模块3 蛋白质在食品加工中的应用ppt课件.ppt

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1、模块三 蛋白质在食品加工中的应用,3.1 概述3.2 蛋白质与氨基酸的性质3.3 蛋白质、氨基酸代谢3.4 食品原料中的蛋白质,江苏食品职业技术学院食品工程系,一、蛋白质的组成,在日常生活中，提到蛋白质，认为它对人体健康有那些重要意义？,蛋白质是生物体内必不可少的重要成分,（一）,3.1 概述,酶调节作用运输功能运动功能免疫保护作用储存蛋白质接受、传递信息的受体,蛋白质在生命活动中具有举足轻重的作用,（二）,蛋白质有营养功能，在加工中起到重要作用,（三）,元素组成,蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。,简单蛋白结合蛋白（杂蛋白,从元素角度出发，考虑蛋白质可以提供人

2、体哪些必要元素？,（四）蛋白质的组成,分子组成,1、蛋白质元素组成,蛋白质的含氮量,蛋白氮占生物组织所有含氮物质的绝大部分。大多数蛋白质含氮量接近于16% 蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数6.25凯氏定氮法,合格牛奶中蛋白质含量2.8%，含氮量0.44%；合格奶粉中蛋白质含量18%，含氮量2.88%。三聚氰胺：分子式：C3N3（NH2）3 ，分子量126.12，含氮量为66.6%，含氮量是牛奶的151倍，是奶粉的23倍。每100克牛奶中加0.1克三聚氰胺，可提高0.4%蛋白质测定量。,三聚氰胺事件,事件发生前广告：,2、蛋白质的分类,单纯蛋白质（清蛋白、球蛋白等）蛋白质 结合蛋白质（核蛋白

3、、脂蛋白等）,依据蛋白质的组成分类,（1）清蛋白和球蛋白： 广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白 植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于7080乙醇中。（3）精蛋白和组蛋白 碱性蛋白质，存在于细胞核中。（4）硬蛋白 存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。,简单蛋白(simple protein) ：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。,结合蛋白(conjugated protein)：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。,（1）色蛋白：由简单蛋白与色素结

4、合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。（2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清-，-脂蛋白等。（4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。（5）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。,依据蛋白质的外形分类 按照蛋白质的外形可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。 球状蛋白质：（globular protein）外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多 数蛋白质属于这一类。纤维状蛋白质(fibrous protein)分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性

5、纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。,蛋白质的分类,二、 氨基酸的结构与分类,氨基酸的结构,-C-C-C-C-COOH -C-C-C-C(NH2)-COOH -氨基酸 -C-C-C(NH2)-C-COOH -氨基酸 -C-C(NH2)-C-C-COOH -氨基酸,什么是-氨基酸？,中性AA 按R基团的酸碱性分 酸性AA 碱性AA,脂肪族AA按R基团的化学结构分 芳香族AA 杂环族AA,疏水性R基团AA按R基团的电性质分 不带电荷极性R基团的AA 带电荷R基团的AA,氨基酸的分类,20种氨基酸,酸性侧链AA,天冬氨酸,谷氨酸,Asp,Glu,碱性侧链AA,赖氨酸,精氨酸,组氨酸,His,Lys,A

6、rg,极化中性侧链AA,非极化中性侧链AA,讨论,同学们知不知道我们平常在烹饪时用的味精是什么成分？它属于上述氨基酸的那种氨基酸的产物？,人体所需的八种必需氨基酸 ： 赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met) 色氨酸(Trp) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 苏氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe) 婴儿时期所需: 组氨酸(His),氨基酸的种类很多，但在婴儿配方乳粉中，很详细的列出的只有固定的几种，为什么？,必需氨基酸,非蛋白质氨基酸,150多种多是蛋白质中L型-AA衍生物有一些是-，-，-AA有些是D-型AA,鸟氨酸瓜氨酸,肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形

7、成的酰胺键称为肽键；所形成的化合物称为肽。,三、蛋白质的结构,蛋白质的一级结构,组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。构成蛋白质的氨基酸通过肽键共价连接成线性序列，称为蛋白质的一级结构。,蛋白质水解,蛋白质和多肽的肽键可被催化水解酸/碱能将蛋白完全水解 酶水解一般是部分水解,得到各种AA的混合物,得到多肽片段和AA的混合物,氨基酸是蛋白质的基本结构单元,蛋白质的二级结构,-螺旋和-折叠结构,螺旋体中每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈；螺距即螺旋沿中心轴每上升一圈相当于向上平移0.54nm，每个氨基酸残基沿轴上升高度0.15nm；螺旋上升时，每个氨基酸残基沿轴螺旋1000，螺旋体的表观直径约为0.

