[自考]自考生物化学专业考点要点复习资料.doc

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1、第一章蛋白质的结构和功能一、蛋白质的分子组成氨基酸。蛋白质的元素组成中除了常见元素外，有些还含有微量元素。在蛋白质的元素组成中，氮元素的含量相对恒定，平均约占蛋白质元素组成量的16，因此通过测定蛋白质中氮元素的含量能够大概推算出蛋白质的含量。自然界中存在的氨基酸种类有300多种，但是组成蛋白质的常见氨基酸只有20种，它们的分子结构和特性的区别在于侧链R基团的不同。氨基酸在临床上也有广泛的应用，如谷氨酸、精氨酸、半胱氨酸等已经用于神经科、内科的肝昏迷与皮肤科疾病的治疗。而20种氨基酸都有用做营养剂的剂型。二、多肽和蛋白质的一级结构和功能1肽键、多肽与蛋白质的概念。学习蛋白质的相关知识的时候，我们

2、最先碰到的问题就是多肽与蛋白质的概念，什么是多肽，什么是蛋白质，多肽与蛋白质有着什么样的区别与联系呢?要了解这些知识，我们首先应该知道的是肽键的概念：肽键大多是由一个氨基酸的羧基与相邻的另一个氨基酸的a一氨基共同脱去一分子水后形成的，它是一种共价键。我们知道水分子的化学组成是两个H原子和一个氧原子，或者说是一个氢原子和一个羟基。两个氨基酸在一定条件下缩合形成肽键的同时，一分子的水也随之产生，这个水分子的一个氢原子来自于其中一个氨基酸的羧基，另外一个氢原子来自于另一个氨基酸的氨基。肽键的本质是一种酰胺键。多肽的概念我们在日常生活中可能不经常听到，但是蛋白质的概念我们一般都有感性认识，其实两者都是

3、氨基酸通过肽键缩合后的产物，两者之间的区别仅仅在于组成它们的氨基酸的数目的多少，数目较少的称为多肽，数目多的称为蛋白质。这个数目的界限一般是50个左右。蛋白质水解后能够生成氨基酸或多肽。较长的多肽水解后能生成氨基酸或较短的多肽。2蛋白质的一级结构和功能。知道了蛋白质的概念，其实就是知道了蛋白质的分子组成，但是生物大分子要发挥它们的功能一般都要具有复杂的空间结构。就好像我们知道了一座房屋主要是由砖块通过混凝土构建起来的，但是如果要发挥它满足人们生活需要的功能还必须具备复杂的结构，例如卧室、客厅、厨房、卫生间，等等。蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序，就相当于一座房屋的砖块数目和组成

4、的次序一样，只不过这座蛋白质的房屋的砖块是氨基酸。不同的蛋白质一般具有不同的一级结构。蛋白质一级结构的功能：首先由于它是蛋白质多肽链不同的折叠卷曲形成特定空间结构和功能的基础，因为蛋白质中不同的氨基酸排列顺序、不同的氨基酸侧链R，可决定其不同的折叠。同时蛋白质的一级结构又是由遗传物质DNA分子上基因中相应核苷酸排列顺序，即遗传密码决定的。蛋白质与DNA分子均为线状，因此具有“共线性”关系。不同生物具有不同的遗传特征，首先是由于其不同的DNA编码合成出不同的蛋白质决定的。三、蛋白质空间结构。蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链氨基酸残基折叠卷曲形成的局部肽段空间结构，就好比一座房屋的一个个小房间

5、一样，螺旋、片层、转角、无规则卷曲等是最常见的蛋白质的二级结构。一个个上述的小房间进而组成了整个的房屋，也就是蛋白质的三级结构。蛋白质的三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸原子的空间排列，即一些二级结构进一步折叠卷曲形成的球状、椭圆形、棒状、纤维状等分子的空间结构。有些蛋白质还具有四级结构，四级结构是指各条具有独立三级结构的多肽链，再以各自特定形式结合、排布所形成的整个蛋白质分子最高层次的三维空间结构。在蛋白质的四级结构中，各个具有独立三级结构的多肽链称为亚基，亚基单独存在时不能发挥生物活性。还使用我们上面举的房屋的例子就可以这么去理解：有些人同时拥有几座房屋，有的用来出租，有的用来居住，有的用

