蛋白质的二级结构ppt课件.ppt

,蛋白质的二级结构The Secondary Structure of Protein,蛋白质构象研究的开创人鲍林(Pauling)和科里(Corey)在30年代后期的研究中提出了一个重要的结论： 即蛋白质肽单位的刚性和共面性。,如图所示。1、肽单位中碳基碳原子和氮原子之间所成的键(肽键)的键长为0.32nm。这个键长介于单键CN(0.149nm)和双键C=N（0.127间，具有部分双键的性质，是刚性的。2、相反，-碳原子与羰基碳原子之间是单键，因此。-碳原子与氮原于之间也是一个纯粹的单键，因此，在刚性的肽单位两侧的这些键具有充分转动自由。围绕这两个键进行的转动用角和来代表。代表绕C一C单链的转动；代表绕C-N单链的转动。如果每一个氨基酸残基的和已知，多肽主链的构象就完全确定。,二面角（dihedral angle）,肽平面1 围绕 C2N1 单键旋转，其旋转的角度用表示； 肽平面2 也可以围绕 C2C2 单键旋转，其旋转的角度用表示。,多肽链主链骨架的构象是由每个C的成对二面角（，）所决定的。 非键合原子间的最小接触距离 在相邻的两个肽单位的构象中，非键合原子间的接近有无障碍，是否符合标准接触距离，即能量是否达到最低，也是肽链构象能否稳定存在的重要立体化学原则。,Kaj Ulrik Linderstrm-Lang (November 29, 1896 - May 25, 1959) was a Danish protein scientist, who was the director of the Carlsberg Laboratory （嘉士伯实验室）from 1939 until his death.His most notable scientific contributions were：the development of sundry physical techniques to study protein structure and function ，especially （氢-氘置换）hydrogen-deuterium exchange，his definitions of protein primary, secondary, tertiary and quaternary structure.,In the early 1930s, William Astbury showed that there were drastic changes in the X-ray fiber diffraction of moist wool or hair fibers upon significant stretching. The data suggested that the unstretched fibers had a coiled molecular structure with a characteristic repeat of 5.1 (= 0.51 nm).,Astbury initially proposed a kinked-chain structure for the fibers. He later joined other researchers (notably the American chemist Maurice Huggins) in proposing that:the unstretched protein molecules formed a helix (which he called the -form); and the stretching caused the helix to uncoil, forming an extended state (which he called the -form).,Linus Pauling, Robert Corey and Herman Branson in 1951 developed the -helix and the -strand (Astburys nomenclature was kept),The wooden helix between Pauling and Corey has a scale of 1 inch per , an enlargement of 254,000,000 times. (A) Courtesy of the Archives, California Institute of Technology.