8、6nm。,三级结构是指含有二级结构片断的线性蛋白质链进一步折叠成紧密的三维形式。,蛋白质的三级结构,在蛋白质中结构的四种层次：(a)一级结构(氨基酸序列)(b)二级结构(-螺旋)(c)三级结构(d)四级结构,鲸肌红蛋白的三级结构,蛋白质的四级结构,3.2 蛋白质与氨基酸的性质,溶解性,熔点,味感,1,2,3,旋光性,4,（一）氨基酸的物理性质,一、 氨基酸的理化性质,1溶解性 一般易溶于水，不易溶于醇、乙醚。所有的氨基酸都能溶于强酸、强碱溶液中。脯氨酸、羟脯氨酸溶于乙醇、乙醚。胱氨酸难溶于凉水和热水。酪氨酸微溶于凉水，但易溶于热水。2熔点 熔点高，一般超过2000C，个别超过3000C。3旋光

9、性 除甘氨酸外，具有旋光性。4味感 D-氨基酸大多甜，D-色氨酸最甜（达蔗糖的40倍）；L-氨基酸有甜、苦、鲜、酸的不同味感。,1)氨基酸的两性性质,（二）氨基酸的化学性质,氨基酸的两性解离,PHPI PH=PI PHPI净电荷 +1 0 -1 正离子 两性离子 负离子,当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。,氨基酸的等电点,氨基酸在等电点时的性质,讨论,利用氨基酸的等电点性质，如何用于食品生产？,氨基酸的等电点 在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。中性氨基酸等电点在

10、56.3，酸性氨基酸等电点在2.83.2，碱性氨基酸在7.610.8。在等电点时，氨基酸在水中的溶解度最小，易于结晶沉淀。,2)氨基酸与茚三酮反应,弱酸 加热,氨基酸与亚硝酸反应,氨基酸的脱羧基作用,3,4,5,非酶促褐变,与金属的螯合反应,6,氨基酸与亚硝酸反应：,氨基酸与醛类反应（非酶促褐变-美拉德反应）：,二、蛋白质的理化性质与功能性质,蛋白质的两性电解质性质,H2NPCOOH,H2NPCOO-,+H3NPCOOH,酸性条件下，pHpI,碱性条件下，pHpI,两性离子,分子形式,蛋白质两性解离示意图,+H3NPCOO-,对某一种蛋白质来说，在某一pH时，它所带的正电荷与负电荷恰好相等，即

11、总的净电荷为零，这一pH值称这一种蛋白质的等电点。（以pI表示） pH pI pH = pI pH pI,蛋白质的等电点,利用蛋白质在等电点时溶解度最小，分离纯化某一种蛋白质。,等电点时特性,溶解度最小，产生沉淀,总的净电荷为零,蛋白质在等电点时的特性,应用,等电点沉淀法,利用电泳技术可以把某种蛋白质从混合液中分离出来。,电泳仪,应用,蛋白质的电泳,蛋白质的水化作用,水化作用,蛋白质分子表面分布着各种不同的极性基团，由于这些极性基团同水分子之间的吸引力，使水溶液中的蛋白质分子成为高度水化的分子。这就是蛋白质的水化作用。,1.蛋白质自身的状况 形状、表面积大小、蛋白质粒子表面极性基团数目、蛋白质

