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生物化学（普通生物化学）考研答疑,蛋白质化学酶蛋白质的分解和氨基酸代谢核酸化学核酸的分解和核苷酸代谢生物氧化,一、蛋白质的组成（元素组成，化学组成）二、蛋白质的结构（一级、二级、三级、四级结构）三、蛋白质的性质（等电点、分子量、胶体、沉淀反应、颜色反应、变性与复性）,（一）蛋白质的元素组成：,C、H、O、N 及少量的 S 特点：N 在各种蛋白质中的平均含量为16%因为样品含氮量平均在16%，取其倒数100/16=6.25，即为蛋白质换算系数，其含义是样品中每存在1g元素氮，就说明含有6.25g 蛋白质）；故：凯氏定氮法 蛋白质含量=蛋白质含氮量6.25优点：对原料无选择性，仪器简单，方法也简单。缺点：易将无机氮(如核酸中的氮)都归入蛋白质中。,(二）蛋白质的水解,1、完全水解：用浓酸、碱将蛋白质 完全水解为氨基酸。酸水解：无消旋作用，产物为L-氨 基酸。碱水解：多数氨基酸被破坏，有消 旋现象。2、部分水解：一般用酶或稀酸在较温和条件下，将蛋白质分子切断，产物为分子大小不等的肽段和氨基酸。,（三）氨基酸,氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：,(1)与羧基相邻的-碳原子上都有一个氨基，因而称为-氨基酸。(2)除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的-碳原子都为不对称碳原子。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。,R,（3）按R基团的极性分：,极性氨基酸：极性不带电荷：丝、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪、半胱、极性带正电荷：组、赖、精、极性带负电荷：天冬、谷、非极性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、甲硫、脯、色、,（4）按人体是否可合成来分：,必需氨基酸：机体不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。甲硫、色、赖、缬、异亮、亮、苯丙、苏、半必需氨基酸：人体可合成，但幼儿期合成速度不能满足需要。组*、精*、非必需氨基酸：机体可自身合成的氨基酸。,（5）氨基酸的重要理化性质,(1)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。,酪氨酸的max275nm，苯丙氨酸的max257nm，色氨酸的max280nm，,(2)氨基酸两性解离与等电点：,氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。,在电场中，阳离子向负极移动；阴离子向正极移动；调整pH，使aa净电荷为零时，aa既不向阳极也不向阴极移动。规定aa净电荷为为零时的pH为该aa的等电点,pI=（pK1+pK2）,等电点相当于该aa两性离子状态两侧 基团pK值之和的一半。,a、各种aa的pI不同；b、同一pH下，各种aa所带电荷不同；pHpI：aa+在电场中向负极移动 pHpI：aa-在电场中向正极移动 用离子交换、电泳将aa分开 c、处于pI时，aa溶解度最小，易沉淀；可分离aa。,（3）氨基酸的性质,（1）与茚三酮的反应：-氨基酸与水合茚三酮溶液共热，引起aa氧化脱氨、脱羧，水合茚三酮与反应产物（氨和还原型茚三酮）生成兰紫色化合物（Pro和Hyp呈黄色），色深与溶液中氨基浓度成正比。（2）与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸（3）与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应用于N末端分析，又称Edman降解法,二、蛋白质的结构,肽和肽键的结构,肽（peptide)：一个氨基酸的-羧基和另一氨基酸的-氨基脱水缩合而成的化合物。,由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。,通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。多肽链共价主链为NCCNCCNCC的重复单位,（一）蛋白质的一级结构,1、蛋白质的一级结构(Primary structure)即多肽链内氨基酸残基从N-末端到C-末端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。包括：(1)组成蛋白质的多肽链数目.(2)多肽链的氨基酸顺序，(3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。,(2)测定步骤,多肽链的拆分（8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链）.测定蛋白质分子中多肽链的数目。二硫键的断裂：（过甲酸）测定每条多肽链的氨基酸组成分析多肽链的N-末端和C-末端多肽链断裂成多个肽段测定每个肽段的氨基酸顺序确定肽段在多肽链中的次序确定原多肽链重二硫键的位置,（二）二级结构,维持构象的作用力（1）氢键：羧基上的氧与亚氨基上的氢原子所形成。作用：链内维持二级结构；链间为三、四级结构所需。（2）疏水键：aa非极性侧链形成。作用：维持三级结构。（3）盐键（离子键）：带正负电荷的侧链通过静电引力形成。（4）范德华力：中性分子或原子间的作用力。（5）二硫键二硫键是很强的共价键，多肽链内或肽间的两个半胱氨酸残基的巯基，在氧化条件下形成二硫键。（6）配位键两个原子之间由单方面提供电子对形成的共价键称为配位键。,维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键维系蛋白质分子的二级结构：氢键维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键、配位键、二硫键维系蛋白质分子的四级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键、配位键、二硫键,蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链局部空间排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。