荷 3. 基团带负电 4. 基团带正电荷氨基酸 基团氨基酸 荷的氨基酸 的氨基酸丙氨酸 Ala 甘氨酸 Gly 天冬氨酸 Asp 赖氨酸 Lys缬氨酸 Val 丝氨酸 Ser 谷氨酸 Glu

11、 精氨酸 Arg 按基极亮氨酸 Leu 苏氨酸 Thr 组氨酸 His 性不同，将 AA 分 异亮氨酸 Ile 半胱氨酸 Cys为：脯氨酸 Pro 酪氨酸 Tyr苯丙氨酸 Phe 天冬酰胺 Asn色氨酸 Trp 谷氨酰胺 Gln甲硫氨酸 Met3. 蛋白质变性蛋白质有何特点空间构象破坏。 维系蛋白质空间结构稳定的作用力遭到破坏，故构象改变。蛋白质原有的功能丧失 。如酶的催化活性丧失，肌红蛋白的转运功能丧失等。蛋白质性质改变： 溶解度降低；粘度增加；易被蛋白质酶水解4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系。 （包括一级结构和空间结构）蛋白质一级结构与功能的关系： 蛋白质的功能取决于一级结构，当一级结

12、构改变时，蛋白质的功能就会发生改变，例如 镰刀状细胞贫血病就是一种因血红蛋白一级结构改变而产生的分子病。正常人血红蛋白的 ? 链 N端第六位 AA为 Glu ，而患者血红蛋白的 ? 链第六位则为 Val ，结果引起血红蛋白分子表面极性下降，因而聚集成镰刀状。蛋白质空间结构与功能的关系： 蛋白质都有特定的构象，而这种构象是与他们各自的功能相适应，一旦空间结构改变，蛋白质的生物学功能也随之丧失。 例如 把天然的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象，则其催化 RNA水解的功能可随之恢复。

13、5. 简述 DNA分子二级结构的主要特点两条核苷酸链平行，走向相反，且绕同一中心轴向右盘旋形成栓螺旋结构。两条由磷酸核脱氧核糖形成的主链骨架位于螺旋外侧，碱基位于内侧。两条链间存在碱基互补，通过氢键连系， A=T,GC 碱基互补原则。碱基平面与螺旋纵轴接近垂直，糖环平面接近平行。螺旋的螺距为 0.34nm，直径为 2nm，相邻两个碱基对之间的垂直距离为 0.34nm，每圈螺旋包含 10 个碱基对。螺旋结构中围绕中心轴形成两个凹槽即大沟与小沟。6. 比较 DNA,RNA在化学组成，细胞定位及生物功能上的区别核酸 DNA RNA化学组成 戊糖 脱氧核糖 核糖碱基 A、G、C、T A、G、C、U 主

14、要分布在细胞核内， 少量分细胞定位 大部分在细胞质中 布在叶绿体和线粒体指导蛋白质的合成；催化作生物学功能 遗传信息的载体用； 遗传信息的载体 （RNA病毒）7. 简述 tRNA二级，三级结构的特点tRNA分子的二级结构呈三叶草型，即四臂四环，其中四臂包括氨基酸接受臂，二氢尿嘧啶臂，反密码子臂， TC臂，四环包括： D环，反密码子环， TC环，额外环。tRNA的三级结构呈倒 L 型。7. 何为米氏方程？其中 Km的物理意义是什么？米氏方程是利用中间产物学说，推导出的一个表示底物浓度 S 与酶促反应速度 V 之间定量关系的数学方程式，即v=Vmax S/ （ Km+S) 。当反应速度（ V）达到

15、最大反应速度（ Vmax）一半时的底物浓度，即 v=Vmax/2 时，Km=S ；Km是酶的特征常数，其大小反映了酶与底物的亲和力。8. 简述酶的概念及酶作用的特点。酶是由生物体活细胞产生，具有有催化功能的生物大分子，通常是蛋白质。酶作用的特点： 1. 高效性，即酶催化反应速度极高； 2. 高度专一性，即酶对底物及其催化的反应有严格的选择性； 3.易变性，酶催化的反应条件温和一般要求在常温、常压、中性酸碱度等温和的条件下进行，在高温、强酸、强碱及重金属盐等环境中容易失去活性； 4. 可调控性，包括酶原激活、共价修饰调节、反馈调节、激素调节等； 5. 常常需要辅因子。9. 试述诱导契合学说的主要

