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1、人体机能学 人体机能学 第一章 蛋 白 质protein Pro, Pr, P 复习提纲： 掌握蛋白质的元素组成、基本组成单位，氨基酸在肽链中的连接方式；熟悉氨基酸的通式；氨基酸三字母英文缩写。必需氨基酸。 GSH由哪三个氨基酸残基组成？有何生理功能？ 蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键？蛋白质二级结构的基本形式？-螺旋的结构特点。 举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。 蛋白质的变性 掌握酶原、酶原激活机理、生理意义。同工酶的概念。 酶作用的特点。 竞争性抑制的概念。 氨基酸代谢 一碳单位的定义 氨基酸脱氨基的四种方式 氨的来源和去路，氨在体内的两种转运方式。 尿素的合

2、成部位.尿素分子中两个氮原子的来源，尿素合成的生理意义 氨基酸脱羧基生成的生物活性胺 苯丙氨酸羟化酶、 酪氨酸酶的缺陷会导致临床何种疾病的产生？ 酶 掌握酶的活性中心、必需基团的概念。 掌握单纯酶、结合酶的概念。 第一节 蛋白质的分子组成与结构 一、蛋白质的化学组成 元素组成:碳 氢 氧 氮 硫 以及磷 铁 铜 锌 碘 硒 *蛋白质平均含氮量:16% 蛋白质含量=含氮克数6.25 二、基本组成单位氨基酸 1结构通式：(见右图) 2种类：20种编码氨基酸 与羧基相邻的-碳原子上有一个氨基，称为-氨基酸。除甘氨酸外，其它氨基酸-碳原子是不对称碳原子。蛋白质由近20种L-氨基酸组成 3分类：按侧链的

3、结构和理化性质可分为四类 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸(glycine, Gly, pI=5.97) 丙氨酸(alanine, Ala, pI=6.00) 缬氨酸(valine, Val, pI=5.96) 亮氨酸(leucine, Leu, pI=5.98) 异亮氨酸(isoleucine, Ile, pI=6.02) 苯丙氨酸(phenylalanine, Phe, pI=5.48) 脯氨酸(praline, Pro, pI=6.30)(亚氨基酸) 极性、中性氨基酸 色氨酸(trtptophan, Trp, pI=5.98) 丝氨酸(serine, Ser, pI=5.68) 酪氨酸(tyr

4、osine, Tyr, pI=5.66) 半胱氨酸(cysteine, Cys, pI=5.07) 蛋氨酸(methionine, Met, pI=5.74) 天冬酰氨(asparagines, Asn, pI=5.41) 谷氨酰氨(glutamine, Gln, pI=5.65) 苏氨酸(threonine, Thr, pI=5.60) 酸性氨基酸 天冬氨酸(aspartic acid, Asp, pI=2.97) 谷氨酸(glutamic acid, Glu, pI=3.22) 碱性氨基酸 赖氨酸(lysine, Lys, pI=9.74) 精氨酸(arginine, Arg, pI=10

5、.76) 组氨酸(histidine, His, pI=7.59) 4*营养必需氨基酸：体内需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。 包括8种：甲硫氨酸 色氨酸 赖氨酸 缬氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 苯丙氨酸 苏氨酸 (假设来写一两本书) 5氨基酸理化性质 1、两性解离及等电点 *氨基酸的等电点(isoelectric point, pI)：在某一pH溶液中，氨基酸带正负电荷相等，成为兼性离子，此溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2、紫外吸收：280nm，芳香族氨基酸，共轭双键 3、茚三酮反应：蓝紫色化合物, 570nm,氨基酸的定量分析 三、蛋白质的分子结构 *肽键与肽 Made By F

