食品成分化学课件.ppt

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1、闽北职业技术学院食品与生物工程系,第三节 蛋白质 氨基酸,闽北职业技术学院食品与生物工程系,概 述,蛋白质是由氨基酸按各种不同顺序排列结合成的高分子有机物质。,蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程,没有蛋白质就没有生命。,组成蛋白质的基本单元是氨基酸。自然界氨基酸种类很多，但组成蛋白质的氨基酸约为20种。,P34/表1-9 常见食物蛋白质含量,闽北职业技术学院食品与生物工程系,作为食品,蛋白质除了为生物体提供必需氨基酸及氮源外,还决定食品的结构形态及色、香、味。,蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢

2、、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳 50 氢 7 氧 23 氮 16%硫 03 其他 微 量,闽北职业技术学院食品与生物工程系,一、氨基酸,（一）氨基酸的结构和分类（二）氨基酸的物理性质（三）氨基酸的化学性质,闽北职业技术学院食品与生物工程系,（一）氨基酸的结构及分类,氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。与羧基相邻的-碳原子上都有一个氨基，因而称为-氨基酸。,-氨基酸基本结构通式,闽北职业技术学院食品与生物工程系,结构化学中，将-氨基酸分为D-、L-两种构型,D-氨基酸,L-氨基酸,组

3、成蛋白质的氨基酸约有20种，主要是-氨基酸。除甘氨酸外，天然存在的都是L-构型。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,中性AA 按R基团的酸碱性分 酸性AA 碱性AA,疏水性R基团AA按R基团的电性质分 不带电荷极性R基团的AA 带电荷R基团的AA,脂肪族AA按R基团的化学结构分 芳香族AA 杂环族AA,闽北职业技术学院食品与生物工程系,必需氨基酸：在人体内不能合成，只能由食物提供的氨基酸。,人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸(Lys)缬氨酸(Val)蛋氨酸(Met)色氨酸(Try)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)酪氨酸(Thr)苯丙氨酸(Phe)婴儿时期所需:精氨酸(Arg)组氨酸(His)早

4、产儿所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys),闽北职业技术学院食品与生物工程系,（二）氨基酸的物理性质,溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，一般能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。,据Owen R.Fennema,Food Chemistry,Marcel Dekker,Inc.1996,270,闽北职业技术学院食品与生物工程系,熔点：氨基酸的熔点较高，一般在200以上。味感：氨基酸的味感与其立体构象有关。D-氨基酸多数带有甜味。L-氨基酸有甜、苦、鲜、酸四种不同味感。旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,（三）氨基酸的化学性质,1、氨基酸

5、的酸碱性及等电点,氨基酸的离解性质 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,PH 1 7 10净电荷+1 0-1 正离子 两性离子 负离子 等电点PI,闽北职业技术学院食品与生物工程系,氨基酸的等电点 当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨

6、基酸处于两性离子状态。中性氨基酸等电点在56.3，酸性氨基酸等电点在2.83.2，碱性氨基酸在7.610.8。在等电点时，氨基酸在水中的溶解度最小，易于结晶沉淀。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,2、与甲醛的反应在中性pH条件下，氨基酸中的氨基与甲醛生成羟甲基衍生物，使其碱性减弱。,在食品检测中常用于定量测定氨基酸的含量，如酱油中的氨基酸测定。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,3、与水合印三酮的作用,氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。水合茚三酮变为还原型茚三酮。加热过程中酮酸裂解，放出CO2，自身变为少一个碳的醛。水合茚三酮变为还原型茚三酮。NH3与水合茚三酮及还

7、原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。,（蓝紫色）,该反应十分灵敏，是鉴别-氨基酸的特性的反应。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,4、与亚硝酸反应（除脯氨酸外）氨基酸与亚硝酸反应，生成羟基酸，放出氮，反应迅速，定量完成。测量放出氮的体积，可算出试样中氨基数量，做为定量分析用。,5、与金属离子的作用许多重金属离子如铜离子、钴离子、锰离子、亚铁离子等都能与氨基酸作用，产生螯合物。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,（四）重要的分析鉴定反应 1、与邻苯二甲醛的反应：在2-巯基乙醇的存在下，氨基酸与邻苯二甲醛反应生成高荧光的衍生物，在380nm激发时，在450nm具有最高荧光发射，用来定量分析氨基酸

