蛋白质代谢及紊乱ppt课件.ppt

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1、蛋 白 质与非含氮化合物检验,教学要求,掌握：血浆蛋白质的组成、功能及分类；个别血浆蛋白质（前白蛋白、白蛋白）的来源、生理功能和临床检测意义；血清总蛋白和白蛋白的测定方法、原理、评价和临床检测意义。熟悉：急性时相反应蛋白的概念和种类；血清蛋白电泳组分的临床分析了解：其他蛋白质的来源和生理功能,蛋白质是生命的物质基础，是生命的标志。许多疾病情况下，均有蛋白质代谢紊乱，可反映到血浆蛋白中。血浆蛋白质是血浆固体成分中含量最多、组成极为复杂、功能广泛的一类化合物。500多种，其中200多种已被分离出接近纯品。,血浆蛋白质的研究在以下几个领域进展迅速：1. 各种血浆蛋白质的合成、降解、转换更新和代谢调节

2、2. 各种血浆蛋白质生理功能的进一步研究。3. 血浆蛋白质的遗传变异，通过它了解人群与家族遗传特征。4. 以新技术对血浆蛋白质进行微量和特异检测分析。5. 在进化与个体发育的生化研究中，发现不少正常胎儿期蛋白可以在恶性肿瘤病人重新出现。6. 血浆蛋白质在实际工作中广泛用于组织与细胞培养。7. 在动脉粥样硬化及肿瘤等发病学研究中对血浆蛋白质有广泛涉及。,第一节 概述,一 血浆蛋白质的组成、功能及分类（一）组成 （二）功能 可概括为： 1.营养作用 2.维持血浆胶体渗透压 3.维持血浆正常pH值 4.运输作用 5.免疫与防御功能 6.催化作用 7.代谢调控 8.凝血、抗凝血及纤溶作用等。,（三）分

3、类盐析法：白蛋白和球蛋白电泳 ：白蛋白、1、2、球蛋白（临床最常用）正常参考值： 白蛋白：57-68%1球蛋白：1.0-5.7%2球蛋白：4.9-11.2% 球蛋白：7-13% 球蛋白：9.8-18.2%,1球蛋白：,2球蛋白：2p,球蛋白：3，2 -mFg,球蛋白：Ig(IgM,IgA,IgG)CRP,功能分类:,二、个别血浆蛋白质的理化性质、功能与临床意义 (一)前白蛋白(prealbumin PA)来源：肝细胞合成。理化性质：MW5.4万，因pH 8.6时电泳位于白蛋白之 前而得名，半寿期2天。生理功能：结合甲状腺激素。临床意义：蛋白质营养不良和肝功不全的指标。 营养不良：200-400

4、mg/L为正常；150mg/L为缺乏； 50mg/L为严重缺乏。肝功不全：其浓度降低早于其他血清蛋白质常用测定方法：免疫化学法,（二）视黄醇结合蛋白（retinol binding protein RBP）,视黄醇结合蛋白是血液中维生素的转运蛋白，由肝脏合成、广泛分布于血液、脑脊液、尿液及其他体液中。测定视黄醇结合蛋白能早期发现肾小管的功能损害，并能灵敏反映肾近曲小管的损害程度，还可作为肝功能早期损害和监护治疗的指标。,(三)白蛋白(albumin Alb)来源：肝实质细胞。理化性质：血浆含量最多的蛋白，占血浆总蛋白的5768，半寿期15-19d，pH7.4环境中带负电荷。功能：1.营养2.中

5、许多激素和药物的主要载体，运输作用，可与某些金属离子和化合物结合，如Cu2+、Ca2+、BIL，将其运输到各自的靶细胞。3.维持血浆胶体渗透压。4.具有相当的缓冲酸碱的功能。5.属于APR。,临床意义：1. 个体营养指标。35g/L为正常；34g/L为缺乏；21g/L为严重缺乏。 2.监测脱水的一项指标。 3.低白蛋白血症为临床常见。 4.白蛋白遗传性变异。,(四)1-抗胰蛋白酶(1-antitrypsin 1AT)理化性质：MW5.5万，是1区带中主要成分，含糖10-12%。功能：具有蛋白酶抑制作用，占血清中抑制蛋白酶活力的90%左右，主要是对抗由多形核白细胞吞噬作用时释放的溶酶体蛋白水解酶