6、elista 第 1 页 人体机能学 氨基酸通过肽键相连形成肽。肽键是由1个氨基酸的-羧基与其相邻的另1个氨基酸的-氨基脱去1分子水所形成的化学键，又称酰氨键。肽键是蛋白质分子中的主要共价键。 寡肽(10个aa以下)、多肽、蛋白质、氨基酸残基 *谷胱甘肽 组成：谷氨酸Glu +半胱氨酸Cys + 甘氨酸Gly 生理功能：结构中含有游离的SH基，具有强抗氧化性。 根据多肽链中氨基酸排列顺序以及多肽链在空间排布不同，可将蛋白质的分子结构分为一级、二级、三级、四级四个结构层次，后三者统称为蛋白质的空间结构。 *蛋白质的一级结构(primary structure) 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨

7、基酸残基的排列顺序。 一级结构中的主要化学键是肽键，有的包含二硫键。 是蛋白质最基本的结构。 蛋白质的二级结构(secondary structure) *蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 稳定因素：*氢键 二级结构的主要结构单位*肽单元 参与肽键的6个原子 C1、C、H、O、N、C2处于同一平面，称为肽单元 二级结构的*几种形式：*-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲。 -螺旋结构特点：以-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。螺旋的稳定是靠氢键。氢键

8、方向与长轴平行。 蛋白质的三级结构(tertiary structure) *蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。*蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力(Van der Wasls力)等。 蛋白质的四级结构 二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基(subunit)。 *蛋白质的四级结构(quarternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 *主要稳定因素：氢键、离子键 四、蛋白质结构

9、与功能的关系 蛋白质一级结构是空间结构的基础，蛋白质的一级结构决定其空间结构，空间结构决定其功能。例如牛胰核糖核酸酶是由124氨基酸残基组成，共有4个二硫键。当用尿素和-巯基乙醇破坏二硫键时，其空间构象遭到破坏，酶活性也丧失，如用透析方法去除尿素和-巯基乙醇，其二硫键可恢复，但4个二硫键只有恢复到原有天然的配对状态，其活性才能恢复到原有水平。说明一级结构不被破坏，只要去除破坏空间结构的因素，其空间构象和活性即可恢复。 蛋白质分子中关键氨基酸的缺失或被替代，则影响其功能。*分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病。 镰刀状红细胞性贫血:亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异，GluVal,这种变异来

10、源于基因上遗传信息的突变。 第二节 蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，其理化性质一部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、呈色反应等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、胶体性质、变性等。 蛋白质重要的理化性质 一、两性电离及等电点 *蛋白质的等电点：当蛋白质处于某一pH溶液时，可离解为正、负电荷相等的状态，此溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质的电泳 原理：分子量大小及所带电荷多少 二、蛋白质的高分子性质 蛋白质分子量大，已达到胶粒1100nm范围。因此蛋白质溶液具有胶体溶液的性质。 蛋白质溶液在一定条件下相当稳定，稳定该亲水胶体的因素是：水化膜、电荷。 三、蛋白质变性、沉淀与凝固

11、Made By Felista 第 2 页 人体机能学 *天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用(denaturation)。 蛋白质变性的应用：高温、高压灭菌；低温保存酶、疫苗等，防止蛋白质变性。 第三节 酶是活细胞合成的一种具有催化活性的蛋白质，称生物催化剂 核酶和脱氧核酶是另一种生物催化剂，分别对核糖核酸和脱氧核糖核酸起特异催化作用。 具有催化活性的蛋白质酶 一、酶的分子结构与催化活性 酶的分子组成 单纯酶(simple enzyme):(仅由氨基酸组成）。 结合酶(conjugated enzyme):

12、又称全酶 辅助因子分类: 辅酶：与酶蛋白结合疏松，常为一些小分子化合物。 辅基：与酶蛋白结合紧密，常为一些金属离子，如Mn2+,Cu2+,Zn2+等。 辅助因子的作用 :传递电子、质子或一些基团 酶的分子结构与催化活性 1.酶的必需基团和活性中心 活性中心：酶蛋白与底物结合并发挥催化作用的部位成为酶的活性中心。 必需基团：酶分子中与酶的活性直接相关的基团，称为酶的必需基团(essential group)；常见的必需基团有组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基等。 结合基团:能和底物结合的基团 必需基团 催化基团:能催化底物转变为产物的基团 2.酶原与酶原的激活 酶原(zymogen):