8、、肽和蛋白质。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,2、与荧光胺的反应 含有伯胺基的氨基酸、肽或蛋白质与荧光胺反应生成高荧光的衍生物，在390nm时，在475nm具有最高的荧光发射。此法可被用于氨基酸、肽或蛋白的定量分析。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,二、蛋白质的结构及其特性,闽北职业技术学院食品与生物工程系,（一）蛋白质的结构 蛋白质的一级结构(Primary structure)：（又叫初级结构、基本化学结构、共价结构）,(1)组成蛋白质的多肽链数目.(2)多肽链的氨基酸顺序.(3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,蛋白质的二级结构(Secondar

9、y structure),是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。主要有-螺旋、-折叠、-转角。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,-螺旋在-螺旋中肽平面的键长和键角一定,肽键的原子排列呈反式构型,相邻的肽平面构成两面角。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,-折叠：是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,蛋白质的三级结构(Tertiary structure)是指多肽链在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠，从而生成特定的空间结构。,闽北职业

10、技术学院食品与生物工程系,蛋白质的四级结构(Quaternary structure)是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。主要靠亚基间的疏水相互作用维系。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,一级结构 二级结构 三级结构四级结构,闽北职业技术学院食品与生物工程系,闽北职业技术学院食品与生物工程系,（二）蛋白质的分类1、按形状分：球状蛋白质(血红蛋白）纤维状蛋白质（胶原蛋白）2、按化学组成分：单纯蛋白质(分子中只含氨基酸残基)结合蛋白质(除氨基酸外还有非氨基酸物质，后者称辅基)；3、按功能分：活性蛋白质(酶、激素）非活性蛋白质(胶原、角蛋白),闽北职业技术学

11、院食品与生物工程系,单纯蛋白质的分类1、白蛋白：如血清蛋白、乳清蛋白等。2、球蛋白：如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子球蛋白等。3、谷蛋白：如米谷蛋白和麦谷蛋白等。4、组蛋白：如小牛胸腺组蛋白等。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,5、醇溶谷蛋白：主要存在于植物种子中，如玉米醇溶谷蛋白、麦醇溶谷蛋白等。6、精蛋白：分子中碱性氨基酸特别多，因此呈碱性，如蛙精蛋白等。7、硬蛋白：这类蛋白是动物体内作为结缔组织及保护功能的蛋白质，如角蛋白、胶原、丝蛋白和弹性蛋白等.,闽北职业技术学院食品与生物工程系,结合蛋白质的分类1、核蛋白：辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白。2、脂蛋白：与脂结合的蛋白质，如血中的各类脂

12、蛋白、卵黄球蛋白等。3、糖蛋白和粘蛋白（mucoprotein）：如卵清蛋白。4、磷蛋白：如酪蛋白、胃蛋白酶等。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,5、血红素蛋白：辅基为血红素，含铁的如血红蛋白，含镁的如叶绿素。6、黄素蛋白：辅基是黄素腺嘌呤二核苷酸，如琥珀酸脱氢酶。7、金属蛋白：与金属元素直接结合如铁蛋白，乙醇脱氢酶（含锌）。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,（三）蛋白质的两性电离,蛋白质是两性电解质。蛋白质的等电点：对某一种蛋白质来说，在某一pH时，它所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷为零，这一pH称蛋白质的等电点。等电点与蛋白质性质有密切的关系。等电点沉淀法。,闽北职业技术学院食品