6、，其作用具明显pH依赖性，中性/弱碱性环境中活力大，pH4.5时活性基本丧失，属于APR。,临床意义：低血浆AAT见于胎儿呼吸窘迫综合征；M型AAT缺陷时，蛋白水解酶的过度作用损伤组织弹性纤维，可导致肺气肿，肝硬化等。 测定方法：目前主要采用免疫化学法。,(五)1-酸性糖蛋白 (1-acid glycoprtein AAG)理化性质：MW近4万，含糖45% 。来源：肝及某些肿瘤组织；脓毒症时粒/单核细胞。功能：APR，急性炎症时显著升高，与免疫防御有关。临床意义：作为急性时相反应指标，炎症、风湿病、恶性肿瘤、心肌梗死等上升；是活动性溃疡性结肠炎最可靠的指标之一。糖皮质激素增加，可引起AAG的升

7、高。营养不良、严重肝损伤、肾病综合症以及胃肠道疾病致蛋白严重丢失等情况下降低。雌激素使AAG降低测定方法：使用AAG抗体，进行免疫散射法或免疫比浊法检测,(六) 结合珠蛋白 （haptoglotin Hp）理化性质：电泳中属2区带球蛋白，分子为22两对肽链四聚体。生理功能：1.与红细胞中释出的自由形式存在的血红蛋白不可 逆结合，Hp-Hb转运至肝降解，重新利用氨基酸 和铁，可防止Hb从肾丢失，为机体有效保留铁。2. 属APR。临床意义：监测急性时相反应和溶血是否处于进行状态，溶血时因血红蛋白大量释出，Hp下降。,测定方法 测定Hp-Hb复合物中过氧化物酶活性。在血浆中加入过量Hb，生成Hp-H

8、b复合物，凝胶层折法收复合物分离，测定结合的Hb电泳法。免疫化学法。,(七) 2-巨球蛋白 (2-macroglobin 2MG)来源：肝细胞和单核吞噬细胞系统合成。理化性质：MW62.5-80万,含糖8%，血浆蛋白中分子量最大, 由4个亚基单位组成。功能：可与多种分子与离子结合，与许多蛋白水解酶结合而 影响酶活性，是血浆中主要的蛋白酶抑制剂。临床意义：在低白蛋白血症、 妊娠期及口服避孕药 等情况下可见升高。测定方法：免疫化学法,(八) 铜蓝蛋白(ceruloplasmin Cp /CER )理化性质：主要由肝细胞合成，分子量12-16万，含铜而呈蓝色，属2球蛋白。功能：1 具氧化酶活性，催化

9、多酸及多胺类底物氧化。2 铜代谢库，血液中Cp可视为铜的无毒代谢库。3 抗氧化剂作用，减少组织中脂质过氧化物及自由基的生成。4 APR。,临床意义： 在感染、创伤、肿瘤时升高； Wilson病（肝豆状核变性，主要因体内铜代谢障碍所致）时血浆Cp明显下降；严重肝、肾疾病及妊娠期时下降。测定方法：免疫化学法或酶活性测定,(九) 转铁蛋白(transferrin TRF)来源：肝细胞及MPS合成。理化性质：Mw7.7万，单链糖蛋白，半寿期7天。功能：血浆中主要含铁蛋白，负责以TRF-Fe形式运载消化道吸收及红细胞降解的铁至骨髓再利用合成血红蛋白。临床意义：1. 用于贫血诊断和对治疗的监测。IDA时T