16、内容？酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。10. 影响酶促反应速度的因素有哪些？它们如何影响反应速度？（1）底物浓度 S 对酶反应速度（ V）的影响（见下图） ：用S 对 V作图，得到一矩形双曲线，当 S 很低时， V 随S呈直线上升，表现为一级反应。当 S 增加到足够大时， V 几乎恒定，趋向于极限，表现为零级反应。曲线表明，当S 增加到一定数值后，酶作用出现了饱和状态，此时若要增加 V ，则应增

17、加酶浓度。（2）酶浓度与反应速度： 在底物浓度足够大的条件下，酶浓度与酶促反应速度成正比（见上图） ；（3）温度： 过高或过低温度均使酶促反应速度下降，只有在最适温度下酶促反应速度才最高；（4）pH：pH 影响酶蛋白质中各基团的解离状态，过高或过低 pH 均使酶促反应速度下降，在最适 pH 下酶促反应速度才最高；（5）抑制剂： 作用于酶活性中心必需基团，引起酶活性下降或丧失，分为可逆抑制和不可逆抑制两种；（6）激活剂： 提高酶活性， 加快酶促反应速度的物质， 包括无机离子、 有机小分子或其他具有蛋白质性质的大分子。11. 简述糖酵解、三羧酸循环及磷酸戊糖途径的主要生物学意义（1）糖酵解：A、为

18、生物细胞活动提供能量； B 、是糖类有氧氧化的前过程； C 、提供糖异生作用的主要途径D、为其他代谢提供原料； E 、是糖，脂肪和氨基酸代谢相联系的桥梁（2）三羧酸循环：A、氧化获能的最有效方式； B 、为其他生物合成代谢提供原料； C 、是沟通物质代谢的枢纽（3）磷酸戊糖途径：+A.PPP 途径为细胞内的合成反应提供还原力 NADPH+H； B. 与光合作用联系； C.PPP 途径为细胞内核酸等物质合成提供原料； D. 与植物的抗病力相关 ; E. 与有氧、无氧分解相联系； F. 必要时供应能量12. 丙酮酸是一个重要的中间产物，简要写出五个不同的以丙酮酸为底物的酶促反应+ 乳酸脱氢酶（1）

19、丙酮酸 NADH+H+ P166乳酸+ NAD+HSCoA（2）丙酮酸 +NAD丙酮酸脱氢酶系+CO乙酰 CoA+ NADH +H2丙酮酸羧化酶（3）丙酮酸 CO2ATPH2O 草酰乙酸 ADP+Pi P172+CO（4）丙酮酸 +NADPH+H2苹果酸酶+ P173苹果酸 NADP丙酮酸脱羧酶（5）丙酮酸 乙醛 +CO2 P16613. 简要写出三个底物水平磷酸化反应磷酸甘油酸激酶（1）1，3- 二磷酸甘油酸 +ADP 3- 磷酸甘油酸 +ATP丙酮酸激酶（2）磷酸烯醇式丙酮酸 +ADP 丙酮酸 +ATP琥珀酰 CoA合成酶（3）琥珀酰 CoA + GDP+Pi 琥珀酸 + GTP + Co

20、A-SH14. 简要写出八个氧化脱氢反应+ 3 磷酸甘油醛脱氢酶(1)3- 磷酸甘油醛 +Pi+ NAD1,3- 二磷酸甘油酸 + NADH + H+ 异柠檬酸脱氢酶（2）异柠檬酸 + NAD+- 酮戊二酸 + CO2 + NADH + H（3）- 酮戊二酸 + HSCoA+ NAD+a酮戊二酸脱氢酶系+琥珀酰 CoA + CO2 + NADH+ H琥珀酸脱氢酶（4）琥珀酸 + FAD 延胡索酸 +FADH2+ 苹果酸脱氢酶（5）苹果酸 + NAD+草酰乙酸 + NADH+H+ 6 磷酸葡萄糖脱氢酶（） 6- 磷酸葡萄糖 +NADP+6- 磷酸葡萄糖酸内酯 + NADPH + H+ 6 磷酸葡