12、粒子的微观结构是否多孔等。 2.蛋白质溶液的pH值 3.电解质,影响水化作用的因素,在加工脱水猪肉时，利用蛋白质的水化作用，可提高了脱水猪肉结合水的能力，复水时较易嫩化。,应用,脱水猪肉的加工,蛋白质沉淀：破坏其中的一个因素，都能使蛋白质从溶液中析出。,蛋白质溶液是稳定胶体溶液的原因 水化膜 同性电荷,蛋白质的沉淀作用,蛋白质沉淀的基本原理,盐析（高浓度盐）,盐溶（低浓度盐）,在鸡蛋清中加入硫酸铵会发生什么现象？,水化作用,盐析原理,大量盐的加入，使水的活度降低，使原来溶液中的大部分自由水转变为盐离子的水化水，从而降低了蛋白质极性基团与水分子间的相互作用，破坏了蛋白质分子表面的水化膜。,蛋白质

13、表面电荷吸附某种盐离子后，带电表层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质分子与水分子间的相互作用却加强，因而使溶解度提高。,盐溶原理,等电点沉淀的蛋白质溶液中加入NaCl后沉淀溶解盐溶原因？,盐溶盐析,盐析,向蛋白质溶液中加入大量硫酸铵后蛋白质会沉淀析出原因？,蛋白质沉淀,可逆沉淀,不可逆沉淀,中性盐沉淀,等电点沉淀,重金属沉淀,生物碱试剂沉淀,有机溶剂沉淀,脱去水化层以及降低介电常数而增加带电质点间的相互作用等电点沉淀,有机溶剂沉淀,重金属盐沉淀 与带负电荷蛋白质结成不溶性盐生物碱试剂和某些酸类沉淀 与带正电荷蛋白质生成不溶性盐加热变性沉淀 天然结构解体，疏水基外露， 破坏水化层及带电状态,蛋白质的

14、乳化性质与起泡性质,蛋白质是两性分子，能在水-气界面和油-水界面形成高黏弹性薄膜，而且比低分子表面活性剂所稳定的泡沫和乳状液更稳定。因此，在食品中有着广泛的应用。,牛奶、蛋黄、奶油、色拉酱等乳状液类产品中的蛋白质能起到乳化的作用。,在搅打奶油、冰淇淋、蛋糕、面包等泡沫型食品中，蛋白质都是重要的表面活性剂，使食品中分散的气泡稳定。,蛋白质的颜色反应,双缩脲反应,1,2,与水合茚三酮反应,乙醛酸反应,3,双缩脲反应,两分子双缩脲与碱性硫酸铜作用，生成紫红色的复合物。含有两个或两个以上肽键的化合物，能发生同样的反应。肽键的反应，肽键越多颜色越深。受蛋白质特异性影响小。蛋白质定量测定；测定蛋白质水解程

15、度。,双缩脲反应,乙醛酸反应在蛋白质溶液中加入HCOCOOH，将浓硫酸沿管壁缓慢加入，不使相混，在液面交界处，即有紫色环形成。,乙醛酸反应,豆腐生产工艺,点卤,成品,思考,在豆腐制作过程中哪些环节考虑了蛋白质的性质而选择了相应的工艺参数？,讨论,浸泡大豆时常选用碱液作为浸泡液，为什么？,总结,与蛋白质的等电点有关，同时有助于抑制脂肪氧化酶活性，与蛋白质的结合风味性质有关。,人造肉,蛋白质的风味结合性质,蛋白质本身并没有气味，但是他们能与风味化合物结合，从而影响食品的风味。蛋白质结合风味物质可改善食品的感官性质。如含植物蛋白的仿真肉品加工时，蛋白质能与肉味风味物质牢固结合，从而达到成功模仿肉类风

16、味的目的。,蛋白质结合风味物质也有不利影响。油料种子中的不饱和脂肪酸被氧化后形成的醛、酮类化合物易被油料种子中的蛋白质结合而呈现人们不期望的风味。,磨好的豆浆有豆腥味，为什么？如何处理？,讨论,为什么在豆腐制作时要进行煮浆这一步？,总结,可去除豆腥味；用蛋白质变性的方法杀菌。,蛋白质的变性作用,蛋白质在物理或者化学作用下发生理化特性和生物学特性变化的过程称为变性作用。这里所说的变是指蛋白质的某些物理性质（如溶解度降低）和生物活性（如酶的催化作用），化学性质一般并无多大变化。,蛋白质变性的概念,从分子结构看，变性作用是蛋白质分子多肽链特有的有规则排列发生了变化，成为较混乱的排列。,变性蛋白质的特