13、与生物工程系,蛋白质的电泳,电泳：在碱性介质（pHpI）中，蛋白质发生酸式解离，使蛋白质带负电荷，而在酸性介质（pHpI）中，蛋白质发生碱式解离，使蛋白质带正电荷。因此，若以电流通过蛋白质溶液时，则在碱性介质中蛋白质分子移向阳极，而在酸性介质中，蛋白质分子移向阴极，蛋白质在电场中能够泳动的现象，称为电泳。由于等电点时蛋白质分子的净电荷为0，故在电场中不会发生移动。电泳可以把蛋白质从混合液中分离出来。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,（四）蛋白质的变性,1、蛋白质变性的概念 天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，其分子原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并

14、不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象叫变性作用。变性后的蛋白质叫变性蛋白质。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,从分子结构看，变性作用是蛋白质分子多肽链特有的有规则排列发生了变化，成为较混乱的排列。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,2、变性蛋白质的特点,肽链松散，空间结构改变。失去生物活性。溶解度降低，易形成沉淀析出。易被蛋白水解酶消化水解。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,3、引起蛋白质变性的因素,物理因素：热致变辐射变性高压变性超声波变性,化学因素1）酸和碱作用引起变性2）有机溶剂引起变性3）重金属盐引起变性,闽北职业技术学院食品与生物工程系,（五）蛋白质的显色反应,1.双缩脲反应,两

15、分子双缩脲与碱性硫酸铜作用，生成紫红色的复合物含有两个或两个以上肽键的化合物，能发生同样的反应肽键的反应，肽键越多颜色越深受蛋白质特异性影响小蛋白质定量测定；测定蛋白质水解程度,闽北职业技术学院食品与生物工程系,2、黄色反应,3、米伦反应,4、与茚三酮的反应,闽北职业技术学院食品与生物工程系,三、蛋白质在食品加工中的功能,食品蛋白质的功能性质分为三大类：1、蛋白质-水相互作用的水合性质 2、蛋白质-蛋白质相互作用有关的性质 3、表面性质,蛋白质的功能性质指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对食品需宜特征做出贡献的那些物理和化学性质。主要包括水化性质、表面性质、结构性质和感官性质。,闽北职业技术

16、学院食品与生物工程系,1、水合性质 蛋白质的水合性质就是蛋白质与水结合的能力，主要表现为水化和持水性。蛋白质分子可以通过氢键、静电引力、疏水作用等形式与水分子相互结合：,闽北职业技术学院食品与生物工程系,蛋白质结合水,温度,pH,盐的种类,离子强度,影响蛋白质结合水的环境因素,闽北职业技术学院食品与生物工程系,蛋白质浓度,510，浓度，水合作用 1520，Pr沉淀,pH,pHpI 水合作用最低高于或低于pI，水合作用增强（净电荷和推斥力增加）pH 9-10时水合能力较大,远离等电点加工,温度,温度，蛋白质结合水的能力,闽北职业技术学院食品与生物工程系,盐,低盐，“盐溶”,在低盐浓度（0.2mo

17、l/L）时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，提高其溶解度，这叫盐溶效应。,高盐，“盐析”,当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关,持水能力,是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质组织（如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中的能力。,蛋白质结合水的能力：干蛋白质与相对湿度为9095%的空气达到平衡时，每克蛋白质所结合水的克数。蛋白质的水合能力可以通过相对湿度法、溶胀法、过量水法、水饱和法等方法进行测定。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,蛋白质具

18、有胶体性质：蛋白质的分子量很大，因此它的水溶液必然具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动、不能通过半透膜等。溶于水的蛋白质能形成稳定的亲水胶体，统称为蛋白质溶胶。一定浓度的蛋白质溶液冷却后能形成蛋白质凝胶。蛋白质凝胶具有一定的形状和弹性，具有半固体的性质。,2、蛋白质的胶凝作用,闽北职业技术学院食品与生物工程系,按照引起蛋白凝胶形成条件的差异，将食品蛋白凝胶可以分作以下类型：加热后再冷却而形成的凝胶。这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶；在加热下所形成的凝胶，这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热中形成的凝胶；由钙盐等二价离子盐形成的凝胶，如豆腐；不加热而经部分水解或pH调

