二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸.ppt

第二十二章氨基酸、多肽、蛋白质和核酸,(Amino acids、proteins and nucleic acids),一.氨基酸的结构和命名,二.氨基酸的性质,三.氨基酸的合成,四.多 肽,五.核 酸,第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸(Amino acids、proteins and nucleic acids),氨基酸：羧酸分子中烃基上的氢被氨基取代生成的化合 物。如氨基在羧基的位，则称为氨基酸。,氨基酸,天然氨基酸主要是氨基酸。,肽：氨基酸分子中的羧基与另一分子氨基酸的氨 基生成的酰胺。多肽：多个氨基酸分子用肽键连接而生成的化合物。,肽键,蛋白质：由多种氨基酸用肽键连接起来的、分子量 很大的 多肽。水解时生成氨基酸的混合物。蛋白质是生物体内一切组织的基本成分，在生命现象和生命过程中起着决定性的作用。在生物体内，肽链是在核糖体中合成的，肽链中各种氨基酸的排列次序决定于核酸中的遗传密码。,一.氨基酸的结构和命名,1.分类（1）根据氨基和羧基的相对位置不同，可分为、或氨基酸。组成蛋白质的几乎都是 氨基酸。,自然界存在的 氨基酸（天然氨基酸）目前已知有一百多种，但组成蛋白质氨基酸的仅有二十多种。,第一节 氨基酸,常见氨基酸：,中性氨基酸（甘氨酸）,碱性氨基酸（赖氨酸）,酸性氨基酸(谷氨酸)味精,（2）根据R-基的不同脂肪氨基酸、芳香氨基酸、杂环氨基酸。,（3）根据R-的极性分为：中性氨基酸、碱性氨基酸、酸性氨基酸。,2.-氨基酸的构型：组成蛋白质的氨基酸的-C均为手性碳，因此都具有旋光性，且以L-型为主。-C为决定构型的碳原子：,3.命名：由来源、性质命名。,氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看 位手性碳，NH2在右为D 型，NH2在左为L 型。,L 丙氨酸,自然界存在的氨基酸一般都是 氨基酸，而且是L型。,二、氨基酸的物理性质（自学）：1.水溶性：大多氨基酸易溶于水；2.旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性；3.熔点较高，一般在200以上,三.氨基酸的化学性质,1.氨基酸的酸碱性及等电点,氨基酸的物理性质说明它具有内盐的结构，即为 两性离子：,氨基酸为两性化合物，与强酸或强碱作用成盐。,用酸、碱可改变溶液的酸碱性。当溶液中正离子浓度和负离子浓度相等时，此时溶液的pH值就是该氨基酸的等电点（PI）。（相当于氨基酸在纯水中的pH值）等电点是每一种氨基酸的特定常数，氨基酸不同，等电点不同。在等电点时，向阳极移动和向阴极移动的离子彼此抵消（即没有净的迁移），或者说，电场中不显示离子的迁移。在等电点时，以两性离子形式存在的氨基酸浓度最大（在水溶液中）。在等电点时，各种氨基酸是电中性的，以偶极离子形式存在，与H2O的亲合力小于正、负离子状态，因此，其溶解度最小，易沉淀。,等电点是每一种氨基酸的特定常数，氨基酸不同，等电点不同。所以可以通过测定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。中性氨基酸的等电点：pH=6.26.8 酸性氨基酸的等电点：pH=2.83.2 碱性氨基酸的等电点：pH=7.610.8,2.氨基酸的反应,（1）氨基的反应 1）亚硝化放出N2:,2)氧化脱氨反应:在H2O2或KMnO4等氧化剂的作用 下，氨基酸分子中-NH2可被氧化成羰基。,3)酰化反应,4）与甲醛的反应：,（2）羧基的反应 1）酸性 2）酯化反应,3）脱羧反应,（3）氨基、羧基共同参与的反应,1）与水合茚三酮反应（可用来鉴别 氨基酸）：,水合茚三酮,兰紫色,-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反应：,2)成肽反应,四.氨基酸的合成,1.卤代酸的氨化,2.盖布瑞尔法,制备比较纯的氨基酸。,3.N-取代氨基丙二酸酯的烃化,4.斯特雷克尔（strecker）合成,在反应中可能是醛先与氨缩合，生成亚胺，后者再与氢氰酸起加成反应：,第二节 多肽,肽：氨基酸分子中的羧基与另一分子氨基酸 的氨基生成的酰胺。