17、点,肽链松散，空间结构改变。失去生物活性。溶解度降低，易形成沉淀析出。易被蛋白水解酶消化水解。,可逆的变性：除去变性因素，蛋白质构象可恢复者。不可逆的变性：除去变性因素，蛋白质构象不可恢复者。,蛋白质变性在食品加工中的应用,应用,变性蛋白质更易被人体消化。食品加工中利用蛋白质的变性可以制成豆腐，酸乳，腌蛋等。食品卫生中的乙醇消毒灭菌和加热蒸煮杀菌，均是蛋白质变性的实践应用。,讨论,在进行煮浆时要注意哪些问题，怎么选择工艺参数？,总结,煮浆时间、温度、是否搅拌；用什么溶剂打浆等对煮浆都有影响。,物理因素,物理因素,化学因素,引起蛋白质变性的因素,物理因素加热辐射高压超声波机械处理,化学因素1）强

18、酸、强碱2）有机溶剂3）重金属盐,变性与沉淀,变性可产生沉淀，也可不产生沉淀；沉淀可表现为变性，也可不表现为变性。,讨论,为什么进行了点卤后豆浆由液体变成了固体的豆腐？,总结,与蛋白质的胶凝性质有关。,蛋白质的胶体性质,胶体溶液的特点：分子直径在1-100 nm内溶于水不易聚集沉淀大多数球状蛋白能形成稳定的亲水胶体溶液,蛋白质胶体溶液的稳定因素：1.同种蛋白带同种电荷，相互排斥2.水膜弹性蛋白质溶液具有丁达尔效应、布朗运动以及不能通过半透膜等性质,丁达尔现象,布朗运动,半透膜,蛋白质分子量6000-120000道尔顿颗粒直径1-100nm蛋白质水溶液是胶体溶液具有胶体溶液的性质：丁达尔现象、布

19、朗运动、不能通过半透膜、具有吸附能力等。,蛋白质的胶凝作用,牛奶,溶胶,溶于水的蛋白质能形成稳定的亲水胶体，是蛋白质分子分散在水中的分散体系。 如：豆浆、牛奶、蛋清等。,豆浆,鸡蛋,豆腐,凝胶,是水分散在蛋白质中的一种胶体状态，食品中许多蛋白质以凝胶状态存在。如：奶酪、豆腐制品、新鲜的鱼肉禽肉等。有一定的形状、弹性，具有半固体的性质。,奶酪,鱼肉,蛋白质的胶凝作用是使蛋白质的溶胶变化为凝胶的过程。蛋白质分子的多肽链之间各基团以各种方式交联在一起，形成立体网络结构。水分充满网状结构之间的空间，不被析出。,蛋白质的胶凝作用,如：,影响蛋白质凝胶作用的因素,蛋白质的胶凝作用与蛋白质分子中氢键、疏水作

20、用、静电作用、金属离子的交联作用、二硫键等相互作用有关。,讨论,除豆腐生产外，蛋白质凝胶化作用在食品加工中还有哪些应用的例子？,鱼丸,皮冻,肉的嫩化,3.3 蛋白质的代谢,蛋白质的生理功能,组织细胞重要的组成成分，维持组织、 细胞的生长，更新和修补组织,参与多种重要的生理活动(如酶、激素),氧化供能（17.9KJ/g 蛋白质）,可转化为糖和脂肪等,氨基酸为含氮化合物合成的提供氮源,机体对外源蛋白质的需要及消化,*总氮平衡：摄入氮=排出氮 即蛋白质分解与合成处于平衡，如成人,*正氮平衡：摄入氮排出氮 即蛋白质合成量多于分解量，如儿童、孕妇,*负氮平衡：摄入氮排出氮 即蛋白质分解量多于合成量，如饥