19、整到等电点而形成的凝胶，如用凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中碱对蛋清蛋白的部分水解等。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,蛋白质的胶凝作用是蛋白质的一种非常重要的功能性质，在许多食品，如皮冻、豆腐、碎肉制品和鱼制食品等的制备中起着主要的作用。还可发挥增稠、提高吸水性、颗粒黏结和提高乳浊液或泡沫的稳定性。迄今为止，对于蛋白质凝胶的形成机制还不十分清楚，但一般认为蛋白质网络的形成是由于蛋白质蛋白质和蛋白质溶剂（水）的相互作用以及邻近肽链之间的吸引力和排斥力达到平衡的结果。影响蛋白凝胶形成的因素很多，掌握这些因素及影响的规律，可以有效的控制食品加工中蛋白凝胶形成的程度和质量。,闽北职业技

20、术学院食品与生物工程系,食品乳状液,一般而言,蛋白质溶解度越高就越容易形成良好的乳状液。可溶性蛋白的乳化能力高于不溶性蛋白的乳化能力。,3、乳化性质,蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质，称为蛋白质的乳化性质；蛋白质具有乳化性质的原因是其具有两亲性，即既亲水也亲油的性质；其促进乳浊液形成并稳定的本质是在油水体系中，蛋白质能自发地迁移到油水界面和气水界面，到达界面后，疏水基定向到油相和气相而亲水基定向到水相并广泛展开和扩散，在界面形成一种蛋白质吸附层，从而起到稳定乳浊液的作用。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,影响蛋白质乳化作用的因素,蛋白质的溶解度：正相关 pH值：pH=pI 溶解度小，降低

21、其乳化作用；pH远离pI 溶解度大，增加其乳化作用；少数蛋白质(血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白)在pH=pI，具有较高的溶解度，乳化作用增加。蛋白质疏水性：与蛋白质表面疏水性存在正相关。温度：适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用(冰淇淋中的酪蛋白和肉肠中的肌纤维蛋白的热凝胶作用)。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,、蛋白质的起泡性质,泡沫型食品是食品中的重要类型，如蛋糕、面包、冰激凌等，在这些食品的生产中往往要形成稳定而细腻的泡沫；而在有些食品的生产中必须避免泡沫的形成或破坏已经形成的泡沫。泡沫通常指气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相的分散体系。泡沫的基本单位是液膜包围的气泡，气泡的直

22、径从1m到数cm不等。液膜和气泡间的界面上吸附着表面活性剂，起着降低表面张力和稳定气泡的作用。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,蛋白质的食品生产中可以作为起泡剂使用。这是应为蛋白质具有表面活性剂的性质和成膜性。例如鸡蛋清中的水溶性蛋白在鸡蛋液搅打时可被吸附到气泡表面来降低表面张力，又因为搅打过程中的变性，逐渐凝固在气液界面间形成有一定刚性和弹性的薄膜，从而使泡沫稳定。良好的食品泡沫应该具有以下特点：含有大量的气泡；在气相和连续液相之间要有较大的表面积；要有有刚性或半刚性并有弹性的膜或壁；溶质的浓度在表面较高；有可反射的光，看起来不透明。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,蛋白泡沫的形成 一种

23、是将气体通过一个多孔分散器鼓入低浓度的蛋白溶液中；第二种是在大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫；第三中方法是将一个预先给加压的气体溶于蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体则会膨胀而形成泡沫。由于泡沫是介稳的气体分散体系，因此借助于一些条件改变或施加作用，可以使泡沫破坏：在重力、气泡内外压力差和蒸发的作用下，通过液膜排水使泡沫破坏；气泡从小泡向大泡扩散会导致泡沫破坏；受机械剪切力、气泡碰撞力和超声振荡的作用，气泡液膜也会破裂。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,蛋白质起泡性质的评价 评价蛋白质起泡性质，可以用泡沫密度、泡沫强度、气泡平均直径和直径分布、起泡能力、泡沫稳定性等