主要有-螺旋、-折叠、-转角。,C-N1单键的旋转角度用表示，C-C2单键的旋转角度用表示，由于这两个构象角决定了相邻二个肽平面在空间上的相对位置，因此，称为二面角。,(1).-螺旋(-helix)多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm;肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。含脯氨酸的肽段不能形成螺旋。蛋白质分子为右手-螺旋,（2）-折叠(-pleated sheet),-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象。两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；-折叠结构可以由两条肽链之间形成，也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。在肽链的不同区段或不同肽链间形成氢键,维持结构的稳定性。,（三）三级结构,蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠，从而生成特定的空间结构。包括主链和侧链的所有原子的空间排布一般非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核，极性侧链在分子表面,蛋白质的超二级结构和结构域,超二级结构在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域,结构域,对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称结构域。多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠而成的相对独立的三维实体称结构域,（四）蛋白质的四级结构,许多蛋白质是由两个或两个以上独立的三级结构通过非共价键结合成的多聚体，称为寡聚蛋白。寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为亚基。蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。,（五）蛋白质结构与功能的关系,蛋白质的一级结构决定高级结构高级结构决定生物学功能,一级结构的种属差异与分子进化同源蛋白质氨基酸顺序相似性分析同源蛋白是指：由共同的祖先蛋白分子经过变异和自然选择而产生的功能上相同、相关或不同，但结构上有某种程度相似性的不同蛋白质。来源相同，结构相似，功能相关。不变残基，可变残基,一级结构的变异与分子病镰刀形贫血病它与正常的血红蛋白（Hb-A）的差别：仅仅在于链的N-末端第6位残基发生了变化（Hb-A）第6位残基是极性谷氨酸残基，（Hb-S）中换成了非极性的缬氨酸残基使血红蛋白细胞收缩成镰刀形，输氧能力下降，易发生溶血这说明了蛋白质分子结构与功能关系的高度统一性。,空间结构与功能的关系血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)氧合曲线比较,血红蛋白的别构效应（协同作用）一个亚基与氧结合后，引起该亚基构象改变进而引起另三个亚基的构象改变整个分子构象改变,与氧的结合能力增加。,（六）蛋白质的重要性质,一.蛋白质的相对分子量分子量测定方法：超速离心法（沉降速法）；凝胶过滤法；聚丙烯酰胺电泳法等。,凝胶过滤法测定相对分子质量含有各种组分的样品流经凝胶层析柱时，大分子物质由于分子直径大，不易进入凝胶颗粒的微孔，沿凝胶颗粒的间隙以较快的速度流过凝胶柱。而小分子物质能够进入凝胶颗粒的微孔中，向下移动的速度较慢，从而使样品中各组分按相对分子质量从大到小的顺序先后流出层析柱，而达到分离的目的。,测得几种标准蛋白质的洗脱体积Ve以相对分子质量对数（logM）对Ve作图，得标准曲线再测出未知样品洗脱体积Ve从标准曲线上可查出样品蛋白质的相对分子质量,SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量,SDS-PAGE(SDS-PolyAcrylamide Gel Electrophoresis)SDS即十二烷基硫酸钠是阴离子去污剂，由于SDS带有大量负电荷，当其与蛋白质结合时，所带的负电荷大大超过了天然蛋白质原有的负电荷，因而消除或掩盖了不同种类蛋白质间原有电荷的差异，使蛋白质均带有相同密度的负电荷，因而可利用Mr差异将各种蛋白质分开。在蛋白质溶解液中，加入SDS和疏基乙醇，巯基乙醇可使蛋白质分子中的二硫键还原，使多肽分成单个亚单位。SDS可使蛋白质的氢键、疏水键打开，还引起蛋白质形状近似雪茄形的长椭圆棒。不同蛋白质-SDS复合物的短轴相同，约1.8nm，而长轴则与蛋白质的Mr成正比。,现在，市场有标准蛋白试剂出售。测定未知蛋白质Mr时，可选用相应的一组标准蛋白及适宜的凝胶浓度，同时进行SDS-PAGE，则可根据已知Mr蛋白质的电泳迁移率和Mr的对数作出标准曲线，再根据未知蛋白质的电泳迁移率求得Mr。,二、蛋白质的两性解离和等电点,在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。当pHpI，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；当pHpI，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳(Electrophoresis)。,三、蛋白质的胶体性质,蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶。由于蛋白质的分子量很大，大小在1-100nm范围内，它在水中能够形成胶体溶液。同种电荷互相排斥；不能通过半透膜；分子周围有双电子层和水化层，有利于稳定蛋白质胶体系统。由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去,四、沉淀反应,蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。方法：等电点沉淀，盐析，有机溶剂，重金属盐，生物碱试剂,盐析：在蛋白质的水溶液中加入高浓度的中性盐，使蛋白质从溶液中析出的现象称为盐析。