13、有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。 酶原的激活:在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。 酶原激活的机理： *酶原激活的生理意义：1.避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，2.保证酶在特定的部位和环境中发挥作用。3.酶原可以视为酶的储存形式。 3.*同工酶 (Isoenzyme) 同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。 二. 酶促反应的*特点 极高的催化效率 高度的特异性：绝对特异性：作用于一种底物。 相对特异性：作用于一类底物或一种化学键 立体异构特异性 酶活性的可调节性 三、酶的抑制剂作用 凡能使酶活性下降而

14、不引起酶蛋白变性的物质称做酶的抑制剂(inhibitor)。抑制作用分为可逆性抑制与不可逆性抑制两类。 不可逆性抑制作用 这类抑制剂通常以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活，一般不能用透析、超滤等物理方法去除 。 可逆性抑制作用(reversible inhibition) 这类抑制剂通常以非共价键与酶可逆性结合，使酶活性降低或丧失。采用透析或超滤的方法可将抑制剂除去，恢复酶活性。 按结合方式 Made By Felista 第 3 页 可分为：竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制 人体机能学 *竞争性抑制作用 抑制剂和底物的结构相似，能和酶的底物分子竞争与酶的活性中心相结合，从而阻

15、碍酶与底物结合形成中间产物。 抑制程度取决于抑制剂与底物浓度比，如加大底物浓度可减弱或解除抑制作用。 第四节 蛋白质分解代谢氨基酸代谢 一、 氨基酸的一般代谢 氨基酸代谢库：内外源性的氨基酸混在一起，分布体内各处，参与代谢 *氨基酸的脱氨基作用：转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用 1.转氨基作用 *转氨酶与转氨基作用 转氨基作用：在转氨酶的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。 谷丙转氨酶 2.氧化脱氨基作用 L-谷氨酸脱氢酶：肝、肾、脑组织广泛存在，是一种不需氧 脱氢酶。 右图 L-谷氨酸氧化脱氨基

16、作用 3.联合脱氨基作用 定义：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下-氨基生成-酮酸的过程。 类型： 转氨基作用偶联谷氨酸的氧化脱氨基作用 转氨基作用偶联嘌呤核苷酸循环 *是体内氨基酸脱氨基的主要方式。 二、氨的代谢 *体内氨的来源与去路 1. 氨的来源： 2. 血氨的去路 氨基酸及胺的分解 在肝内合成尿素，这是最主要的去路 氨基酸脱氨基作用 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物 胺氧化酶 胺的分解：RCH2NH2 RCHO + NH3 合成谷氨酰胺 肠道吸收的氨 未被吸收的氨基酸在肠菌作用下脱氨基而生成。 血液中尿素渗入肠道，由肠菌尿素酶水解生成氨。 肾小管泌氨 分泌的NH3在酸性条件下生成谷

17、氨酰胺酶 肾脏产氨：Gln Glu + NH3 NH4+，随尿排出。氨的转运 氨在血液中主要以*两种形式运输：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用 尿素的生成 主要器官：肝脏 反应部位：肝细胞线粒体及胞液 尿素合成的鸟氨酸循环学说 尿素分子中两个氮原子一个来自氨，另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸是其他氨基酸通过转氨基作用生成的。他们都直接间接来自各种氨基酸。 *高血氨与氨中毒 高血氨症：肝功能严重损伤，尿素合成障碍 肝昏迷：氨中毒的可能机制 降血氨的常用方法：给予谷氨酸、精氨酸；肠道抑菌药；酸性盐水灌肠；限制蛋白质进食量。 三、个别氨基酸的代谢 *氨基酸的脱羧基作用 氨基酸脱羧基生成相应的胺，