(B) Courtesy of the Lincoln University of Pennsylvania Archives.,Linus Pauling, Robert Corey and Herman Branson in 1951 developed the -helix and the -strand (Astburys nomenclature was kept)Linus Pauling and Robert Corey (A) and Herman Branson (B). Paulings deep understanding of chemical structure and bonding, his retentive memory for details, and his creative flair were all factors in in the discovery of the -helix. Robert Corey was a dignified and shy x-ray crystallographer with the know-how and patience to work out difficult structures, providing Pauling with the fundamental information he needed. Herman Branson was a physicist on leave at the California Institute of Technology, who was directed by Pauling to find all helices consistent with the rules of structural chemistry that he and Corey had determined.,Reverse Turns回折:环型Science 14 November 1986:Vol. 234. no. 4778, pp. 849 - 855 Jacquelyn Leszczynski and George D. RoseLoops in globular proteins: a novel category of secondary structureThe protein loop, a novel category of nonregular secondary structure, is a segment of contiguous polypeptide chain that traces a loop-shaped path in three-dimensional space; the main chain of an idealized loop resembles a Greek omega (omega). A systematic study was made of 67 proteins of known structure revealing 270 omega loops. Although such loops are typically regarded as random coil, they are, in fact, highly compact substructures and may also be independent folding units. Loops are almost invariably situated at the protein surface where they are poised to assume important roles in molecular function and biological recognition. They are often observed to be modules of evolutionary exchange and are also natural candidates for bioengineering studies.,蛋白质的二级结构是蛋白质中肽链骨架中局部肽段的稳定构象。 它们是完整肽链构象（三级结构）的结构单元，是蛋白质复杂结构的空间构象的基础构象单元,1、regular规正的二级结构包括-螺旋（-helix）和其他形式的螺旋、-折叠链（-pleated strand）2、partially regular部分规正的二级结构 转角reverse turn，环型(-loops)3、nonregular-“无规”卷曲,1、规正的二级结构形成的原因：(1) Peptide bond 能转动 Peptide bond 平面(2) 一个氨基酸R 基团与前后R 基团的限制 Peptide bond 平面能任意转动(3) R 基团的大小、电荷限制 只做规折迭 Helix, Sheet Ramachandron plot(4) 稳定二级构造的： 氢键,-helix,-sheet,-螺旋 Pauling 和Corey于1951 年提出蛋白质的-螺旋（-helix）结构模型。,-螺旋,-螺旋, -Helix(螺旋)结构要点：(1) Right handed (右手旋)(2) 每3.6氨基酸绕一圈，每圈5.4 高(3) Carbonyl (C=O) 与下游H-N- 生成氢键(4) 每个氢键以13 个原子夹着(13)(5) 氢键与螺旋长轴基本平行。(6) 整个-helix 呈圆筒状，且有偶极性(7)肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响-螺旋的形成。