6、来做生意等等。因此并不是所有的蛋白质都具有四级结构。蛋白质的分子的空间结构是由一级结构决定的，维系蛋白质多级结构的作用力不是共价键，而是氢键、盐碱、疏水作用力，等等。四、单纯蛋白质和结合蛋白质。蛋白质的分类经常依据其化学组成或溶解度为标准。从化学组成上可以分为单纯蛋白质和结合蛋白质。顾名思义，单纯蛋白质的组成比较单一，即仅仅由氨基酸组成，而结合蛋白质除了氨基酸外，还含有其他与之相结合的成分，我们称之为辅基，就是辅助蛋白质发挥其功能的成分。单纯蛋白质可以根据溶解度的不同进行再分类，而结合蛋白质往往根据辅基的不同而进行细分。蛋白质也可以按照分子形状不同而分为纤维状蛋白质和球状蛋白质两大类。另外根据

7、功能的不同对蛋白质进行分类也经常用到。 五、蛋白质的生理功能。蛋白质要发挥功能，首先要具备特定的结构特性。蛋白质各级结构的改变均会不同程度的影响到蛋白质功能的发挥。临床上经常提到的“分子病”的概念就是指由于蛋白质分子结构的改变，往往是蛋白质分子的一级结构首先产生了改变，最终引起蛋白质功能的异常或者丧失而造成的疾病。六、蛋白质的亲水胶体溶液性质及两性解离性质1胶体性质。我们应该明确的是胶体的概念，胶体是指分子直径大小在1100nm范围内的颗粒，它的主要性质是不能透过半透膜，这个性质在临床抢救和蛋白质的纯化上都得到了应用。2两性解离性质与等电点。所谓两性的意思就是蛋白质中含有碱性的氨基等基团和酸性

8、的羧基。在特定的pH值下，这些基团的解离到达一定的程度时，我们说这个pH值为该蛋白质的等电点，每个蛋白质都有特定的等电点，蛋白质大多在等电点时溶解度最低，因此可以根据这个特性来鉴定和分离蛋白质。七、蛋白质的变性作用。蛋白质变性是指在一些物理或化学因素的作用下，使蛋白质空间结构破坏，从而引起蛋白质理化性质改变，尤其是溶解度降低和生物活性丧失的过程。蛋白质变性的因素有加热、紫外线、x一射线、有机溶剂、尿素、胍、强酸强碱、重金属盐等。我们需要注意的是蛋白质变性的本质是因为蛋白质中的非共价键被破坏，高级结构遭到破坏，而一级结构并未破坏，因而有时候变性的蛋白质是能够在一定条件下重新恢复丧失的功能的。另外

9、有时候在上述引起蛋白质变性的因素存在的条件下蛋白质并不一定会变性，还要同时考虑其他条件，例如有机溶剂存在时，低温情况下蛋白质不会变性，而高温时则会引起变性。 八、人类蛋白质组。人体约含有10万种以上不同的蛋白质，且不同组织细胞含有的蛋白质也各有差异。蛋白质不仅是生物体内含量最多的有机物质，而且还存在着种族差异和个体差异。人体内大多数微量存在的蛋白质，远未经分离纯化和鉴定，其重要生理功能及与疾病的关系尚待阐明，这就使得蛋白质成为探索生命奥秘的重要领域之一。“人类蛋白质组”计划包括各组织器官或细胞中蛋白质总数以及一些蛋白质的质和量在不同生理情况如发育和不同病理情况如疾病发生发展阶段中的变化研究。其

10、重要意义决不低于基因组的研究，因为蛋白质是一切生理功能的执行者。第十五章肝胆生物化学一、肝脏在机体物质代谢中的重要作用1肝脏在糖代谢中的重要作用：(1)糖原合成与储存。(2)糖异生作用。(3)维持血糖浓度相对恒定的作用。(4)旺盛的糖磷酸戊糖分解途径。2肝脏在脂类代谢中的重要作用：(1)载脂蛋白合成与脂蛋白生成。(2)甘油三酯分解及酮体的生成。(3)旺盛的磷脂代谢及胆固醇生物合成。3肝脏在蛋白质代谢中的重要作用： (1)活跃的氨基酸分解代谢。(2)尿素生成作用。(3)血浆白蛋白及多种凝血因子的合成。(4)肝脏利用体内氨基酸合成多种含氮化合物。4肝脏对激素生物转化、灭活的作用：肝脏也是体内激素发

11、挥生理功能后转化、灭活的主要场所，从而也影响激素在体内作用的时间长短和强度。具有类固醇结构的激素如性激素和肾上腺皮质激素，主要在肝中转化，并主要通过肾脏排泄。5肝脏在维生素吸收、储存及转变合成辅酶中的作用：肝脏合成、分泌的胆汁酸盐，有促进脂类消化吸收、也协助脂溶性维生素吸收的作用，且肝脏也是体内脂溶性维生素A、D、E、K的主要储存器官。维生素B12是人体每天需要量最少的水溶性维生素，主要也储存在肝脏中。且大量水溶性B族维生素，就主要在肝中转变合成辅酶。二、胆色素代谢与黄疸。肝脏具有摄取、 结合、排泄胆红素的强大功能。血液循环每流经肝脏一次，其中40的血红素即被肝脏摄取，因为肝脏有特异的Y、Z载