18、催化这些反应的酶是氨基酸脱羧酶/辅酶 Made By Felista 第 4 页 人体机能学 VB6 。 1.g -氨基丁酸功能：抑制性神经递质 2.组胺功能：平滑肌收缩，毛细血管扩张，与过敏反应有关。还可刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。 3.五-羟色胺功能：抑制性神经递质；缩血管作用 4.牛磺酸功能：结合胆汁酸的组成成分 *一碳单位的代谢 定义：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位 体内的一碳单位：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚胺甲基CO2不是一碳单位。 一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合 一碳单位的生理功能：合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的原料。叶酸缺乏，产生巨

19、幼红细胞性贫血。 、芳香族氨基酸的代谢 芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 1.苯丙氨酸和酪氨酸的代谢 苯丙氨酸转变为酪氨酸：苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏-苯酮酸尿症 2.儿茶酚胺与黑色素的合成 儿茶酚胺的合成：酪氨酸羟化酶 帕金森氏病(Parkinson disease)患者多巴胺生成减少 酪氨酸酶的缺陷会导致黑色素合成受阻，出现白化病。 第二章 核酸 nucleic acid 复习提纲： 掌握核酸的分子组成以及核苷酸之间的连接方式。 掌握DNA双螺旋结构模式的要点。 掌握mRNA、tRNA、rRNA的组成、结构特点、细胞中的定位和生物学功能。 掌握DNA变性、DNA复性、核酸杂交的概念。

20、 嘌呤环上各原子的来源。 嘌呤核苷酸从头合成途径和补救合成途径的概念。 脱氧核苷酸的生成。 嘌呤核苷酸分解代谢的终产物。 第一节 核酸的化学组成 核酸是一类重要的生物大分子，是生物遗传的物质基础。 脱氧核糖核酸，主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸，主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。 一、核酸的元素组成 组成核酸的化学元素有C H O N P。其中磷的含量恒定，约占9%10%，1g磷相当11g核酸，可作为核酸定量的依据。 二、 核苷酸的组成 碱基 核苷酸中含氮碱基分为两类：一类是嘌呤碱，包括腺嘌呤(adenine, A)与鸟嘌呤(guanine

21、, G)，另一类是嘧啶碱，有胞嘧啶(cytosine, C)、胸腺嘧啶(thymine, T)、尿嘧啶(uracil, U)。 戊糖与核苷 为2-脱氧核糖。 磷酸 核酸 单核苷酸 水解核苷 戊糖 碱基 构成核酸的戊糖有两种，即核糖和2-脱氧核糖，RNA分子中为核糖，DNA分子汇总核苷是由碱基与核糖脱水缩合生成的化合物，二者之间以糖苷键连接。 三、 核苷酸的结构与命名 Made By Felista 第 5 页 人体机能学 核苷和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸。 *核苷酸是核酸的基本组成单位 核苷酸：AMP, GMP, UMP, CMP 脱氧核苷酸：dAMP, dGMP, dTMP, dCMP 体

22、内重要的游离核苷酸及其衍生物 多磷酸核苷酸：NMP、NDP、NTP 环化核苷酸：cAMP、cGMP 第二节 核酸的结构与功能 一、核酸的一级结构 核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。链的延伸方向53。 定义：核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。 二、DNA的空间结构与功能 DNA的二级结构 氢键：维持双螺旋横向稳定 碱基堆砌力：维持纵向稳定 DNA的超螺旋结构 DNA双螺旋链再盘绕即成超螺旋结构 DNA双螺旋核小体串珠状多核小体螺线管超螺线管染色单体。 * DNA的功能 1. 作为生物遗传信息复制的模板 2. 基因转录的模板 三、RNA的