,-螺旋,有極性,螺旋可随其卷曲的松紧而有所改变。这种改变是由于第n个残基与第n+5个或第n+3个残基的氢键，取代了第n个残基与第n+4个残基的氢键。,310 helix 310螺旋每圈含三个残基，在氢键的供体和受体之间有十个原子，由此而得名。 The amino acids in a 310-helix are arranged in a right-handed helical structure. Each amino acid corresponds to a 120 turn in the helix (i.e., the helix has three residues per turn), and a translation of 2.0 (= 0.2nm) along the helical axis. Most importantly, the N-H group of an amino acid forms a hydrogen bond with the C=O group of the amino acid three residues earlier; this repeated i+3i hydrogen bonding defines a 310-helix.,310 helix聚丙氨酸的“棒” 状310-螺旋侧视图，反角 （dihedral angles） =-49和=-26 the O-H distance is 1.83 (183 pm). 氢键,310 helix顶视图（Top view） of the same helix shown to the right. Three carbonyl groups are pointing upwards towards the viewer, spaced roughly 120 apart on the circle, corresponding to 3.0 amino-acid residues per turn of the helix.,-helix标准的-螺旋是一个右手螺旋，每一个氨基酸残基在螺旋内旋转87，每个螺旋有4.1个氨基酸残基，第n个残基的N-H与第n+5个残基的C=O形成氢键，形成一个-螺旋。The amino acids in a standard -helix are arranged in a right-handed helical structure. Each amino acid corresponds to a 87 turn in the helix (i.e., the helix has 4.1 residues per turn), and a translation of 1.15 (=0.115 nm) along the helical axis. Most importantly, the N-H group of an amino acid forms a hydrogen bond with the C=O group of the amino acid five residues earlier; this repeated i+5i hydrogen bonding defines a -helix., helixClose-up sideview of a stick model of a pi helix of poly-alanine using the dihedral angles =-55 and =-70 and the Engh the O-H distance is 1.65 (165 pm)., helixTop view of the same helix shown above. Four carbonyl groups are pointing upwards towards the viewer, spaced roughly 87 apart on the circle, corresponding to 4.1 amino-acid residues per turn of the helix.,螺旋和310螺旋很少见，常存在于螺旋的末端，或者只有一圈。它们在能量上均是不利的，因为在310螺旋中骨架原子安排得太紧，而在螺旋中则太松，其中间有一个孔。只有在螺旋中，骨架原子排列得最合适，能给出一种稳定的结构。,在球状蛋白质中，螺旋的长度可以有很大的不同，从四五个残基到四十余个残基；平均长度在十个残基左右，相当于三圈。在一段螺旋中，每个残基沿螺旋轴上升0.15nm，与一段平均长度的螺旋从一端到另一端路程上的1.5nm相对应。 在理论上，一段螺旋可以是右手的或是左手的，取决于链的旋转方向。然而对于L-氨基酸，左手的螺旋是不被许可的，因为侧链与C=O基团太靠近了。结果，在蛋白质中观察到的螺旋几乎总是右手的。35个氨基酸构成的短的左手螺旋只是偶尔存在。,在一段螺旋中的所有氢键指向同一方向，因为肽单元是沿着螺旋轴以相同的取向排列的。由于NH基团和C=O基团有不同的极性，导致肽单元有偶极矩，故而偶极矩也沿着螺旋轴排列,(a)一个肽单元的偶极矩。