12、体蛋白摄取结合血浆中胆红素，胆红素在肝中由UDP一葡萄糖醛酸基转移酶催化，大多与2分子葡萄糖醛酸(GA)共价结合，生成了稳定的结合胆红素。临床上一些肝胆系统等疾病可引起胆色素代谢的异常、血清中胆红素浓度的升高。当其量超过正常血清胆红素浓度l倍以上时，由于胆红素进入组织，可使病人眼睛巩膜及皮肤、黏膜被黄染，肉眼就能检查出来，称(显性)黄疸。黄疸时通过血清中浓度升高的是未结合胆红素还是结合胆红素来对疾病进行鉴别诊断。黄疸时除血清胆红素的检测外，还可结合尿中胆红素及胆素原族的排泄异常来鉴别诊断，称“尿三胆”。三类黄疸病人血清胆红素及其代谢物排泄比较：血清未结合胆红素|血清结合胆红素|尿中胆红素|尿中

13、胆素原族|粪中胆素原族。正常人：+；-；-；+；+；肝前性黄疸：；-；-；肝细胞性黄疸：；+；或；肝后性黄疸：+；+；。三、胆汁酸盐代谢与胆石症。肝细胞可以用含27个碳原子组成的胆固醇为原料，转变合成出含24个碳原子的胆酸和鹅脱氧胆酸，统称为游离型初级胆汁酸，其钠盐或钾盐即称为胆汁酸盐。肝中合成分泌的初级胆汁酸盐经肠道细菌作用脱羟的产物称为次级胆汁酸盐，包括脱氧胆酸和石胆酸。进入肠道的初级结合胆汁酸盐，90以上在回肠随乳化消化的食物一起被机体主动重吸收、经门静脉入肝，而进入大肠的小部分初级结合胆汁酸盐经肠道细菌作用，转变生成的次级游离胆汁酸盐，也有一部分被机体被动重吸收入肝，再与甘氨酸与牛磺酸

14、结合形成次级结合胆汁酸盐，再随胆汁分泌进入肠道，促进脂类的乳化消化吸收，这就是胆汁酸盐的肠肝循环。人胆汁中的胆汁酸盐以结合型为主。胆酸、鹅脱氧胆酸、 脱氧胆酸和石胆酸的比例约为10：9：5：1；它们与甘氨酸和牛磺酸结合的比例约为3：1。胆结石形成的原因更为复杂，除了胆汁酸盐、磷脂与胆固醇代谢异常，胆汁中各成分含量比例失调如胆汁酸盐、磷脂酰胆碱与胆固醇的比值小于10：1，胆固醇容易沉淀析出外，也与无机盐代谢紊乱，胆道细菌、寄生虫感染诱因有关，从而使胆汁成分容易形成沉淀结石。按结石的化学成分，胆结石可分为胆固醇结石、胆色素结石、混合结石以及无机钙盐结石等多种。四、肝脏的生物转化作用。在人的整个生命

15、活动过程中，体内会不断存在一些外源或内源的非营养性物质，它们既不组成机体的组织结构成分，又不氧化分解供能，但对机体具有一定的生理或毒理作用。为了保证机体各种生理活动能正常进行，必须将这些非营养物质排出体外，机体对这些物质的清除，先要进行化学反应处理，增加其水溶性，以便于从肾脏和胆道排泄， 这些生化反应过程，即称为生物转化作用。外源性营养物质和内源性营养物质不断合成、分泌，在发挥生理功能同时又要不断被转化排泄，若在体内异常积聚，也会干扰机体正常的生命活动，因此生物转化作用与机体健康与医学都关系密切。体内进行生物转化反应的主要器官是肝脏，因为肝脏具备进行生物转化的丰富酶类，此外肠、肾、肺等组织也具

16、有一定的生物转化能力。生物转化作用的反应类型1一相反应：包括氧化、水解、还原反应。大多具有生物活性的非营养物质经生物转化增加其水溶性同时其生理活性与毒性往往降低或丧失，因此曾将生物转化作用称为“生物解毒”作用。目前认为机体生物转化作用的主要生理意义是经过一系列化学反应，增加非营养性物质的水溶性，可及时排出体外以保护机体。2二相反应：即结合反应。可以结合具有极性韵谷胱甘肽、甘氨酸、乙酰基等，但大多是结合具有更强极性的葡萄糖醛酸或硫酸基。大多是与上述已经过一相反应的产物，再进一步二相反应继续增加其水溶性，以利于排泄。一、单项选择题（共3.8页，601题）1.1组成蛋白质的氨基酸的种类有(A)A20