23、空间结构与功能 RNA的一般结构特征：主要存在于细胞质中；单链分子；RNA分子中含有U；RNA核糖分子上C2-OH是游离的 一、mRNA的结构与功能 细胞内含量较少,种类较多的一类RNA。 功能：是把核内DNA碱基排列顺序，按碱基互补配对的原则，转录并抄送到胞质，在蛋白质合成中翻译成氨基酸排列顺序。 三联密码：mRNA分子上每三个核苷酸为一组，决定肽链上的一个氨基酸。 真核生物 mRNA 的特点：5-末端的帽结构：m7G-5ppp5-Np 3-末端的polyA结构 功能：共同负责mRNA从核内向胞质的转位，mRNA的稳定性的维系以及翻译起始的调控 转运tRNA的结构与功能 细胞内分子量最小的一

24、类核酸 含稀有碱基 二级结构为三叶草的结构。 三级结构呈倒L形。 重要的功能是参与转运氨基酸，解译mRNA的密码。 功能部位：反密码环-反密码子 氨基酸臂-CCA-OH Made By Felista 第 6 页 人体机能学 核蛋白体rRNA的结构与功能 细胞内含量最多的RNA。 rRNA不能单独行使功能，必须与蛋白质结合后形成核糖体，作为蛋白质合成的场所。 第三节 核酸重要的理化性质 一、核酸的一般理化性质 核酸分子大小:1m DNA=3000bp=2106Dalton 核酸的紫外吸收：260nm 有吸收峰，可作定量指标 二、DNA的变性、复性与分子杂交 1. *DNA变性 在某些因素的作用

25、下，DNA双链互补碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构松散，形成无规则线团状分子的过程。 2. 复性 *变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的DNA单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。 复性：变性的逆过程。 3. 分子杂交 *两条来源不同的核酸单链间，因部分碱基互补，经退火处理可以形成杂交双螺旋结构。 如DNA/DNA、DNA/RNA、RNA/RNA杂交分子 第四节 核苷酸代谢及其与医学的关系 一、核苷酸的生物学功能 核苷酸是核酸的基本结构单位。主要有8种： 体内核苷酸主要是细胞自身合成的 二、嘌呤核苷酸的代谢 嘌呤核苷酸的合成代谢 1. 嘌呤核苷酸的从头合成 *定义：嘌呤核苷酸的从头合成途径是

26、指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的过程。 合成部位：肝、小肠和胸腺。过程：PRPP的合成；IMP的生成；AMP和GMP的生成 *嘌呤环从头合成各原子来源 2. 嘌呤核苷酸的*补救合成： 是指体内有些组织缺乏从头合成的酶，只能利用现成的嘌呤碱或嘌呤核苷为原料合成嘌呤核苷 酸的过程，称为补救合成。 组织器官：脑、骨髓 部位：胞液 途径： 1. 利用现成的嘌呤碱和PRPP合成生理意义：2. 利用嘌呤核苷合成 头顶二氧碳； 2、8一碳团； 甘氨中间坐； 3、9谷酰胺； 天冬一边站； 合成嘌呤环。 生理意义：补救合成节省从头合成时的能量和一些

27、氨基酸的消耗。体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。缺陷病自毁容貌症 嘌呤的分解代谢 部位：肝脏、小肠及肾脏 原料：腺嘌呤/鸟嘌呤 产物： 尿酸 三、嘧啶核苷酸的代谢 四、*脱氧核糖核苷酸的合成 脱氧核糖核苷酸是通过相应核糖核苷酸直接还原生成的，是在其二磷酸核苷水平上进行还原。 Made By Felista 第 7 页 人体机能学 第 三 章 糖 代 谢 第一节 一、糖的化学本质：多羟基的醛或酮 二、生理功能 重要的能源 ：人体所需能量的50%70%以上来自糖 碳源：氨基酸、脂类及核苷酸的碳骨架。 组织成分：生物膜、结缔组织，纤维素等。 纤维素:植物的骨架 糖的化学与生理功能 第二