21、饿、消耗性疾病,食物摄入氮-(尿氮+粪氮),可反映体内蛋白质合成与分解的动态关系,氮平衡,蛋白质的需要量,成人每日最低需要量: 3050g/d,我国营养学会推荐的成人每日需要量: 80g/d,取决于其含必需氨基酸种类及含量的多少,必需氨基酸：机体不能合成、必需从食物中摄取： 赖、缬、异亮、苯丙、蛋、亮、 色、苏氨酸,非必需氨基酸：体内可合成的氨基酸,半必需氨基酸：婴幼儿时期合成量不能满足需要 组氨酸和精氨酸,蛋白质的营养价值,氮的保留量BV= 100% 氮的吸收量,蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质若与必需氨基酸互相补充混合食用时则可大大提高营养价值。,蛋白质的生理价值（BV）：,指食物

22、蛋白的利用率,蛋白质营养价值的化学评分,蛋白来源 重量% 单食时BV 混食时BV 豆腐干 42 65 77 面 筋 58 67 小 麦 39 67 小 米 13 57 89 牛 肉 26 69 大 豆 2 2 64 ,混合食物蛋白质的互补作用,水解,胞外酶,氨基酸,吸收入,作为氮源和能源进行代谢,蛋白质不能储备,外源蛋白质,一、蛋白质的降解,蛋白质的酶促水解（消化吸收）,酸 碱 酶,蛋白质水解,蛋白质和多肽的肽键可被催化水解酸/碱能将蛋白完全水解 酶水解一般是部分水解,得到各种AA的混合物,得到多肽片段和AA的混合物,氨基酸是蛋白质的基本结构单元,蛋白质的消化,内肽酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、 糜

23、蛋白酶、 弹性蛋白酶 （水解蛋白质内部肽键）,外肽酶：氨基肽酶、羧基肽酶 （从肽链两端开始水解肽键）,主要的酶类：,据水解肽键部位的不同分为两类：,蛋白水解酶作用示意图,二、氨基酸代谢概况,a -酮酸+NH3 (脱氨基作用)氨基酸 胺+CO2 (脱羧基作用),三、氨基酸分解代谢的一般途径,转氨基作用脱氨基作用联合脱氨基作用通过嘌呤核苷酸循环脱氨基,氨基酸的脱氨基作用,在转氨酶的催化下， -氨基酸的氨基转移到-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的-氨基酸生成相应的-酮酸，而原来的-酮酸则形成了相应的-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。,转氨基作用,（A） 氧化脱氨基作用 （B） 非氧化脱氨

24、基作用,脱氨基作用,A、氧化脱氨基作用,氧化脱氨基举例,脱水脱氨基,B、非氧化脱氨基作用,脱硫化氢脱氨基,B、非氧化脱氨基作用,直接脱氨基：,B、非氧化脱氨基作用,如：转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联的联合脱氨基作用,联合脱氨基作用,转氨基作用和 氧化脱氨基作 用联合进行的 脱氨基作用方 式。,转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联,转氨酶,L-谷氨酸脱氢酶,NAD+或NADP+H2O,NH3+NADH+H+或NH3+NADPH+H+,-酮酸,-氨基酸,-酮戊二酸,L-谷氨酸,联合脱氨基作用,通过嘌呤核苷酸循环脱氨基,氨基酸的脱羧基作用,氨基酸脱羧后形成的胺。其中不少有强烈的药理作用，有的成为激

25、素的前体，辅酶的成分等。例如组氨酸脱羧后形成的组胺具有扩张血管，降低血压的作用。但大部分胺对动物有毒，但体内有胺氧化酶，能将胺氧化为醛和氨，醛进一步氧化成脂肪酸，氨可形成尿素。,胺,脂肪酸,尿素,氨,醛,氧化酶,（1）重新生成氨基酸,（2）谷氨酰胺和天冬酰胺的生成,（3）尿素的生成鸟氨酸循环,（4）合成其他含N物质（如嘌呤、嘧啶）,氨的代谢,谷丙转氨酶（GPT）,谷草转氨酶(GOT),重新生成氨基酸,谷氨酸的重新生成,L-谷氨酸脱氢酶,谷氨酸+ H2O,-酮戊二 酸+ NH3,NAD（P）+,NAD（P）H,重新生成氨基酸,谷氨酰胺的合成与分解是分别由不同酶催化的不可逆反应,谷氨酰胺和天冬酰胺