17、种B300多种C16种D18种1.2不具有不对称碳原子的氨基酸是(B)A脯氨酸B甘氨酸C半胱氨酸D丝氨酸1.3下列有遗传密码的氨基酸是(D) A羟脯氨酸B羟赖氨酸C胱氨酸D谷氨酸1.4含有2个肽键的开链肽称为(B)A二肽B三肽C四肽D五肽1.5人胰岛素的一级结构中含有的二硫键数目是(C)A1个B2个C3个D4个1.6不属于非共价键的是(A)A肽键B氢键C盐键D碱基堆积力1.7下列概念跟蛋白质二级结构无关的是(C)A无规则卷曲B转角C亚基D片层1.8以下说法错误的是(D)A催产素分子中含有一个二硫键B谷胱甘肽的肽键结构不同于多数常见的肽键C血红蛋白和肌红蛋白都含有亚铁血红素作为辅基D蛋白质变性时

18、一级结构遭到了破坏。1.9结构异常时能引起地中海贫血发生的蛋白质是(A)A血红蛋白B肌红蛋白C凝血蛋D钙调蛋白. 1.10以下蛋白质的理化性质中能用于蛋白质的定量检测的特性是(B)A等电点B紫外吸收特性C胶体性质D盐析1.11以下说法正确的是(C)A所有蛋白质都具有四级结构B无规则卷曲不属于蛋白质二级结构的一种C多肽与蛋白质在氨基酸组成的数量上没有严格的分界线D蛋白质中任何一个氨基酸残基的改变都会大大影响它的功能1.12组成蛋白质的氨基酸的平均分子量为(B)A100；B110；C120；D1301.13寡肽的氨基酸残基数量的上限为(D)A5；B6；C8；D101.14临床上使用70的酒精消毒，

19、是应用了蛋白质的理化性质中的(A)A变性B两性C胶体性质D盐析1.15下列蛋白质的种类中，不属于按照溶解度大小划分的是(C)A组蛋白B硬蛋白C载脂蛋白D白蛋白1.16人体的蛋白质种类大约为(B)A3万种B10万种C100万种D10亿种1.17组成蛋白质的元素中，含量相对稳定的是(D)A碳元素B氢元素，C氧元素D氮元素1.18细菌和哺乳动物细胞的化学组成中，含量最多的物质是(A)A水B蛋白质CDNA；D无机盐1.19细菌和哺乳动物细胞的化学组成中，含量最多的干物质是(C)ADNA；BRNA；C蛋白质D无机盐. 1.20胰岛素的氨基酸残基组成数目为(B)A50；B51；C372；D5741.21加

20、压素和催产素的氨基酸残基组成数目为(C)A7；B8；C9；D101.22具有保护细胞膜功能的多肽是(C)A催产素B加压素C谷胱甘肽D高血糖素1.23目前已经测出一级结构最长的蛋白质是单链载脂蛋白B100，它的分子量为(D)A145kD；B221kD；C380kD；D513kD1.24谷胱甘肽中的谷氨酰为(B)A谷氨酰B谷氨酰C谷氨酰D谷氨酰1.25血红蛋白和肌红蛋白的辅基是(B)A含高铁的血红素B含亚铁的血红素C含高铁的FMN；D含亚铁的FMN1.26可以作为鉴别诊断心绞痛或者心肌梗死的标志物的是(B)A血红蛋白B肌红蛋白C肌球蛋白D肌动蛋白1.27血浆白蛋白的等电点为(A)A49；B735；

21、C108；D1O1.28胃蛋白酶的等电点为(D)A49；B735；C108；D101.29合成蛋白质的氨基酸种类为(C)A5种B10种C20种D50种1.30蛋白质分子的一级结构是指(D)A组成蛋白质的氨基酸种类B组成蛋白质的氨基酸组成比例C组成结合蛋白质的非蛋白质成分D组成蛋白质的氨基酸排列顺序1.31胰岛素分子结构的最高层次是(C)A一级结构B二级结构C三级结构D四级结构. 1.32含有巯基的氨基酸是(D)A苏氨酸B组氨酸C缬氨酸D半胱氨酸1.33蛋白质经煮沸变性后其生物学活性(A)A丧失B升高C不变D降低1.34大多数蛋白质的分子量范围是(A)A几万B几千C几百D几十1.35由多个亚基组