28、节 糖代谢 一、糖酵解的反应过程(图见书P35) * 糖酵解(glycolysis)的定义:在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)(终产物)的过程称之为糖酵解。 * 糖酵解的反应部位：胞浆 (此过程和酵母细胞的生醇发酵的过程相似) * 糖酵解分为两个阶段: 第一阶段:由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolytic pathway)。 第二阶段:由丙酮酸转变成乳酸。 关键酶:己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶 1分子葡萄糖经过酵解途径净生成2分子ATP *无氧酵解生理意义 ：在于迅速提供能量。无线粒体的红细胞以及依赖酵解供能的白细胞、骨髓等组织获

29、能的重要途径。酵解还是彻底有氧氧化的准备阶段 二、糖的有氧氧化(图见书P37) * 概念：糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。 * 部位：胞液及线粒体 一、*有氧氧化的反应过程 第一阶段：酵解途径 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 第四阶段：氧化磷酸化 三羧酸循环 三羧酸循环第一个中间产物是一个含三个羧酸的柠檬酸，是由Krebs正式提出的，又称柠檬酸循环或Krebs循环 。 反应的部位：线粒体 三羧酸循环生理意义 糖、脂肪、蛋白质最终代谢通路。 糖、脂肪、蛋白质代谢联系枢纽

30、。 产能最多途径 循环的本身并不是释放能量，而是为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原性的NADH+H+和FANH2 1分子葡萄糖经有氧氧化净生成38分子ATP 三、磷酸戊糖途径 磷酸戊糖途径的反应过程 * 细胞定位：胞液 * 反应过程可分为二个阶段 氧化阶段：生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2 非氧化阶段：包括一系列基团转移。 Made By Felista 第 8 页 人体机能学 *磷酸戊糖途径的生理意义 1)为核苷酸的生物合成提供核糖 2)提供NADPH作为供氢体参与体内多种物质的代谢反应 1. NADPH是体内许多合成代谢的供氢体 2. NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转

31、化有关 3. NADPH可维持GSH的还原性 关键酶:6-磷酸葡萄糖脱氢酶 四、糖原的合成与分解 糖原是由若干个葡萄糖聚合而成的具有分支结构的大分子多糖。 糖原的分枝多，溶解度大。 糖原的合成 糖原的分解 部位：胞浆 部位：胞浆 关键酶：糖原合成酶 关键酶：糖原磷酸化酶 生理意义：储存能量 原料：Gn 产物：G 生理意义：维持血糖浓度 提醒：葡萄糖-6-磷酸酶主要存在于肝脏、肾脏中，所以肝糖原可水解成葡萄糖补充血糖。 肌肉中葡萄糖-6-磷酸酶活性很低，故肌糖原不能直接分解成G以维持血糖浓度的恒定。 五 *糖异生 概念:非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用，是体内单糖生物合成的唯一途径

32、。 原料:甘油、丙酮酸、乳酸和生糖氨基酸等。 部位:生理情况下，肝脏是糖异生的主要器官。长期饥饿时，肾脏的糖异生作用增强。 糖异生的生理意义：1.维持血糖浓度恒定 2.回收乳酸中的能量，防止酸中毒 3.调节酸碱平衡 六、血糖 * 血糖，指血液中的葡萄糖。血糖水平，即血糖浓度。*正常血糖浓度 ：3.896.11mmol/L *血糖来源和去路 血糖水平的调节：肝脏的调节 激素的调节 * 主要依靠激素的调节 主要调节激素： 降低血糖：胰岛素(insulin) 升高血糖：胰高血糖素(glucagon)、糖皮质激素、肾上腺素 高血糖:7.227.78nmol/L(空腹) 低血糖:3.333.89nmol