24、指标表示。常用的是起泡力和泡沫稳定性。测定蛋白质起泡力的方法：将一定浓度和体积的蛋白质溶液加入带有刻度的容器内，用一定的方法使其起泡，测定泡沫的最大体积，分别计算泡沫的膨胀率(overrun)和起泡力(foamability)。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,测定泡沫稳定性的方法 在起泡完成后，迅速测定泡沫体积，然后在一定条件下放置一段时间（通常为30min）后再测定泡沫体积，计算泡沫稳定性：测定液膜排水或1/2排水所需的时间。如果鼓泡形成泡沫，可在刻度玻璃仪器中直接起泡，然后观察排水过程和测量1/2排水所需时间；如果搅打起泡，测定应在特制的不锈钢仪器中进行，该仪器有专门的下水装置收集排水

25、，可连续测量排水过程和排水时间。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,影响蛋白质起泡的因素 a.蛋白质性质：具有良好起泡能力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的起泡力。b.蛋白溶液浓度：蛋白质要发挥起泡性，其在溶液中必须有一定的浓度，一般这种浓度为2%8%，由此浓度开始增加则起泡能力增加，但浓度过大（一般超过10%）则会由于蛋白质溶解度下降而导致气泡变小，泡沫变硬。c.温度：气泡前适当加热可提高多数蛋白的起泡能力，但当加热过度则会损害蛋白的起泡能力，起到破坏泡沫的作用。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,d.pH值：溶液的pH硬性着蛋白质的荷电状态，因而改变其溶

26、解度、相互作用力及持水力，也就改变了蛋白质的起泡性质和泡沫的稳定性。e.盐类物质种类和浓度：盐类不仅影响蛋白质的溶解度、黏度、伸展和聚集，也改变其起泡性质，这取决于盐的种类、浓度和蛋白质的性质。如食盐通常能增大泡沫膨胀力和降低泡沫稳定性；钙离子能与蛋白质的羧基形成桥键而使泡沫稳定性提高等。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,f.糖类物质的存在：小分子糖可以提高泡沫的稳定性但却降低蛋白质的起泡能力。g.脂类物质的存在：脂类物质，由其是磷脂类物质具有比蛋白质更大的表面活性，可以竞争的方式取代界面上的蛋白质，于是减少了膜的厚度和黏合性并最终因膜的削弱而导致泡沫稳定性下降。h.搅打：搅打或搅拌的时间和

27、强度明显影响蛋白质的起泡能力；但既要足够也要适当，过度搅打将破坏泡沫。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,四、蛋白质在加工储藏中的变化,1、热加工,蛋白质经过热处理会发生一系列的物理和化学变化，有些对于食品品质和加工过程是有利的，有些会降低蛋白质的营养价值和加工性能。热处理的有利影响：经过适当的热处理，绝大多数蛋白质的营养价值会得到提高。这是因为在适宜的加热条件下，蛋白质发生变性以后，原有的卷曲甚至成球状的肽链受热、弱键断裂，使原来折叠部分的肽链松散，容易受消化酶的作用，提高了消化率和必需氨基酸的生物利用率和生物有效性。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,适度的热处理也能使食品中的大多数酶由于

28、变性而失活，保证食品在贮藏期间不发生酸败、变色或质构变化。豆类和油料种子中常含有一些消化酶（如胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等）的抑制剂，这些抑制剂通过对消化酶的作用而降低食物蛋白的吸收率；也含有一些外源凝集素，能导致血红细胞凝集；加热处理可以使这些物质失活，使它们不会发生不利于营养物质消化吸收或其它不利的作用。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,蛋白质过度热加工后的危害作用引起含硫蛋白质的分解导致蛋白质效价的降低 产生有毒物质,热处理的不利影响：氨基酸结构（残基）发生变化，导致营养价值降低。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,一般食品中的蛋白类物质在冷藏或冷冻（-18)条件下不会发生大的变化，但如经