10、RF升高，但铁饱和度下降；铁利用障碍性贫血时，TRF正常下降，但铁饱和度升高。2. 急性时相反应时下降。3. 妊娠或服用雌激素时升高。测定方法：放免法、散射比浊法,(十) 2-微球蛋白 (2-microglobwlin B-MG)来源：存在于所有有核细胞表面，尤其淋巴/肿瘤细胞，并释放入血。理化性质：Mw 11800，半寿期107min，人类白细胞抗原的轻链部分，分子内含一对二硫链。因其分子量小，可自由透过肾小球滤过膜，但在肾小管近曲约99被重吸收。临床意义：在肾功衰竭、炎症及肿瘤时血浆浓度上升，主要用于监测肾小管功能，也是一种恶性肿瘤标志物。 测定方法：常用放免法，ELISA法,(十一) C

11、-反应蛋白 (C-reactive protein CRP),来源：肝细胞。理化性质 MW11.5-14万，5个多肽链亚单位非共价结合为盘形多聚体，电泳位于慢带，有时可延伸至区带。功能：可以和肺炎链球菌-多糖结合，结合多种细菌，真菌等体内多糖物质及卵磷脂、核酸等，激活补体系统，是第一个被认定的APR。临床意义：作为急性时相反应的一个极灵敏指标。,（十二）降钙素原（ procalcitonin ，PCT）,PCT甲状腺C细胞分泌的降钙素的前体，当严重细菌、真菌、寄生虫感染以及脓毒症和多脏器功能衰竭时它在血浆中的水平升高。自身免疫、过敏和病毒感染时PCT不会升高。局部有限的细菌感染、轻微的感染和慢

12、性炎症不会导致其升高。,小结,1、除免疫球蛋白外，主要由肝细胞合成2、除PA、ALB、C-RP为多为糖蛋白3、含糖量最高的是1 AG，约45%4、半寿期较短：PA 12h5、等电点小于7.36、分子量较大： 2-MG 715KD IgM 900KD,急性时相反应:在急性炎症性疾病如手术、创伤、心肌梗死、感染、肿瘤等，包括AAT、AAG、Hp、Cp、C4、C3、纤维蛋白原、C-反应蛋白等等，在血浆中的浓度显著上升。PA、Alb及TRF则出现相应的低下。这一现象可称为。急性时相反应蛋白:以上这类蛋白质统称为,三、血浆蛋白电泳组分的临床分析,图形分析：含量分析：直接法：电泳染色后，直接观察图形的变化

13、，大概判断各区带的增减。如需定量，可进一步脱色、比色。光密度扫描法：可直接观察各区带的扫描图形，且可以以数值表示各组分的含量。,异常电泳图谱的临床意义,异常血白蛋白质电泳图谱的分型及其特征图谱类型 TP Alb 1 2 肾病型 不定肝硬化型 N N N -融合 急性炎症 N N N慢性炎症 蛋白质缺乏型 个别区带出现特征性缺乏,肝硬化,主要特征：白蛋白在所有病例中均有不同程度的减低，1、2和球蛋白正常或降低，球蛋白常明显增高，区带的宽度也明显增加，可见-桥，为本病的特征。-桥的出现与血清免疫球蛋白,特别是IgG、IgA、IgM同时增加有关,其中又以IgA影响较大, IgA IgM泳动在2与之间

14、时,使与区融合而形成-桥。,第二节 体液蛋白质检测,假定： 所有血浆蛋白质是单纯的多肽链 所有蛋白质与化学试剂的反应性一致蛋白质的测定一般基于以下四种蛋白质的性质：重复的肽链结构酪氨酸和色氨酸残基对酚试剂紫外光吸收与色素的结合能力沉淀后借助浊度测定,一 血清总蛋白质测定1.凯氏定氮法参考标准方法结果较准确，是蛋白质测定的参考方法，但操作复杂，影响因素较多，不适用于日常工作，多用于标准蛋白的标定及校正其它的常规方法。,1.凯氏定氮法参考标准方法(0.05mg N 0.3g pro),消化用浓硫酸将蛋白质消化为硫酸铵；（耗时） 蒸馏用碱性溶液碱化消化液并蒸馏挥发； 吸收用酸性溶液（硼酸）吸收气态氨