26、的生成,概念,总反应过程,尿素的生成鸟氨酸循环,在排尿动物体内由 NH3合成 尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的，这一个循环称为鸟氨酸循环。,动物体内不能大量积累氨，必须排出体外。在与生存环境不断相互作用的长期进化过程中，各种动物形成各自独特的排氨方式。水生动物由于与水接触充分，产生的氨可随水直接排出体外，也有部分转变成氧化三甲胺再排泄的。鸟类与某些爬行类由于水供应因难，氨转变成溶解度较小的尿酸后被排出体外，两栖类和哺乳类，包括人类都是以溶解度较大的尿素形式排出氨的。在体内，氨还可用于酰胺的形成，参与核苷酸和非必需氨基酸的合成，也可以铵盐的形式由尿排出。,重点内容,鸟氨酸循环,氨基酸,谷氨酸

27、,谷氨酸,氨甲酰磷酸,鸟氨酸,瓜氨酸,瓜氨酸,精氨琥珀酸,鸟氨酸,精氨酸,延胡索酸,草酰乙酸,氨基酸,谷氨酸,-酮戊二酸,天冬氨酸,ATP,AMP+PPi,H2O,2ATP+CO2+NH3+H2O,2ADP+Pi,基质,线粒体,胞液,尿素,（1）再氨基化生成氨基酸,（2）转变成糖或脂肪,生糖氨基酸和生酮氨基酸。,（3）氧化成CO2和H2O,-酮酸的代谢,-酮酸进入三羧酸循环的途径,草酰乙酸,磷酸烯醇式酸,-酮戊二酸,天冬氨酸天冬酰氨,丙酮酸,延胡索酸,琥珀酰CoA,乙酰CoA,乙酰乙酰CoA,苯丙氨酸 酪氨酸 亮氨酸 赖氨酸 色氨酸,丙氨酸 苏氨酸 甘氨酸 丝氨酸 半胱氨酸,谷氨酸 谷氨酰胺

28、精氨酸 组氨酸 脯氨酸,异亮氨酸 亮氨酸 缬氨酸,苯丙氨酸 酪氨酸 天冬氨酸,异亮氨酸 甲硫氨酸 缬氨酸,葡萄糖,柠檬酸,-NH2酮酸（碳架）,氨基化,1)概述,(一)氨基酸的生物合成,四、氨基酸及蛋白质的生物合成,2) 氨基化 （A）还原氨基化 （B）转氨基 （C）联合氨基化,由-酮酸氨基化生成氨基酸（如丝氨酸）,还原氨基化,3)非必需氨基酸的生物合成,中心法则,(二)蛋白质的生物合成,DNA的复制,遗传信息流动示意图,核糖体,DNA,mRNA,tRNA,2、t RNA,蛋白质合成体系的组分,3、核糖体,蛋白质合成体系,1、mRNA和遗传密码,4、辅助因子,3.4 食品中的蛋白质,江苏食品职

29、业技术学院食品工程系,一、谷物与豆类蛋白质,小麦蛋白,小麦蛋白中缺乏赖氨酸，并不是一种良好蛋白质来源，需要与其他蛋白质配合。小麦蛋白中麦醇溶蛋白和麦谷蛋白占总蛋白的80，两者与水混匀可形成面粉高黏弹性的面筋蛋白，而约15%20%的非面筋蛋白具有凝聚性和发泡性。,一、谷物与豆类蛋白质,稻米蛋白,稻米是唯一具有高含量谷蛋白和低含量醇溶谷蛋白的谷类，赖氨酸含量也较高。,一、谷物与豆类蛋白质,玉米蛋白,玉米胚乳蛋白主要包括基质蛋白和其中的颗粒蛋白体两种，玉米蛋白缺乏赖氨酸和色氨酸两种人体必需氨基酸。,一、谷物与豆类蛋白质,大豆蛋白与花生蛋白,大豆蛋白中赖氨酸含量较高，但缺乏蛋氨酸；花生蛋白缺乏赖氨酸、