22、成的蛋白质的分子结构属于(D)A一级结构B二级结构C三级结构D四级结构1.36多肽链中连接相邻氨基酸残基的a一氨基与a一羧基的化学键是(C)A疏水键B氢键C肽键D盐键1.37蛋白质变性是由于蛋白质分子(B)A一级结构的破坏B空间结构破坏C辅基的脱落D亚基解聚1.38不参与蛋白质分子组成的氨基酸是(C)A天冬酰胺B脯氨酸C鸟氨酸D丝氨酸. 1.39蛋白质二级结构不包括(B)A一转角B双螺旋C片层D无规则卷曲1.40“分子病”中基因突变后导致异常的分子是(A)A蛋白质B维生素C糖类D脂类1.41螺旋结构属于蛋白质分子的(B)A一级结构B二级结构C三级结构D四级结构1.42蛋白质分子中的平均含氮量为

23、(C)A16；B625；C16；D181.43临床上用补充血浆粉的方式抢救失血病人以维持其有效循环血容量是利用了蛋白质的(B)A两性解离性质B大分子胶体性质C蛋白质的变性D蛋白质的紫外吸收性质1.44组成蛋白质多肽链中的氨基酸排列顺序是蛋白质的(A)A一级结构B二级结构C三级结构D四级结构2.1分子中含有脱氧核糖的核酸称为(C)A信使RNA；B转移RNA；CDNA；D核蛋白体RNA. 15.26下列属于生物转化第二相反应的是(B)A氧化反应B结合反应C还原反应D水解反应15.27关于未结合胆红素的叙述，错误的是(B)A脂溶性强B能从尿中排出C毒性大D未与葡萄糖醛酸结合二、多项选择题（共1.4页

24、，168题）1.1以下属于结合蛋白的是(ABCDE)A糖蛋白B脂蛋白C金属蛋白D核蛋白E磷蛋白1.2以下属于碱性氨基酸的是(ACD)A精氨酸B丝氨酸C组氨酸D赖氨酸E酪氨酸1.3富含a一螺旋的蛋白质是(AC)A血红蛋白B免疫球蛋白C角蛋白D胰糜蛋白酶E胰岛素1.4以下属于蛋白质分子的缺失或异常引起的疾病是(ABDE)A家族性高胆固醇血症B原发性痛风C缺铁性贫D白化病E蚕豆病1.5在体内相应的蛋白质中，侧链容易被磷酸化的氨基酸残基是(ABC)A丝氨酸B苏氨酸C酪氨酸D天冬氨酸E丙氨酸1.6下面的条件能引起蛋白质变性的是(AB)A尿素处理B紫外线C低温下用乙醇处D硫酸铵处理E搅拌. 1.7下列关于

25、蛋白质的分类是按照功能划分其种类的是(BCDE)A纤维蛋白B酶蛋白C运输蛋白D凝血蛋白E防御蛋白1.8属于蛋白质中组成元素的是(ABCDE)A硫元素B氧元素C氢元素D铁元素E磷元素1.9属于蛋白质的功能的是(ABC)、A催化B运输C保护D维持晶体渗透压E储存遗传信息1.10属于蛋白质生物合成后加工修饰而来的氨基酸是(ACD)A胱氨酸B半胱氨酸C羟脯氨酸D羟赖氨酸E蛋氨酸1.11用于神经科、内科的肝昏迷与皮肤科疾病治疗的氨基酸是(BCD)A丙氨酸B半胱氨酸C谷氨酸D精氨酸E赖氨酸1.12氨基酸根据化学结构进行分类，可分为(BCE)A中性氨基酸B杂环氨基酸C脂肪族氨基酸D碱性氨基酸E芳香族氨基酸1

26、.13属于酸性氨基酸的是(BD)A天冬酰胺B天冬氨酸C谷氨酰胺D谷氨酸E酪氨酸1.14属于极性氨基酸的是(BCDE)A苯丙氨酸B酪氨酸C谷氨酰胺D天冬酰胺E蛋氨酸. 1.15属于非极性氨基酸的是(ACE)A苯丙氨酸B酪氨酸C丙氨酸D组氨酸E亮氨酸1.16属于中性氨基酸的是(BCDE)A组氨酸B丝氨酸C酪氨酸D苏氨酸E色氨酸1.17主要存在于动物体内的结合蛋白是(ABDE)A球蛋白B组蛋白C谷蛋白D精蛋白E白蛋白1.18以下属于球状蛋白质的是(ABCDE)A血红蛋白B肌红蛋白C载脂蛋白D组蛋白E酶蛋白1.19以下论述中属于纤维蛋白的特性的是(ABC)A分子长轴和短轴的比例一般大于10；B难以消化