15、（使H+ ）滴定用已标定的无机酸滴（使H+ 恢复），计算总氮量定蛋白（总氮量-非蛋白氮）6.25=蛋白含量,纳氏试剂：碘化汞和碘化钾的碱性溶液与氨反应生成淡黄棕色胶态化合物，其色度与氨氮含 量成正比。,原理：,三聚氰胺是怎么加到牛奶中的,许多人喝牛奶是为了补钙，不过你如果留心一下国内鲜牛奶包装上的标注，一般没有列出钙的含量，标明的营养成分含量只有两种：脂肪和蛋白质。鲜牛奶有全脂、低脂、脱脂之分，其脂肪含量各不相同，而且在脂肪被视为健康杀手的今天，一般人不会在乎脂肪含量是否达标。蛋白质才是牛奶中的主要营养成分，鲜牛奶包装上都会注着蛋白质含量为100毫升2.9克,以表明符合鲜牛奶的国家标准（100

16、毫升2.95克）。,生鲜牛奶的蛋白质含量一般在3%以上，所以一般都能达到国家标准，除非往原奶中兑水。食品工业上普遍采用的、被定为国家标准的是凯氏定氮法。这是19世纪后期丹麦人约翰凯达尔发明的方法。三聚氰胺含氮量高达66.6%，白色无味，是一种重要的化工原料，广泛用于生产合成树脂、塑料、涂料等。在生产三聚氰胺过程中，会出现废渣，废渣中还含有70%的三聚氰胺。造假者用来冒充蛋白质的就是三聚氰胺渣。在饲料、奶制品中添加“蛋白精”冒充蛋白质。,三聚氰胺是怎么加到牛奶中的呢？有两种可能途径。一种是奶站加到原奶中。因为三聚氰胺微溶于水，常温下溶解度为31克升。也就是说，100毫升水可以溶解031克三聚氰胺

17、，含氮02克，相当于127克蛋白质，由此可以算出，要达到100毫升2.95克蛋白质的要求，100毫升牛奶最多只能兑75毫升水（并加入054克三聚氰胺）。另一种途径是在奶粉制造过程中加入三聚氰胺，这就不受溶解度限制了，想加多少都可以。,2.双缩脲比色法血清总蛋白测定推荐方法蛋白质中的肽键（-CONH-）在碱性条件下与Cu2+络合成紫红色化合物，产生的颜色在一定范围内与蛋白质含量成正比。此反应和二分子尿素缩合后的产物双缩脲（ H2N-CO-NH-CO-NH2）与碱性铜溶液作用形成紫红色化合物的反应相似，故称为双缩脲反应。,原理：,蛋白质中的肽键（-CONH-）在碱性溶液中能与Cu2+作用而产生紫红

18、色络合物，其颜色的深浅与蛋白质的浓度成正比，而与蛋白质的分子量及氨基酸成分无关。,条件：至少含两个肽键（-CONH-）基团才能和Cu2+形成络合物,氨基酸及二肽无反 应,三肽以上才能反应。,双缩脲生成,氨基酸 R-CH-COOH NH2甘氨酰甘氨酸（二肽） NH2-CH2-C-NH-CH2-C=O O OH,因至少含2个-CONH-基团才能与Cu2+络合，所以氨基酸和二肽无此反应。体液中小分子肽含量极低，故血浆中除蛋白质外几乎不存在可与双缩脲试剂显色的物质，且各种蛋白质显色程度基本相同。,此方法简便、准确、重复性好，但灵敏度较其它方法稍差，是目前临床上最常规的方法。,3.酚试剂法,原理：,蛋白

19、质分子中的酪氨酸残基和色氨酸残基能够和酚试剂中的磷钨酸-磷钼酸反应生成蓝色化合物钨蓝和钼蓝，蓝色深浅与蛋白质浓度呈正比。,Lowry改良法：在酚试剂中加入Cu2+（75%呈色），提高了呈色的灵敏度，为双缩脲法的100倍左右。,评价及应用：,优点：操作简单，改良法灵敏度高（10g-60g），适合测定蛋白含量少的标本。缺点：由于各种蛋白质中酪氨酸和色氨酸的比例不同，如白蛋白含色氨酸为0.2，而在一些球蛋白中色氨酸含量高达2-3，因此使用本法测定纯粹的、单一的蛋白质较合适。此法灵敏度较高，为10-60ugml，因而适用于测定蛋白质含量较少的标本(如脑脊液)，但试剂反应易受还原性化合物糖类、酚类及多种