29、历冷冻、解冻的过程，则蛋白的质地及口感会发生一些变化。当肉类食品经冷冻、解冻后，细胞及细胞膜被破坏，酶被释放出来，随着温度的升高，酶活性的增强，可导致蛋白质降解。蛋白质蛋白质之间的不可逆结合，代替了水和蛋白质间的结合，使蛋白质的质地发生变化，保水性降低，但对蛋白质的营养价值影响很小。,2、冷冻,鱼蛋白质很不稳定，经冷冻和冷藏后，肌球蛋白变性，然后与肌动蛋白反应，使肌肉变硬，持水性降低，因此解冻后鱼肉变得干而强韧，而且鱼中的脂肪在冻藏期间仍会进行自动氧化反应，生产过氧化物和自由基，再与肌肉蛋白作用使蛋白聚合，氨基酸破坏。蛋黄能冷冻并贮于-6，解冻后呈胶状结构，黏度也增大，若在冷冻前加10%的糖或

30、盐则可防止此现象。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,3、干燥,脱水处理是食品加工技术中的重要类型，包括传统脱水、真空干燥、冷冻干燥、喷雾干燥、鼓膜干燥等方法；脱水处理的目的是降低水分含量、提高食品稳定性、延长保质期、减轻重量等。从食品化学的角度考虑，脱水方法中的真空干燥、冷冻干燥、喷雾干燥对蛋白质品质影响最小；而传统干燥、鼓膜干燥均会导致蛋白溶解性能降低，持水能力下降等问题。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,五、食品中主要的蛋白质,1、面筋蛋白质,面筋蛋白质的种类：麦醇溶蛋白、麦谷蛋白、麦球蛋白、麦清蛋白等。麦醇溶蛋白指那些可溶解于70%醇中的面粉蛋白，相对分子量在3500075000之间

31、，含有链内二硫键；麦谷蛋白分子质量可达数百万，既含有链内二硫键，也含有链间二硫键。麦醇溶蛋白和麦谷蛋白，它们是小麦中蛋白质的主体成分（80%)，在水中不溶解。,专用小麦粉：高筋粉、中筋粉、低筋粉。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,面团的形成 面粉（小麦、黑麦、燕麦、大麦等）在室温下与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性的面团，将这种性质叫做面团的形成性。面团形成的主要因素 由于面筋蛋白中富含谷氨酰胺（超过33%）、脯氨酸(15%20%)、丝氨酸及苏氨酸等，它们倾向于形成氢键，这在很大程度上解释了面筋蛋白的水吸收能力（其吸水量为干蛋白质重量的180%200%）。面筋蛋白中还含有较多的非极性氨基酸，

32、这对水化面筋蛋白质的聚集作用、粘弹性和与脂肪的有效结合有关；面筋蛋白质中还含有众多的二硫键，这是面团物质产生坚韧性的原因。麦谷蛋白决定着面团的弹性、黏合性和扩张强度；麦溶蛋白具有促进面团流动性、伸展性和膨胀性的作用。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,面团形成的过程 为当面粉和水混合并被揉搓时，面筋蛋白开始水化、定向排列和部分展开，使不同蛋白分子间的巯基相互交联，形成巨大的立体网状结构，构成面团的骨架（三维蛋白质网络），其他面粉成分则填充在面筋网络结构中，形成具有良好黏弹性和延伸性的面团。面筋蛋白在水化揉搓过程中形成的网络可通过加入半胱氨酸、偏亚硫酸氢盐等还原剂破坏二硫键，加入溴酸盐等氧化剂促使二硫键形成，从而降低面团的黏弹性或促进黏弹性。,闽北职业技术学院食品与生物工程系,蛋白质的织构化(texturization)指经过一定的处理过程，使原本不具有畜肉那样组织结构的蛋白质（特别是植物蛋白），变得具有畜肉的组织结构和咀嚼性。也就是人造肉的过程。蛋白质织构化的方法由热凝结、纤维形成、热塑性挤压等方法。,2、大豆蛋白,闽北职业技术学院食品与生物工程系,3、畜禽肉、鱼肉蛋白,4、禽蛋蛋白,5、牛乳酪蛋白,