框中的数值给出了肽单元中原子所带电荷的近似的小数值。(b)肽单元的偶极沿着螺旋轴排列，导致螺旋总体上的偶极矩，氨基端带正电，羧基端带负电。在螺旋的每一端，偶极矩的大小约为0.50.7个单位电荷。,可以期望这些电荷能吸引带相反电荷的以及带负电荷的配体，尤其是当它们含有磷酸基团，并常常结合干螺旋的N端时。相比之下，带正电荷的配体结合到C端是很罕见的，可能是因为除偶极效应外，螺旋的N端还带有游离的氨基，它具备有利的几何学，能通过特殊的氢键来安置磷酸基团。这样的配体结合常发生在蛋白质中，为不涉及侧链而只通过主链构象的专一结合提供了一个例子。,(c)一个磷酸基团与一段螺旋的NH端形成氢键。氮原子为蓝色，氧原子为红色，主链碳原子为黑色，磷酸基团为绿色。,在螺旋N端附近存在的带负电的酸性残基(如天冬氨酸)和C端附近存在的带正电的碱性残基(如赖氨酸和精氨酸)，由于它们分别与螺旋两端的相反电荷的相互作用，对螺旋的稳定起到重要的作用。比如：鲽鱼血液中的抗冻肽，这类抗冻肽由37个氨基酸残基构成，整条肽链全是螺旋，包含了肽链中的所有残基，这是因为该肽链的N端是天冬氨酸，C端是精氨酸，犹如在螺旋的两端安装了“保护栓”N端被磷酸化同样可以稳定螺旋。,Solution structure of a recombinant type I sculpin antifreeze protein,Solution structure of a recombinant type I sculpin antifreeze protein,-螺旋,肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响-螺旋的形成。1、酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于-螺旋形成；2、较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍-螺旋形成；3、脯氨酸因其碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述螺旋；4、甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。,脯氨酸侧链的最末一个原子结合到主链的氮原子上，形成一个环状结构C-CH2-CH2-CH2-N，以防止氮原子参与到氢键中，也对螺旋的构象造成立体障碍。脯氨酸很适合第一圈螺旋，但如果出现在螺旋中的任何其他位置，常引起明显的弯曲。这种弯曲存在干许多螺旋中，而非仅出现在中间含脯氨酸的少数螺旋中。因此，虽然人们能够预测，一个脯氨酸残基可引起螺旋的弯曲，但不能认为所有的弯曲都是由脯氨酸造成的。,已经发现，就是否易存在于螺旋中而言，不同的侧链具有弱而明确的倾向性。Ala(A)、Glu(E)、Leu(L)和Met(M)是良好的螺旋形成者；而Pro(P)、Gly(G)、Tyr(Y)和Ser(S)很不利螺旋的形成。这种倾向性在早年企图由氨基酸序列预测二级结构时是重点。但倾向性还不够强，不足以给出精确的预测。,一段螺旋在蛋白质结构中最普通的定位是：沿着分子的外侧，螺旋的一侧面向溶液，另一侧面向蛋白质疏水的内部。因为每一圈有36个残基，侧链会倾向于以34个残基为一周期，由疏水的转变为亲水的。虽然这种趋势有时能从氯基酸序列中看到，但还不足以由此对结构进行可靠的预测，因为面向溶液的残基可以是疏水的，况且螺旋也可能完全埋在蛋白质内部或彻底暴露。,显示完全包埋的、部分包埋的和彻底暴露的螺旋所具有的氨基酸序列。,表示螺旋内氨基酸序列的方便方法是螺旋轮(helical wheel)或螺圈。因为螺旋中每一圈的长度是3.6个残基，所以绕着螺旋或螺圈，每360/3.6=100。可画一残基，如图24所示。这样的作图显示了各残基在垂直于螺旋轴的平面上的位置投影。螺旋一侧的残基被画在螺圈的一侧。,helix wheel,表示螺旋内氨基酸序列的方便方法是螺旋轮(helical wheel)或螺圈。因为螺旋中每一圈的长度是3.6个残基，所以绕着螺旋或螺圈，每360/3.6=100。可画一残基，如图24所示。这样的作图显示了各残基在垂直于螺旋轴的平面上的位置投影。螺旋一侧的残基被画在螺圈的一侧。,-helix结构的极性 两亲螺旋对蛋白质立体结构的形成很重要。在一些球状蛋白中，它们的疏水的一侧，有利于两亲螺旋间的彼此作用，先形成某种形式的超二级结构，然后向更高级的结构层次过渡；在膜蛋白中，通过疏水面和膜脂的相互作用，有利于膜蛋白在膜中整合，两亲水的一面还可能形成具有极性环境的通道。,-helix结构的极性 有一定数量的a螺旋是一种很特殊的两亲螺旋。在这类螺旋中，和螺旋的轴线相平行的两个侧面上的残基常有一些规律性的分布，在一侧亲水残基较集中，其中有较多的带电的残基；另一侧疏水残基较多。具有这样特征的螺旋对应的肽链的序列上常呈现特殊的规律，氨基酸的分布构成了“螺旋轮(helix wheel)。这样的螺旋除了N端和C端的电荷分布，成为电荷的偶极外，沿螺旋轴向的两个侧面又因分别具有不同的极性，而带有一种疏水矩(hydrophobic moment)。