27、，营养价值不高C主要起保护和支持功能D大多易溶于水，代谢更新快，体内种类多E分子呈球状或椭圆形1.20能够使得细菌蛋白质变性从而达到消毒杀菌目的的条件是(ABCDE)A日光B紫外线C高压蒸汽D酒精E红汞1.21下面的条件能引起蛋白质变性的是(AB)A加热B室温下用乙醇处理C低温下用乙醇处理D硫酸铵处理. 1.22下面能用于蛋白质分离纯化的特性是(ACD)A胶体性质B紫外吸收特性C等电点特性D盐析特性2.1.以下碱基配对正确的是(ABD)AA与T；BC与G；CC与T；DA与U；EG与U2.2以下沉降系数的rRNA属于真核生物的是(ACE)A58S；B16S；C18S；D23S；E28S15.9肝

28、脏中能进行的代谢有(ABCD)A三羧酸循环B转氨基作用C脂肪酸氧化D酮体生成E酮体利用. 三、名词解释题目录（1.4页，141题）1.1肽键1.2“分子病”1.3别构作用1.4变性1.5盐析1.6分步盐析法1.7单纯蛋白质1.8结合蛋白质2.1基因2.2人类基因组2.3复性2.4核酸分子杂交2.5核小体2.6“尾巴”结构2.7核苷2.8核苷酸2.9连续基因2.10断裂基因3.1核酶3.2酶的相对专一性3.3酶的“活性中心”3.4酶原激活3.5同工酶3.6多酶复合体3.7非功能性酶3.8酶的活性单位3.9羟基酶3.10巯基酶3.11酶的必需基团3.12限速酶4.1维生素4.2维生素A原4.3“抗

29、糙皮病因子”5.1新陈代谢5.2肾糖阈5.3糖耐量曲线5.4糖异生作用5.5糖原5.6三羧酸循环5.7肾性糖尿5.8糖的无氧酵解5.9“乳酸循环”6.1储存脂6.2基本脂6.3酮体6.4酮血症6.5脂肪肝6.6高血脂症6.7氧化6.8辅脂酶6.9营养必需脂肪酸6.10“脂肪动员”7.1生物氧化7.2呼吸链7.3高能键7.4底物水平磷酸化7.5氧化磷酸化7.6解偶联剂7.7自由基7.8PO比值7.9铁硫蛋白7.10泛醌7.11细胞色素7.12细胞色素氧化酶7.13细胞色素P4507.14混合功能氧化酶8.1氮平衡8.2蛋白质的互补作用8.3自身激活作用8.4腐败作用8.5氨基酸代谢库8.6联合脱

30、氨基作用8.7肝昏迷8.8巯基酶8.9苯丙酮尿症8.10“白化病”8.11必需氨基酸8.12半必需氨基酸8.13氧化脱氨基作用8.14高氨血症8.15蛋氨酸循环8.16肌酐9.1“从头合成”9.2“补救合成”9.3痛风症9.4半保留复制9.5冈崎片段9.6逆转录酶9.7光复合作用9.8SOS修复9.9端粒酶9.10终止因子9.11编码链9.12基因工程9.13黏性末端9.14克隆9.15PCR9.16复制叉9.17复制子9.18cDNA链9.19基因组10.1蛋白质生物合成体系10.2移码10.3氨基酸的活化10.4干扰素10.5基因表达调控10.6增强子10.7反式作用因子10.8摆动配对1

31、0.9顺式作用元件11.1多酶体系的限速酶或调节酶11.2酶的别构调节11.3酶的化学修饰11.4细胞因子11.5应激11.6物质代谢11.7细胞水平的调节11.8激素水平的调节11.9整体水平的调节11.10激素受体12.1脱水12.2水肿12.3微量元素12.4“有效滤过压”12.5代谢水12.6高渗性脱水12.7低渗性脱水12.8等渗性脱水13.1.碱储备14.1NPN14.2盐析法14.3电泳法15.1胆色素15.2结合胆红素15.3黄疸(显性)15.4“尿三胆”15.5同化作用15.6胆色素的肠肝循环15.7隐性黄疸15.8胆汁酸盐15.9“生物解毒”作用名词解释题答案1.1肽键：是