,一.多肽的结构和命名,多肽：多个氨基酸分子用肽键连接而生成的化合物。分子量超过一万的多肽实际上就是蛋白质。多肽 和蛋白质没有明显的界限。,二肽,1.命名：开链状的肽总有两个末端，一般游离NH2写在 左边，称N端，游离COOH写在右边，称C端。,肽的命名从N端开始，称“某氨酰某氨酸”。,丙氨酰甘氨酰苯丙氨酸（丙甘苯丙）（AlaGlyPhe）,性质：多肽和氨基酸一样，是两性离子。它们的性质同氨 基酸有许多相似之处。例：多肽也有等电点。在等 电点时溶解度最小。氨基酸和多肽都可以用离子变 换层析法进行分离。,2.多肽和蛋白质的结构测定,多肽（或蛋白质）的结构与其生物功能密切相关。,多肽与氨基酸的关系相当于英文单词和字母的关系，字母的特点排列得到特定含义的词。各种氨基酸（约二十种）在肽链中的排列顺序可以决定一个肽（或蛋白质）的生物功能。,确定多肽的结构是一项非常复杂而细致的工作。英国化学家桑格（F.Sanger）花了十年的时间，在1955年首次测定出牛胰岛素的氨基酸顺序，于1958年获得诺贝尔化学奖。桑格的工作为多肽结构的测定奠定了基础。近三十年来，随分离分析技术的发展，有不少多肽（蛋白质）的结构相继被确定。,二.多肽和蛋白质的合成,多肽的合成主要根据氨基酸之间脱水形成酰胺键（肽键）的反应，这个反应并不复杂，但多肽合成工作较困难。甘氨酸和丙氨酸一起反应，来合成二肽，除生成甘丙外还会有丙甘、甘甘、丙丙。,三.蛋白质的结构,蛋白质的结构相当复杂，通常用一级结构、二级结构、三级结构、四级结构四种不同的层次来描述。蛋白质的一级、二级、三级、四级结构又统称为空间结构，指的是蛋白质分子中原子和基团在三维空间的排列和分布。,一级结构：表示的是组成蛋白质分子的氨基酸残基排列 顺序。各种蛋白质的生物活性首先是由一级 结构决定的。,二级结构：蛋白质的二级结构涉及肽链在空间的优势构象 和所呈现的形状。在一个肽链中的羰基和另一 个肽链中的氨基之间可形成氢键，正是由于这 种氢键的存在维持了蛋白质的二级结构。,在蛋白质分子中有三种类型的二级结构：螺旋 折叠片 无规线团,三级结构：蛋白质分子很少以简单的螺旋型或折叠 型结构存在，而是在二级结构的基础上进一步 卷曲折叠，构成具有特定构象的紧凑结构，称 为三级结构。维持三级结构的力来自氨基酸侧 链之间的相互作用。,四级结构：蛋白质分子作为一个整体所含有的不止一 条肽链，由多条肽链聚合而形成特定构象 的分子叫做蛋白质的四级结构。,四.蛋白质的性质,1.胶体性质：蛋白质的胶体稳定性靠双电层结构和水 化膜维持。,2.两性及等电点作用：选择适当pH缓冲溶液，加上电泳装置，将不同的蛋白质分离。净化某种蛋白质。蛋白质在不同环境中的存在形式及在电场中的行为与氨基酸相似。,3.盐析作用可逆沉淀：盐析作用的特征：1)蛋白质的构象基本不变2)保持原有生理活性3)盐析是可逆沉淀，当加入大量水稀释时，沉淀会溶解。试剂：等4.蛋白质的不可逆沉淀变性作用：1)有机试剂：苯酚、甲醛等；2)与重金属盐反应：当溶液pHpI时，蛋白质以负离子形式存在，更有利于反应；,3)与生物碱试剂作用：当溶液的PHPI时，蛋白质以正离子形式存在；4)与酸性或碱性染料作用：细胞染色。不可逆沉淀的特征：1)蛋白质的空间构象遭到破坏；2)失去原有理化性质和生理活性，使蛋白质变性。3)蛋白质变性还可用强酸、强碱、尿素、干燥、加热、高频振荡、紫外线、超声波等物理或化学手段。,注意：变性是蛋白质结构本质的改变；沉淀不一定是变性；变性不一定都产生沉淀；不可逆沉淀一定使蛋白质变性。,5.显色反应与水合茚三酮 兰色与硫酸铜碱性溶液 紫色含有芳环的氨基酸与浓硝酸先生成白色，加热变为黄色。,酶作为生物催化剂有以下几个特点：,2).有高度的化学选择和立体专一性。,3).反应条件温和，常温、常压、pH值近于7的条件下起 作用。,五.酶,酶是对特定的生物化学反应有催化作用的蛋白质。,1).催化效力高，比一般无机或有机催化剂高1081010倍。,一、分类：1.核糖核酸(RNA)：(mRNA,tRNA,rRNA)2.脱氧核糖核酸(DNA),第三节 核酸（nucleate）,从细胞核中分离出的具有酸性的物质叫核酸。核酸对遗传信息的储存和蛋白质的合成起着决定性的作用。它是一类非常重要的生物高分子化合物。,二、核酸的组成：1.元素组成：C,H,O,N,P 粗核酸%=10.5 P%2、化学组成：,核酸,