30、蛋氨酸和苏氨酸。,肌原纤维中的蛋白质约占肌肉蛋白质的11，包括肌球蛋白、肌动蛋白和肌动球蛋白和其他。,肌浆蛋白质,肌肉绞碎后即可得到肌浆，肌浆蛋白质约占肌肉总蛋白的20%30%，包括肌溶蛋白、肌粒蛋白和肌红蛋白（使肌肉呈红色）。,肌原纤维中的蛋白质,主要包括胶原蛋白、弹性蛋白和网状蛋白等，属于不完全蛋白质。,基质蛋白质,二、肉类蛋白质,果蔬中蛋白质含量较少，但其中有不少蛋白质具有功能性。,三、果蔬蛋白质,四、鸡蛋蛋白质,溶菌酶（约占蛋清蛋白的8.5%，具有抗菌特性）卵糖蛋白（约占蛋清蛋白的11%为胰蛋白酶抑制剂） 卵黏蛋白（约占蛋清蛋白的1.5%能抑制血红细胞凝集作用）抗生素（约占蛋清蛋白的0

31、.05%能与生物素结合） 伴清蛋白（可与铁结合，有抗菌能力）卵清蛋白（约占蛋清蛋白的54%）,蛋清蛋白,鸡蛋蛋白质可分为蛋清蛋白和蛋黄蛋白蛋清中蛋白质约为干重的83蛋黄中含有约16.3%的蛋白质,低密度脂蛋白和高密度脂蛋白（占蛋黄蛋白质的21，有很好的乳化作用，广泛应用于食品中）、卵黄高磷蛋白（占蛋黄蛋白质的21，含有10的磷）卵黄蛋白（占蛋黄蛋白质的5），与核黄素结合的蛋白质（它是蛋黄黄色的主要来源）,蛋黄蛋白,五、牛乳蛋白质,牛乳中蛋白质总量为3036g/L，具有高营养价值。酪蛋白占牛乳蛋白质的80%,是干酪蛋白质的主要组成蛋白质。乳清蛋白也是牛乳蛋白中中重要的组成成分，包括-乳清蛋白（8

32、.5%）、-乳清蛋白（5.1%）、免疫球蛋白（1.7%）和乳清白蛋白。初乳中免疫球蛋白含量很高。牛乳中还含有少量的酶，如过氧化物酶、磷酸酯酶和淀粉酶等。,讨论,很多蛋白质属于不完全蛋白，如小麦蛋白、稻米蛋白，但在日常生活中面粉和大米是我们的主食，那么我们怎么解决其蛋白质的氨基酸的缺乏。,六、蛋白质在加工储藏中的变化,蛋白质热加工后的有益作用,热加工可以使食品蛋白质更容易消化。热加工可以破坏植物性食物中含蛋白质成分的抗营养素以及微生物毒素等。蛋白质和还原糖在热处理过程中发生的褐变反应，可以改善食品的感官性质；如面包表面诱人的颜色。热处理可以使蛋白质形成胶凝，如面包中的面筋蛋白和糖果中的发泡剂（如

33、明胶）等热加工可以破坏食品中有害酶的活性。,热处理,引起含硫蛋白质的分解导致蛋白质效价的降低产生有毒物质,蛋白质过度热加工后的危害作用,讨论,近年来，有人认为很多食物如鱼类、蔬菜生吃较营养，是这样吗？那么热处理后食物中的蛋白质到底有哪些变化呢，是否有利于人体健康。,冷冻是常见的食品加工和储藏方法。低温条件下能抑制微生物繁殖、酶活性及化学变化，从而延缓或防止蛋白质的腐败。冷冻加工需要考虑食品解冻后的持水性问题。食品加工中经常对食品采用快速冷冻，这样可以使水结晶所导致的挤压和摩擦作用降低，从而使蛋白质变性程度减小，解冻后食品的持水性也较好。,冷冻加工,蛋白质溶液干燥时，高温条件下长时间处理会导致蛋