与电荷的偶极矩相似，疏水矩与两侧面的极性和疏水性的大小以及两者的距离成比例。疏水矩可以对两亲螺旋进行定量的描述。,这种两亲性螺旋amphipathic-helix在自然界广泛存在，最初发现于脱辅基脂蛋白中。就目前所知，两亲螺旋可分为七类：A类在脱辅基脂蛋白中常见；H类在多肽激素中常见；L类，含有这类两亲螺旋的多肽通常具有溶解脂双层的能力；G类基本上存在于球状蛋白中；C类，含有这类两亲螺旋的蛋白质一般可形成卷曲螺旋的高级结构；K类，多数存在于钙调蛋白和对其依赖的蛋白激酶中；M类，常见于穿越膜的蛋白质中。,穿膜螺旋处于疏水的环境中。因此，它们的大多数侧链是疏水的。在一个膜结合蛋白质的氨基酸序列中，可以很肯定地预测，大片的残基是疏水的。,Myosin is a hexamer with a MW of 520 kD with 2 domains - a head region and a tail region. The globular head domain binds to actin and use ATP hydrolysis to change its conformation. Different isoforms (structural variations) of myosins are found in different muscle types.,Tropomyosin原肌动蛋白,Tropomyosin原肌动蛋白,Hemoglobin,Other helix,Astbury等人曾对角蛋白进行X线衍射分析，发现具有0.7nm的重复单位。如将毛发-角蛋白在湿热条件下拉伸，可拉长到原长二倍，这种-螺旋的X线衍射图可改变为与角蛋白类似的衍射图。说明-角蛋白中的结构和-螺旋拉长伸展后结构相似。两段以上的这种折叠成锯齿状的肽链，通过氢键相连而平行成片层状的结构称为-片层(-pleatedsheet)结构或称-折迭，,在球状蛋白质中发现的第二类主要的结构元件是片层。与由一个连续区域形成的螺旋不同，这一结构由多肽链的几个区域结合而成。这些区域为折叠链，其长度相当于510个残基，而且具有几乎完全伸展的构象，对应的和夹角坐落在Ramachandran作图的左上象限中较宽的结构许可区域内,折叠链彼此靠近地排列，因此一股折叠链的C=O基团与相邻一股折叠链的NH基团形成氢键，同样还有相反的情况。由几股这样的折叠链形成的片层是打褶的(pIeated)，C原子相继出现在片层平面的上面或者下面一点。侧链也遵循这样的模式，故此它们在一股折叠链中也交替地指向片层的上面和下面。,（a）一股折叠链的伸展构象。侧链用紫色圆圈表示。折叠链的取向与(b)和(c)中的取向成直角。折叠链用箭头图示，从N端指向c端,(c)是(b)的球-棒式图示。氧原子为红色，氮原子为蓝色，在N-HO中的氢原子为白色，主链中的碳原子C为黑色，侧链用一个紫色的原子表示。图中折叠链的取向与(a)所示的不同。,折叠链能以两种不同的方式相互作用，从而形成打褶的片层。首先，平排的折叠链中的氨基酸可以沿着同一个生物化学方向(从氨基端到羧基端)排列，这种情况下片层被称为平行的(parallel)。其次，相邻折叠链中的氨基酸可以有不同的方向，从氨基端到羧基端，接着是羧基端到氨基端，再是氨基端到羧基端，然后反复多次。在这种情况下，片层被称为反平行的(antiparallel)。两种形式都有各自的氢键键合模式。,(b)在一反平行片层中氢键模式的图解说明。片层主链中的NH和氧原子之间彼此形成氢键。,在反平行片层中，间距较窄的一些氢键对与间距较宽的一些氢键对相交替。,(d)对片层打褶的说明。从片层的一侧看两个反平行折叠链。请注意，紫色侧链R的方向与黄色渲染的褶一致。,平行的片层。(a)在一平行片层中氢键模式的示意图。片层主链中的NH和氧原子之间彼此形成氢键。(b)是(a)的球-棒式图示。,平行的片层则具有间距均匀的氢键，它们以一定的角度连接一组折叠链。,(c)说明平行片层打褶的示意图。,在两类片层中，能够形成所有可能的主链氢键，仅片层最外侧的两条折叠链除外，它们只有一股邻近的折叠链。,折叠链也可以结合成混合型的片层，其中有些折叠链之间平行，而另一些是反平行的。存在一种不利于混合型片层的强烈偏向。在已知结构的蛋白质中，片层内只有约20的折叠链是一侧平行键合而另一侧反平行键合的。下图说明了在混合型片层中， 折叠链间的氢键是如何排列的。,片层结构特点是：（1）是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。（2）依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的CO与HN形成氢键，使构象稳定。（3）两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。（4）平行的片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的片层结构，则间距为0.7nm。