33、/L(空腹) 第 四 章 分类 含量 分布 生理功能 脂 类 代 谢 脂肪 95 脂肪组织、1. 储脂供能 第一节 脂类化学几生理功能 甘油三酯 血浆 2. 提供必需脂酸 一、脂类的化学组成 二、脂的分类 脂类 脂肪：由1分子甘油和3分子脂肪酸组成，以酯键相连。又称三酰基甘油或甘油三酯。 类脂：包括胆固醇、胆固醇酯、磷脂和糖脂 三、脂类的生理功能 游离脂肪酸的来源： 自身合成、食物供给 类脂 糖酯、胆固醇及其酯、磷脂 5 3. 促脂溶性维生素吸收 4. 热垫作用 5. 保护垫作用 6. 构成血浆脂蛋白 生物膜、神1. 维持生物膜的结构和功能 经、 血浆 2. 胆固醇可转变成类固醇激 素、维生素

34、D3、胆汁酸等 3. 构成血浆脂蛋白 4.参与代谢调节 * 必需脂酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物摄取，故称必需脂酸。 Made By Felista 第 9 页 人体机能学 第二节 甘油三酯分解代谢 一、甘油三酯的分解代谢 *脂肪的动员 定义：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶 能促进脂肪动员的激素称为脂解激素 胰岛素能抑制脂肪动员，称为抗脂解激素 *脂肪酸的-氧化 1.脂肪酸的活化脂酰CoA的生成 部位:胞液 2.脂酰CoA进入线粒体 转运

35、过程需线粒体内膜上的肉毒碱的参与。 3.*脂酰CoA的-氧化 脂酰CoA在线粒体基质中-氧化酶系的催化下，由脂酰基的碳原子开始氧化，经脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续的反应，产生: 1分子乙酰CoA 1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA 1分子NADH+H+ 1分子FADH2 1分子软脂酸彻底氧化可生成：(73)+(72)+(812)=131分子ATP,扣除脂肪酸活化时消耗的2分子ATP,净生成129分子ATP. 4.三羧酸循环和氧化磷酸化 脂肪酸的其他氧化方式 *酮体的生成和利用 FFA经氧化生成的乙酰CoA在肝外组织中能彻底氧化，而在肝细胞中因具有活性较强的合成酮体的酶系，大多数转变为酮体

36、。 酮体是肝脏FFA代谢特有的中间产物，包括乙酰乙酸、羟丁酸和丙酮。 酮体合成的部位: 线粒体 酮体合成的原料: 乙酰CoA *酮体生成的生理意义： 酮体是肝脏输出能源的一种形式，酮体分子量小，水溶性大，易于通过血脑屏障和肌肉毛细血管壁，是脑组织和肌肉组织的重要能源。 酮体的利用增加可减少葡萄糖的利用，有利于维持血糖水平的恒定，节省蛋白质的消耗。 正常情况下，血中酮体的含量为0.030.5mmol/L。 饥饿、高脂低糖膳食、糖尿病时，脂肪动员加强，酮体生成增加，超出肝外组织利用酮体的能力，血中酮体含量升高，造成酮症酸中毒，称为酮血症，若尿中酮体增多则称为酮尿症。 酮体“肝内生成，肝外利用” 二

37、、甘油三酯的合成代谢 脂肪酸的合成 1.合成部位 组织：肝、脂肪等组织 亚细胞：胞液；肝线粒体、内质网。 2.合成原料 乙酰CoA、ATP、HCO3、NADPH、Mn2+ 乙酰CoA的主要来源：Glc 乙酰CoA 氨基酸 NADPH的来源：磷酸戊糖途径 Made By Felista 第 10 页 多不饱和脂肪酸的合成 1、种类 软油酸 油酸 v 亚油酸 v 亚麻酸 v 花生四烯酸 2、合成酶去饱和酶 动物： 4,5,8,9去饱和酶 植物： 9,12,15去饱和酶 人体机能学 类脂：磷脂、糖脂、胆固醇、胆固醇酯 第三节 甘油磷脂的代谢 磷脂：含有磷酸的脂类 按核心结构和主链的不同，可分为：由甘