32、多肽和蛋白质分子中的基本化学连接键，它大多是由一个氨基酸的a一羧基与相邻另一个氨基酸的a一氨基经脱水而生成。1.2“分子病”：所谓“分子病”，就是指蛋白质分子结构的改变，首先是蛋白质分子一级结构的改变，从而引起其功能的异常或丧失而造成的疾病。1.3别构作用：是指一些生理小分子物质， 作用于具有四级结构的蛋白质，与其活性中心外别的部位结合，引起蛋白质亚基间一些非共价键的改变，使蛋白质三、四级构象发生轻微变化，包括分子变得较疏松或紧密，使其生物活性升高或降低的过程。1.4变性：是指在一些物理或化学因素作用下，使蛋白质空间结构破坏，从而引起蛋白质理化性质改变，尤其是溶解度降低和生物活性丧失的过程。1

33、.5盐析：在体外条件下，向蛋白质溶液中加入硫酸铵等无机盐，因破坏蛋白质分子的水化膜再压缩其双电层，而引起蛋白质从溶液中沉淀析出，称盐析。15.9“生物解毒”作用：大多具有生物活性的非营养物质经生物转化增加其水溶性同时其生理活性与毒性往往降低或丧失， 因此曾将生物转化作用称为“生物解毒”作用。四、论述题目录（共4.8页，89题）1.1蛋白质一级结构的定义是什么?蛋白质一级结构有什么重要性?1.2蛋白质二级结构的定义是什么?蛋白质的二级结构有哪些常见类型?它们各自具有什么样的特点?1.3蛋白质的几个重要理化性质是什么?其中哪些性质在蛋白质的分离纯化中具有重要的应用? 1.4论述蛋白质的三级结构的定

34、义以及结构特征。1.5论述蛋白质的四级结构的定义以及结构特征。1.6举几个例子论述蛋白质的异常与分子病的关系。1.7举例论述蛋白质的空间结构与功能的关系。2.1论述核酸的生理功能与分工。2.2论述DNA分子的二级结构特征。2.3论述DNA分子一级结构的特点和意义。2.4论述RNA分子一级结构的特点。2.5论述tRNA分子的空间结构的特点。2.6论述RNA分子结构和功能的关系。3.1论述影响酶促反应的主要因素。3.2论述酶的分类和催化的反应类型。3.3论述酶催化作用的特点。3.4论述酶活性中心的结构特点。3.5论述不同类型的抑制剂对酶促反应速度的影响。4.1论述维生素C的结构特征与功能。4.2论

35、述B族维生素作为辅基、辅酶的形式以及参与催化的主要反应。4.3论述脂溶性维生素的来源和缺乏症。 4.4论述B族维生素的来源和缺乏症。5.1论述体内新陈代谢的特征。5.2论述血糖的来源和主要代谢去路。5.3论述调节血糖浓度的激素及其作用。5.4论述糖的无氧酵解途径的阶段、特点及生理意义。5.5论述糖的有氧氧化代谢途径的阶段、特点及生理意义。5.6论述糖的磷酸戊糖代谢途径的阶段、特点及生理意义。5.7论述三羧酸循环的大致过程以及产能特点。5.8论述蚕豆病发生的原因。5.9论述糖原合成和分解的大致过程。6.1论述体内脂类的生理功能。6.2论述胆固醇的生物合成的过程。6.3论述各型原发性高脂蛋白血症的

36、特征。6.4论述脂肪酸的氧化的过程及特点。6.5论述酮体在肝脏内生成的过程、意义和利用情况。6.6结合实例论述体内饱和及不饱和脂肪酸的生物合成过程及特点。6.7论述胆固醇在体内生物合成的调节情况。7.1论述呼吸链的组成，最重要的呼吸链的种类和电子传递方式。7.2论述生物氧化的概念和方式。 7.3论述细胞色素酶系的分类、特性与功能。7.4论述影响氧化磷酸化的因素。7.5论述自由基的生成、对机体的影响以及机体的清除方式。8.1论述氨基酸主动转运载体的多样性。8.2论述体内氨的来源和去路。8.3论述鸟氨酸循环的步骤。8.4联系实际论述蛋白质的营养价值以及互补作用的含义。8.5论述肠中蛋白质的腐败作用

37、。8.6论述a一酮酸的体内代谢途径。8.7论述一碳单位的来源和生理功能。9.1论述核苷酸的生物学功能。9.2论述分子遗传学的中心法则。9.3论述参与DNA复制的有关酶类及蛋白因子。9.4论述转录的基本过程。9.5论述基因工程的主要步骤。 9.6论述主要的核苷酸代谢拮抗物的作用机制及应用。9.7论述真核和原核生物中DNA复制的过程和特点。9.8论述逆转录酶的生理作用和应用价值。9.9论述RNA转录后的加工修饰过程。9.10论述基因工程在医学上的应用。9.11论述PCR的基本原理和步骤。10.1论述遗传密码的特点。10.2论述蛋白质翻译后的加工过程。10.3论述真核生物基因表达调控的特点。10.4