,如同在所有已知的蛋白质结构中，几乎所有的片层，无论平行的、反平行的还是混合型的，都有扭曲的折叠链。这种扭曲总是有同样的手性，如上图所示，都是右手扭曲。,大多数蛋白质的结构是由螺旋和片层这两种二级结构的组合构成的，它们由不同长度和不规则形状的环区(loop regions)相连。二级结构元件的组合形成蛋白质分子中稳定的疏水核心，环区则在分子的表面。环区内主链的C=O和NH基团彼此间一般不形成氢键，而是暴露在溶剂中，还可能与水分子形成氧键。 暴露在溶剂中的坏区富含带电和带极性的亲水残基，这一特征已被用于几种预测系统中。由氨基酸序列来预测环区被证实是可行的，而且可信度大于对螺旋和折叠链的预测。这一点出乎人们意料，因为环区具有不规则的结构。,环区的重要性：1、对来自不同物种的同源氨基酸序列进行比较可发现，少数几个残基的插入或缺失几乎全部发生在环区内。在进化过程中，核心的稳定性远远超过环区。另外还发现，内含子在结构基因中的位置是与蛋白质结构中的环区相当的。既然呈现序列同源性的蛋白质一般具有类似的核心结构，那么显然，核心中二级结构元件的特殊排列对环区的长度不敏感。2、还经常参与蛋白质结合部位和酶活性部位的形成。比如，抗体中的抗原结合部位由六个环区构成，这些区域的长度及氨基酸序列随抗体的不同而有所不同。,最近发现，环区也有其优先结构。这促进了环区的结构模建。对已知环区三维结构的调研表明，这些环区都属于颇为有限的结构类型，而不是可能结构的随机集合,转角蛋白质分子中，肽链经常会出现180的回折，在这种回折角处的构象就是-转角(turn或bend)。由四个氨基酸残基组成，第一个氨基酸残基的CO与第四个残基的NH基团形成氢键，稳定结构。,连接两个相邻反平行折叠链的环区被称为发夹环(harrpin loops)。短的发夹环常被称为反向转角(reverse turns)，或简单地称为转角。下图给出了两种最常见的转角：I型转角和型转角。在型转角中，两个残基中的第二个常常是甘氨酸。氮原子为蓝色，氧原子为红色，主链碳原子为黑色，磷酸基团为绿色。,-转角中的四个氨基酸残基形成三个肽单位， -转角是由第二个肽单位和第三个肽单位的二面角所决定。用这两个二面角（2, 2, 3, 3）来表示-转角：型（-60，-30；-90，0）；中间肽平面(图中2和3之间)的C=O基氧原子与相邻两个残基的侧链(图中的R2和R3)，呈反式位置；型（ -60，120；80，0）：中间肽平面(图中2和3之间)的C=O基氧原子与相邻两个残基的侧链(图中的R2和R3)，在同一侧。只有第三个残基为甘氨酸即R3为氧原子时，型才能存在。,-转角中的四个氨基酸残基形成三个肽单位， -转角是由第二个肽单位和第三个肽单位的二面角所决定。用这两个二面角（2, 2, 3, 3）来表示-转角：型（-60，-30；-90，0）；中间肽平面(图中2和3之间)的C=O基氧原子与相邻两个残基的侧链(图中的R2和R3)，呈反式位置；型（ -60，120；80，0）：中间肽平面(图中2和3之间)的C=O基氧原子与相邻两个残基的侧链(图中的R2和R3)，在同一侧。只有第三个残基为甘氨酸即R3为氧原子时，型才能存在。,a turn is defined by the close approach of two C atoms ( 7 ), when the corresponding residues are not involved in a regular secondary structure element such as an alpha helix or beta sheet.Turns are grouped by their hydrogen bond and by their backbone dihedral angles.At the level of hydrogen bonds, the nomenclature is similar to that of helices.,An -turn is characterized by (a) hydrogen bond(s) in which the donor and acceptor residues are separated by four residues ( i i4). A -turn (the most common form) is characterized by (a) hydrogen bond(s) in which the donor and acceptor residues are separated by three residues ( i i3). A -turn is characterized by (a) hydrogen bond(s) in which the donor and acceptor residues are separated by two residues ( i i2). A -turn is characterized by (a) hydrogen bond(s) in which the donor and acceptor residues are separated by five residues ( i i5).,经常出现在转角中的残基有：天冬酰胺、天冬氨酸、丝氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺等极性残基，以及影响规正二级结构形成的甘氨酸和脯氨酸。