原因，硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等中性盐可有效破坏蛋白质的水化层和中和电荷，从而使蛋白质沉淀。盐溶：一般在低盐浓度的情况下，蛋白质的溶解度随盐浓度的升高而增加，这种现象称为盐溶。,五、蛋白质的变性（denaturation)和复性（renaturation),天然蛋白质在理化因素的影响下，高级结构发生变化，理化性质和生物学功能改变或丧失，但一级结构保持不变，这种现象叫蛋白质的变性。引起变性的主要因素是热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。,六.蛋白质的紫外吸收,蛋白质的紫外吸收大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。这三种氨基酸的在280nm 附近有最大吸收。因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。,蛋白质酶促降解及氨基酸代谢,蛋白质的酶促降解氨基酸的分解与转化氨的同化及氨基酸的生物合成,氧化脱氨基作用,氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。普遍存在于动物细胞中，主要在肝中进行。主要有以下两种类型：,转氨基作用,转氨酶（辅酶：磷酸吡哆醛）,在转氨酶的催化下，-氨基酸的氨基转移到-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的-氨基酸生成相应的-酮酸，而原来的-酮酸则形成了相应的-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。,辅酶：,所有转氨酶辅酶为磷酸吡哆醛，并作为 脱羧作用、脱氨作用、消旋作用的辅酶。,联合脱氨基作用,a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联,b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联,（1）概念 转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。是体内氨基酸的脱氨基的主要方式。,（2）类型,转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联,转氨酶,L-谷氨酸脱氢酶,H20+NAD+,NH3+NADH,-酮酸,-氨基酸,-酮戊二酸,L-谷氨酸,转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联,NH3、-酮酸、胺,氨基酸降解产物的去向,（1）重新生成氨基酸,（2）谷氨酰胺和天冬酰氨的生成,（3）尿素的生成尿素循环,（4）合成其他含N物质,鸟氨酸循环,氨基酸,谷氨酸,谷氨酸,氨甲酰磷酸,鸟氨酸,瓜氨酸,瓜氨酸,精氨琥珀酸,鸟氨酸,精氨酸,延胡索酸,草酰乙酸,氨基酸,谷氨酸,-酮戊二酸,天冬氨酸,ATP,AMP+PPi,H2O,2ATP+CO2+NH3+H2O,2ADP+Pi,基质,线粒体,胞液,尿素,氨的同化,植物体中的N源（硝酸还原生成）NO3-氨同化的途径Glu的形成途径氨甲酰磷酸形成途径,硝酸还原酶,NO2-,亚硝酸还原酶,NH3,AA,Pro,其它含N化合物,酶(Enzyme),酶的化学本质及组成(大多数酶是蛋白质,某些RNA具有催化活性)酶的作用机制(酶催化作用的中间产物学说,活性中心)影响酶促反应速度的因素(酶促反应动力学),一、酶的化学本质及组成分类,（一）酶的特点催化效率高、酶易失活、酶活性受调控、高度专一性绝对专一性：只作用一种底物。相对专一性：作用于一类底物。包括键专一性和簇（基团）专一性。立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。,（二）酶的组成,1、单纯酶（简单蛋白质）2、结合酶：酶蛋白+辅因子=全酶辅因子(cofacter)：热稳定的非蛋白小分子。辅酶(coenzyme):结合较松，可透析去除；辅基(prosthetic grup)：结合较紧，透析不易除去。酶蛋白负责专一性；辅因子负责电子、原子或基团转移。同一辅因子可与多种不同酶蛋白结合，显示不同催化活性,按酶的分子特点分：1、单体酶：一条肽链构成。2、寡聚酶：几到几十个亚基（相同或不同）组成。3、多酶体系：几种酶彼此嵌合的复合体，有利于一系列反应连续进行。,（三）酶的分类,国际酶学委员会（EC）根据酶催化反应的类型分类：1、氧化还原酶 2、转移酶 3、水解酶 4、裂解酶 5、异构酶 6、合成酶,二、酶的作用机制,酶催化作用的本质：降低反应活化能酶催化作用的中间产物学说：E+S=E-S P+E在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。,活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间局限（部位）。结合部位(Binding site)：酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。催化部位(Catalytic site):酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。,酶的作用机理（诱导契合学说）当E与S接近时，E蛋白受S分子的诱导，其构象发生有利于S结合的变化，E与S在此基础上互补契合、进行反应。,三、影响酶促反应速度的因素,酶促反应动力学是研究酶促反应的速度及影响此速度的各种因素的科学。（一）底物浓度对酶促反应速度影响,在低底物浓度时,反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。,米氏方程,Michaelis&Menten根据中间产物学说推导出表示酶促反应中底物浓度与反应速度关系的公式称米氏方程。,Km 米氏常数Vmax 最大反应速度,由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度一半时,即V=1/2 Vmax,Km=S 上式表示,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。因此,米氏常数的单位为mol/L。