38、论述各类RNA在蛋白质生物合成中的作用。10.5论述翻译过程中肽链的延长过程以及核蛋白体循环的含义。10.6论述一些常见抗生素对病菌蛋白生物合成的抑制作用机制和类型。10.7举例论述原核生物的基因表达调控模式。 11.1第二信使cAMP与cGMP使用比较。11.2论述应激状态下的调节作用。11.3举例论述多酶体系的分隔分布在细胞水平的代谢调节中的意义。11.4论述多酶体系的调节方式。11.5论述激素受体的分类。11.6论述IP3、DG、Ca2+在相应激素调节中的作用。12.1论述体内水的生理功能。12.2论述无机盐在体内的生理功能。12.3论述体内无机盐的代谢调节过程。12.4论述体内钙、磷代

39、谢的调节过程。13.1论述机体内酸、碱性物质的体内、体外来源。13.2论述体内酸碱平衡的调节作用。13.3论述酸碱平衡失调时血浆缓冲对及pH的变化。13.4论述体内酸碱平衡与血钾浓度的关系。14.1论述NPN、尿素氮、肌苷三种肾功能指标的正常值及其含义。14.2论述血浆蛋白质的功能。 14.3论述血红素生物合成的反应要点。14.4论述成熟红细胞的代谢特点。15.1论述肝脏在机体物质代谢中的重要作用。15.2比较结合胆红素与未结合胆红素的特性。15.3论述生物转化的重要性与生理意义。论述题答案1.1蛋白质一级结构的定义是什么?蛋白质一级结构有什么重要性?答：蛋白质的一级结梅是指多肽链中氨基酸残基

40、的排列顺序。蛋白质一级结构的重要性：首先由于它是蛋白质多肽链不同的折叠卷曲形成特定空间结构和功能的基础，因为蛋白质中不同的氨基酸排列顺序、不同的氨基酸侧链R，可决定其不同的折叠。同时蛋白质的一级结构又是由遗传物质DNA分子上基因中相应核苷酸排列顺序，即遗传密码决定的。蛋白质与DNA分子均为线状，因此具有“共线性”关系。不同生物具有不同的遗传特性，首先是由于其不同的DNA编码合成出不同的蛋白质决定的。1.2蛋白质二级结构的定义是什么? 蛋白质的二级结构有哪些常见类型?它们各自具有什么样的特点?答：蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链主链氨基酸残基折叠卷曲形成的局部肽段空间结构。其主链原子的局部空间

41、排布，可形成有规则的螺旋，折叠，转角和无规则卷曲等几种二级结构基本单元。螺旋由每圈36个氨基酸残基组成的_圈肽段形成的右手螺旋，靠一个氨基酸残基肽键上的羰基隔三个氨基酸与第五个氨基酸残基肽键上的氨基形成氢键使之稳定，氢键方向与螺旋长轴平行，螺旋接近实心棒状，氨基酸残基侧链R在螺旋外侧，螺距为054nm。折叠是肽链比较伸展的一种二级结构，肽链折叠成锯齿状或扇形，更可几段折叠肽段平行或反平行排列，靠相互羰基与氨基间与肽链垂直的氢键维持其空间结构的相对稳定。转角是肽链回折时形成的又一种有规则二级结构单元，大多在球状蛋白质分子表面，具有一定的可塑性，往往是蛋白质分子活性的重要部位。无规则卷曲是相互没有

42、共同规律可遵循的那些肽段二级结构，因为蛋白质中不是所有肽段都形成螺旋，折叠的。 15.3论述生物转化的重要性与生理意义。答：在人的整个生命活动过程中，体内会不断存在一些外源或内源的非营养性物质，它们既不组成机体的组织结构成分，又不氧化分解供能，但对机体具有一定的生理或毒理作用。为了保证机体各种生理活动能正常进行，必须将这些非营养物质排出体外，机体对这些物质的清除，先要进行化学反应处理，增加其水溶性，以便于从肾脏和胆道排泄，这些生化反应过程，即称为生物转化作用。外源性营养物质和内源性营养物质不断合成、分泌，在发挥生理功能同时又要不断被转化排泄，若在体内异常积聚，也会干扰机体正常的生命活动，因此生物转化作用与机体健康与医学都关系密切。体内进行生物转化反应的主要器官是肝脏，因为肝脏具备进行生物转化的丰富酶类，此外肠、肾、肺等组织也具有一定的生物转化能力。