20、药物如水杨酸、氯丙嗪和某些磺胺药的干扰。,4.紫外分光光度法,蛋白质分子中的酪氨酸和色氨酸等芳香族氨基酸使蛋白质溶液在280nm处有一吸收峰。可用于测定蛋白质。,原理：,评价及应用：,优点：敏感而简便，可保留蛋白生物活性，常用与较纯的酶和免疫球蛋白。需紫外分光光度计及石英比色皿。缺点：各种蛋白质中芳香族氨基酸含量和比例不同；在280nm测定易受游离色aa和酪aa以及尿酸和胆红素的干扰；导致准确性和特异性受影响。,5.染料结合法,在酸性环境下，带正电的蛋白质（-NH3+)与染料的阴离子产生颜色反应，使染料的吸收峰改变，可用分光光度法比色测定。,原理：,常用染料：氨基黑，考马斯亮蓝等 常用方法：邻

21、苯三酚红钼法,1976年，Bradford根据蛋白质与染料相结合的原理建立了考马斯亮蓝染色法测定生物体内的蛋白质含量。此法简单快捷，且不受游离氨基酸和酚类物质的影响，适合于大量样品的分析。 考马斯亮蓝G-250(CBG)在酸性溶液中呈茶棕色，在465nm有最大吸收峰。当与蛋白质结合后，其转变成深蓝色，吸收峰移至595nm。在一定蛋白质浓度范围内，蛋白质浓度与吸光度成正比，可做定量分析。,评价及应用：,优点：操作简便，重复性好，灵敏度高，且干扰因素少。缺点：特异性不高；不同蛋白质和染料的结合力不一致，标准物不易确定。,邻苯三酚红钼法检测原理：在酸性条件下，邻苯三酚红和钼酸络合形成红色复合物，该复

22、合物与蛋白质形成复合体，其吸收峰移至604nm，通过比色法求出样本中蛋白质的含量。用于人或动物脑脊液样本中的总蛋白含量测定。,6.比浊法,原理：,评价及应用：,优点：简便不需特殊仪器。缺点：浊度形成的干扰因素多（加试剂方法，反应温度，蛋白絮状沉淀，混匀的方式等）,某些酸类（磺基水杨酸等）和血白蛋白质结合产生沉淀，悬浮液浊度大小与蛋白质浓度成正比，可获得蛋白含量。,透射比浊法：自动化生化分析仪散射比浊法：散射比浊仪（特定蛋白分析仪）促聚剂：聚乙二醇（加速大的免疫复合物生成）,免疫比浊法：,评价：灵敏度高受血脂影响,参考范围：成人6585g/L,临床意义：,总蛋白升高：,总蛋白降低：主要由白蛋白下

23、降引起 合成减少 消耗增加 丢失过多 分布异常 血液稀释 少数由免疫球蛋白含量的明显下降引起,真性升高：多发性骨髓瘤、巨球蛋白血症、自身免疫性疾病等,假性升高：机体明显失水，总蛋白含量相对升高， A/G几乎不变,二、血清白蛋白测定,方法：,1.染料结合法( 推荐) 2.盐析法3.电泳法4.免疫化学法,1.染料结合法( 推荐),原理: 血清白蛋白具有与阴离子染料结合的特性,其他蛋白则无。在酸性条件下,染料可与白蛋白形成有颜色的复合物,颜色的深浅与白蛋白浓度成正比。而球蛋白很少结合外源性染料,可在不分离球蛋白的情况下直接测定白蛋白。,应用及评价:,BCG法操作简单，重复性较好，既适合手工也适合自动