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值,在一定条件下某酶对某一底物有一定的Km值。Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。同一E有几个S就有几个Km，Km最小的为最适S或天然S。,双倒数作图法测米氏常数,测定Km和V的方法很多，最常用的是,1 Km 1 1=+V Vmax S Vmax,斜率=Km/Vmax,-1/Km,1/Vmax,1、量截距；2、量一个截距求斜率,(二）抑制剂对酶反应的影响,抑制剂（inhibitor,I)：凡与E结合后，使E的活性部位结构和性质改变而引起 E活性降低或丧失的物质，叫抑制剂。(1)不可逆抑制作用：抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶失活。透析、超滤不能除去 I。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。作用于催化乙酰胆碱水解的胆碱酯酶，引起一系列神经中毒症状。有机磷、烷化剂：作用于Ser、Thr的-OH；氰化物：作用于Fe2+，抑制细胞呼吸；重金属盐、汞、砷：作用于含-SH的酶；,(2)可逆抑制作用：抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去。可逆抑制根据I与S的关系分三类：竞争性抑制：非竞争性抑制：反竞争性抑制：,竞争性抑制：,I 在分子结构上与S类似，I与S竞争性。抑制程度取决于 I和S以及与E的亲和力；可通过增加S来减轻或解除抑制。结果：Km值增大，Vmax不变,药物设计的应用：如磺胺,非竞争性抑制,酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导致酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。结果：Km值不变，Vmax减少,反竞争性抑制,酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，引起酶活性下降。有反竞争性抑制剂存在时，Km和V值均减小,(三）激活剂对酶反应的影响凡是能提高酶活力的物质都称为激活剂。（activator)（四）酶浓度对酶反应的影响酶促反应的速度和酶浓度成正比。（五）温度对酶反应的影响大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。1）低于最适温度：反应速度随温度上升而加快；2）高于最适温度：E蛋白随温度上升而变性失活。,（六）pH对酶反应的影响在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,通常称此pH为最适pH.1）pH影响E活性中心及附近有关基团的解离，使之易或不易与S 结合；2）pH影响S的极性基团，从而影响这些基团与E的结合；3）过酸、过碱可使酶变性失活。,别构酶(Allosteric enzyme),亦称变构酶，是一类重要的调节酶。一般为寡聚酶,其上有二个重要部位活性部位和别构部位。活性部位：负责E对S的结合与催化；别构部位。可结合调节物，负责调节酶反应速度。大多数别构酶动力学曲线不符合米氏方程,同工酶（isoenzyme）,指能催化同一反应，但酶蛋白本身分子结构组成、生理性质、理化性质及反应机理都有所不同的一组酶。乳酸脱氢酶（LDH）的亚基可以分为两型：骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)。M、H亚基的氨基酸组成有差别，可用电泳分离。其免疫抗体无交叉反应。两种亚基以不同比例组成五种四聚体即为一组LDH同工酶LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)和LDH5(M4)。,酶活力：又称为酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。活力单位U（Unit），许多酶活力单位都是以最佳条件或某一固定条件下每分钟催化生成1mol产物所需要的酶量为一个酶活力单位。酶的比活力是每单位（一般是mg）蛋白质中的酶活力单位数。对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含杂质越少），所以比活力是评价酶纯度高低的一个指标。,维生素与辅酶,维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。维生素A,D,E,K均溶于脂类溶剂，不溶于水.,水溶性维生素,维生素B1和羧化辅酶以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在,是脱羧酶的辅酶.维生素B2和黄素辅酶FAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黄素单核苷酸)是核黄素(维生素B2)的衍生物。脱氢酶的辅酶。泛酸和辅酶A（CoA）酰基载体维生素PP和辅酶I、辅酶II NAD+(烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I)和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅酶II)是维生素烟酰胺的衍生物，它们是多种重要脱氢酶的辅酶。,维生素B6和磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛是氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶。生物素羧化酶的辅酶。叶酸和叶酸辅酶四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3,-CH2-,-CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。维生素C又称抗坏血酸。在体内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合成。,硫辛酸硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）辅酶Q（CoQ）辅酶Q又称为泛醌，主要功能是作为线粒体呼吸链氧化-还原酶的辅酶,