38、油构成甘油磷脂；由鞘氨醇构成鞘磷脂 一、甘油磷脂的组成、分类及结构 组成：甘油、脂酸、磷酸、含N化合物等。 结构： 核心结构：甘油-3-磷酸 2位通常为花生四烯酸 脂类物质的基本构成 二、甘油磷脂的合成 三、甘油磷脂的降解 磷脂的功能 1. 磷脂是生物膜的主要组成部分 2. 磷脂是脂蛋白的重要组分。 3. 磷脂是必需脂肪酸的储存库。 4. 磷脂在跨膜信息传递中起作用。 5. 二软脂酰磷脂酰胆碱是肺表面活性物质。 第四节 胆固醇的代谢 化学结构：环戊烷多氢菲 人体约含胆固醇140g 约1/4分布在脑及神经组织中。 肝、肾、肠及皮肤、脂肪等组织中含量胆固醇也较多，以肝为最多。 肾上腺、卵巢等含15

39、% 一、胆固醇的合成 合成部位：胞液及内质网 除成年动物的脑组织和成熟红细胞外，全身各组织都可以合成胆固醇，以肝脏、小肠合成为主。 关键酶：HMG-CoA还原酶 合成原料：*乙酰CoA、ATP、NADPH + H+ *基本过程 1. 甲羟戊酸的合成 2. 鲨烯的合成 3. 胆固醇的合成 *HMG-CoA还原酶是胆固醇生物合成过程中的限速酶。 二、*胆固醇的转化及生理功能 1. 转变为胆汁酸 Made By Felista 第 11 页 人体机能学 这是胆固醇在体内代谢的最主要去路。 肝 胆汁 胆固醇胆汁酸肠腔促进脂类消化吸收 2. 转变为类固醇激素：肾上腺皮质细胞 醛固酮 胆固醇 皮质醇 雄性

40、激素 3. 转化为7-脱氢胆固醇 脱氢 紫外光 肝、肾 胆固醇7-脱氢胆固醇维生素D31,25-(OH)2-D3参与钙磷代谢 4参与生物膜的合成 第五节 血浆脂蛋白代谢 *血浆脂蛋白血浆脂类+载脂蛋白，是血脂的运输形式。 一、*血脂 定义：血浆中所含的脂类 组成：甘油三酯、磷脂、胆固醇、胆固醇酯及游离脂肪酸 来源 外源性：从食物中摄取经消化吸收进入血液 内源性：由肝、脂肪细胞以及其他组织合成后释放入血 特点：受膳食、年龄、性别、职业及代谢等因素影响，波动范大。 二、血浆脂蛋白的分类、组成及结构 分类 1. 电泳法：根据不同脂蛋白的表面电荷不同 2. * 超速离心法：血浆脂蛋白在一定密度的盐溶液

41、中超速离心，根据密度不同，可分为四类： 乳糜微粒(chylomicrons, CM) 极低密度脂蛋白(very low density lipoprotein，VLDL) 低密度脂蛋白(low density lipoprotein，LDL) 高密度脂蛋白(highdensity lipoprotein，HDL) 三、血浆脂蛋白的组成特点 四、*血浆脂蛋白的合成部位、功能 1. CM ： 运输外源性甘油三酯及胆固醇酯的主要形式。 2. VLDL： 运输内源性甘油三酯及胆固醇酯的主要形式。 空腹血浆中甘油三酯的水平主要反映在VLDL的含量上。 3. LDL： 转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。 LDL是正常人空腹血浆中的主要脂蛋白。 4. HDL： 将胆固醇从肝外组织转运到肝进行代谢。 第六节 脂质代谢紊乱 高脂蛋白血症血脂高于参考值上限。 诊断标准 ： 成人 TG 2.26mmol/l 或 200mg/dl 胆固醇 6.21mmol/l 或 240mg/dl 儿童 胆固醇 4.14mmol/l 或 160mg/dl 血浆脂蛋白代谢异常 根据病因分类：原发性遗传性缺陷 继发性继发于其它疾病，如糖尿病、甲减等。 Made By Felista 第 12 页