24、化分析。严格控制反应时间来避免非特异性反应。临床上推荐使用。,染料,溴甲酚绿（BCG）,溴甲酚紫（BCP）,优点,缺点,易于和非人源性白蛋白结合 与白蛋白结合特异性较差,与非人源性白蛋白结合力弱 与白蛋白结合特异性好,在30秒内测可提高特异性,溴甲酚绿法的原理：在pH4.2的缓冲液中，在有非离子型表面活性剂存在时，可与带负电荷的染料溴甲酚绿结合生成蓝绿色复合物，在波长630nm处有吸收峰，该复合物的吸光度（颜色深浅）与白蛋白浓度成正比例，与同样处理的白蛋白标准比较，可求得待测样品中白蛋白含量。,溴甲酚紫法的原理：在pH5.2的缓冲液中，在有非离子型表面活性剂存在时，可与带负电荷的染料溴甲酚紫结

25、合生成绿色复合物，在波长603nm处有吸收峰，该复合物的吸光度（颜色深浅）与白蛋白浓度成正比，与同样处理的白蛋白标准比较，可求得待测样品中白蛋白浓度。,原理: 盐析是由于加入大量的中性盐破坏了蛋白质的水化膜、中和其所带的电荷从而使蛋白质分子聚集而沉淀析出。 各种蛋白质的亲水性和带电荷不同，故盐析时所需盐浓度与pH不同。GLB在生理pH下带电荷及水化膜比ALB少，可被较低浓度中性盐沉淀。,2.盐析法,中性盐：硫酸铵、硫酸钠等,应及评价:,操作繁琐，不宜自动化，基本不用,3.电泳法,操作：,醋纤膜电泳,染色,晾干,透明,光密度仪扫描,洗脱,比色,染色,分离,测得蛋白组分百分比,计算得出各种蛋白质含

26、量,半定量,定量,评价及应用：,优点：电泳特异性好，可了解血白蛋白质全貌,缺点：电泳技术繁琐，不易自动化；白蛋白与染料亲和力高会导致结果偏高,4.免疫化学法,原理及特点:,应用：特异性高,但成本较高,费时,生化检验用的不多.,参考范围:成人4055g/L.,临床意义：,白蛋白升高：,白蛋白降低：合成不足：肝功能下降，营养不良，吸收不良 丢失过多：尿液丢失，胃肠道丢失，皮肤丢失 分解代谢、消耗增加：创伤感染等 分布异常：胸腹水 血液稀释 先天性ALB缺乏病,真性升高：未见,假性升高：机体明显失水，或治疗输入过多白蛋白,三、血清球蛋白测定,方法：,间接法:TP-ALB=GLB,参考范围: 成人20

27、30g/L. A/G：1.52.5,临床意义：,球蛋白升高：,球蛋白降低：合成减少、低或无-球蛋白血症,真性升高（常见）：自身免疫性疾病、感染反应、多发性骨髓瘤、巨球蛋白血症。,假性升高（少见）：机体明显失水。,四、血浆纤维蛋白原测定,血浆纤维蛋白原：,结构特点：血浆纤维蛋白原（Fib）是一种参与血液凝固的糖蛋白，又称凝血因子，分子量34万，在肝脏合成，电泳时位于球蛋白区带。血浆纤维蛋白原测定对于出血性疾病和肝脏损伤的诊断有重要意义。,功能特点：参与凝血,血凝过程中的作用：,纤维蛋白原,纤维蛋白网,血凝块,纤维蛋白细丝,血液凝块构造（红色为红血球，兰色为血小板，黄色为纤维蛋白）,测定方法及特点

28、：,1.纤维蛋白原凝块测定法：,2.免疫化学法：免疫电泳、扩散 用人纤维蛋白原免疫动物获得抗人纤维蛋白原抗体，应用免疫电泳法、免疫扩散法和ELISA法测定纤维蛋白原含量。应用：特异性不高,常使结果偏高.,2)盐析双缩脲法 在血浆中加入12.5%的亚硫酸钠使纤维蛋白原沉淀而与其他血浆蛋白质分离，将纤维蛋白原用双缩脲试剂显色，求出其含量。 3)比浊法 在pH7.0时，用13.3%的硫酸铵溶液沉淀纤维蛋白原，而血浆中其他蛋白质保持溶解状态，此时溶液的浊度完全由纤维蛋白原产生，通过比浊可求得其含量。应用：影响因素较多，测定结果不够准确。,1)复钙双缩脲法 在稀释血浆中加入钙离子使纤维蛋白原转化为不溶性