21、萄糖酸脱氢酶（） 6- 磷酸葡萄糖酸 + NADP5- 磷酸核酮糖 + NADPH + H+ + CO2丙酮酸脱氢酶系（）丙酮酸 +NAD+HSCoA 乙酰 CoA+ NADH + H + CO215. 简述生物氧化的三个阶段第一阶段： 糖类、脂类和蛋白质等大分子降解成其基本结构单位。单糖，甘油与脂肪酸，氨基酸，该阶段几乎不释放化学能。第二阶段 ：葡萄糖、脂肪酸、甘油和氨基酸等大分子基本结构单位，经糖酵解，脂肪酸 氧化，氨基酸脱氨基氧化等降解途径分解为丙酮酸或乙酰 CoA等少数几种共同的中间代谢物，该阶段释放少量的能量。第三阶段： 丙酮酸、乙酰 CoA 等经过三羧酸循环彻底氧化为二氧化碳，水，

22、释放大量的能量。氧化脱下的氢经呼吸链将电子传递给氧生成水，释放出大量能量，氧化过程中释放出来的能量用于 ATP合成。16. 简述化学渗透学说关于氧化磷酸化机理的主要内容化学渗透假说是由英国生物化学家 米歇尔 首先提出来的，该假说的内容要点如下：呼吸链中递氢体和递电子体体交替排列，有序的定位于线粒体内膜上，是氧化还原反应定向进行。电子传递链的复合体中的递氢体有质子泵的作用。它可以将 H +从线粒体内膜的内侧泵至外侧。线粒体内膜本身具有选择透过性，不能让泵出的 H+返回膜内，产生电化学梯度。线粒体内膜上的 ATP 合酶复合体能使质子回流。电化学梯度消失，并且释放能量。质子则从膜间空间通过 ATP

23、合成酶复合物上的质子通道进入基质，同时驱动 ATP 合成酶合成 ATP。+/NADH+H+ o o o17. 计算：已知 NAD 的 E = -0.32V ，O2/H2O 的 E = +0.82V ， ATP 水解的 G=-30.54kJ/mol ，oF=96.5kJ/v.mol ，请计算 NADH经呼吸链氧化生成水时的 G。+ +1/2O解：反应的总反应式为： NADH +H+H2NAD 2O+/NADH+H+oNAD 的 E = -0.32VoO2/H2O的 E= +0.82VoE = +0.82V （ -0.32V ）=1.14 Vo oG=nFE =2*96.54*1.14= 220K

24、J(V*mol)-1答：NADH经呼吸链氧化生成水时的 G o为 220KJ(V*mol)o为 220KJ(V*mol)-1 。18. 比较脂肪酸 - 氧化和从头合成的区别，完成下表。区别要点 软脂酸从头合成 软脂酸 - 氧化细胞中进行部位 细胞质 线粒体酰基载体 ACP CoA二碳单位参与或断裂形式 丙二酸单酰 CoA 乙酰 CoA电子供体或受体 NADPH FAD，NAD羧化、启动、缩合、还原、 活化、脱氢、水合、 反应过程脱水、再还原 再脱氢、硫解反应方向 CH3COOH COOH CH3羟脂酰基中间体立体异构物 D型 L 型-对 HCO3和柠檬酸的需求 要求 不要求酶系 7 种酶、蛋白

25、组成复合体 4 种酶能量变化 消耗 7 个 ATP、14 个 NADPH 产生 106 个 ATP19. 简述乙醛酸循环的生物学意义答：1. 是油料作物体内把脂肪转化为碳水化合物的途径2. 补充 TCA循环中的四碳化合物20. 简述乙酰 CoA的来源和去路答： 乙酰 CoA的主要来源 ：丙酮酸氧化脱羧；脂肪酸 - 氧化；氨基酸氧化分解乙酰 CoA的代谢去路 ：可彻底氧化转化为二氧化碳、水和能量；可从头合成为脂肪酸；可转化成酮体；可合成胆固醇。21. 计算 1 分子月桂酸（ 12 个 C）经过生物氧化作用彻底分解为 CO2 和 H2O时生成 ATP的分子数（写出总反应式并列出计算过程）。+ +6