34、白质变性，使得产品的复水性降低。采用冷冻干燥可以降低这种可能，但是干燥成本很高，且处理量不大。高温条件下可能发生会影响到食品感官性质的反应。如蛋黄粉加工过程中，如不除去其中少量的糖，干燥过程中会发生美拉德反应而导致产品色泽变劣。,干燥,思考题,一、填空题（每空0.5分）1构成蛋白质的氨基酸中具有两个羧基的是 和 ，具有两个碱性基团的是 和 。2氨基酸在高于其等电点的环境中带 ，在低于其等电点的环境中带 。婴儿的必需氨基酸是 。3肌肉保持水分的原因是 。4氨基酸和茚三酮反应生成 色化合物，仅 和 生成黄色化合物，上述反应用于氨基酸的比色。5蛋白质在等电点时 最小，颗粒间极易相互碰撞凝集而沉淀析出

35、，这是等电点沉淀的基本原理。6组成蛋白质的基本元素是 、 、 、 、 、 。7胃蛋白酶的等电点为1.0，当其在pH为5.0的条件下，电泳时的泳动方向为 。8已知-脂蛋白pI为5.8，当其在pH为5.0的条件下，电泳时的泳动方向为 。,二、简答题1影响蛋白质变性的因素有哪些？2什么是蛋白质的变性作用？3什么是必须氨基酸？分别有哪几种？4试述蛋白质形成凝胶的机理。5等电点是什么意思？,思考题,思考题,三、分析题1.氨基酸的共同分解途径是什么?2.什么是联合脱氨基作用?,一、填空题（每空0.5分）1构成蛋白质的氨基酸中具有两个羧基的是谷氨酸（Glu） 和天冬氨酸（Asp） ，具有两个碱性基团的是赖氨

36、酸（Lys） 和 精氨酸（Arg） 。2氨基酸在高于其等电点的环境中带 负电 ，在低于其等电点的环境中带 正电 。婴儿的必需氨基酸是 组氨酸。3肌肉保持水分的原因是 蛋白质的胶凝性 。4氨基酸和茚三酮反应生成 紫 色化合物，仅 脯氨酸 和 羟脯氨酸 生成黄色化合物，上述反应用于氨基酸的比色。5蛋白质在等电点时 溶解度 最小，颗粒间极易相互碰撞凝集而沉淀析出，这是等电点沉淀的基本原理。6组成蛋白质的基本元素是C 、 H 、 O 、 N 、 P 、 S 。7胃蛋白酶的等电点为1.0，当其在pH为5.0的条件下，电泳时的泳动方向为 阳极 。8已知-脂蛋白PI为5.8，当其在pH为5.0的条件下，电泳

37、时的泳动方向为 阴极 。,思考题答案,二、简答题1蛋白质变性的影响因素影响因素：(1) 物理因素： 热、静水压、剪切、辐照、超声波。(2) 化学因素：pH（如强酸和强碱），有机溶质（如盐酸胍），有机溶剂（如乙醇和丙酮），重金属及其盐类（如汞、醋酸铅）。2什么是蛋白质的变性作用？蛋白质受到外界物理或化学因素的作用，使蛋白质的物理性质、化学性质和生物学性质发生改变的过程。蛋白质的高级结构被破坏，天然构象解体，多肽链由有序状态成为伸展松散的无规则状态。变性后的蛋白质，溶解度降低，黏度增加，失去生物活性，失去结晶能力，易被蛋白酶水解。3什么是必须氨基酸？分别有哪几种？人和动物体内所需的氨基酸，很多可以由另一种氨基酸在体内转变而取得。但也有一些在人体内不能合成，而只能由食物供给的氨基酸，它们被称为必需氨基酸。人体必需氨基酸有赖氨酸，苯丙氨酸，缬氨酸，蛋氨酸，色氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苏氨酸。4试述蛋白质形成凝胶的机理。蛋白质溶胶能发生胶凝作用形成凝胶。在形成凝胶的过程中，蛋白质分子以各种方式交联在一起，形成一个高度有组织的空间网状结构。水分充满网状结构之间的空间，不析出。5等电点是什么意思？氨基酸、肽、蛋白质分子都是两性分子，使得这些分子带有的净电荷为零时，对应的溶液的pH值称为等电点。结构不同的两性分子，等电点不同。,