29、纤维蛋白凝块，将凝块分离后用双缩脲法测定纤维蛋白含量。,临床意义：急性时相反应蛋白，出血性疾病的诊断,参考范围:2.04.0g/L,降低：营养不良、严重肝功损伤、胎盘早期剥离，先天性缺乏等。,升高：感染、组织损伤、休克、外科手术后、肾炎、风湿病、恶性肿瘤；放射治疗等,五、尿液蛋白质测定,六、脑脊液蛋白质测定,第三节、体液氨基酸代谢及紊乱,氨基酸代谢概况来源主要外源性氨基酸和机体合成非必要氨基酸，代谢包括脱氨基生成氨基、相应的酮酸及脱羧基生成CO2、胺类氨基酸代谢紊乱氨基酸代谢紊乱主要原因是代谢过程中的酶的缺乏或活性降低、氨基酸代谢有关的器官病变致继发性氨基酸紊乱在氨基酸代谢起点产生的造成氨基酸

30、血症1、原发性2、继发性,第四节、嘌呤核苷酸代谢及紊乱,核苷酸是核酸的基本组成单位。 嘌呤核苷酸核苷酸 嘧啶核苷酸,痛风与高尿酸血症（Gout and hyperuricemia),概念 由于遗传性和（或）获得性的尿酸排泄减少和（或）嘌呤代谢障碍，导致高尿酸血症及尿酸盐结晶形成和沉积，从而引起特征性急性关节炎、痛风石、间质性肾炎，严重者呈关节畸形及功能障碍；常伴尿酸性尿路结石。病因原发性：嘌呤代谢紊乱（酶缺陷），尿酸排泄障碍继发性：高嘌呤饮食，肾脏疾病，血液病，药物等,痛风的发生机理-尿酸盐结晶的沉积 血清中尿酸溶解度 尿酸钠结晶析出 沉积 结缔组织、软骨、关节腔 WBC吞噬（溶酶体膜破坏）

31、酶释放 损伤WBC和周围组织 炎症反应（可表现有急性关节炎、痛风石和间质性肾炎等）,病例分析,【病史】患者女性，25岁，因面色苍白、头晕、乏力1年余，加重伴心慌1个月来诊。1年前无明显诱因头晕、乏力，家人发现面色不如从前红润，但能照常上班，近1个月来加重伴活动后心慌，曾到医院检查血红蛋白低，给硫酸亚铁口服，因胃难受仅用过1天，病后进食正常，不挑食，二便正常，无便血、黑便、尿色异常、鼻衄和齿龈出血。睡眠好，体重无明显变化。既往体健，无胃病史，无药物过敏史。结婚半年，月经初潮14岁，7天/27天，末次月经半月前，近2年月经量多，半年来更明显。【查体】T 36，P 104次/分， R18次/分， B

32、p 120/70mmHg，一般状态好，贫血貌，皮肤粘膜无出血点，浅表淋巴结不大，巩膜不黄，口唇苍白，舌乳头正常，心肺无异常，肝脾不大。【实验室检查】Hb 60g/L, RBC 3.01012/L, MCV 70fl, MCH 25pg, MCHC 30%, WBC 6.5109/L, 分类：中性分叶70%，淋巴27%，单核3%，plt 260109/L，网织红细胞1.5%，尿蛋白(-)，镜检(-)，大便潜血(-)，血清铁50mg/dl。,问题：一、 诊断及诊断依据 二、鉴别诊断三、进一步检查四、治疗原则,一、 诊断及诊断依据 (一) 诊断： 1.缺铁性贫血月经过多所致 2.月经过多原因待查 (二) 诊断依据： 1.月经过多 2.化验：小细胞低色素性贫血 3.血清铁低 二、鉴别诊断铁幼粒细胞贫血 三、进一步检查 1.骨髓检查+铁染色2.血清铁蛋白、总铁结合力3.妇科检查：包括B超、必要时诊刮 四、治疗原则 1.去除病因：治疗妇科病 2.补充铁剂,Thank You,