26、CoASH + 5FAD + 7H + +AMP +PPi答：月桂酸 + ATP + 5NAD 2O6 乙酰 CoA + 5FADH2 + 5NADH + 5H注：此反应式可以不用写，但要说明 1 分子月桂酸彻底氧化经过 5 次 氧化循环 , 产生 6 乙酰 CoA, 5FADH2 和 5NADH+ 5H1 分子乙酰 CoA进入三羧酸循环彻底氧化共生成 10 分子 ATP，因此 6 分子乙酰 CoA生成 6 10=60ATP。5FADH2：5 1.5=7.5ATP+5NADH + 5H：5 2.5=12.5 ATP共计产生 60+7.5+12.5=80ATP, 另外活化消耗了 2ATP，因此一

27、共净产生 78ATP。22. 试述脂代谢与糖代谢的相互关系图示之后，还应辅以文字叙述，以进一步解释二者之间的转换关系。23. 简述参与 DNA复制的酶系及其作用。主要参与成分 主要作用1、DNApol 新链延伸；切除引物2、引物合成酶 合成引物3、NDA连接酶 连接切口4、拓扑异构酶 解螺旋5、解螺旋酶 解双链6、SSB等 保护单链7、引发体 识别复制原点24. 简述 DNA复制与 RNA转录的过程。复制： 1、起始 （1）识别 （引发体识别复制原点） ； （2）解链 ； （3）稳定 （SSB结合解开的单链） ；（4）引物2、延伸 当 RNA引物合成之后，在 DNA聚合酶的催化下，以 4 种脱

28、氧核糖三磷酸为底物，在 RNA引物的 3端以磷酸二酯键连接上脱氧核糖核酸并释放 PPi3 、终止 （1）切除 （DNA聚合酶切除 RNA引物； （2）填补 （DNA聚合酶填补缺口） ；（3）连接 （DNA连接酶连接相邻的 DNA片段）转录： 1、起始（1）（在 亚基帮助下） RNApol 识别并结合在启动子 -35 区（2）在启动子 -10 区与 RNApol 紧密结合， DNA构象改变，局部双链打开（3）在启动子 +1 处，RNApol 结合 ATP或 GTP(少见 ) 第一个核苷酸（4）亚基离开复合体核心酶2 、延伸（ 1）核心酶沿 DNA模板 35移动； （2）新 RNA链沿 53不断延

29、伸（3）新 RNA链离开模板， DNA重新形成双链3 、终止 核心酶沿模板 35方向移动到终止子，转录终止，并释放已转录完成的 RNA链。25. 比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的异同，完成下表。比较 嘌呤核苷酸 嘧啶核苷酸1、原料：磷酸核糖、 Asp、Gln、CO2相同点2、都有从头合成和补救合成途径3、都合成一个相关核苷酸1、在 PRPP上合成嘌呤环 1、先合成嘧啶环再与 PRPP结合不同点2、先合成 IMP 2、先合成 OMP3、Gly、甲酸盐为原料 3、Gly、甲酸盐不为原料26. 比较复制与转录过程，完成下表过程 复制 转录（脱氧）核苷酸的 3-OH 进攻另一（脱氧）核苷酸的 磷

30、作用机理酸基团，形成磷酸二酯键。相同点 原则 碱基互补配对模板 DNA合成方向 53底物 dNTP NTP模板 两条 DNA单链 一条 DNA单链不同点参与酶DNA聚合酶；引物酶；连接酶；拓扑异构酶；解旋酶； SSBRNA聚合酶有无引物 有 无产物 子代 DNA RNA方式 不连续复制 不对称转录27. 试述脂代谢与蛋白质代谢、蛋白质代谢与糖代谢的相互关系。答：图示之后，还应辅以文字叙述，以进一步解释二者之间的转换关系。28. 遗传密码如何编码？有哪些基本特性？答：遗传密码是 mRNA分子中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。每 3 个连续的核苷酸残基序列为一个密码子，特