特别以天冬酰胺和甘氨酸出现的概率最高，约占20%,天冬酰胺,转角的生物学意义：1、对于构成球蛋白转角是一种对球状蛋向质非常重要的构象单元，可看成是最小的片层。如果没有转角、环形和特定卷曲，就很难想像球状蛋白是否还能存在。这几种构象单元把另外两种构象单元连接成为球状蛋白质。,转角的生物学意义：2、一些常见的氨基酸残基侧链的修饰发生在转角或其附近。例如，在NXS/T（Asn-X-Ser/Thr）上的N糖基化，还是S/T上的O糖基化，以及磷酸化等转译后的加工等。例如：1984年的一个报道指出，105个糖蛋白中的139个N糖基化位点(NXS/T)中的70%在转角处，20在折叠链处，10在螺旋中。同时以Ac-N-A-T-NH为模型，进行结构分析指出，其能量最低的构象体是转角。在14种磷酸化的蛋白质中有30个可磷酸化的残基，其中24/30(80)在转角处，4/30(13.3%)在转角的附近，不超过2个残基。酪蛋白中常见的磷酸化部位是在SXQ的羟基上。,转角的生物学意义：3、转角这种二级结构在进化中的保守性比氨基酸序列的保守性强。 对10种胰岛素原、9种蛋白酶抑制剂和12种动物胰脏RNase的肽链氨基酸残基序列和转角保守性进行比较，结果这3组蛋白质的序列保守性分别为33、20和65%；而转角保守性分别为78、85和92。由此不难看出，转角保守性均比肽链氨基酸残基序列保守性强。如果粗略地定量，转角保守性均比肽链氨基酸残基序列保守性大约在25以上。而且在胰岛素原的C肽中第1518位是转角，它连接了两条螺旋。在l0种胰岛素原中此转角都严格不变。,环型Science 14 November 1986:Vol. 234. no. 4778, pp. 849 - 855 Jacquelyn Leszczynski and George D. RoseLoops in globular proteins: a novel category of secondary structureThe protein loop, a novel category of nonregular secondary structure, is a segment of contiguous polypeptide chain that traces a loop-shaped path in three-dimensional space; the main chain of an idealized loop resembles a Greek omega (omega). A systematic study was made of 67 proteins of known structure revealing 270 omega loops. Although such loops are typically regarded as random coil, they are, in fact, highly compact substructures and may also be independent folding units. Loops are almost invariably situated at the protein surface where they are poised to assume important roles in molecular function and biological recognition. They are often observed to be modules of evolutionary exchange and are also natural candidates for bioengineering studies.,早年认为蛋白质的某些肽段是以无规卷曲(random coil)的构象出现的。然而，通过进一步的观察研究，认为其中有相当的部分，虽然没像螺旋和折叠那样有规则，但是仍有一定的规律可循，仍然能被认为是有序或准有序结构。因为这类肽段的外形和希腊字母“相似，故被称为环形。从形式上看，环形可以看成是转角的延伸。,环形的特征：由不超过16个残基(最常见的是由68个残基)组成的肽段，尤其以8个残基的小环最多；这样的肽段改变了蛋白质肽链的走向，使得构成环形的首尾两个残基间的距离小于10A，一般是介于3.710A之间，多数是57A，最常见的距离是55.5A。,不同的实验室对四种二级结构在球状蛋白质中出现的相对频率(或含量)进行统计分析，由于分别从不同的角度出发，选用不同的蛋白质，致使所得的结果也有较大的偏差。有的实验室的统计结果中螺旋为26%，折叠链为19，转角为26，环形为21，即环形超过了折叠链。另一种统计的结果是螺旋为31%，折叠链为28%，转角和环形合计为30。然而，这些统计结果都表明，