31、指一个氨基酸。标准的遗传密码是由 64 个密码子组成的，几乎为所有生物通用。其特点有：方向性： 阅读密码子要遵循 mRN5A3方向进行；无标点性与无重叠性： 任何密码子之间没有任何标点符号隔开，同时，碱基不能重复使用；简并性 ：同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象称为密码子的简并性， Met 和 Trp 各只有一个密码子之外，其余每种氨基酸都有 2 6 个密码子；基本通用性： 不同生物都使用同一套密码；变偶性 ：在密码子与反密码子相互识别的过程中，密码子的第三位碱基有较大的灵活性，可以不完全遵循碱基互补配对原则。29. 简述三种 RNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？答：（1）mRN：A

32、作为蛋白质生物合成的模板，是遗传信息的载体，决定多肽链中氨基酸的排列顺序， mRNA中每三个相邻的核苷酸组成三联体密码子，代表一个氨基酸的信息。（2）tRNA：蛋白质合成中氨基酸运载工具，为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，准确无误地将活化的氨基酸运送到核糖体中 mRNA模板上。（3）rRNA：与多种蛋白质结合而成核糖体，是蛋白质生物合成的场所，又称肽链合成的“装配机”。30. 简述蛋白质生物合成的基本过程。答： （1）氨基酸的活化 ； （2）肽链合成的起始： （3）肽链的延伸（4）肽链合成的终止： （5）肽链合成后的加工与折叠：31. 以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调控过程。（1）乳糖

33、操纵子包括启动子（ P）、操纵基因（ O）和功能上相关的三个结构基因 LacZ、LacY、LacA，分别编码大肠杆菌分解利用乳糖的三种相关酶，操纵子受调节基因的调控。（2）环境中 没有乳糖 诱导物的情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与操纵基因结合，操纵基因被关闭，操纵子处于阻遏状态，不转录表达， 没有三种相关酶的生成 。（3）环境中 有乳糖 诱导物的情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与诱导物结合，使阻遏蛋白构象发生改变，失去与操纵基因结合的能力，操纵基因开放，操纵子处于去阻遏状态，转录并 表达出三种相关酶 。32. 举例说明酶活性调节的主要方式。（1）酶原的激活： 有些酶在刚刚合成时并无活性，

34、被称为酶原，需要通过其他酶切除寡肽或肽片段后才被有活性。例如胃蛋白酶原在 N端切除一个 42 肽，就被激活为胃蛋白酶；（2）别构调节： 调节物与酶分子活性中心外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的别构调节。例如 1,6 二磷酸果糖与其后续反应酶丙酮酸激酶结合后，具有激活该酶的作用，是一种前馈激活调节方式；而 6- 磷酸葡萄糖与其前面的酶己糖激酶结合后，具有抑制该酶的作用，是一种反馈抑制调节方式；（3）共价修饰调节： 酶分子中的某些基团，可以被共价结合或脱去，从而引起酶活性的变化，这种调节称为酶的共价修饰调节。例如无活性的糖原磷酸化酶 b 催化在磷酸化激

35、酶的作用下，与磷酸基团共价结合，就转变为有活性的糖原磷酸化酶 a；（4）辅因子调节： 许多酶催化反应过程需要辅因子参加，若缺乏这些辅因子，某些酶促反应必然会受到抑制，相关代谢途径的运转速度也必然受到影响，因此它们在细胞中的浓度与状态的改变，在一定程度上会对代谢速度和方向产生明显影响。例如能荷调节， ATP/ADP比值对于代谢有重要的调节作用， ATP/ADP比值较低，会加强糖的氧化过程，而对+/NADP+比值 糖原合成过程产生抑制，反之，比值较高，会加强糖原合成过程，而对糖的氧化过程产生抑制； NAD(P)H+H较低，会促进分解代谢，抑制合成代谢，反之，比值较高，会促进合成代谢，抑制分解代谢。

36、33. 为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路？（1）三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的必经之路。分别阐述三大类物质彻底氧化的三个阶段（略） ，其中前两个阶段的氧化路径各不相同，但最后一个阶段都进入三羧酸循环（殊途同归） ，通过三羧酸循环彻底氧化分解成水、 CO2 和产生能量。这样可以减少参加不同反应所需要的酶，不仅有助于减缓细胞内蛋白质成分的混乱程度，还可减轻表达这些蛋白质的压力（即需要的原料和酶） ，更可以减小基因组的大小。（2）三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的枢纽。可以用图来说明，也可文字叙述，说明三羧酸循环在三大类物质转化的枢纽地位（略）所以说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质的代谢共同通路。